REGULACION METABOLICA - Javier González

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UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO
FACULTAD DE QUÍMICA
Departamento de Bioquímica
REGULACIÓN METABÓLICA
Folleto elaborado por la Dra. Ruth Elizabeth Román Palacios
2
Publicación autorizada por el Comité Editorial de la Facultad de Química
El apoyo para la segunda edición de este folleto estuvo a cargo
 de la Coordinación de Comunicación e Información
de la Facultad de Química, a través de la Sección de Publicaciones.
Se imprimieron 150 ejemplares en los talleres de la misma, con el apoyo del PAL.
Diseño y Formación: Lic. Leticia González G.
Septiembre de 2004.
3
El presente folleto se distingue por conjuntar y resumir –en un lenguaje
conciso y claro– la información que, al respecto de los procesos de
regulación metabólica, se consigna en algunos libros de Bioquímica tanto en
español como en inglés.
Este trabajo se hizo con el propósito de presentar el tema de regulación
metabólica a los alumnos de las materias de Bioquímica I y II, de una manera
sencilla y esquemática para servir de apoyo en sus estudios.
Para esta segunda edición se siguieron las recomendaciones formuladas por
más de quince profesores de estas asignaturas. Aprovecho este medio
para agradecerles su amable disposición para aportar ejemplos y ampliar la
bibliografía.
Asimismo agradezco las sugerencias formuladas por los estudiantes quienes
comprobaron que este material didáctico puede ser utilizado en las materias
de Bioquímica tanto de la UNAM como de otras universidades del país.
Dra. Ruth Román Palacios
4
5
Regulación Metabólica
La regulación metabólica es el incremento o decremento de una reacción enzimática, o de toda una
secuencia de reacciones enzimáticas, en las rutas metabólicas. Es consecuencia de la necesidad de la
célula de mantener el equilibrio normal, que es distinto al equilibrio que tiene en un estado de
enfermedad.
La regulación metabólica equilibra los cambios de la célula para mantenerla en una situación de
homeostasis, cuando falla este equilibrio de regulación las células se enferman.
HOMEOSTASIS
Recordemos que el metabolismo es la serie de reacciones químicas, catalizadas enzimáticamente,
que se llevan a cabo dentro de las células de un organismo vivo. Para su estudio, el metabolismo se
divide en las diversas rutas metabólicas que pueden ser de síntesis (anabolismo) o de degradación
(catabolismo). Estas rutas transforman el primer compuesto en otro de menor peso molecular
(catabolismo) o en otro de mayor peso molecular (anabolismo).
Las rutas metabólicas son una serie de reacciones enzimáticas secuenciales que están intercomunicadas
o interrelacionadas y pueden llevarse a cabo en forma cíclica, bifurcada o lineal.
Las reacciones enzimáticas del metabolismo pueden ser aceleradas, retrasadas o casi eliminadas por
medio de la regulación metabólica.
6
Independientemente del tipo de células de que se trate, todos los sistemas celulares tienen un
patrón similar de regulación metabólica; es decir, a pesar de tratarse de diferentes células, tienen
estrategias similares para regular su metabolismo. La enorme variedad de los seres vivos se da a
partir de sólo tres tipos de células: las procarióticas, las eucarióticas animales y las eucarióticas
vegetales. La diferencia entre ellas radica en la presencia de cloroplastos y grandes vacuolas en las
últimas, además de las mitocondrias y otros organelos que también poseen las células animales. Por
su parte, las células de los microorganismos como Escherichia coli son procarióticas pues no tienen
núcleo.
La célula logra el equilibrio entre sus reacciones enzimáticas a través principalmente de la modificación
de la actividad simultánea de sus enzimas presentes. Dado que el número de enzimas es alto, lo
logra a través de algunos mecanismos globales de regulación metabólica.
Las modalidades de regulación metabólica que siguen las células pueden clasificarse en:
I. Las que traen como consecuencia la alteración de actividades enzimáticas a través de los
siguientes mecanismos de regulación como: alosterismo; carga energética; retroalimentación;
(estimulatoria o inhibitoria); inhibición por producto; inhibición o estimulación por cantidad
real de enzima; modificación covalente; acción hormonal; zimógenos y volumen celular.
II. Aquellas que involucran el paso a través de una membrana, como la interacción de uno o más
organelos en el mecanismo de la compartimentación.
III. Las que comprenden disponibilidad de sustratos y coenzimas.
7
A continuación explicaremos en qué consisten cada una de estas formas utilizadas por las diversas
clases de células. Esto no significa que forzosamente las utilicen todas al unísono, pero sí algunas de
ellas en diferentes combinaciones, según el caso de que se trate. Analizar por separado cada uno de
los mecanismos que pueden ser utilizados para regular el metabolismo de las células, servirá para
simplificar su estudio.
8
RUTA METABÓLICA BIFURCADA
Glucosa
Glucosa-6-fosfato
Fructosa-6-fosfato
Fructosa-1,6-bisfosfato
Dihidroxiacetona
fosfato
Gliceraldehido
-3-fosfato
1,3-Bisfosfoglicerato
3-fosfoglicerato
2-fosfoglicerato
Fosfoenolpiruvato
Piruvato
ATP
ADP
ATP
ADP
ADP
ATP
ADP
ATP
H O
2
NAD +P
+
i
NADH + H
+
Hexocinasa
Fosfoglucosa
isomerasa
Fosfofructo-
cinasa
Triosoa fosfato
isomerasa
Aldolasa
Gliceraldehido
-3-fosfato
deshidrogenasa
Fosfoglicerato
cinasa
Fosfoglicerato
mutasa
Enolasa
Piruvato
cinasa
La vía de la glicólisis.
RUTA METABÓLICA LINEAL
9
Ciclo del ácido cítrico.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Eatá catalizada por lo siguiente
en el diagrama.
 Citrato sintasa
 Aconitasa
 Aconitasa
 Isocitrato deshidrogenasa
 Complejo -cetoglutarato 
 deshidrogenasa
 Succinil-CoA sintasa
 Succinato deshidrogenasa
 Fumarasa
 Malato deshidrogenasa
�
NADH + CO
2
NADH
NAD
+
 
 NADH
 
 NAD 
+
GTP GDP
FADH
2
FAD
H O
2
Cis-Aconitato
Succinil-CoA
Succinato
Fumarato
Malato
Oxalacetato
Isocitrato
�-Cetoglutarato
COO
CH
C
COO
-
-
H
COO
CH
CH
COO
-
-
2
2
COO
CH
C
CH
COO
-
2
2
-
COO-HO
Citrato
O
C S CoA
CH
CH
COO
2
2
-
COO
CH
CH
C O
COO
-
-
2
2
COO
CH
C
C
COO
-
-
2
COO -
H
COO
CH
C
C
COO
-
-
2
COO-
HO
H
H
O
Acetil CoA H O
2
COO
C O
CH
COO
-
-
2
COO
C
C
CH
-
2
HO
COO
-
H
2
3
4
5
6
7
8
9
1
H O
2
H O
2
NAD
+
HSCoA
CO
2
O
10
CÉLULA PROCARIÓTICA
 CÉLULA EUCARIÓTICA
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I. MODIFICACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ALOSTERISMO
Este mecanismo de regulación es muy común. Se presenta por lo general en aquellas enzimas que
están formadas por varias sub-unidades o polipéptidos. Consiste en que una molécula diferente al
sustrato o efector alostérico, se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo o de catálisis (que
es donde es modificado el sustrato), de manera que se altera la conformación de la enzima polimérica
y resulta una nueva conformación espacial de ella. El efector alostérico puede resultar estimulador
de la catálisis por lo que se le nombra efector alostérico positivo o bien un inhibidor de la catálisis o
efector alostérico negativo. En las rutas metabólicas no falta la presencia de este tipo de enzimas
que presentan alosterismo.
Un ejemplo es el de la enzima alostérica fosfofructocinasa que se encuentra en uno de los pasos de
la vía glucolítica y cuyos efectores positivos son el AMP o el ADP y el efector negativo es el ATP. En
otras palabras, cuando hay presencia abundante de el AMP o del ADP quiere decir que hay poca
energía disponible en la célula y por lo tanto, la vía glucolítica, que es la transformación de glucosa a
piruvato con la producción neta de 2 moléculas de ATP, se ve acelerada en ese sentido. Sin embargo,
si hay abundancia de ATP el uso de la vía glucolítica disminuye, inhibiendo alostéricamente la enzima
fosfofructocinasa. Esto determina que esta enzima sea considerada como la más importante enzima
regulatoria de estavía o ruta metabólica.
ALOSTERISMO
No se deben confundir los efectores alostéricos con el efecto de los activadores e inhibidores que
pueden ser moléculas o iones que alteran la velocidad de la reación enzimática. Estos activadores
e inhibidores actuán sobre el sitio activo de la enzima. El activador incrementa la velocidad de
reacción y el inhibidor decrece.
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CARGA ENERGÉTICA
La carga energética celular es una relación de los nucleótidos de adenina presentes en la célula.
 Carga energética= 
 [ATP]+1/
2
 [ADP]
 [ATP]+[ADP]+[AMP]
y cuyo valor es de alrededor de 1. Si en un momento celular esta carga tiene un valor mayor a la
unidad, indica que hay mayor concentración de trifosfatos que de mono y difosfatos y por
consiguiente, la célula tiene alta carga energética que puede ser usada para reacciones de biosíntesis.
Esto es así por que los trinucleótidos fosfato son compuestos ricos en energía que pueden -al
combinarse con una reacción endergónica- hacerla exergónica, es decir con ∆G (-) y con posibilidad
de realizarse termodinámicamente. Cuando esto sucede, se dice que la célula está en un bienestar
energético, alto por lo que puede haber síntesis de glucógeno y de ácidos grasos.
Si por el contrario, el valor de la carga energética es menor a la unidad, la célula requiere de energía
y existe mayor concentración de mono y difosfatos que de trifosfatos, entonces se estimulan algunos
metabolismos como la ruta de glucólisis, degradación de glucógeno y de ácidos grasos.
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= Inhibición
RETROALIMENTACIÓN
Este mecanismo de regulación metabólica en ocasiones es confundido con la inhibición y la activación.
La inhibición o activación da cuando una molécula actúa sobre el sitio activo de una enzima modificando
su velocidad de reacción enzimática, ya sea incrementándola (activación) o decreciéndola (inhibición).
Tambien hay una retroalimentación, positiva (activadora) y una retroalimentación negativa (inhibitoria).
Se presenta alterando no sólo una sino más reacciones enzimáticas secuenciales de una ruta metabólica.
Por ejemplo, en la ruta de biosíntesis de bases pirimídicas las células procarióticas como E.coli
presentan retroalimentación negativa.
La retroinhibición (que también así se le conoce) se presenta cuando los niveles de CTP son altos y
puede retroinhibir a la enzima aspartato transcarbamilasa o primer paso de la vía de biosíntesis de
bases pirimídicas.
La retroalimentación positiva o la negativa, se presenta en la ruta de biosíntesis de bases púricas.
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INHIBICIÓN POR PRODUCTO
En este caso, el producto inmediato de una enzima inhibe a la misma cuando alcanza concentraciones
elevadas. Por ejemplo en la vía glucolítica tenemos.
La glucosa 6- p inhibe a la hexocinasa, la cual es la enzima que la origina.
Este es otro paso importante de regulación de la vía glucolítica, además del mencionado anteriormente
con la enzima fosfofructocinasa en el alosterismo.
= Inhibición
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INHIBICIÓN O ESTIMULACIÓN POR CANTIDAD REAL DE ENZIMA
Este mecanismo comprende el número de moléculas efectivas reales de enzima que existen en un
momento dado, ya que se puede aumentar o disminuir la cantidad de ellas. Esto implica un cambio a
nivel del número de moléculas que son transcritas y traducidas. Por consiguiente, el control de estos
procesos es a nivel del DNA. Un ejemplo clásico es el de la �-galactosidasa. La �-galactosidasa es la
enzima que hidroliza a la lactosa en glucosa y galactosa, y de ésta manera las dos hexosas pueden ser
metabolizadas al entrar a la vía glucolítica. La �-galactosidasa se transcribe en E. coli junto con otras dos
enzimas, permeasa y la transacetilasa como génes estructurales (z, y, a), en el operón de la lactosa.
Este operón está dispuesto en el DNA como sigue.
 Gene Centros
regulador de Control
 i p o z y a
Si la E.coli está creciendo en un medio que contiene lactosa, se requiere de la �-galactosidasa y las
tres enzimas se transcriben como un único transcrito policistrónico (es decir incluyendo en una sola
molécula tres RNAs mensajeros). El inductor es una molécula que se une al represor (proteína
sintetizada del m RNA, evitando así la acción del represor. A este proceso se le conoce como
inducción. Si por el contrario, E.coli ya está siendo suplementada con glucosa y galactosa, la
galactosidasa no es necesaria y el mecanismo de represión opera inhibiendo la transcripción y
traducción del mensajero policistrónico y ya no hay síntesis de �-galactosidasa.
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El represor se une al operador y evita la transcripción de los genes z, y y a.
MODIFICACIÓN COVALENTE
Esta forma de regulación metabólica consiste en que las enzimas son modificadas covalentemente y
por lo tanto, existe la reacción opuesta para hidrolizar el enlace formado y que así pueda existir la
activación y la desactivación enzimática. Entre las principales modificaciones covalentes tenemos:
a) la fosforilación, b) la adenilación y c) la uridilación.
a) FOSFORILACIÓN
Para que funcione la fosforilación es necesario que la enzima tenga disponible un grupo hidroxilo
(-OH) perteneciente a una serina, una treonina o una tirosina (siendo más frecuente la serina) y
estar colocada en una región que permita cambio conformacional de la enzima que trae como
consecuencia su activación o inhibición.
Inductor
IPTG
cinasa
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Ejemplos:
Enzima Propiedad Resultado por fosforilación
Fosforilasa (enzima que hidroliza el glucógeno) Se activa
Glucógeno sintasa (en zima que sintetiza el glucógeno) Se inactiva
Piruvato cinasa (enzima que produce piruvato) Se inactiva
Lipasa (enzima que hidroliza triacilgliceroles) Se activa
Para hacer estas reacciones reversibles se requiere de una fosfatasa específica que separe el fosfato.
b) ADENILACIÓN
Un Ejemplo de adenilación lo tenemos con la glutamina sintetasa (enzima que sintetiza glutamina a
partir de glutamato). Esta enzima une ATP y desprende ppi (pirofosfato). Cuando está adenilada es
menos activa, mientras que está más activa cuando está desadenilada.
La proteína P puede existir en dos formas: la P
A
 y P
D
. La P
A
, junto con la adeniltransferasa enlaza el
AMP y forma la glutamina sintetasa adenilribosilada (menos activa). Mientras que la proteína P
D
,
 
junto
con la adeniltransferasa, toma Pi+AMP ADP y transforma la glutamina sintetasa en desadenilada
(más activa).
Glutamina
Sintetasa
CH
2
OH
Más activa
+ ATP
Adenil
Transferasa
Regulado por
proteína reguladora P
Glutamina
Sintetasa
CH
2
O
O = P - O - Ribosa - Adenina
O
-
Menos activa
ppi
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c) URIDILACIÓN
Ejemplo de ésta lo tenemos en la cascada de activación de la glutamina sintetasa, en donde existen las
dos proteínas reguladoras mencionadas P
A
 y P
D
 que son interconvertibles reaccionando con 2 UTP
y liberando 2 ppi, y lo cataliza la uridil-transferasa.
2UTP 2Ppi
 P
A
 Uridil- P
D
 Transferasa
 2UMP 2H
2
O
P
A
 se convierte en P
D 
a través de la uridiltransferasa enlazando UMP y P
D
 puede regresar a P
A
 por
hidrólisis. Estas dos actividades catalíticas de la uridiltransferasa se encuentran en la misma cadena
polipeptídica, y están controladas para que la enzima, no las use al mismo tiempo.
ACCIÓN HORMONAL
Este mecanismo de regulación se da mediante la acción de diversas hormonas que generalmente se
unen a la membrana plasmática y desde ahí ejercen su efecto, por ejemplo: la adrenalina y el glucagon,
las cuales manifiestan su acción con la misma tendencia mientras que la hormona insulina es antagónica
a las dos anteriores (es decir, su efecto es opuesto).
La adrenalina y el glucagon se excretan cuando hay baja concentración de glucosa en la sangre.
Cualesquiera de estas dos hormonas produce una activación en cascada con la ayuda del AMP cíclico
nombrado como segundo mensajero y la activación de la proteína G�-GTP. La cascada de activación
se conoce como la cascada de la adenilato ciclasa, que es una vía de transducción importante que
conducea un nivel elevado de AMP cíclico y a la activación de varias proteínas cinasas. Así
sucesivamente, varias proteínas cinasas son activadas hasta llegar a la fosforilación de la fosforilasa
activándola, la cual degrada el glucógeno hasta glucosa 1-fosfato, la que se transforma en glucosa
libre en la sangre elevando hasta niveles normales la glucosa en caso de escacez de la misma en el
torrente sanguíneo. Tanto el glucagon como la drenalina estimulan los procesos catabólicos mediante
una fosforilación reversible, mientras que la insulina estimula los procesos anabólicos a través de la
desfosforilación con fosfatasas específicas.
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ZIMÓGENOS
Algunas enzimas se sintetizan en su forma inactiva; principalmente las enzimas digestivas (enzimas
proteolíticas que hidrolizan proteínas), se sintetizan en un precursor inactivo y luego hay un proceso
que las activa, v.g. el tripsinógeno es el zimógeno (inactivo sintetizado en el páncreas) de la tripsina
que se activa en el duodeno o primera porción del intestino delgado. El quimotripsinógeno se activa
con la ruptura de un único enlace peptídico dando la quimotripsina activa. También se sintetiza en el
páncreas, pero se activa en el duodeno. La tripsina es un activador común de todos los zimógenos
pancreáticos: tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxi-peptidasa. El pepsimógeno
se activa en forma espontánea a pH inferior a 5.0 dando pepsina. La enteropeptidasa de las células
del duodeno activan a la tripsina y esta última activa a los demás zimógenos.
Existen otras cascadas de activación de zimógenos, como las proteínas involucradas en la coagulación
de la sangre.
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Pepsinógeno
(inactivo)
espontáneamente
pH 5.0
Pepsina
(activa)
Enteropeptidasa
(de las células del
duodeno)
activa
TripsinaTripsinógeno
Tripsinógeno
Proelastasa
Procarboxi-peptidasa
Quimotripsinógeno
Tripsina
Elastasa
Carboxipeptidasa
Quimotripsina
Tripsina activa
a
Val - (asp) -
4
Lys - le - ValI
Tripsinógeno (inactivo)
Enteropeptidasa
Val - (asp) - Lys
4
 + leu - ValI
Tripsina (activa)
Quimotripsinógeno (inactivo)
1 122 136 201 245
cys
S -S S -S
II - Quimotripsina (activa)
Tripsina
1 15 16 136 245
Arg cys
S -S S -S
122 201
cys cys cys
cys cyscys
1 13 16 136
leu cys
S -S
122 146
cys Tyrcys
Quimotripsina (autodigestión)
14 15
Argser
+ 147 148
Asnthr
(2 dipeptidos)
ile
149 201
cysala
245
S -S
Quimotripsina
ZIMÓGENOS
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VOLUMEN CELULAR
El cambio de volumen celular puede ser considerado como otro mecanismo de regulación metabólica.
Al haber cambio del volumen celular crece o decrece, según sea el caso la tonicidad (concentración
de iones y moléculas) del medio, lo que origina una atracción de la actividad de algunas enzimas
metabólicas sensibles al cambio tónico.
H
2
O Célula Célula Enzimas con diferente grado de actividad
Cambio de tonicidad interno
La membrana citoplásmica es permeable al agua y forma una barrera efectiva para los solutos del
medio y para los metabolitos presentes en el citoplasma. Cuando baja la cantidad de agua externa
(condiciones hiperosmóticas), se produce un rápido flujo de agua hacia afuera de la membrana con
la consecuente pérdida de la urgencia celular. De manera similar, cuando se produce un choque
hiposmótico el agua fluye hacia dentro de las células incrementando el volumen citoplásmico y la
presión de turgencia.
Para sobrevivir al estrés osmótico las células acumulan solutos específicos bajo condiciones
hiperosmóticas y los liberan en condiciones hiposmóticas. Algunos de estos solutos son K+;
aminoacidos (glutamato y prolina); aminas (glicina, betaína, carnitina), azúcares (sacarosa), y otros
más. Estos solutos producen modificaciones en la estructura de algunas enzimas y la consecuente
modificación de la actividad.
Algunos de estos compuestos son conocidos como solutos compatibles ya que no afectan la actividad
de las enzimas mientras que los no compatibles hacen que decrezca la actividad enzimática.
Por ejemplo, en presencia de potasio y sodio, la piruvato cinasa de cangrejo decrece su afinidad
por su sustrato fosfoenolpiruvato (ya que aumenta la Km para éste) mientras que los osmolitos
compatibles de esta enzima como la taurina, la glucosa, la alanina y la betaína no modifican la Km
para fosfoenolpiruvato, por tanto la actividad de la piruvato cinasa de cangrejo no decrece su
afinidad.
Lo mismo sucede con la lactato deshidrogenasa de atún donde la Km para NADH se incrementa en
presencia de cloruro de potasio y cloruro de sodio y no varía con glicina, prolina, alanina, serina,
beta alanina, GABA, betaína y taurina.
22
0 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 
0
80
160
240
K
 m
 d
e
 P
E
P
 (
M
)
�
Piruvato cinasa de cangrejo
Arg
K
L y s
Gly
NaCl
NaCl
K �-Ala
Ser
Taurina Ala Pro
Betaina
Na
KCl
Soluto agregado al control (M)
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II. COMPARTIMENTACIÓN
Este mecanismo permite regular las diversas reacciones metabólicas, distribuyendo las rutas en los
diferentes organelos celulares, de manera que éstos se convierten en compartimentos.
Por ejemplo, los lisosomas contienen diversas enzimas degradativas como hidrolasas, fosfatasas,
peptidasas, nucleasas, etc. Estas enzimas degradativas podrían destruir muchos compuestos y lisis
de las células, pero se encuentran juntas ya que sólo en los lisosomas están inactivas y requieren de
activación para su actividad específica. Es de esta forma que están compartimentalizadas con respecto
al resto de la célula.
La mitocondria, otro organelo celular, realiza en su interior la degradación de ácidos grasos y
transforma Acil-CoA en CH
3
-CO-CoA. También se encuentra dentro de la mitocondria la cadena
transportadora de electrones, ciclo del ácido cítrico, etc., mientras que en el exterior de la mitocondria
se realiza la síntesis de ácidos grasos.
Hay ciclos que se realizan en parte fuera de la mitocondria (en el citosol) y en parte dentro de ella,
como el ciclo de la urea.
Estas rutas mencionadas se regulan por estar compartimentadas, aunque no es su único mecanismo
de regulación, como se explica a continuación. La síntesis y degradación de ácidos grasos es un
ejemplo clásico de ese mecanismo, ya que el producto final de la síntesis de ácidos grasos inhibe a la
carboxilasa, primer paso de la síntesis, y el transporte de Acil-CoA hacia dentro de la mitocondria está
regulado por la travesía de la membrana mitocondrial en donde participan carnitina, acil carnitina I, acil
carnitina II y la translocasa.
Un ejemplo de regulacióm metabólica por retroalimentación se da cuando los niveles de acetil-CoA,
si son altos, encienden la síntesis de ácidos grasos y si son bajos, estimulan la degradación de ácidos
grasos dentro de la mitocondria.
Por otro lado, se debe considerar que para que haya síntesis de ácidos grasos se requiere que la
acetil-CoA salga de la mitocondria hacia el citosol, (compartimentación) cosa que no puede hacer,
pero sí sale indirectamente como citrato que posteriormente en el citosol da nuevamente la acetil-
CoA y regresa a la mitocondria el mismo número de átomos de carbono que salieron junto con la
síntesis de una molécula de NADPH el cual se utiliza para la biosíntesis de ácidos grasos y en otras
reacciones biosintéticas.
Otro ejemplo de compartimentación muy claro es el que existe en el núcleo de las células eucarióticas.
Es en el núcleo donde se realiza la síntesis de ácidos nucleicos DNA y RNA en zonas localizadas.
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III. DISPONIBILIDAD DE SUSTRATOS Y COENZIMAS
La regulación metabólica por disponibilidad de sustratos y coenzimas se realiza como sigue:
Si existe en la célula una carga energética suficiente, la acetil-SCoA no se oxidará en el ciclo del ácido
cítrico aunque esté disponible como sustrato; pero si la carga energética está baja y hay cantidad
elevada de ácidos grasos, éstos seguirán la ��oxidación formando Acetil-SCoA que entrará al ciclo
del ácido cítrico o ciclo de Krebs. Por otro lado, no puede haber inhibición por producto porla
glucosa 6- p sobre la hexocinasa si antes no hubo disponibilidad de glucosa como sustrato.
La disponibilidad de coenzimas (molécula orgánica necesaria para la actividad de algunas enzimas)
depende de que haya buena captación de vitaminas que les den origen. Sin NADPH suficiente no
puede haber síntesis de ácidos grasos mientras que la � oxidación de ácidos grasos proporciona
coenzimas como NADH y FADH
2
.
CITOPLASMA
MITOCONDRIA
25
animatiV
)arosrucerP(
T nóiccaeredopi
amizneoC
)anigiroeuq(
aicnesuA
dademrefne(
)ecudorpeuq
anicáiN nóiccuderrodixO DAN + argaleP
anicáiN nóiccuderrodixO PDAN + argaleP
B(anivalfobiR 2) nóiccuderrodixO NMF,DAF
larenegemordníS
,ralugnasititamotse(
)aibofotof,aerrobes
ocietotnaPodicÁ
ynóicavitcA
solicAedaicnerefsnarT
A-oC
éipedemordníS
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solicAsopurg
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B(animaiT 1)
edaicnerefsnarT
solicAsopurg
animaiTedotafsoforiP
aítapolafecne,irebireB
ekcinreWed
anitoiB OClednóicajiF 2 amiznE-linitoib-ixobraC saicneicifedonumnI
B(laxodiriP 6 )
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ocilófordihartetodicÁ acitsálbolagemaimenA
B 21 adazilaicepsE
samizneoC
adimaboced
acitsálbolagemaimenA
COENZIMAS
26
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