Biologia de los microorganismos (107)

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86 L O S F U N D A M E N T O S D E L A M I C R O B I O L O G Í A
poco energéticos en productos ricos en energía. En estos casos, 
sin embargo, no solo hay que superar la barrera de la energía de 
activación (Figura 3.6), sino que hay que aportar la suficiente 
energía libre a la reacción para elevar el nivel energético de los 
sustratos hasta el de los productos. Esto se hace acoplando la 
reacción que requiere energía con otra que libere energía, como 
la hidrólisis del ATP, de manera que la reacción global tiene 
lugar con un cambio de energía libre negativo o cercano a cero.
En teoría, la actividad de todas las enzimas es reversible, pero 
en realidad las que catalizan reacciones muy endergónicas o 
muy exergónicas lo hacen normalmente en un solo sentido. Si 
es necesario revertir una reacción muy endergónica o muy exer-
gónica, generalmente es una segunda enzima la que cataliza la 
reacción inversa.
MINIRREVISIÓN
 ¿Cuál es la función de un catalizador? ¿Cuál es la composición 
de las enzimas?
 ¿A qué parte de una enzima se une el sustrato?
 ¿Qué es la energía de activación?
3.6 Donadores y aceptores 
de electrones
Las células conservan la energía liberada en las reacciones cata-
bólicas acoplándola a la síntesis de compuestos muy energéticos 
como el ATP. Las reacciones que liberan energía suficiente para 
formar ATP suelen ser del tipo oxidación-reducción. Una oxi-
dación es la eliminación de un electrón (o más) de una sustan-
cia, y una reducción es la adición de un electrón (o más) a una 
el sitio activo; toda la reacción enzimática, desde la unión del 
sustrato a la liberación del producto, puede tener lugar en unos 
pocos milisegundos.
Muchas enzimas contienen moléculas pequeñas no proteicas 
que participan en la catálisis pero no son sustratos en sí mismas. 
Estas moléculas se pueden dividir en dos tipos según la forma 
de asociarse con la enzima: grupos prostéticos y coenzimas. Los 
grupos prostéticos se unen con fuerza a sus enzimas, normal-
mente de manera covalente y permanentemente. El grupo hemo 
presente en citocromos, como el citocromo c (Sección 3.10), 
es un ejemplo de grupo prostético. Las coenzimas, en cambio, 
se unen de manera laxa a las enzimas, y una sola coenzima se 
puede asociar con varias enzimas diferentes. La mayoría de las 
coenzimas son derivadas de vitaminas; NAD+, un derivado de 
la vitamina niacina (Tabla 3.1) es un buen ejemplo de coenzima.
Catálisis enzimática
Para catalizar una reacción específica, una enzima debe hacer 
dos cosas: (1) unirse a su sustrato y (2) colocar el sustrato junto 
a los aminoácidos específicos en el sitio activo de la enzima. El 
complejo enzima-sustrato (Figura 3.7) cumple ambas funciones 
alineando los grupos reactivos e introduciendo tensión en enla-
ces específicos del sustrato. Esto reduce la energía de activación 
necesaria para que la reacción proceda en sentido del sustrato 
al producto. En la Figura 3.7 se muestra esquemáticamente el 
proceso en el caso de la lisozima, una enzima cuyo sustrato es 
el esqueleto polisacarídico del peptidoglicano, polímero de la 
pared celular bacteriana ( Figura 2.25).
La reacción de la Figura 3.7 es exergónica porque la ener-
gía libre de formación de los sustratos es mayor que la de los 
productos. No obstante, algunas enzimas catalizan reacciones 
que requieren energía, porque convierten eficazmente sustratos 
Se introduce
tensión en
el enlace.
CH2OH CH2OH
OH
H
H
H
H
H
O
O
H
H
H
H
H
H
R
O
O
O
O β(1,4)
H
O
O
H
R
OH
O O
H OH
R
Sitio activo
Sustrato
O
O
O
Productos
R
OH
H
CH2OH
H
OH
H
CH2OH
H
H H
H
1. El sustrato se
une al sitio
activo de la
enzima. 2. Se forma el
complejo
enzima-
sustrato.
3. 
4. Se liberan los
productos.
5. La enzima está lista
para empezar un
nuevo ciclo
catalítico.
Figura 3.7 El ciclo catalítico de una enzima. La enzima que se muestra aquí, la lisozima, cataliza la ruptura del enlace glicosídico �-1,4 en el esqueleto
polisacarídico del peptidoglicano. Tras la unión en el sitio activo de la enzima se ejerce tensión en el enlace, que favorece su ruptura. El modelo de espacio lleno de 
la lisozima es gentileza de Richard Feldmann.
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