DESTINO DE LOS AA

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Destino metabólico de los aminoácidos: Panorama general
· Definición: Velocidad de recambio,
· balance nitrogenado y factores que lo modifican.
Destino metabólico de los aminoácidos: Panorama general
El cuerpo humano cataboliza diariamente entre el 1 y el 2% de sus proteínas corporales, principalmente las musculares, lo que produce aminoácidos que se unen a los obtenidos de la alimentación, formando un "pool" de aminoácidos. El 75 a 80% de estos aminoácidos se reutilizan para la síntesis de nuevas proteínas, mientras que el resto se cataboliza para producir intermediarios del ciclo de Krebs, acetil CoA, acetoacetil CoA o piruvato, que se utilizan como fuente de energía o como sustratos para la biosíntesis de carbohidratos, cuerpos cetónicos y lípidos. Además, una pequeña cantidad de estos aminoácidos también se utiliza en diversas rutas metabólicas para la síntesis de bases nitrogenadas, vitaminas, hormonas, neurotransmisores y otras moléculas.
VELOCIDAD DE RECAMBIO
El recambio proteico consiste en la continua biosíntesis y degradación de las proteínas corporales. La velocidad de degradación de una proteína se expresa a través de su vida media (t ½), es decir, el tiempo requerido para reducir su concentración a 50% de su valor inicial.
Las diversas proteínas presentan variabilidad en su velocidad de degradación: 
· Proteinas del medio extracelular, como las digestivas, enzimas polipeptídicas y los anticuerpos tienen recambio bastante rápido 
· Las proteínas estructurales como el colageno del tejido conjutivo es mucho más estable. 
· Las enzimas reguladoras (Claves) tienen una vida media corta, mientras las que no representan regulación metabolica tienen una vida relativamente más corta. 
También el recambio se encarga de eliminar las enzimas mutadas o defectuosas, sim embargo también permite la desnaturalización en las enzimas normales que ya no cumplirán su función. Y a su vez permite regular las diferentes vias ya que acelera o retrasa la degradación de las diferentes enzimas claves controlando los niveles enzimáticos. 
BALANCE NITROGENADO 
A través del consumo de proteínas animal o vegetal durante la alimentación, los animales reponen continuamente el aporte de nitrógeno (principalmente aminoácidos) y de esta manera se reemplaza el nitrógeno perdido o excretado por las heces, orina y transpiración. 
La diferencia entre el ingreso y la pérdida total de nitrógeno se conoce como balance de nitrógeno o nitrogenado (BN) 
(BN=Nitrógeno ingerido – Nitrógeno excretado).
· Cuando la ingesta diaria de nitrógeno es igual a la que se pierde por la excreción, el organismo se encuentra en equilibrio nitrogenado o balance nitrogenado normal.
· Durante el embarazo, el crecimiento de un niño o la recuperación después de un periodo de inanición o traumatismo el organismo alcanza un balance nitrogenado positivo, en el que el consumo normal de nitrógeno supera a la perdida.
· cuando hay un balance nitrogenado negativo, se pierde más nitrógeno del que se ingiere, y esta situación puede presentarse después de una cirugía, en determinados estados patológicos como el cáncer avanzado y como resultado a una ingesta inadecuada o insuficiente de proteínas de alta calidad.
FACTORES QUE MODIFICAN EL BALANCE NITROGENADO
El balance nitrogenado puede ser modificado por varios factores, incluyendo:
· 1. Ingesta de proteínas: La cantidad y calidad de proteínas consumidas en la dieta es uno de los principales factores que afectan el balance nitrogenado. Si la ingesta de proteínas es insuficiente, el cuerpo no tendrá suficientes aminoácidos para sintetizar nuevas proteínas y el balance nitrogenado será negativo. Si la ingesta de proteínas es excesiva, el cuerpo excretará el exceso de nitrógeno y el balance nitrogenado también será negativo.
· 2. Actividad física: El nivel de actividad física también puede afectar el balance nitrogenado. Durante el ejercicio, se produce una mayor degradación de las proteínas musculares para obtener energía, lo que puede resultar en un balance nitrogenado negativo si la ingesta de proteínas no es adecuada para compensar esta pérdida.
· 3. Estado de enfermedad: El estado de enfermedad también puede afectar el balance nitrogenado. Cuando el cuerpo está luchando contra una enfermedad o lesión, puede requerir más proteínas para reparar el daño y combatir la infección, lo que puede resultar en un balance nitrogenado negativo si la ingesta de proteínas no es adecuada.
· 4. Edad: La edad también puede afectar el balance nitrogenado. A medida que envejecemos, nuestro cuerpo puede tener una menor capacidad para sintetizar nuevas proteínas a partir de los aminoácidos, lo que puede resultar en un balance nitrogenado negativo si la ingesta de proteínas no es adecuada para compensar esta disminución en la síntesis proteica.
· 5. Hormonas: Las hormonas también pueden afectar el balance nitrogenado. Por ejemplo, la hormona del crecimiento estimula la síntesis proteica y puede mejorar el balance nitrogenado, mientras que las hormonas del estrés pueden aumentar la degradación proteica y empeorar el balance nitrogenado.
Metabolismo del nitrógeno.
· Transaminación. 
Concepto: La transaminación constituye el primer paso en el catabolismo de los aminoácidos. Consiste en transferir el grupo α-amino desde un α-aminoácido, que dona el grupo α-amino, a un α-cetoácido, que acepta el grupo α-amino.
· Funciones.
· desempeñan un papel importante tanto en la síntesis como en la degradación de los aminoácidos.
· Enzimas involucradas.
· Un grupo de enzimas denominadas aminotransferasas o transaminasas que utilizan como cofactor el piridoxal fosfato.
⮚ Desaminación oxidativa y no
oxidativa. Captación y liberación de
amoníaco.
· La desaminación oxidativa La desaminación oxidativa implica la eliminación del grupo amino a través de la oxidación, produciendo amoníaco (NH3) y un alfa-cetoácido. La enzima que cataliza este proceso se llama aminoácido oxidasa o desaminasa, y requiere la presencia de una coenzima específica, como la flavina adenina dinucleótido (FAD) o la piridoxal-5'-fosfato (PLP). El amoníaco producido en la desaminación oxidativa es tóxico para el cuerpo y debe ser eliminado rápidamente para evitar la acumulación en el tejido cerebral, lo que puede causar daño cerebral. El amoníaco producido en la desaminación oxidativa se convierte en urea en el hígado y se excreta en la orina. El amoníaco producido en la desaminación oxidativa es captado por el ciclo de la urea en el hígado y se convierte en urea, que es excretada en la orina
· La desaminación no oxidativa es un proceso en el que el grupo amino se elimina por hidrólisis o mediante la transferencia a otro compuesto, como el ácido glutámico. La enzima que cataliza este proceso se llama desaminasa no oxidativa. A diferencia de la desaminación oxidativa, la desaminación no oxidativa no produce amoníaco, sino que produce otros compuestos que pueden ser utilizados para la síntesis de proteínas o para la producción de energía.
⮚ Ciclo de la úrea: 
Definición: Vía metabólica encargada de la síntesis de la Urea.
Objetivo e Importancia: la producción de la Urea, la cual permite la desintoxicación
del ion amonio, (el amonio o amoniaco es neurotóxico) la urea es un compuesto
tolerado por el ser humano (dentro de unos rangos fisiológicos o normales)
Localización:
Órgano: El ciclo de la Urea se realiza únicamente en el Hígado
Compartimiento Celular: mitocondria y citosol
Producto: Urea
REGULACION HORMONAL: no se regula hormonalmente sino por presencia de sustratos (Amoniaco que deriva de la degradación de los aminoácidos) 
Regulación Hormonal: no es activada por vía hormonal depende de la proteólisis.
Destino del producto: La Urea se produce en el hígado viaja a la sangre llega a riñón, donde es eliminada por vía renal 
Enzima Clave: la Arginasa es específica del Hígado y es la enzima clave.
RENDIMIENTO ENERGERTICO: -4 
REACCIONES BIOQUIMICAS  
1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre intramitocondrial. Elamoníaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con el bicarbonato (producto de la respiración celular), para producir carbamoil-fosfato. Reacción dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-sintetasa I. Enzima alostérica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.
2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar citrulina y liberar Pi. Reacción catalizada por la ornitina transcarbamoilasa. La citrulina se libera al citoplasma.
3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria por transaminación y posteriormente exportado al citosol) se condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. Reacción catalizada por la argininosuccinato sintetasacitoplasmática. Enzima que necesita ATP y produce como intermediario de la reacción citrulil-AMP.
4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar arginina libre y fumarato.
5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina.
· Destino metabólico de los esqueletos carbonados de los aminoácidos
El exceso de proteínas, y por endes de aminoácidos, no se almacena como los otros compuestos organicos. Un 20 a 25% de los aminoácidos son catabolixados obteniendo como producto el nitrógeno principalmente en forma de urea y la estructura denominada esqueleto carbonado o alfa-cetoacido.
Cabe a señalar que la degradación de los aminoácidos ocurre por vias metabólicas que son diferentes en cada uno y son bastante complejas. Ese catabolismo del esqueleto de los aminos converge seis productos: que toman presencia en el ciclo de Krebs. Como son el alfa: cetoglutarato, succinil-coa, fumarato y oxaloacetato. Que pueden incorporar al ciclo, asi como el piruvato, acetil coa y los cuerpos cetónicos como el acetoacetato o acetoacetil coa.
· Producen alfa-cetoglutarato: Glutamina (Gln). Glutamato (Glu), prolina (Pro). Arginina (Arg) histidina (His). 
· Producen succinil coa: La isoleucina (Ile) metionina (met) valina (Val) y treonina (Thr) 
· La fenilalanina (Phe) y tirosina (Tyr) generan fumarato
· Producen oxaloacetato: La asparagina (asn) y aspartato (asp)
· Producen piruvato: La alanina (ala), cisteina (Cys), Glicina (Gly) y serina (ser) 
· Los cetoácidos de los aminos Leucina (Leu), lisina (Lys), Fenilalanina, triptófano (Trp) y tirosina: producen acetoacetato / acetoacetil coa 
DECUARDO AL TIPO DE PRODUCTO DEL CATABOLISMO, SE PUEDEN CLASIFICAR: EN GLUCOGENICO, CETOGENICOS O GLUCOCETOGENICOS. 
· Aquellos AA cuyos cuerpos esqueléticos se transforman en intermediarios del CK o piruvato que originan glucosa son llamados glucogénicos.
Los aminoácidos glucogénicos son: alanina, aspartato, asparagina, arginina, cisteína, glutamina, glutamato, glicina, prolina, serina, valina, treonina, metionina e histidina.
· Aquellos que se transforman en cuerpos cetónicos acetoacetato se llaman cetogenicos. 
El aminoácido exclusivamente cetogénicos es la leucina.
· Y unos pocos forman ambos productos. En condificiones fisiológicas la mayor parte de los AA originan glucosa y solo unos cuantos cuerpos cetónicos. 
Mientras que parte de la cadena carbonada de los aminoácidos fenilalanina, isoleucina, tirosina, triptófano y lisina puede ser convertida tanto en glucosa como cuerpos cetónicos, es decir, son aminoácidos glucocetogénicos.