BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-623

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trans-retinal. Esta isomerización provoca toda una serie de
cambios de conformación rápidos en la rodopsina. La rodopsi-
na excitada pasa por varios estados metaestables de vida muy
fugaz, hasta llegar a la metarrodopsina II, que tiene una vida
media mucho mayor, de casi un minuto (Fig. 33-17). Es preci-
samente en este estado cuando puede interaccionar con otras
proteínas del sistema de transducción, que transforman, final-
mente, el estímulo fotónico inicial en impulso eléctrico.
La metarrodopsina II se desactiva porque ese estado exci-
tado termina con la separación forzosa del grupo prostético
todo-trans-retinal y la apoproteína opsina. En la oscuridad,
el todo-trans-retinal se isomeriza a 11-cis-retinal en el epi-
telio pigmentado, como se detalla en el apartado anterior (Fig.
33-14). Tras regresar la forma activa a la célula fotorreceptora,
se regeneran nuevas moléculas de rodopsina funcional. Por
tanto, la esencia de la captación primaria de la luz consiste en
que la energía de un fotón produce un cambio de conformación
en el 11-cis-retinal unido a la rodopsina, cambio que se comu-
nica a la proteína, de manera que se crea un estado transitorio
capaz de activar una cascada de transducción de señales.
33.14 LA CASCADA DE TRANSDUCCIÓN DE
SEÑALES
Esta cascada es un mecanismo que acopla la formación de
metarrodopsina II con el cierre de los canales de Na+ para
hiperpolarizar la membrana de las células fotorreceptoras y
liberar el glutamato. Este sistema es semejante a las cascadas
de segundos mensajeros típicos de los mecanismos de acción
hormonal (véase el Cap. 12), aunque con peculiaridades pro-
pias de la visión. Los procesos se esquematizan en las Figuras
33-18 y 33-19. Se comentan brevemente a continuación:
— Activación de la transducina por la metarrodopsina II.
— Activación de la fosfodiesterasa (PDE) por la trans-
ducina.
— Hidrólisis del GMPc por la fosfodiesterasa y cierre de
los canales de Na+.
— Mecanismos de recuperación del estado basal, nece-
sario para captar nuevos estímulos.
— Adaptación a situaciones de luz prolongadas o a
cambios de luminosidad rápidos.
604 | El nivel molecular en biomedicina
Figura 33-17. Fotoexcitación de rodopsina a batorrodopsina y evolución hasta metarrodopsina. Cuando la rodopsina absorbe el
fotón, se isomeriza el doble enlace del 11-cis-retinal hasta todo-trans-retinal. Esta isomerización provoca una serie de cambios metaes-
tables en la proteína hasta metarrodopsina II, que libera lentamente el retinal para que se reisomerize a la forma 11-cis y regenere la
rodopsina funcional. 
1
2
3
4
5
6
1. Fotoexcitación. Isomerización rápida producida por la luz
2. Transmisión muy rápida a la proteína
3. Estados de excitación de la rodopsina
4. Disociación lenta del todo-trans-retinal
5. Isomerización en el epitelio retiniano pigmentado
6. Reformación de la rodopsina activa
H
C
NH+
Opsina
11
hν
(fotón)
Batorrodopsina
Lumirrodopsina
Metarrodopsina I
Metarrodopsina II
Opsina
6
7 9 11
13 CHO
11
CHO
Todo-trans-retinal
11-cis-retinal
H
C
HN-
+
Opsina
Rodopsina
6
7 9 11
13
33 Capitulo 33 8/4/05 12:29 Página 604
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	33 NEUROTRANSMISIÓN Y SISTEMAS SENSORIALES
	33.12 METABOLISMO DEL 11-CIS-RETINAL Y ESTRUCTURA DE LA RODOPSINA
	33.14 LA CASCADA DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES