Biologia de los microorganismos (129)

Vista previa del material en texto

M E T A B O L I S M O M I C R O B I A N O 97
U
N
ID
A
D
 1
Además de transferir electrones al citocromo c, el complejo 
citocromo bc
1
 también interacciona con las quinonas de manera 
que, de promedio, se bombean dos protones adicionales al sitio 
Q-bc
1
. Esto sucede en una serie de intercambios de electrones
entre el citocromo c
1
 y Q, denominados ciclo Q. Como las qui-
nonas y el bc
1
 tienen aproximadamente el mismo E
0
′ (casi 0 V,
Figura 3.9), las moléculas de quinona se oxidan y se reducen
alternativamente usando electrones suministrados por el com-
plejo bc
1
. Este mecanismo permite bombear, de promedio, un 
total de 4 H+ (en lugar de 2) a la cara externa de la membrana en 
el sitio Q-bc
1
 por cada 2 e− que entran en la cadena en el com-
plejo I (Figura 3.20). De nuevo, esto aumenta la fuerza proton-
motriz que, como veremos a continuación, es la que impulsa la 
síntesis de ATP.
ATP-sintasa
¿Cómo se usa la fuerza protonmotriz generada por el transporte 
electrónico (Figura 3.20) para sintetizar ATP? Curiosamente, 
existe un fuerte paralelismo entre el mecanismo de síntesis de 
ATP y el mecanismo del motor que dirige la rotación del flagelo 
bacteriano ( Sección 2.17). Análogamente a cómo la disipa-
ción de la fmp genera el par de torsión que hace rotar el flagelo 
bacteriano, la fmp también crea un par de fuerzas en un gran 
complejo proteico de la membrana que sintetiza ATP. Este com-
plejo se llama ATP-sintasa o, abreviadamente, ATPasa.
La ATPasa está formada por dos componentes, un complejo 
multiproteico llamado F
1
, encarado hacia el citoplasma y que 
lleva a cabo la síntesis de ATP, y un componente integrado en 
la membrana llamado F
o
, que desempeña la función de trans-
locación de iones (Figura 3.21). La ATPasa cataliza una reacción 
II también se conoce como complejo de la succinato-deshidro-
genasa, porque el sustrato específico que se oxida es el succi-
nato (un producto del ácido cítrico, Sección 3.12). No obstante, 
como el complejo II sortea el complejo I (en el que los elec-
trones entran con un potencial de reducción más negativo), se 
bombean menos protones por cada 2 e− que entran en el com-
plejo II que cuando lo hacen al complejo I (Figura 3.20); esto 
disminuye el rendimiento de ATP en uno por cada dos electro-
nes consumidos.
Complejos III y IV: citocromos bc
1
 y de tipo a
La coenzima Q reducida (QH
2
) transfiere los electrones de uno 
en uno al complejo citocromo bc
1
 (complejo III, Figura 3.20). El 
complejo III está formado por varias proteínas que contienen 
dos hemos de tipo b diferentes (b
L
 y b
H
), un hemo de tipo c (c
1
) 
y un centro de hierro y azufre. El complejo bc
1
 está presente en 
la cadena de transporte de electrones de casi todos los organis-
mos que pueden respirar, y también ejerce una función impor-
tante en el flujo de electrones fotosintético de los organismos 
fotótrofos ( Secciones 13.3 y 13.4).
La principal función del complejo citocromo bc
1
 es trasladar 
los electrones de las quinonas al citocromo c. Los electrones 
viajan del complejo bc
1
 al citocromo c, situado en el peri-
plasma. El citocromo c funciona como lanzadera para transfe-
rir e− a los citocromos de alto potencial redox a y a
3
 (complejo 
IV, Figura 3.20). El complejo IV actúa como oxidasa terminal y 
reduce O
2
 a H
2
O en el paso final de la cadena de transporte de 
electrones. El complejo IV también bombea protones a la cara 
externa de la membrana, y aumenta así la fuerza protonmotriz 
(Figura 3.20).
Figura 3.21 Estructura y función de la ATP-sintasa (ATPasa) reversible de Escherichia coli. (a) Esquemático. F
1
 está formado por cinco polipéptidos
diferentes que forman un complejo �
3
�
3
���, el estátor. F
1
 es el complejo catalítico responsable de la interconversión entre ADP + P
i
 y ATP. F
0
, el rotor, está
integrado en la membrana y está formado por tres polipéptidos que constituyen el complejo ab
2
c
12
. Cuando los protones entran, la disipación de la fuerza 
protonmotriz impulsa la síntesis de ATP (3 H+/ATP). (b) Modelo de espacio lleno. El código de colores corresponde al de la parte a. Como la traslocación de 
protones del exterior al interior de la célula provoca la síntesis de ATP por la ATPasa, la traslocación de protones de dentro hacia fuera en la cadena de transporte 
electrónica (Figura 3.20) representa trabajo llevado a cabo en el sistema y es una fuente de energía potencial.
F1
Fo
Fo
c12
c a
a
Exterior
b2 b2
Interior
F1
Exterior
Interior
H+H+H
+
α
α
α
α
β β
β
γ γ
δ
δ
ε
ε
Membrana
(a) (b)
S
ie
g
fr
ie
d
 E
n
g
e
lb
re
c
h
t-
V
a
n
d
ré
ATP
ADP + Pi
https://booksmedicos.org
	booksmedicos.org
	Botón1: