Metabolismo de proteinas

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UNIVERSIDAD ANDINA
“NESTOR CACERES VELASQUEZ”
FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
C.P. FARMACIA Y BIOQUÍMICA
INTEGRANTES:
CRUZ PUCHO. Zarela
TEMA: Metabolismo de las proteínas 
Degradación, desaminación y transaminación de los aminoácidos.
Síntesis de la Glutamina y aspectos clínicos del metabolismo de las proteínas.
CURSO: Bioquímica II
DOCENTE: Diaz Tavera German Johnny
METABOLISMO DE PROTEÍNAS 
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METABOLISMO DE PROTEINAS
INTRODUCCION
Las proteínas son consideradas macromoléculas, constituidas por un conjunto de aminoácidos de bajo peso molecular; desempeñan funciones que se relacionan a acciones catalíticas (enzimas), de transporte (albúmina), estructurales (colágeno), reguladores (hormonas), defensivas (anticuerpos) y como tal son una fuente de energía y de calor. 
Las proteínas están formadas a partir de 20 aminoácidos, denominados proteinógenos, permitiendo que existan posibilidades prácticamente infinitas de polímeros
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CONSTITUCION QUIMICA PROTEICA
La unidad estructural y funcional de una proteína, lo constituyen los aminoácidos, que presentan un sólo elemento en común dentro de una gran variabilidad en cuanto a estructura, el alfa-amino-carboxilo, formado por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno, éste último, determinante de la estructura y función de los aminoácidos.
AMINOACIDOS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando la proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se reconstruyen.
 El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a degradar los alimentos.
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
a.- Aminoácidos esenciales
b.- Aminoácidos no esenciales
c.- Aminoácidos condicionales
TIPOS DE ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
CALIDAD DE LAS PROTEINAS Y FUENTES DIETETICAS
Los parámetros biológicos de mayor utilidad para valorar la calidad proteica de los alimentos son tres.
	 1.- El coeficiente de digestibilidad informa de la utilización 	digestiva de la proteína ya que establece el porcentaje de 	proteína absorbida respecto a la ingerida. 
	2.- El valor biológico indica la utilización metabólica de los 	aminoácidos absorbidos, dando el porcentaje de 	nitrógeno retenido con respecto al absorbido. Se utilizan 	como 	proteínas de referencia las del huevo o de la leche 	humana, que tienen un valor biológico entre 0,9 y 1. 
	3.- El coeficiente de utilización neta de la proteína refleja 	las pérdidas de nitrógeno en la digestión, dando así una 	visión global de la proteína incorporada en el organismo 	en relación a la que se ha ingerido.
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METABOLISMO PROTEICO
El metabolismo proteico se caracteriza por presentar un proceso de:
Digestión; el proceso de degradación de proteínas contenida en los alimentos de la dieta, no comienza en la cavidad bucal debido a que en la saliva no se encuentran enzimas proteolíticas. 
Absorción de aminoácidos; el transporte de aminoácidos al interior del enterocito, depende de tres sistemas, en su mayoría con gasto de energía metabólica ATP.
	- Dependiente de sodio.
	- Independiente de sodio.
	- Difusión facilitada.
METABOLISMO PROTEICO
c) Metabolismo de aminoácidos en el enterocito; alrededor del 10% de los aminoácidos absorbidos por los enterocitos, son empleados en:
	- Síntesis de proteínas de secreción.
	- Síntesis de proteínas de recambio.
	- Síntesis de proteínas, destinadas al 	reemplazo de células perdidas por descamación.
	- Obtención de energía.
Metabolismo de aminoácidos en el hígado; los aminoácidos son transportados del enterocito hacia la vena porta.
Degradación o catabolismo de aminoácidos; éste proceso se inicia, sólo cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para la biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la cantidad excesiva, debido a que los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo, por todo esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso anabólico y catabólico.
DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
(tracto digestivo)
La degradación de proteínas juega un importe papel en la regulación de los niveles proteicos específicos intracelulares, así como la eliminación de péptidos y proteínas extrañas. 
TRACTO DIGESTIVO
Se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la dieta; es la denominada digestión de proteínas.
PROTEÓLISIS LISOSÓMICA:
El interior de estos orgánulos se encuentra a un pH de 5,5. y contiene proteasas e hidrolasas, principalmente de la familia de la catepsinas, encargadas de la digestión de las proteínas.
Dicha digestión puede ser: 
Autofágica: si procesa proteínas intracelulares como, por ejemplo, proteínas de membrana, receptores hormonales o de ribosomas. 
Hetorofágica: si actúa sobre proteínas extracelulares capturadas por endocitosis como, por ejemplo, las procedentes de las lipoproteínas, sobre todo de las HDL
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina y continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina, quimiotripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
Estas enzimas se secretan en la forma «pro» y son activadas por la escisión de una pequeña secuencia peptídica. Esta división la realizan enterocinasas secretadas en el líquido intestinal.
REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNAS:
Las proteínas de la dieta son necesarias para sustituir a las que pierde el organismo. Se estima que el cuerpo sintetiza unos 300 g de proteína al día. Las proteínas de tipo estructural, como colágeno o elastina, tienen una vida media prolongada; sin embargo, la de las proteínas funcionales, especialmente las enzimas, es mucho más corta, lo que les permite adaptarse al metabolismo corporal en constante cambio. 
DEGRADACION O CATABOLISMO DE AMINOACIDOS:
éste proceso se inicia, sólo cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para la biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la cantidad excesiva.
FASES DE DEGRADACIÓN: 
Transaminación: proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito; consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido.
Desaminación oxidativa: consiste en la transferencia de glutamato a la matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por activación de la enzima glutamato deshidrogenasa.
Los elementos α-cetoácidos restantes (esqueletos carbonados) pueden formar elementos: 
 
Glucogénicos
Cetogénicos
Eliminación de amoniaco (NH3): El amoniaco del organismo se obtiene de dos fuentes: por desaminación oxidativa de glutamato y por acción de bacterias de la flora intestinal y es considerado elemento toxico donde su eliminación.
Mitocondrial
Citosol
Síntesis de urea en hígado
en el que intervienen amoniaco, dióxido de carbono y aspartato, el cual cede un grupo amino.
Ciclo de la urea o ureogénesis: 
es el ciclo metabólico de destoxificación de amoniaco en el interior de hepatocitos periportales. Efectuado en dos etapas:
Formación de glutamina
El amoniaco libre presente en tejidos extrahepáticos como el tejido muscular, antes de ser transportados hacia el hígado por medio de la circulación sanguínea, se transforma en glutamina o alanina, ciclo denominado glucosa-alanina. 
Excreción renal
El riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio, en combinación con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones hace que su eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la regulación del pH sanguíneo.
DEGRADACIÓN DE LOS PRÓTIDOS
DEGRADACIÓN DE LOS LÍPIDOS
DEGRADACIÓN DE LOS GLÚCIDOS
CARACTERÍSTICAS DE LA DIGESTIÓN
Las proteínas sufren su primer ataque en el estómago. La pepsina comienza a escindir las largas cadenas de aminoácidos, más o menos ramificados. A nivel del estómago es necesario mencionar la intervención biodegradada de los prótidosde los gérmenes ingeridos por la cecotrofia. 
Los lípidos alimenticios sufren su primera degradación mediante la lipasa pancreática, después de ser emulsionados por la bilis; la lipasa separa los ácidos grasos y los alcoholes. 
Los glúcidos tienen que clasificarse en dos grandes grupos por lo que atañe a su digestión: glúcidos fácilmente degradables (azúcares, disacáridos y almidones) y glúcidos de difícil digestión (celulosas). 
CATABOLISMO PROTEICO
El catabolismo proteico es el proceso por el cual las proteínas son degradadas hasta liberar sus aminoácidos constituyentes. Este proceso se denomina también como proteólisis.
La proteólisis puede continuar en la degradación de aminoácidos.
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PRIMERA FASE
SEGUNDA FASE
La acción combinada de una aminotransferasa y la glutamato deshidrogenasa se conoce como transaminación.
TERCERA FASE
TRANSAMINACION
La transaminación es la transferencia reversible de un grupo amino desde un aminoácido a un cetoácido, con la intervención del piridoxal fosfato como coenzima.
El glutamato juega un papel clave en la asimilación del amoníaco, por lo tanto tiene una participación central en la transaminación.
En otras palabras, el glutamato es un producto abundante de la asimilación del amoníaco, y la transaminación utiliza el nitrógeno del glutamato para la síntesis de otros aminoácidos.
La transaminación comporta la transferencia del grupo amino, generalmente del glutamato, a un a- cetoácido, con la formación del correspondiente aminoácido más el derivado a-ceto del glutamato, que es el a-cetoglutarato.
Las reacciones transaminación están catalizadas por enzimas denominadas transaminasas o, más correctamente aminotransferasas.
Esta reacción es reversible, y la dirección en que se produce una determinada transaminación está controlada en gran parte por las concentraciones intracelulares de sustratos y productos.
Esto significa que la transaminación puede utilizarse no sólo para la síntesis de aminoácidos sino también para la degradación de los aminoácidos que se acumulan en una cantidad superior de la necesaria.
Transaminación de sales de amonio
El segundo tipo de reacción de transaminación es la sustitución nucleófila de un anión amina o amida en una sal de amonio.
Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.
Glutamato + Piruvato _x0001_=====GPT o ALAT===== -Cetoglutarato + Alanina 
Glutamato + Oxalacetato _x0001_=====GOT o ASAT===== -Cetoglutarato + Aspártico
Cual es el objetivo de la transaminación
El objetivo de las reacciones de transaminación es recoger los grupos aminos de muchos aminoácidos diferentes en forma de uno solo, el glutamato, que los canalizará hacia rutas biosintéticas o hacia vías que generan productos nitrogenados de excreción.
Cual es la importancia de la transaminación
La importancia de la transaminación es que forma glutamato que es el producto que se utiliza para la siguiente etapa. Este proceso se utiliza en citoplasma, debiendo el glutamato pasar a Desaminación oxidativa en el interior de la mitocondria.
DESAMINACION:
La desaminación es la eliminación de un grupo amino de una molécula. en situaciones de consumo excesivo de proteínas, la desaminación se usa para descomponer los aminoácidos para obtener energía. ... el grupo amina se elimina del aminoácido y se convierte en amoníaco.
En el cuerpo humano, la desaminación se lleva a cabo principalmente en el hígado, sin embargo, el glutamato también se desamina en el riñón. 
La desaminación oxidativa:
Es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino. esta reacción es clave a nivel biológico en la degradación de los aminoácidos. el ácido glutámico es desaminado oxidativamente en la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la única enzima conocida que, al menos en algunos organismos, puede trabajar tanto con nad+ o nadp+ como coenzima.
Se dice que la oxidación ocurre con la transferencia de un ion hidruro del carbono a del glutamato al nad(p)+ formando α- iminoglutarato el cual es hidrolizado a α- cetoglutarato y amonio.
REACCIONES DE DESAMINACIÓN EN EL ADN:
Citosina: La desaminación espontánea es la reacción de hidrólisis de la citosina en uracilo, liberando amoníaco en el proceso. esto puede ocurrir mediante el uso de bisulfito, que desamina la citosina, pero no la 5-metilcitosina. esta propiedad ha permitido a los investigadores secuenciar el ADN metilado para distinguir la citosina no metilada y la citosina metilada.
5-METILCITOSINA.- La desaminación espontánea de 5-metilcitosina produce timina y amoníaco. Esta es la mutación de un solo nucleótido más común.
LA GUANINA.- la xantina, de manera análoga al enol tautómero de la guanina, se combina selectivamente con pares de timina en lugar de citosina. esto da como resultado una mutación de transición post-replicativa, donde el par de bases gc original se transforma en un par de bases at.
TRA
TRANSAMINACION
DESAMINACION OXIDATIVA
LA SÍNTESIS DE LA GLUTAMINA
La L-glutamina fue descrita por primera vez en 1877. Junto con uno de sus doctores, Ernst Schulze llegó a la conclusión de que, en la remolacha, el ácido glutámico estaba presente como una amida, que llamaron glutamina. Poco después Ernst Schulze estudió estas relaciones en las plántulas de calabaza y llegó a la misma conclusión. La elucidación de la estructura del ácido glutámico /glutamina fue realizada en 1872 por el químico alemán Wilhelm Dittmar. Dittmar trabajaba en ese momento en el instituto de investigación de productos agroquímicos en Bonn Poppelsdorf bajo la dirección de Heinrich Ritthausen, quien en 1866 descubrió el ácido glutámico.
La síntesis de la glutamina consiste en la reacción química entre el glutamato con la molécula de NH4+ y a raíz de esta síntesis se insertan dos grupos aminos por cada molécula sintetizada.
La glutamina es uno de los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas del organismo. Desde el punto de vista nutricional es considerado un aminoácido condicionalmente esencial, es decir, necesario solo bajo condiciones críticas. El grupo R de la glutamina le otorga una fuerte polaridad de modo que este aminoácido es relativamente más soluble en agua que en grasas. 
Entre el 60-90% de su consumo es absorbido principalmente a través del yeyuno, por lo cual, una pérdida de este segmento puede reducir la tasa de absorción hasta en un 20% .
La glutamina es el aminoácido libre más abundante en el plasma, aunque también se encuentran en grandes concentraciones en el tejido muscular. Su concentración en el cuerpo se debe a la relación que existe entre la actividad biológica de dos enzimas: la glutaminasa (depura glutamina) y la glutamina sintetasa (genera glutamina).
Aquellos órganos o sistemas con una mayor actividad de glutaminasa tales como el sistema inmune, los riñones o intestinos, son considerados consumidores de glutamina (el intestino delgado es el órgano con la actividad más alta de glutaminasa); mientras que aquellos órganos o sistemas con una gran actividad de glutamina sintetasa son considerados productores de glutamina tales como el músculo esquelético, los pulmones, el hígado o el cerebro; de hecho el tejido muscular presenta la tasa más elevada de síntesis de glutamina: 0.75 mg/dl , lo cual equivale a unos 60-80 g/d 
METABOLISMO
Bajo condiciones de estrés, la capacidad muscular de sintetizar glutamina es superada por las demandas elevadas del riñón, los intestinos y las células inmunitarias, lo cual genera un déficit peligroso que, de no ser repuesto, podría poner en riesgo la vida de la persona.
La glutamina se puede sintetizar a partir de glutamato, aminoácidos de cadena ramificada, aspartato y asparagina.El glutamato es un compuesto intermediario en la liberación y degradación de glutamina. Cuando el glutamato incorpora una molécula de amoniaco (NH3) el resultado es glutamina; mientras que cuando la glutamina libera NH3 el resultado es glutamato.
Los aminoácidos de cadena ramificada (ACR), así como el aspartato, son transaminados en su mayoría. La pérdida de un grupo amino por parte de los ACRs o el aspartato, permite la síntesis de alanina a partir de piruvato y la liberación a su vez de α-cetoglutarato. Este cetoácido puede incorporar un grupo amino y es convertido en glutamato y luego después de incorporar otro grupo amino es convertido en glutamina. 
 FUNCIONES
Se reconoce el papel de la glutamina como un factor de transcripción celular tanto para el estímulo de la producción de glutamina sintetasa, cuando los niveles de glutamina celulares disminuyen, como para la producción de otras proteínas que participan de la respuesta orgánica frente a la injuria inflamatoria.
La glutamina participa como factor de transcripción para la síntesis de HSP (por sus siglas en inglés para Heat Shock Proteins), una familia de proteínas expresadas por leucocitos, monocitos y granulocitos. Estas proteínas son importantes desde el punto de vista molecular porque ayudan a generar las condiciones necesarias para la sobrevivencia celular en condiciones críticas.
La glutamina también participa de la modulación de la respuesta inflamatoria, reduciendo la síntesis de citoquinas proinflamatarias e incrementando los niveles de glutatión en los tejidos; el glutatión es parte del sistema antioxidante humana que es fundamental para reducir los radicales pro-oxidantes que se producen durante la inflamación.
A nivel intestinal, el papel de la glutamina es sumamente interesante. Se conoce desde mucho que los sujetos en estado crítico pueden presentar una pérdida significativa de la integridad de la mucosa intestinal con lo cual se pierde la función inmunológica del intestino y se produce una amplificación de la respuesta inflamatoria general, evento responsable de la falla orgánica múltiple.
Aspectos clínicos del metabolismo de los aminoácidos
Los aminoácidos , son ladrillos que forman las proteínas, cumplen diversas funciones en el organismo. Los trastornos hereditarios del metabolismo de los aminoácidos son el resultado de cualquier defecto en la asimilación de los aminoácidos o en la capacidad del organismo para llevar los aminoácidos a las células. 
Aminoácidos
La homocistinuria es hereditaria en familias como un rasgo autosómico recoesivo. Esto significa que el niño debe recibir una copia defectuosa del gen de ambos padres para que resulte afectado seriamente.
Es un trastorno genético que afecta el metabolismo del aminoácidos metionina. Los aminoácidos son los pilares fundamentales de la vida.
Homocistinuria
Síndrome de Marfan
Causas
La homocistinuria tiene varios rasgos comunes como:
El síndrome de Marfan , 
incluidos óseos 
Cambios en los ojos.
Síndrome de Marfan
Síntomas
El incremento de los problemas visuales puede llevar al diagnóstico de esta afección.
Deformidades en el tórax 
Enrojecimiento de las mejillas
Arcos elevados de los pies 
Discapacidad intelectual
Rodillas valgas 
Extremidades largas
Trastornos mentales
Miopía
Dedos como de araña (aracnodactilia) Contextura alta y delgada
Exámenes 
Examen de aminoácidos en sangre y orina
Pruebas genéticas
Examen oftalmológico estándar.
Radiografía del esqueleto
Biopsia de la piel con cultivo de fibroblastos 
Biopsia del hígado y análisis enzimático.
Tratamiento
No existe una cura para la homocistinuria. Cerca de la mitad de las personas con esta enfermedad responden a la vitamina B6 (también conocida como piridoxina).
Tratamiento
 Aquellas que no responden a los suplementos requieren una dieta baja en metionina. La mayoría necesitará un tratamiento con trimetilglicina (betaína).
cetoaciduria de cadena ramificada
 
Es un trastorno hereditario raro del metabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada caracterizado clásicamente por rechazo alimentario, letargo, vómitos y olor a jarabe de arce en el cerumen (y posteriormente en la orina); se detecta nada más al nacer y, si no se trata, va seguido de encefalopatía progresiva e insuficiencia respiratoria central. Existen cuatro subtipos de la enfermedad: clásica, intermedia, intermitente y sensible a tiamina.
El nombre de esta enfermedad se debe a que la orina tiene un olor característico a jarabe de arce.
1: Forma clásica
Comienza en los 3-4 primeros días de vida tras el inicio de la alimentación, con rechazo de la alimentación, letargia, alteraciones del tono muscular, convulsiones y coma. Analíticamente hay cetoacidosis con cetonuria, y puede existir hipoglucemia. 
Existe marcado aumento de los aminoácidos de cadena ramificada, especialmente leucina, y de los ácidos orgánicos en los fluidos biológicos (plasma, líquido cefalorraquídeo, orina), y presencia de aloisoleucina. La actividad enzimática en fibroblastos es menor del 2% con respecto a la actividad normal.
1: Forma clásica
aloisoleucina
Letargia
2:Forma intermedia
Suele presentarse a partir del periodo lactante y a lo largo de la infancia, con los siguientes síntomas: retraso en el desarrollo pondero estatural y psicomotor, acompañado de convulsiones; puede existir oftalmoplejía en el periodo neonatal. 
Desde el punto de vista bioquímico se manifiesta por episodios de cetoacidosis y aumento persistente de aminoácidos de cadena ramificada y ácidos orgánicos, aunque menos intenso que la forma clásica. La actividad enzimática residual es del 3 al 20% con respecto a lo normal.
oftalmoplejía
tiamina
Aparece en los pacientes con desarrollo prácticamente normal, caracterizada como crisis de ataxia/cetoacidosis desencadenadas por procesos febriles y/o ingestas excesivas de proteínas. Cuando los pacientes se encuentran asintomáticos los niveles de aminoácidos de cadena ramificada y ácidos orgánicos son normales. La actividad enzimática residual es del 5-20% con respecto a lo normal.
cetoaciduria de cadena ramificada
No existe un criterio uniforme para su diagnóstico. En general, estos pacientes no tienen la enfermedad aguda y su curso clínico es parecido a la forma intermedia, caracterizándose por un aumento de BCAA, que se normaliza tras el tratamiento con dosis farmacológicas de tiamina, manteniendo una ingesta constante de proteínas. La actividad enzimática residual es del 2-40% con respecto a lo normal.
3: forma intermitente
4-. Forma sensible a la tiamina
Fenilcetonuria
(del ingles phenylketonuria)
También denominada “PUK”
Que provoca la acumulación de un aminoácido denominado «fenilalanina» en el organismo. La fenilcetonuria es causada por un defecto en el gen que ayuda a crear la enzima necesaria para descomponer la fenilalanina.
Tanto la madre como el padre deben tener el gen defectuoso y transmitirlo para que su hijo padezca fenilcetonuria.
Este patrón de herencia se denomina «autosómico recesivo». Es más frecuente que dos padres que son portadores de este trastorno sin saberlo les transmitan la fenilcetonuria a sus hijos. c
Es un trastorno hereditario poco frecuente
Los signos y síntomas
Los recién nacidos que tienen fenilcetonuria al principio no presentan ningún síntoma. Sin embargo, sin tratamiento, los bebés suelen manifestar signos de fenilcetonuria en pocos meses.
Olor similar al de la humedad en el aliento, la piel o la orina. 
Problemas neurológicos que pueden incluir convulsiones
Erupciones cutáneas (eccema)
Cabeza anormalmente pequeña (microcefalia)
Hiperactividad
Discapacidad intelectual
Retraso en el desarrollo
Problemas de comportamiento, emocionales y sociales
Trastornos psiquiátricos
Son los siguientes: 
microcefalia
Retraso en el desarrollo
Depende del tipo:
Fenilcetonuria clásica: Es la forma más grave del trastorno. La enzima necesaria para convertir la fenilalanina es inexistente o está disminuida en extremo, loque produce niveles elevados de fenilalanina y un daño cerebral grave.
La gravedad de la fenilcetonuria
Formas menos graves de fenilcetonuria: En las formas leves o moderadas, la enzima conserva alguna función, por lo tanto, los niveles de fenilalanina no son demasiado elevados, lo que produce un menor riesgo de daño cerebral. 
El análisis se realiza después de las 24 horas de vida del bebé y después de que haya ingerido alguna proteína en la dieta para asegurarse de que se obtendrán resultados precisos.
Una enfermera o un técnico de laboratorio extraen algunas gotas de sangre del talón o del pliegue del brazo del bebé.
El laboratorio analiza la muestra de sangre para detectar ciertos trastornos metabólicos, entre ellos la fenilcetonuria.
Diagnostico
Hacerle análisis al bebe después del nacimiento
Una dieta de por vida muy limitada en proteínas porque los alimentos con proteínas contienen fenilalanina.
La cantidad de fenilalanina que se considere prudente dependerá de cada persona con fenilcetonuria y puede variar con el tiempo.
Tomar leche de fórmula para la fenilcetonuria (un suplemento nutricional especial) de por vida para asegurarse de obtener suficiente proteína esencial (sin fenilalanina).
nutrientes que son fundamentales para el crecimiento y la salud en general
Tratamiento
ENFERMEDADES DEL METABOLISMO DE PROTEINAS:
AMILOIDOSIS
 La amiloidosis es una enfermedad poco común que se produce cuando una proteína anormal, llamada amiloide, se acumula en los órganos e interfiere en su funcionamiento normal. El amiloide normalmente no se encuentra en el cuerpo
SINTOMAS
Hinchazón de los tobillos y las piernas, Fatiga y debilidad intensas
Falta de aire con un mínimo esfuerzo
Incapacidad de acostarse en la cama debido a la falta de aire
Entumecimiento, hormigueo o dolor en las manos o los pies, en especial, dolor en la muñeca (síndrome del túnel carpiano)
Diarrea, posiblemente con sangre, o estreñimiento
Pérdida de peso involuntaria de más de 4,5 kilogramos.
Una lengua agrandada, que a veces parece ondulada alrededor de su borde
Cambios en la piel, como engrosamiento o moretones que aparecen con facilidad, y manchas purpúreas alrededor de los ojos
Latidos del corazón irregulares
Dificultad para comer
Hay muchos tipos diferentes de amiloidosis.- Algunas variedades son hereditarias. Otras se deben a factores externos.
Los subtipos de amiloidosis incluyen los siguientes: 
 Amiloidosis AL
 Amiloidosis AA.
 Amiloidosis hereditaria (amiloidosis familiar). 
Amiloidosis de tipo salvaje Amiloidosis localizada. 
CAUSAS
FACTORES DE RIESGO
Edad 
Sexo
 Otras Enfermedades 
Antecedentes Familiares
Diálisis Renal
Raza
COMPLICACIONES:
Las posibles complicaciones de la amiloidosis dependen de los órganos que los depósitos de amiloide afectan…Los depósitos de amiloide reducen la capacidad del corazón de llenarse de sangre entre latidos. Se bombea menos sangre con cada latido.
DIAGNOSTICO
pruebas de laboratorio.- Pueden analizar la sangre y la orina para saber si tienen proteínas anormales que indiquen amiloidosis. 
Biopsia.
Pruebas por imágenes.
Ecocardiograma.
Imágenes por resonancia magnética (IRM). 
TRATAMIENTO
La amiloidosis no tiene cura, pero el tratamiento puede ayudar. por ejem:
Quimioterapia
Medicamentos para el corazón
Terapias dirigidas
Cirugías
Trasplante autólogo de células madre de la sangre.
 Diálisis. 
Trasplante de órganos.  
DESHIDRATACION
La deshidratación ocurre cuando usas o pierdes más líquido del que ingieres, y tu cuerpo no tiene suficiente agua y otros fluidos para llevar a cabo sus funciones normales. Si no repones los fluidos que perdiste, te deshidratarás.
Lactantes o niños pequeños.
Boca y lengua secas
Llanto sin lágrimas
No mojar los pañales durante tres horas
Ojos y mejillas hundidos
Zona blanda en la parte superior de la cabeza (fontanela) hundida
Adultos
Sed excesiva
Micción menos frecuente
Orina de color oscuro
Fatiga
Mareos
Confusión
SINTOMAS
CAUSAS
Diarrea o vómitos
Fiebre. 
Transpiración excesiva
Mayor necesidad de orina
FACTORES DE RIESGO
Complicaciones.-La deshidratación puede derivar en complicaciones graves, como las siguientes:
-lesión por el calor. 
-problemas renales y urinarios. 
-convulsiones.
-choque por volumen sanguíneo
Es posible que las personas tengan que consumir más líquidos si padecen afecciones como las siguientes:
Vómitos o diarrea.  
Ejercicios extenuantes. 
Tiempos calurosos o fríos
Enfermedad
PREVENCION
DIAGNOSTICO
TRATAMIENTO
Por lo general, el médico puede diagnosticarte deshidratación sobre la base de signos y síntomas físicos. 
Análisis de Sangre
Análisis de Orina
El único tratamiento eficaz para la deshidratación es la sustitución de los líquidos y de los electrolitos perdidos. El mejor abordaje del tratamiento de la deshidratación depende de la edad, la gravedad de la deshidratación y su causa.
 
 
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