Tema 9 El metabolismo enzimas y vitaminas - Mario Sánchez

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Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 
 
 
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departamento de biología y geología IES Izpisúa Belmonte - Hellín 
UNIDAD 9. EL METABOLISMO: ENZIMAS Y VITAMINAS 
 
1. EL METABOLISMO CELULAR 
 
Se llama METABOLISMO al conjunto de reacciones bioquímicas 
que se producen en el interior de la célula y que conducen a la 
transformación de los diferentes compuestos. Las diferentes 
reacciones del metabolismo se denominan vías o rutas 
metabólicas, y las moléculas que en ellas intervienen se llaman 
metabolitos. Se trata de reacciones encadenadas, secuenciales, 
donde el producto de una reacción constituye el sustrato de otra. 
 
Además presentan ramificaciones y están interconectadas por rutas más pequeñas que forman 
parte del llamado metabolismo intermediario de modo que, en función de las necesidades 
celulares, pueden obtenerse uno u otros productos finales, lo que complica el estudio del 
metabolismo. Existen rutas convergentes y divergentes, y una molécula puede formar a la vez 
parte de una u otra ruta. Las encrucijadas metabólicas constituyen puntos de control del 
metabolismo. 
 
Las rutas metabólicas más importantes, como las destinadas a obtener energía son comunes a 
la mayoría los seres vivos, lo que apoya el origen común de los organismos. Otras, sin 
embargo, son específicas de ciertos grupos. 
 
 
1.1 Catabolismo y anabolismo. 
 
Según el tipo de reacciones podemos distinguir dos tipos de vías metabólicas: 
 
 El catabolismo: es la fase degradativa del metabolismo y consiste en la 
transformación de sustancias orgánicas complejas en moléculas sencillas. Su 
finalidad es proporcionar energía que será almacenada en forma de ATP, poder 
reductor y precursores metabólicos. Son procesos catabólicos la glucólisis, la 
respiración celular, etc... 
 
 El anabolismo es la fase constructiva del metabolismo y consiste en la fabricación de 
materia orgánica compleja a partir de moléculas sencillas gracias a la energía 
almacenada en los enlaces fosfato del ATP obtenido bien en el catabolismo, o en la 
fotosíntesis o mediante quimiosíntesis. Son procesos anabólicos la fotosíntesis, la 
síntesis de proteínas, etc... 
 
Dividir al metabolismo en fases es una manera de poder abordar mejor su estudio y 
comprensión, pues las reacciones catabólicas y anabólicas se producen simultáneamente en la 
célula. 
 
CATABOLISMO ANABOLISMO 
Son reacciones de degradación Son reacciones de síntesis 
Son reacciones de oxidación Son reaccione de reducción 
Desprenden energía Precisan energía 
A partir de muchos sustratos distintos se obtienen casi 
siempre los mismos compuestos: CO2, ácido pirúvico, 
etanol… 
A partir de unos pocos sustratos se pueden formar 
muchos productos distintos 
Es un conjunto de vías metabólicas convergentes Es un conjunto de vía metabólicas divergentes 
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Algunas rutas participan tanto en el catabolismo como en el anabolismo constituyendo puntos 
de llegada de rutas catabólica y de punto de partida de rutas anabólicas. Estas rutas se llaman 
rutas anfibólicas (como el Ciclo de Krebs). 
 
 
1.2 El ATP como moneda energética. Papel del NAD+. 
 
El ATP es un nucleótido, el adenosín trifosfato. Es una coenzima que 
utiliza la célula para almacenar energía de pronto uso. La energía se 
libera al hidrolizarse un grupo fosfato, originando ADP, con liberación 
de fósforo inorgánico (un grupo fosfato) y 7,3 kcl/mol. Otros 
nucleótidos utilizados en menor medida son GTP, UTP, CTP. 
 
 
Las células pueden obtener ATP de dos maneras: 
 
 Por fosforilación a nivel de sustrato. Es la obtención de ATP por 
una reacción catalizada a partir de ADP y un grupo fosfato (por 
ejemplo en la glucólisis, el ciclo de Krebs…) 
 
 Por reacción enzimática con ATP-sintasas. La obtención de ATP 
está acoplada a proteínas transportadoras de electrones que existen en las crestas 
mitocondriales y en los tilacoides de los cloroplastos y a un flujo de protones asociado que 
activará dichas ATP-sintetasas. La fosforilación oxidativa (mitocondrias) y la 
fotofosforilación (cloroplastos) son mecanismos de este tipo. 
 
Cuando la célula no necesita la energía inmediatamente puede almacenarla fabricando 
macromoléculas como el almidón, el glucógeno o los triglicéridos, que luego degradará. 
 
Otro nucleótido, el NAD+ es una coenzima que se utiliza, junto 
con FAD+, para transferir el poder reductor obtenido en las 
reacciones catabólicas a la cadena de transporte electrónico 
mitocondrial para terminar produciendo ATP. Además, el NAD+ 
también se utiliza en reacciones de biosíntesis (anabolismo) para 
reducir moléculas, oxidándose él y así puede ser reutilizado en 
nuevas reacciones degradativas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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La mayoría de los organismos pluricelulares o son fotolitotrofos (vegetales, algas) o son 
quimioheterotrofos (animales, hongos, la mayoría de microorganismos). Los dos grupos 
metabólicos restantes son pocas especies pero muy importantes en la biosfera pues unas fijan 
nitrógeno atmosférico y otras oxidan los nitritos a nitratos (y otras moléculas como veremos). 
 
No todas las células de un organismo son del mismo tipo. En plantas superiores, las células verdes son autótrofas 
mientras que en la raíz son heterótrofas. Incluso las de las hojas verdes con luz son autótrofas (fotosíntesis) y sin 
luz heterótrofas (respiración). En general, los seres vivos poseen gran flexibilidad metabólica lo que les permite 
utilizar una gran variedad de nutrientes, dentro de los límites de su clasificación metabólica básica. Mediante 
complejos mecanismos enzimáticos pueden utilizar varios nutrientes para realizar su metabolismo. 
 
 
2. LOS BIOCATALIZADORES. 
 
Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de las reacciones químicas y 
permanece inalterado, generalmente un metal o un óxido metálico. Los biocatalizadores son 
sustancias que se encuentran en los organismos en pequeñísimas proporciones, 
desempeñando un importante papel en la regulación y coordinación de los procesos orgánicos 
que en ellos se verifican. Como indica su nombre, son sustancias que catalizan los procesos 
vitales. Existen diferentes tipos de sustancias que, de una manera u otra, desempeñan esta 
función: 
 
 Las enzimas: sustancias de naturaleza proteica que disminuyen la energía de activación de 
las reacciones químicas, aumentando así su velocidad. 
 Las vitaminas: sustancias orgánicas necesarias en pequeñas cantidades que actúan como 
coenzimas (vitaminas hidrosolubles) o regulan procesos fisiológicos específicos (vitaminas 
liposolubles). 
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 Los oligoelementos: elementos que actúan conjuntamente con las enzimas hasta el punto 
que su déficit puede provocar la paralización de algunos sistemas enzimáticos. 
 Las hormonas: mensajeros químicos segregados a la sangre por glándulas endocrinas que 
actúan sobre determinadas células diana. 
 
 
3. LAS ENZIMAS. 
 
Las enzimas se pueden definir como catalizadores 
biológicos, autógenos y de acción específica, que 
aumentan la velocidad de reacción de las reacciones 
metabólicas al disminuir la energía de activación. 
Generalmente son proteínas globulares que pueden 
actuar intra o extracelularmente. 
 
Un caso especial es la ribozima, un tipo de ARN que ya 
estudiamos en el tema anterior, capaz de catalizar por sí 
mismoreacciones de corte y empalme conducentes a 
eliminar segmentos de ARN. 
 
 
3.1. Características de las enzimas: 
 
- Son eficaces en pequeñas cantidades. 
- No se alteran, no se gastan en la reacción. 
- No desplazan la constante de equilibrio, generalmente 
catalizan una reacción y también la reversible. 
- Gran especificidad (hablaremos más adelante). 
- Actúan a temperatura ambiente. 
 
 
 
 
Las enzimas actúan específicamente sobre una o varias sustancias denominadas sustratos en 
los que induce modificaciones químicas mediante reestructuración, pérdida o ruptura de 
enlaces, o de alguno de sus grupos funcionales. Consecuentemente, tras la actuación de la 
enzima, el sustrato (S) queda transformado en otra 
molécula llamada producto (P). Las enzimas pueden 
actuar debilitando los enlaces para que sea 
necesaria menor energía para romperlos o 
aproximando los productos reaccionantes para 
aumentar sus probabilidades de encuentro. Una vez 
catalizada la reacción las enzimas y los productos se 
separan. 
 
 
Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación, con lo que se aumenta la 
velocidad de las reacciones químicas. 
 
 
 
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3.2. Estructura de las enzimas. 
 
Las enzimas, en cuanto a sustancias proteicas que son, presentan las características de 
estructura y propiedades expuestas para las proteínas. Sin embargo, hay que diferenciar entre: 
 
1. Enzimas proteicas, constituidas exclusivamente por cadenas polipeptídicas es decir por 
holoproteínas. 
2. Holoenzimas, constituidos por heteroproteínas. En este caso la parte proteica se denomina 
apoenzima y la parte no proteica es el cofactor. 
 
La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la 
unión a los sustratos. 
 
El cofactor es el componente enzimático no proteico que lleva a cabo la acción 
propiamente dicha (la catálisis). Los cofactores son necesarios para la funcionalidad del 
enzima. En función de su naturaleza, los cofactores pueden ser: 
 
 Iones metálicos (oligoelemementos como Mg2+, 
Zn2+, K,+, Fe2+, Fe3+,...). 
 
 Coenzimas: son moléculas orgánicas asociadas 
temporalmente a la apoenzima, como 
determinados nucleótidos, el coenzima A, algunas 
vitaminas, etc. 
 
Cuando los cofactores están fuertemente unidos al apoenzima se denominan grupos 
prostéticos (por ejemplo la vitamina biotina es un grupo prostético que se une a las 
enzimas carboxilasas). 
 
A diferencia de las enzimas, las coenzimas pueden alterarse ya que durante la reacción 
química las coenzimas captan átomos que les cede el apoenzima provenientes del 
sustrato para, a su vez, cederlos más tarde y recuperar nuevamente su capacidad de 
aceptar otros átomos. Las coenzimas no suelen ser específicos de un solo apoenzima, 
pudiendo unirse a más de uno, con especificidades diferentes. Algunas teorías apuntan 
que la unión apoenzima-coenzima produce un cambio conformacional del holoenzima 
que lo hace activo. 
 
Entre las coenzimas más conocidas están los siguientes nucleótidos: 
 
 NAD/NADH, NADP/NADPH, FAD/FADH2 (actúan como transportadores de 
electrones en las reacciones de oxido-reducción del metabolismo). 
 ADP/ATP, GDP/GTP (actúan como transportadores de energía en las reacciones 
metabólicas). 
 
Algunos aminoácidos de las enzimas (o en su caso de las apoenzimas, si se trata de una 
holoenzima) constituyen el denominado centro activo, que es la zona donde se unirá el 
sustrato y en la que se realiza la catálisis enzimática. Para ello tiene que existir una 
complementariedad espacial entre enzima y sustrato. Así pues, la estructura 1ª de la proteína 
determinará la composición del centro activo y la estructura 2ª y 3ª determinará la forma. Por 
eso es imprescindible la forma tridimensional proteica. En el centro activo de las enzimas 
proteicas existen dos tipos de aminoácidos: 
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 Aminoácidos de fijación, que permiten la 
unión al sustrato mediante enlaces 
débiles gracias a la afinidad química de 
los radicales de algunos aminoácidos; 
 Aminoácidos catalizadores, que se unen 
al sustrato mediante enlaces débiles o 
fuertes (covalentes) y provocan la 
ruptura de algunos de sus enlaces. 
 
 
El resto de aminoácidos de la enzima son meramente estructurales, responsables de su forma, 
pero no establecen enlaces con el sustrato. Algunas enzimas incluso pueden presentar un 
centro regulador al que se unirán determinadas moléculas que regulan la actividad de las 
enzimas. 
 
 
2.3. Especificidad de las enzimas. 
 
De entre las propiedades de las enzimas merece un comentario la especificidad. La 
especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias 
que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar una 
transformación concreta (especificidad de acción). La especificidad está determinada por la 
estructura proteica de la enzima (o de la apoenzima, en su caso) la cual como hemos visto 
anteriormente presenta una zona, denominada centro activo, con una forma espacial 
característica en la que se acopla el sustrato. 
 
La especificidad de sustrato es absoluta cuando una enzima sólo puede catalizar la 
transformación de una sustancia (en algunos casos sólo puede unirse a uno de los isómeros D 
o L de una misma sustancia, pero no a los dos); se habla de especificidad de grupo cuando una 
misma enzima puede catalizar la transformación de sustancias que tienen un tipo de enlace 
determinado (por ejemplo, la α-glucosidasa tiene acceso a glúcidos con enlace α-o-
glucosídico), o actúa sobre sustancias que son portadoras de determinado grupo (las 
fosfatasas eliminan los grupos fosfatos de cualquier tipo de molécula). 
 
Para que se produzca la catálisis el sustrato ha de tener algún grupo funcional que le permita 
unirse al centro activo de la enzima y algún enlace químico que pueda ser alterado por ella. 
Para ello es necesario que exista una compatibilidad entre el sustrato y el centro activo de la 
enzima como el que existe entre una llave y una cerradura que encajan perfectamente para 
poder abrir. Este modelo de actuación se denomina modelo llave-cerradura (Fischer, 1890). 
 
Por otra parte, se ha observado que los centros activos de algunas enzimas cambian su forma 
tridimensional como respuesta a la presencia del sustrato, hasta que encajan. Algo así como 
cuando metemos la mano en un guante, el cual se adapta a la forma de la mano. Según este 
segundo modelo el sustrato induce la forma de la enzima para que se produzca el ajuste, por lo 
que a este modelo se le ha denominado de ajuste inducido (Koshland, 1958) y es el más 
aceptado actualmente. Incluso se ha propuesto una variante que plantea que ambos, tanto la 
enzima como el sustrato, modifican su estructura para acoplarse (modelo “apretón de 
manos”). Sea como fuere, ambos modelos explican la especificidad de la unión entre el enzima 
y el sustrato. 
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3.4 Mecanismos de la acción enzimática. 
 
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce una reacción en la 
que podemos diferencias tres etapas: 
 
1) Formación del complejo enzima-sustrato. En primer lugar, el sustrato se une mediante 
enlaces débiles (Van der Waals, puentes de hidrógeno, etc.) a los aminoácidos de fijación 
del centro activo de la enzima (o en su caso a los del centro activo de la apoenzima, si se 
trata de una holoenzima) para formarel complejo enzima-sustrato (E-S). Como ya se ha 
apuntado, esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo que para 
cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta. 
 
2) Estado de transición. Una vez formado el complejo enzima-sustrato los aminoácidos 
catalíticos del centro activo de la enzima realizarán la catálisis. En el caso de las 
holoenzimas será el cofactor quien realizará propiamente la reacción catalítica, 
obteniéndose los productos. 
 
3) Liberación de productos. El producto o productos se liberan del centro activo y la enzima 
está nuevamente disponible para otra reacción. 
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3.5. Cinética enzimática: factores que afectan a la actividad de las enzimas. 
 
Los principales factores son la temperatura, el pH y la concentración de sustrato: 
 
a) La temperatura. Al aumentar la temperatura 
aumenta el número de choques intermoleculares lo 
que facilita el encuentro de la enzima y el sustrato, 
por lo que aumenta la velocidad de reacción hasta 
una temperatura óptima donde la actividad 
enzimática es máxima. A partir de un límite máxima 
de temperatura la enzima se desnaturaliza y pierde 
sus propiedades. La temperatura óptima de las 
enzimas depende de los organismos y su adaptación 
al medio. En plantas suele ser de unos 25ºC, en 
humanos de 37ºC y en bacterias termófilas de 80ºC. 
 
b) El pH. Como sabemos, variaciones de pH del medio 
puede afectar al grado de ionización de los radicales 
de los aminoácidos lo que se traduce en 
modificaciones en la configuración de la enzima o de 
su centro activo. Existen un intervalo de pH (pH 
mínimo y pH máximo) donde la enzima puede actuar. 
Fuera de ese rango la enzima se desnaturaliza. 
También existe un pH óptimo donde la eficacia del 
enzima es máxima. Dichos valores son distintos para 
cada enzima, si bien suelen estar próximos a 7. Sin 
embargo, la pepsina del jugo gástrico tiene un pH 
óptimo de 2 y la papaína es indiferente a las 
variaciones de pH. 
 
c) Concentración de sustrato. A una 
determinada concentración de enzima, la 
velocidad de reacción aumenta de manera 
proporcional conforme aumenta también la 
concentración de sustrato. Mientras exista 
enzima libre en el medio mayor será la 
probabilidad de enuentro entre la enzima y el 
sustrato por lo que más moléculas de 
producto se producirán. Pero cuando toda la 
enzima está unida al sustrato formando el 
complejo enzima-sustrato, la velocidad de 
reacción ya no aumenta, aunque lo haga la 
concentración de sustrato, habiéndose 
alcanzado entonces la velocidad máxima. Esto 
se denomina saturación por sustrato. 
 
Se denomina número de recambio o constante catalítica al número máximo que una 
molécula de encima puede transformar por unidad de tiempo (generalmente un minuto). 
Equivale a la actividad de la enzima cuando se alcanza la velocidad máxima. Por ejemplo, la 
peroxidasa tiene una constante catalítica de 2,5 x 106 lo que significa que en un mol de 
enzima transforma 2,5 millones de moles de H2O2 en un minuto. 
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En 1913 Leonor Michaelis y Maud Menten dedujeron la ecuación siguiente que explica la 
cinética de las enzimas que poseen este comportamiento: 
 
 
 
 
La velocidad (V) a la que transcurre una reacción depende de la velocidad máxima que 
puede alcanzar la reacción (Vmax), de la concentración de sustrato (S) y de la constante de 
Michaelis-Menten (Km). Dicha constante se define como la concentración de sustrato 
para la cual la velocidad de la reacción corresponde a la mitad de la velocidad máxima 
(1/2 Vmax) (ver la última gráfica de la página anterior). 
 
La constante de Michaelis_Menten (Km) es un indicador de la afinidad de una enzima por 
un sustrato determinado. A menor Km la afinidad será mayor y la enzima será mejor 
catalizador para el sustrato pues se alcanza antes la velocidad semimáxima. 
Km= (E)x(S)/(ES) 
 
 
 
 
3.6. Activación e inhibición enzimática. 
 
Además de los factores mencionados en el apartado anterior, la actividad de las enzimas 
también puede verse alterada por la presencia de diferentes iones o moléculas: 
 
 Activadores. Iones que favorecen la unión enzima-
sustrato, como el Mg2+ ¿Mediante cambios 
conformacionales tal vez? 
 
 
 
 
 
 
 Inhibidores. Sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Existen dos 
grandes tipos de inhibición enzimática: 
 
1. Irreversible: también llamada envenenamiento. El inhibidor o veneno metabólico se 
une al centro activo del enzima alterando su estructura permanentemente e 
inutilizándolo. Así, la penicilina es un antibiótico que inhibe permanentemente las 
enzimas encargadas de la síntesis de la pared bacteriana. El cianuro inhibe 
irreversiblemente el complejo citocromo-oxidasa mitocondrial bloqueando el 
transporte electrónico en la respiración celular. Algunos gases neurotóxicos utilizados 
en la I Guerra Mundial inhiben la enzima acetilcolinaestearasa encarga de degradar el 
neurotransmisor acetilcolina y provocando una hiperactividad nerviosa que termina 
con la muerte. (Figura A). 
 
2. Reversible, en este caso no se destruye el centro activo, sino que se inutiliza 
temporalmente. Ésta puede ser a su vez: 
 
V = Vmax x (S) / (S) + Km 
 
Km= (E) x (S) / (E-S) 
 
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 Competitiva: el inhibidor es una molécula similar al sustrato que compite por unirse al 
centro activo de la enzima. La enzima no puede catalizar el sustrato, no actuando 
hasta verse libre del inhibidor. Figura B. 
 
 No competitiva: el inhibidor se une a la enzima en lugares diferentes del centro activo 
y no compite con el sustrato. Puede ser varias maneras: 
 
 Uniéndose al complejo enzima-sustrato, bloqueándolo e impidiendo la liberación 
de los productos (este tipo de inhibición también se llama inhibición acompetitiva). 
Figura C superior. 
 Colocándose en un sitio distinto al centro activo modificando la estructura de la 
enzima o dificultando el acoplamiento del sustrato con la enzima. Figura C inferior. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3.7. Enzimas alostéricas. 
 
Las enzimas alostéricas (del griego allo =otro, stereo =espacio) o reguladoras son proteínas 
generalmente con estructura cuaternaria formadas por dos o más subunidades o cadenas 
polipeptídicas. Estas enzimas poseen más de un centro de actividad: el centro activo, por el 
que se une al sustrato y el centro alostérico o regulador por el que se une a un efector, 
modulador o ligando. El efector puede ser un inhibidor, denominado en este caso modulador 
negativo, o bien un activador o modulador positivo. En una misma enzima puede haber uno o 
varios centros alostéricos que se unen a moduladores diferentes 
 
Otra característica que presentan las enzimas alostéricas es que pueden presentar dos 
conformaciones distintas interconvertibles: R (alta afinidad por el sustrato) y T (baja afinidad 
por el sustrato). Además, todas las cadenas polipeptídicas o subunidades que constituyen la 
enzima deben presentar idéntico estado conformacional (todas con conformación R o todas 
con conformación T) y si la conformación de cualquiera de las cadenas se ve modificada, las del 
resto también se modificarán (transmisión alostérica). 
 
La cinética de las enzimas alostéricas, a diferencia de las enzimas típicas, no es hiperbólica sino 
sigmoidea es decir que, por la interacción de otras moléculas, el aumento inicial de la 
concentración del sustratoprovoca un menor incremento en la velocidad de reacción. 
 
Tipos de inhibición 
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Este tipo de autorregulación de las encimas alostéricas permite explicar el modelo de 
inducción enzimática, que se da en enzimas cuya conformación inicial es la inactiva. Así, en 
ausencia de sustrato casi todas las 
moléculas de enzima presentan 
conformación T. La adición un 
modulador positivo, que a veces es 
incluso el mismo sustrato sobre el que 
actuará la enzima, puede cambiar la 
conformación T a R de tal manera que al 
unirse éste al centro activo de una 
subunidad producirá un cambio 
conformacional también en el esto de 
subunidades de la enzima. Así la 
efectividad de la enzima es muy grande 
para concentraciones de sustrato 
pequeñas. 
 
El modelo alostérico también permite 
explicar el modelo de inhibición por 
producto final, inhibición feed-back o 
retroinhibición, como veremos más 
adelante. 
 
 
3.8 Sistemas multienzimáticos. 
 
Las enzimas suelen actuar juntas en reacciones 
encadenadas, formando sistemas 
multienzimáticos o asociaciones de enzimas en 
los que el producto de una reacción constituye 
el sustrato de la siguiente y así sucesivamente 
hasta llegar al producto final. Estos sistemas 
pueden presentar tres niveles de complejidad: 
 
 Primer nivel: las moléculas de enzima son 
proteínas solubles que están disueltas en el 
citoplasma, uniéndose rápidamente a las 
moléculas de sustrato que difunden fácilmente para unirse a la enzima correspondiente 
(por ejemplo, las enzimas de la glucolisis o degradación de la glucosa a ácido pirúvico). 
 Segundo nivel: las enzimas forman complejos enzimáticos no disociables de modo que los 
sustratos intermedios nunca abandonan el complejo, lo que facilita su encuentro con la 
correspondiente enzima. 
 Tercer nivel: los sistemas enzimáticos se asocian a orgánulos celulares o membranas (por 
ejemplo las enzimas de la cadena respiratoria que transportan los electrones hasta el 
oxígeno se encuentran en la membrana interna de las mitocondrias). 
 
Algunas veces las enzimas también forman reacciones en 
cascada donde el producto de una reacción es la enzima 
que cataliza a otra reacción y así sucesivamente hasta el 
final. Este mecanismo y el anterior permiten aumentar la 
eficacia de las enzimas. 
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3.9. Regulación de la actividad enzimática. 
 
 Regulación por producto final o feed-back (retroinhibición). En una cadena de reacciones, 
el producto final de la secuencia de reacciones puede ser un modulador negativo de la 
enzima alostérica que cataliza la primera etapa. El resultado de este proceso es que se 
mantiene la cantidad de producto dentro de unos límites, puesto que si hay mucho 
producto un mayor número de moléculas del enzima se unen a él y no al sustrato, con lo 
cual se sintetiza menos producto. Cuando la concentración de producto disminuye, más 
moléculas de enzima aceptan sustrato y se producirá más síntesis de P (ver figura 7 de la 
página 8). 
 Modificaciones covalentes reversibles. La enzima se activa al unirse covalente a ciertas 
moléculas (por ejemplo la enzima glucógeno fosforilasa que cataliza la liberación de 
glucosa a partir del glucógeno almacenado se activa al unirse un grupo fosfato a un resto 
específico del aminoácido serina y se inactiva al romperse el enlace éster que une el 
fosfato a la serina). 
 Actividad proteolítica: Algunas enzimas se sintetizan en forma de precursores 
denominados zimógenos o proenzimas y activadas en el lugar fisiológicamente apropiado 
por otra sustancia (por ejemplo el pepsinógeno segregado en el estómago en presencia de 
HCl se transforma en pepsina, enzima que hidroliza las proteínas). 
 Control genético. Las síntesis de enzimas depende de los genes que se expresen en la 
célula. Hay enzimas que se sintetizan aunque no haya sustrato en ese momento (enzimas 
constitutivas) mientras que otras sólo se sintetizan en presencia de sustrato (enzimas 
inducibles). 
 
Ciertas enzimas que catalizan la misma reacción presentan variaciones en sus secuencias de 
aminoácidos, presentando diferente velocidad de reacción. Se dan en diferentes tejidos o 
compartimentos celulares. Son las llamadas isoenzimas. 
 
 
3.10. Nomenclatura y clasificación de las enzimas. 
 
Se conocen alrededor de 2000 enzimas. Para nombrarlas se emplea un término que alude al 
sustrato, al coenzima (si lo hubiera) y al tipo de reacción catalizada, al que se añade la 
terminación -asa. Por ejemplo, la aspartato transaminasa es una enzima que lleva a cabo la 
reacción de transferencia de un grupo amino desde el ácido aspártico al ácido pirúvico. 
 
La nomenclatura recomendada por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC), organismo que 
cataloga las enzimas conocidas, consiste en un código de cuatro números que hacen referencia 
a la clase en que está incluida, a la subclase, a la subdivisión y a la enzima concreta de que se 
trate. Aunque más precisa, esta nomenclatura no resulta cómoda y se utiliza con menos 
frecuencia que la anterior. Atendiendo al tipo de reacción que catalizan se dividen en 6 grupos. 
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4. LAS VITAMINAS. 
 
Son moléculas orgánicas relativamente sencillas que solo se necesitan en pequeñas 
cantidades (del orden de microgramos a algunos miligramos) pero son imprescindibles para 
que las reacciones metabólicas transcurran adecuadamente. Los animales, en general, son 
incapaces de sintetizarlas o lo hacen en cantidad insuficiente por lo que deben incorporarlas 
en la dieta, bien directamente o como precursores. Las plantas los hongos y microorganismos 
sí son capaces de fabricarlas. Nosotros las obtenemos a partir de los alimentos o como 
provitaminas (por ejemplo, la vitamina D). Nuestro flora intestinal fabrica cantidades 
significativas de vitamina K. Algunas, como la vitamina B12 (cianocobalamina) son de origen 
casi exclusivamente animal por lo que debemos vigilar nuestra dieta si somos vegetarianos 
estrictos. 
 
La importancia de las vitaminas se debe a que muchas actúan como coenzimas, o forman 
parte de ellos o son sus precursores (las vitaminas hidrosolubles) mientras que otras 
intervienen en funciones especializadas en animales superiores (las vitaminas liposolubles). 
Biología 2º Bachillerato El metabolismo: enzimas y vitaminas 
 
 
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Agentes como el calor, la luz y el tiempo las alteran por lo que las encontraremos 
preferiblemente en productos frescos. Un insuficiente aporte de vitaminas puede originar 
enfermedades carenciales como la hipovitaminosis (ingesta de una cantidad insuficiente de 
una determinada vitamina) o avitaminosis (ausencia total de una determinada vitamina). El 
exceso de determinadas vitaminas (especialmente las liposolubles) puede ser perjudicial para 
la salud porque se acumulan en tejidos grasos y pueden producir toxicidad (cuidado con los 
complejos multivitamínicos sin control médico). 
 
Actualmente se conocen 13 vitaminas. Antiguamente los ácidos grasos esenciales eran 
conocidos como vitamina F. Desde el punto de vista de la elaboración de dietas hay que 
prestar especial atención a las vitaminas A, B1, B2, B3 y C. Si estas vitaminas están presentes en 
la proporción adecuada y la dieta es variada la presencia del resto de vitaminas está 
asegurada.5. LAS HORMONAS 
 
Las hormonas son sustancias químicas segregadas a la sangre en pequeñas cantidades por 
glándulas endocrinas de los animales y que ejercen su acción sobre un órgano o tejido diana. 
Regulan proceso tales como el crecimiento y el desarrollo, el metabolismo o la composición 
del medio interno. Químicamente se clasifican en tres grupos: 
 
 Hormonas amínicas. Deriven de aminoácidos, como el triptófano que origina melatonina, 
o la tirosina que origina las hormonas tiroideas y las catecolaminas como la adrenalina. 
 Hormonas esteroideas. De naturaleza lipídica como las hormonas suprarrenales como la 
aldosterona y el cortisol, y las hormona sexuales como la progesterona o la testosterona. 
 Hormonas peptídicas. Se incluyen en este grupo péptidos como la vasopresina u hormona 
antidiurética (ADH) o la insulina, y proteínas como la hormona del crecimiento o la 
prolactina. 
 
El mecanismo de actuación es diferente en cada grupo. Las tiroideas y esteroideas, por 
ejemplo, atraviesan la membrana y actúan a nivel de ADN activando o desactivando genes. Las 
catecolaminas y las peptídicas se unen a receptores de membrana y activan el AMP cíclico que 
actúa como segundo mensajero dentro de la célula. 
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CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS 
 
En función de su solubilidad se clasifican en dos grupos: 
 
LIPOSOLUBLES: son moléculas lipídicas (terpenos o esteroides) insolubles en agua pero sí en disolventes 
apolares. Su exceso puede provocar trastornos metabólicos pues se almacenen en los tejidos, no 
eliminándose fácilmente. Sus funciones son diversas aunque no actúan como coenzimas. Son las 
vitaminas A, D, E y K. 
 
 Vitamina A o antixeroftálmical (retinol). Abunda en vegetales con carotenos (provitamina A), en 
huevos y leche. Se almacena en el hígado. Necesaria para el ciclo visual pues de ella deriva el retinal 
(ciclo de Wall). Su carencia produce xeroftalmia, ceguera nocturna, etc. También es 
antiinflamatoria. 
 Vitamina D o antirraquítica. Incluye varios tipos de esteroles: D2 (calciferol), D3 (colecalciferol), D4, 
D5. Se obtienen a partir de provitaminas. Su síntesis es inducida por la luz en la piel. Abunda en el 
hígado, leche, huevos, salmón, pero puede obtenerse también a partir del ergosterol que en 
presencia de luz se transforma en D2 y P. Es necesaria para la absorción de Ca y la formación ósea. 
Su carencia produce raquitismo y osteomalacia. 
 Vitamina E o antiestéril (tocoferol) son varias moléculas. Abunda en los alimentos de origen 
vegetal. Interviene en el metabolismo de ácidos grasos. Su carencia produce esterilidad en 
animales, degeneración del epitelio germinal en el hombre, tendencia al aborto. 
 Vitamina K o antihemorrágica (naftoquinona: K1, K2, K3, K4). Se obtiene a partir de alimentos 
vegetales, pescado y flora intestinal. Activa la síntesis de protrombina. Su déficit produce 
hemorragias, pero es raro y existiría un problema de absorción intestinal. 
 
HIDROSOLUBLES: solubles en agua. Gran capacidad de difusión. Su exceso no provoca trastornos pues 
son eliminadas vía renal. Son 8 vitaminas del complejo B y la vitamina C. 
 
 Vitamina B1 (tiamina). Se da en cereales y legumbres. Interviene en el metabolismo de glúcidos. Su 
déficit produce beri-beri (degeneración neuronal). 
 Vitamina B2 (riboflavina). Se encuentra en casi todos los alimentos. Forma parte de coenzimas FAD 
y FMN. Actúa en el metabolismo en general. Su déficit produce dermatitis, fotofobia... 
 Vitamina B3 (niacina o ácido nicotínico). En leche, carne, a partir de triptófano. Forma parte de 
coenzimas NAD y NADP. Su carencia produce pelagra (enrojecimiento de la piel). 
 Vitamina B5 (ácido pantoteico). En vegetales verdes, bacterias y hongos. Forma parte del Co A. Su 
déficit produce dermatitis, anemia... 
 Vitamina B6 (piridoxina). Abunda en vegetales verdes e hígado. Interviene en el metabolismo de 
aminoácidos y proteínas. Su déficit produce anemia e irritabilidad. 
 Vitamina B8 (biotina). Flora intestinal. Metabolismo de grasas, prótidos y glúcidos. Su carencia 
produce dermatitis, dolores, anemia. 
 Vitamina B9 (ácido fólico). En muchos alimentos. Es una coenzima de transferasas. Su déficit 
produce anemia y falta de crecimiento. 
 Vitamina B12 (cianocobalamina). Varios derivados activos B12a, B12b, B12c. Sintetizada por 
bacterias del tracto digestivo. Interviene en el metabolismo de glóbulos rojos. Su carencia produce 
anemia perniciosa 
 Vitamina C (ácido ascórbico). Abunda en vegetales (cítricos), leche. Los animales la obtienen a 
partir de glucosa. Interviene en la síntesis del colágeno y formación del glicocalix celular. Activa las 
defensas inmunitarias. Su déficit produce escorbuto (hemorragias, infecciones...).