Biologia de los microorganismos (123)

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94 L O S F U N D A M E N T O S D E L A M I C R O B I O L O G Í A
electrónicos no proteínicos llamados quinonas. Los transporta-
dores se disponen en la membrana en orden creciente de poten-
cial de reducción positivo, con la NADH-deshidrogenasa en 
primer lugar y el citocromo en el último (Figura 3.9).
Las NADH-deshidrogenasas son proteínas unidas a la super-
ficie interna de la membrana citoplasmática, y tienen un 
sitio activo que se une a NADH. Los 2 e− + 2 H+ del NADH 
son transferidos de la deshidrogenasa a una flavoproteína, el 
siguiente transportador de la cadena. Esta forma NAD+, que 
es liberado de la deshidrogenasa y puede reaccionar con otra 
enzima (Figura 3.11).
Las flavoproteínas contienen un derivado de la vitamina ribo-
flavina (Figura 3.16). El fragmento de flavina, que está unido a 
una proteína, es un grupo prostético (Sección 3.5) que se reduce 
cuando acepta 2 e− + 2 H+, y se oxida cuando transfiere 2 e− al 
siguiente transportador de la cadena. Obsérvese que las flavo-
proteínas aceptan 2 e− + 2 H+, pero donan solamente electro-
nes. Más tarde analizaremos lo que ocurre con los 2 H+. En las 
células se encuentran normalmente dos flavinas, el mononu-
cleótido de flavina (FMN, Figura 3.16) y el dinucleótido de fla-
vina y adenina (FAD). En el último, el FMN está unido a ribosa 
y adenina a través de un segundo fosfato. La riboflavina, tam-
bién llamada vitamina B
2
, es una fuente de flavina para las flavo-
proteínas, y es un factor de crecimiento necesario para algunos 
organismos (Tabla 3.1).
Citocromos, otras proteínas férricas y quinonas
Los citocromos son proteínas que contienen grupos prosté-
ticos hemo (Figura 3.17). Experimentan oxidación y reducción 
mediante pérdida o ganancia de un solo electrón del átomo de 
hierro en el hemo del citocromo:
Citocromo—Fe2+ Sd citocromo—Fe3+ + e−
Se conocen varias clases de citocromos, que difieren amplia-
mente en su potencial de reducción (Figura 3.9). Las distintas 
clases de citocromos se designan mediante letras, como cito-
cromo a, citocromo b o citocromo c, según el tipo de hemo 
puede obtener de una molécula de glucosa es mucho mayor si 
se degrada hasta CO
2 
por respiración que si se fermenta. Esto 
es así porque, a diferencia
 
del CO
2
, los productos orgánicos de 
fermentación como el etanol todavía contienen una cantidad 
significativa de energía libre. Por tanto, cuando hay O
2
 dispo-
nible, las levaduras respiran glucosa en lugar de fermentarla, y 
el producto principal es el CO
2
 (a partir de actividades del ciclo 
del ácido cítrico, véase la Figura 3.22). Únicamente cuando las 
condiciones son anóxicas, las levaduras cambian la respiración 
por la fermentación.
Este hecho tiene relevancia práctica. Puesto que en cervece-
ría y en panadería se necesitan los productos de la fermentación 
de la levadura más que a las propias células de levadura, hay que 
tener mucho cuidado en asegurar que se fuerza a la levadura a 
adoptar un estilo de vida fermentativo. Por ejemplo, cuando se 
prensan las uvas para elaborar vino, la levadura al principio res-
pira y hace que el zumo se vuelva anóxico. Después, el barril se 
sella para impedir que entre aire y empieza la fermentación. La 
levadura también sirve como agente fermentador del pan, aun-
que aquí no es el alcohol el que importa, sino el CO
2
, el otro 
producto de la fermentación alcohólica (Tabla 3.4). El CO
2
 hace 
crecer la masa, y el alcohol producido se volatiliza durante el 
proceso de horneado. En el Capítulo 31 trataremos los alimen-
tos fermentados con más detalle.
MINIRREVISIÓN
 ¿Qué productos de fermentación genera Lactobacillus y cuáles 
las especies de Clostridium? ¿Cuáles encontramos en los 
productos de la leche fermentada como el yogur?
 ¿Qué producto de fermentación de la levadura es el agente de 
interés en el pan y cuál es su función en la elaboración de este?
3.10 La respiración: transportadores 
de electrones
La fermentación es un proceso anaerobio y libera solo una can-
tidad pequeña de energía. Por el contrario, si el piruvato se 
oxida completamente a CO
2
 en lugar de reducirse a algún pro-
ducto de fermentación, es posible obtener un rendimiento de 
ATP mucho mayor. La oxidación con O
2
 como aceptor termi-
nal de electrones se llama respiración aeróbica; la oxidación 
usando otros aceptores en condiciones anóxicas se llama respi-
ración anaeróbica (Sección 3.13).
Nuestro estudio de la respiración abarca tanto las transfor-
maciones del carbono como las reacciones redox, y se centra 
en dos cuestiones: (1) cómo se transfieren los electrones desde 
el donador primario hasta el aceptor terminal y cómo se aco-
pla este proceso a la conservación de la energía, y (2) la ruta por 
la cual se oxida el carbono orgánico a CO
2
. Empezamos con el 
análisis del transporte electrónico, la serie de reacciones que lle-
van hasta la fuerza protonmotriz
NADH-deshidrogenasas y flavoproteínas
El transporte electrónico tiene lugar en la membrana, y parti-
cipan en él diversos tipos de enzimas de oxidación-reducción: 
NADH-deshidrogenasas, flavoproteínas, proteínas de hierro 
y azufre y citocromos. También participan transportadores 
H3C
H3C O
NH
NN
N
O
Reducido (FMNH2)
C
HH
OH
C
H
OH
C
H
OH
CH2
Ribitol
Oxidado (FMN)
C
H
H
HR
Anillo de isoaloxazina
H3C
H3C O
NH
2H 
NN
N
O
E0′ de FMN/FMNH2 (o FAD/FADH2) = –0,22 V
P
Figura 3.16 Mononucleótido de flavina (FMN), un transportador de
átomos de hidrógeno. El sitio de oxidación-reducción (rodeado con línea 
discontinua roja) es el mismo en el FMN que en la coenzima relacionada 
dinucleótido de flavina y adenina (FAD, no se muestra). El FAD contiene un 
grupo adenosina enlazado al FMN a través del grupo fosfato.
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