Aminoacidos__Proteinas

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{Aminoácidos / Proteínas}
Introducción
Una de las múltiples funciones de los aminoácidos en las células, es ser las 
unidades estructurales de las proteínas. Las mismas están formadas por 
asociación de aminoácidos, en diferente proporción. Aunque existen más de 300 
aminoácidos, solo un conjunto de 20 constituyen las unidades monoméricas que 
formara el esqueleto básico de las proteínas. El tipo, el número y el orden de los 
diversos aminoácidos establecen las propiedades y funciones de las miles de 
proteínas que existen.
1. Aminoácidos:
Son las unidades básicas que forman las proteínas, Su denominación 
corresponde a la composición química general que presentan, en la cual un 
grupo amino (-NH2) y un carboxilo (-COOH) se unen aun carbono alfa (-C), las 
otras dos valencias quedan saturadas a un átomo de hidrogeno (-H), y un grupo 
químico variable llamado radical (- R).
Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la 
que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él 
ocupan los vértices. Según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda 
o a la derecha del carbono α se habla de α-L-aminoácidos o de α-D-
aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos 
de configuración L. (Figura 2).
El átomo de carbono α, tiene sus 4 sustituyentes diferentes, lo cual lo hace un 
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carbono quiral. Con excepción de la glicina, para el cual el R es otro átomo de 
hidrogeno, la quiralidad le confiere actividad óptica (poder rotar la luz 
polarizada).
1.1 Propiedades acido-base de aminoácidos:
La existencia, en una misma molécula de un grupo ácido y básico, le da a 
los aminoácidos propiedades eléctricas especiales. En soluciones acuosas, 
estos compuestos se encuentran disociados, con carga negativa y positiva sobre la 
misma molécula, por tal características se dice que los aminoácidos son iones 
dipolares o anfolitos.
.
 El carboxilo actúa como ácido:
 El grupo amina acepta H+ y actúa como base
En soluciones ácidas fuertes el ion dipolar capta un H+ en su carboxilo que se 
comporta como base, a la inversa en solución básica.
En soluciones básicas, el grupo amino libera un H+, el cual se comporta como acido, 
liberando el protón al medio.
Es decir que la carga eléctrica del aminoácido varía con el pH del medio en el cual 
está disuelto. Hay un valor de pH en el cual la disociación de cargas + y - se iguala y 
por lo tanto la carga total será nula, este valor de pH es el punto isoeléctrico (PI).
1.2 Curva de titulación de los aminoácidos
Los equilibrios de disociación para cada uno de los grupos ionizables serían:
Una solución de un aminoácido con sólo estos 2 grupos estarán ionizados y el pH 
corresponderá a su PI.
A partir de ahí se pueden hacer 2 titulaciones usando un ácido (por ej HCl) y un 
hidróxido (por ej NaOH). La representación de las titulaciones sería:
O sea que a través de esta curva se puede determinar los pK de cada punto 
ionizables. El aplanamiento del gráfico en la zona de los pK demuestra su acción 
buffer en esas zonas.
En general el pk1 (ácido) son siempre próximos a 2 y el pk2 (base) varía entre 9 y 
10, es decir, alejados del pH fisiológico.
1.3 Clasificación de aminoácidos:
Los aminoácidos se pueden clasificar según su cadena lateral: 
O según sean esenciales o no esenciales.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar 
por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos 
organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de 
estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. 
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Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se 
dice que son de alta o de buena calidad. Solo ocho aminoácidos son esenciales 
para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos 
podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Arginina
• Histidina (solo en la infancia)
1. Enlace peptídico
Dos aminoácidos se unen por una unión de tipo amida, llamada UNION 
PEPTIDICA entre el aminoácido de uno y el carboxilo de otro con pérdida de 
una molécula de agua. La formación del enlace peptídico, es un ejemplo de una 
reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo 
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta 
unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo 
similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta 
formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, 
porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
 Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) 
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y 
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e 
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman, no permite rotación libre de 
esos átomos. Esta limitación trae como consecuencia (Figura 3):
I. Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano.
II. El oxígeno del C=O y el H del amino quedan en posición trans
III. R y el H unidos al C se proyectan fuera del plano que contiene a los 4 
átomos del enlace.
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Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) 
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y 
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e 
inmoviliza en el plano a
Cuando un péptido está formado por más de 10 aminoácidos se llama polipéptido y 
si su masa molecular es superior a 6000 dalton (aproximadamente más de 50 
aminoácidos) se llama proteína. Este límite es arbitrario y se relaciona con la masa 
de la insulina que fue la primera proteína cuya estructura completa se pudo conocer 
con exactitud. Toda cadena tendrá un amino libre que se toma como el comienzo de 
la cadena y el carboxilo libre como el final.
Las propiedades ácido-base de un péptido están dadas por sus grupos terminales y 
por los grupos ionizables de sus cadenas laterales. También poseen un PI. Uno de 
los péptidos más importantes es el glutation (tripéptido que participa en 
sistemas enzimáticos), hay otros que forman hormonas como ej: glucagon, 
calcitonina, secretina, vasopresina, adrenocorticotrofina, oxitocina, etc.
Proteínas
En una cadena polipeptídica los grupos que participan de la unión peptídica no se 
disocian, sólo lo hacen los grupos libres. La ionización sola de los grupos extremos 
(amino y carboxilo) no tienen gran influencia en el carácter ácido-base de 
una macromolécula, en realidad la carga eléctrica de una proteína depende de la 
ionización de los grupos libres de las cadenas laterales de los aminoácidos que 
forman la proteína.
Proteína con alta presencia de Arginina o Histidina a Molécula básica
Proteína con alta presencia de Ácido aspártico, Ácido glutámico, Tirosina, Cisteína 
Molécula ácida.
Las proteínas también poseen su PI, entonces una proteína en medio ácido tendrá 
carga + o – en medio básico, esto determinará la migración de una proteína en un 
campo eléctrico (electroforesis). Si se tiene una mezcla de 2 o + proteínas con 
distinto PI, migrarán de distinta forma y esto es lo que se conoce como 
fraccionamiento electroforético.
Conociendo la masa molecular de una proteína, se pueden saber cuantos 
aminoácidos la forman, si su masa se divide por 120 (que es el valor promedio para 
los restos de aminoácidos)
Solubilidad: la mayor parte de las proteínas son solubles en agua o soluciones 
acuosas, yaque el agua interactúa con la proteína y forma una cubierta o capa de 
solvatación. El agua aísla entre sí a los grupos con carga opuesta en distintas 
moléculas y así impiden que se agreguen y precipiten. La diferencia de solubilidad 
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entre distintas proteínas se debe a su distinto grado de hidratación que se relaciona 
con el número de grupos polares de una molécula.
Efecto de pH: la solubilidad es mínima en el PI
3.1 Estructura de las proteínas:
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en 
una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la 
secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce 
como estructura primaria de la proteína. Esta secuencia lineal de aminoácidos 
puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el 
plegamiento del polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte 
espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la 
atracción de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y también en 
parte es ayudado por otras proteínas.
Podemos entonces distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
 Estructura primaria: se refiere a número, identidad y ordenamiento y secuencia de 
los aminoácidos en la cadena. La unión peptídica sólo permite estructuras lineales 
sin ramificaciones.
 Estructura secundaria: disposición espacial regular, repetitiva que adopta 
la cadena mantenida en general por enlaces de hidrógeno.
Mediante estudios de difracción por rayos x se confirmaron los modelos teóricos 
antes expuestos y a partir de ellos se propusieron 2 tipos de estructuras 
secundarias periódicas: la hélice y la hoja plegada o lámina ß.
Hélice : cadena enrollada sobre un eje central (como si se envolviese un cilindro).
Una vuelta tiene una distancia de 5,4 Aº a lo largo del eje y requiere 3,6 
aminoácidos. El giro es en sentido horario y por eso se habla de hélice dextrógira o 
derecha. Este tipo de estructura se mantiene unida por puente de hidrógeno.
Cada grupo C=O forma un puente de hidrógeno con el =NH del resto aminoácido 
ubicado 4 lugares más adelante en la cadena, cuando se dió una vuelta completa y 
los grupos quedan vecinos (la disposición trans es lo que permite la unión).
Si bien el enlace H es débil, la existencia de gran cantidad a lo largo de la hélice 
hace que se vuelva una estructura estable y compacta.
Para esta disposición secundaria, la primaria debe tener algunas condiciones; por ej. 
la presencia de prolina es incompatible con la hélice (su núcleo pirridolina no 
permite la rotación), la presencia de grupos voluminosos con carga localizados 
próximos entre sí originan fuerzas electrostáticas que pueden dificultar la formación 
de la hélice.
Lámina ß: la cadena polipeptídica está más extendida que en la hélice . Si 2 o + 
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cadenas así extendidas se aparean, puede establecerse entre ellas puente de H; 
formando estructuras laminares que presentan un plegamiento en zigzag.
Puede existir otro tipo de disposición secundaria como ocurre en el colágeno (hélice 
del colágeno) o bien puede ser la estructura que no sea regular y en ese caso se 
habla de disposición o enrollamiento al azar, esto implica adoptar la orientación 
espacial que termodinámicamente sea la más favorable.
Una misma molécula puede tener distintos tipos de estructura secundaria, se podría 
decir que las proteínas globulares tienen segmentos en hélice, al azar y láminas ß o 
bien toda la molécula al azar, en cambio las proteínas fibrosas tienen casi 
exclusivamente estructura en hélice o en lámina ß.
 Estructura terciaria: Es la disposición tridimensional completa de la proteína de 
acuerdo a la forma final se las clasifica: en globulares y fibrosas.
La disposición final no es fortuita, se mantiene gracias a uniones e interacciones que 
establecen las cadenas laterales de los aminoácidos; teniendo además en cuenta 
que deberá ser la forma más apropiada desde el punto de vista termodinámico.
Fuerzas que contribuyen a mantener la estructura terciaria:
1. Fuerza de atracción o repulsión electrostática
2. Enlaces de hidrógeno
3. Puentes disulfuros
4. Presencia de cadenas hidrofóbicas: tienden a alejarse del agua y pliegan estos 
grupos hacia el interior de la molécula, que hacen más intensa las fuerzas de 
atracción de Van der Walls. Tienden a disponerse hacia el exterior de la 
molécula, en contacto con el solvente polar.
 Estructura cuaternaria: sólo aplicable a proteínas formadas por dos o más 
cadenas polipeptídicas (proteínas oligoméricas) y se refiere a la disposición 
espacial de esas cadenas y a los enlaces que entre ellas se establecen (puentes 
de hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes 
disulfuro, etc.).
A medida que se ha podido avanzar en el conocimiento de la estructura de las 
proteínas se ha determinado la existencia de sectores de la molécula con 
estructuras y plegamientos definidos, a los que se llama dominios y, que 
frecuentemente se relacionan con misiones específicas dentro de la función de 
la proteína.
Clasificación de las proteínas
 Proteínas simples: por hidrólisis total sólo dan origen a aminoácidos: albúminas 
(proteínas de tipo globular), globulinas (forma ovoidal, proteína globular), 
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histonas (presente en el núcleo celular, asociadas al ADN), gluteninas y 
gliadinas (presentes en granos de cereal), escleroproteínas (forman parte de 
tejidos animales de sostén o de gran resistencia física y las más importantes son 
queratina -tejido epidérmico-, colágeno –tejido conjuntivo- y elastina –fibras 
elásticas del tejido conjuntivo-).
 Proteínas conjugadas: formada por la asociación de una proteína simple 
(apoproteína) y una porción no proteica (grupo prostético) formando una 
unidad molecular. Ej. nucleoproteínas (histonas+ácidos nucleicos), 
cromoproteínas (grupo prostético hemo como hemoglobina y citocromos, 
flavoproteínas), glicoproteínas (grupo prostético: hidratos de carbono), 
fosfoproteínas (grupo prostético: ácido fosfórico), lipoproteínas (grupo 
prostético: lípidos), metaloproteínas (grupo prostético: metal).
Propiedades de las proteínas Especificidad
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada 
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una 
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la 
proteína puede significar una pérdida de la función.
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que 
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma 
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo 
que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en 
agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de 
temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las 
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior 
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
Funciones
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien 
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y 
dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son 
específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes 
externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños, etc. 
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:
Estructural
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran 
importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren 
elasticidad y resistencia a órganosy tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido 
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de 
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proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman 
estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que 
regulan la expresión genética. Las glucoproteínas actúan como receptores formando 
parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. También 
es una proteína con función estructural la queratina de la epidermis.
Enzimática
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. 
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. 
En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de 
poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas.
Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que 
regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la 
hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el 
crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema 
inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o 
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son 
proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas 
y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación 
coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como 
anticuerpos ante posibles antígenos.
Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina 
y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los 
organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
Reserva
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el 
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo.
Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están 
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, 
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las 
reacciones químicas que suceden en el organismo.
Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las 
proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las 
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miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función 
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada 
con el movimiento de cilios y flagelos.
Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios 
tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función 
homeostática de las proteínas.