Mioglobina_Hemoglobina_Inmunoglobulina

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{Mioglobina, Hemoglobina, Inmunoglobulina} 1
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{Mioglobina, Hemoglobina, 
Inmunoglobulina}
Proteínas fibrosas: Colágeno
La proteína más abundante en vertebrados
Estructura primaria: alto contenido en glicina y prolina, así como también 4-
hidroxiprolina y 5-hidroxilisina (raramente presentes en otras proteínas). Casi no 
posee triptofano y cisteína y en general es pobre en aminoácidos esenciales.
Estructura secundaria: al ser alto su contenido de prolina e hidroxiprolina no puede 
formar hélice , forma una hélice más extendida y levógira típica de esta proteína. 
Tres cadenas así enrolladas se asocian para formar una superhélice sobre un eje 
central (similar a las hebras de una soga). Las cadenas se unen por puente de 
hidrógeno intercatenarios, no como la hélice que son intracetenarias.
La triple hélice forma una unidad llamada tropocolágeno.
Las unidades de tropocolágeno forman hileras y estas se empaquetan formando 
fibrillas. Las unidades que forman una hilera dejan un espacio entre sí (se formaría 
allí la parte mineral del hueso). Cada segmento del tropocolágeno en una hilera 
esta desplazado respecto de la hilera adyacente en ¼ de longitud total de la unidad.
Los tropocolágenos de hileras adyacentes establecen uniones entre las 
cadenas laterales de los restos que dan gran resistencia física. Este número de 
uniones aumenta con la edad lo que forma las fibras más rígidas y frágiles, lo que 
favorecerá las fracturas óseas.
Proteína globular: hemoglobina y mioglobina Grupo prostético: hemo al cual debe su 
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color rojo Grupo proteico: globina (proteína de carácter básico) Mioglobina: una 
cadena de globina + un grupo hemo
Hemoglobina: molécula tetramérica, integrada por 4 cadenas de globina, cada una 
asociada a un Hemo.
La mioglobina semeja en tamaño y estructura a una subunidad de la hemoglobina
 Grupo Hemo:
Es un derivado de la porfirina. Está compuesto por 4 grupos de pirrol enlazadas a un 
anillo a través de puentes metino (=C-), en el centro de este anillo se encuentra el 
hierro. Los pirroles se enumeran del I al IV y los puentes metinos se designan , , 
y . Los números de 1 al 8 indican los H unidos a los C del pirrol. Si los H se 
sustituyen por radicales carbonados la porfina se transforma en porfirinas (que 
variarán según el tipo de sustituyente), una de ellas (protoporfirina III) es relacionada 
al hemo, que tendrá al hierro engarzado en el centro del anillo (hierro al estado +2 
para que cumpla su función).
Globina: Estructura primaria:
La cadena tetramérica de la hemoglobina está formada por 2 cadenas de 
141 aminoácidos y 2 de 146 aminoácidos
En el hombre adulto normal se encuentra HbA1 (95% formada por 2 subunidades y 
2 subunidades ) y HbA2 (3% formada) y un derivado de la HbA1 que es HbA1c 
(3,5% y aumenta en pacientes diabéticos), su aumento tiene relación directa con la 
glucosa en sangre durante los 2 o 3 meses previos a la toma de la muestra. La 
sangre del recién nacido tiene otro tipo de hemoglobina llamada HgF (hemoglobina 
fetal)
formada por 2 y 2 . A partir del nacimiento esta va disminuyendo y a los 6 meses 
alcanza la distribución de un adulto.
Estructura secundaria y terciaria: Casi el 80% de la molécula es helicoidal, cada 
subunidad esta formada por segmentos de hélice conectados con trozos de 
disposición al azar.
En general los residuos polares se disponen hacia la superficie (contacto con medio 
acuoso), y los hidrófobos hacia el interior contribuyendo a formar un nicho para el 
hemo. El ambiente no polar es fundamental para sostener el hierro en estado 
ferroso.
Estructura cuaternaria: Las cuatro cadenas se ensamblan formando un 
conjunto compacto casi esférico. A lo largo del eje central de la molécula queda una 
cavidad vacía rodeada por las cuatro subunidades. Los nichos miran al exterior de la 
molécula.
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Funciones:
La mioglobina se encarga del trasporte y reserva de O2 en el músculo y la 
hemoglobina del transporte de O2 en la sangre.
La hemoglobina se une reversiblemente al O2 para formar oxihemoglobina.
Curva de disociación del O2 de la hemoglobina:
Esta curva expresa la relación entre la proporción de oxihemoglobina que se forma y 
la presión parcial de O2. Se obtiene una curva de tipo sigmoide. A muy pequeñas 
pO2 la formación de oxihemoglobina progresa muy lentamente pero cuando se pasa 
los 10 Torrs o mmHg, la formación se acelera notablemente, lo que se manifiesta por 
un ascenso brusco de la curva, o sea que a pequeños aumentos de la pO2 se 
producen grandes incrementos en el % de oxihemoglobina formada, a 60 Torrs se 
alcanza el 90% de saturación y la curva se vuelve casi horizontal y a 90 Torrs casi 
toda la hemoglobina está saturada.
Si hacemos la misma experiencia con la mioglobina se obtiene 1 curva hiperbólica, 
ya que a pO2 muy reducidas sube rápidamente y a 10 Torrs casi el 85% ya está 
saturado.
La comparación de estas curvas muestra mayor afinidad de la mioglobina por el O2, 
por eso esta no serviría para trasportar O2 en la sangre ya que a la presión de los 
capilares (30 Torrs) no la cedería.
La forma sigmoidea de la curva de la hemoglobina se explica considerando que al 
O2 le cuesta entrar en la estructura compacta de la hemoglobina, cuando una 
molécula de O2 logra hacerlo produce un cambio conformacional que facilita el 
ingreso del resto.
Esto se conoce como efecto cooperativo, esto también ocurre a la inversa, una 
molécula de O2 que se expulsa facilita la expulsión del resto.
Una disminución del pH, aumenta la pO2, presencia de compuestos orgánicos con 
fósforo, aumentos de la temperatura desvían hacia la derecha la curva de 
disociación.
Esto no ocurre con la mioglobina. Se conoce como efecto Böhr a la acción del pH y 
la pCO2.Una disminución del pH y un aumento de la pCO2 disminuyen la afinidad 
para el O2, esto es de gran importancia fisiológica ya que en tejidos aumenta la [H+] 
y aumenta la pCO2 el O2 liberado con mayor rapidez. En los glóbulos rojos hay una 
sustancia 2,3 difosfoglicerato (DPG) que disminuye la afinidad por el O2 a presiones 
bajas de este gas, favoreciendo así la liberación de este a los tejidos.
Transporte de dióxido de carbono:
La hemoglobina transporta el 5% del total del CO2 vehiculizado en sangre y liberado 
en el pulmón.
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Al llegar a la sangre a los pulmones la formación de Hgb (O2)4 favorece la liberación 
de CO2 (acción inversa al efecto Böhr). 
La hemoglobina es 210 veces más afín al CO que al O2 por eso este gas aún a 
muy bajas concentraciones es muy tóxico.
Si el hierro del hemo se oxida para se forma metahemoglobina y ya no cumple su 
función