UNIDAD 3. ENZIMAS

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Enzimas: 
propiedades, clasificación y cinética enzimática. 
Regulación de la actividad enzimática. 
Vitaminas y coenzimas. 
Importancia clínica de las enzimas. 
PROFA. YASMIN TELLES 1 
ENZIMAS 
Proteína: Tripsina 
Sitio activo:Ser/His/Asp 
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• Son catalizadores producidos por los células y cuya función es 
incrementar la velocidad de las reacciones que catalizan sin alterar 
las constantes de equilibrio. 
• Son macromoléculas nitrogenadas biológicas con función catalítica 
específica. 
Ácido ribonucleico: Ribozima 
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS 
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1. Actúan en secuencias organizadas, catalizando miles de reacciones 
2. Permiten un control coordinado de las rutas metabólicas 
3. Tienen una inmensa utilidad práctica. 
• Algunas enfermedades pueden ser debidas a ausencia parcial o total de una 
o más enzimas. 
• Algunas enfermedades pueden producirse por actividad excesiva de una 
enzima. 
• La medición de las concentraciones en plasma de enzimas pueden ser 
utilizadas en el diagnóstico clínico. 
• Muchas drogas ejercen su efecto biológico a través de la interacción con las 
enzimas. 
• Tienen utilidad en la industria química, procesamiento de alimentos y en la 
agricultura. 
 
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS 
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• Tienen gran poder catalítico. 
• Son altamente específicas. 
 Especificidad óptica (especificidad absoluta) 
 Especificidad de grupo (especificidad relativa) 
• Aumentan la velocidad de la reacción sin alterar las 
constante de equilibrio. 
• La mayoría de las enzimas son proteínas. 
• Su actividad puede ser regulada. 
• Las enzimas interconvierten diferentes formas de 
energía. 
• Se recuperan intactas al final de la reacción 
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS 
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CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS 
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CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS 
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ENZIMAS DE NATURALEZA PROTEICA 
 
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SITIO DE UNIÓN AL SUSTRATO: 
 
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Contiene los grupos químicos (cadenas laterales de aminoácidos) que fijan al 
sustrato formando el Complejo Enzima – Sustrato. La unión es reversible y se 
establece mediante enlaces débiles (electrostáticos o salinos, puentes de 
hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals). 
 
SITIO ACTIVO: 
 
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Contiene los grupos químicos específicos implicados en la catálisis 
(cadenas laterales de aminoácidos o nucleótidos), pudiendo estar 
cercanos o alejados en su estructura primaria. Puede integrar o no al sitio 
de unión al sustrato. 
 
SITIO ACTIVO DE UNA ENZIMA 
 
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SITIO ALOSTERICO 
 
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Presente en las enzimas regulatorias, en donde se fijan 
efectores o inhibidores alostéricos, que provocan un cambio 
conformacional en el sitio de unión al sustrato o en el sitio 
catalítico, regulando la actividad enzimática 
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CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 
 
MODELOS: 
 
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15 10/11/2023 
1. ÓXIDOREDUCTASAS 
2. TRANSFERASAS 
3. HIDROLASAS 
4. LIASAS 
5. ISOMERASAS 
6. LIGASAS 
CRITERIOS DE EVALUACIÓN 
si no 
Valor 
PTOS. 
Aspectos generales (identificación, titulo, fuentes) 
 
2 
Diseño (la información está distribuida de manera visualmente atractiva) 
Las imágenes poseen dimensiones perfectas y apoyan el mensaje que se quiere transmitir 
 
6 
Uso de herramientas que ayudan a reforzar la información (flecha, formas y otras) 2 
Organización de la información (conceptos e ideas claras, desde lo más complejo a lo 
mas especifico) 
 
3 
Ortografía 2 
Defensa 5 
 Total 20 
ELABORE UNA INFOGRAFIA DE LA 
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS: