BIOQUIMICA - Murialdo Brenda

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AGUA: es el 
componente más abundante del organismo humano, y 
ocupa alrededor del 65% del peso corporal. 
El agua tiene propiedades excepcionales como: 
- punto de fusión de 0°C, ebullición de 100°C, calor de 
vaporización de 40,71 kJ/mol. 
Todas estas características son más altas que el resto de los 
compuestos, entonces puede explicarse por su estructura: el oxígeno se una por enlaces covalentes simples 
a dos átomos de hidrogeno, y se crea una carga parcial electronegativa hacia el núcleo del O y otra 
electropositiva del núcleo del H. 
Individualmente, los enlaces son de 
carácter polar: COVALENTE POLAR O 
ELECTROCOVALENTE. 
La molécula del agua es polar: si los 3 
átomos estuvieran de forma lineal, o 
recta: H-O-H, la resultante o centro de 
gravedad de las cargas positivas estaría 
situado en el centro de la molécula 
coincidiendo con la carga negativa, y la 
molécula seria APOLAR como en otras 
moléculas que tienen enlace 
electrocovalente como el CO2 o el CCl4 
(tetracloruro de carbono). 
Los dos enlaces O-H se encuentran 
formando un ángulo de 104,5° entre sí: la 
carga negativa se encuentra alrededor 
del vértice de la molécula, mientras que 
la resultante de las cargas positivas se 
encuentra en el punto medio de la línea que une los dos núcleos de hidrogeno, formando un DIPOLO y la 
molécula es neutra, POLAR. 
• La polaridad permite que las moleculas se atraigan electrostaticamente entre si: la carga parcial 
positiva de un hidrogeno en una molécula es atraida por la carga parcial negativa del oxigeno de otra 
molécula, haciendo un ENLACE O PUENTE HIDROGENO. 
ENLACE PUENTE HIDROGENO: intermolecular. 
Se forma entre un atomo muy electronegativo como O-N, y un atomo de hidrogeno unido covalentemente 
a otro atomo electronegativo. (osea, un enlace entre un atomo muy electronegativo con otro 
electronegativo a traves del hidrogeno de otra molécula.) 
INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA 
 
1
- Cada molécula de agua puede unir 4, formando la estructura tetraedrica, con el atomo de oxigeno 
en el centro, y los enlaces O-H se dirigen hacia dos de los vertices del tetraedro y los e- no compartifos 
que le restan al oxigeno en orbitales hibridos sp3, están orientados hacoa los otros dos vertices del 
tetraedro. (por eso es que con esta disposicion, cada molécula de agua puede formar puentes 
hidrogeno con otras cuatro moleculas de agua). 
- La union es mas estable cuando los tres elementos (los dos atomos electronegativos y el H 
intermedio), se colocan en la misma linea. 
Este tipo de union permite la interaccion de las moleculas de agua y explica las propiedades. 
En el agua solida, las moleculas se disponen como 
tetraedro, formando un conjunto ordenado en una 
trama cristalina regular. 
- Las moleculas se mantienen a distancias fijas 
entre si, determinadas por la longitud de 
enlace. 
- Las que no están unidas por puentes H, se 
aproximan hasta una distancia de 0,45 nm. 
La red cristalina de hielo presenta mas espacio vacio 
que el agua liquida, donde las moleculas no 
asociadas por enlaces H poseen mas libertad y 
pueden acercarse (por esto el hielo es menos denso 
que el agua liquida). 
- En el agua lÍquida se pierde este grado de ordenamiento, ya que aunque las moleculas siguen 
asociadas, los puentes hidrogeno son inestables, ya que se rompen y forman con rapidez, por lo que 
se le dice que son fluctuantes u oscilantes. 
Las uniones H, tambien explican la elevada tension superficial del agua y su alta viscosidad en comparacion 
con la mayoria de los liquidos organicos. 
- Sin embargo, por la fluctuacion permanente de los puentes H en el agua liquida, esta tiene mayor 
fluidez, osea, menor viscosidad que la correspondiente a moleculas polimericas. 
AGUA COMO DISOLVENTE 
El carácter polar de las moleculas de agua es responsable de interacciones con otras sustancias que entran 
en relacion con ellas, y esto depende de la naturaleza de la otra sustancia. 
A. COMPUESTOS IÓNICOS: generalmente las sustancias ionicas son solubles en agua. 
• En cristales como el NaCl, las atracciones 
electrostaticas entre los iones 
constituyentes Na+ y Cl-, mantienen una 
red altamente ordenada. 
• Cuando estos cristales se ponen en 
contacto con el agua, se produce una 
alteracion en la organización de las 
moleculas de ambos compuestos. 
• Las moleculas dipolares del agua son 
atraidas por iones con ferza para disociarlas. 
2
• Los iones se van rodeando de moleculas de agua, lo que debilita la fuerza de atraccion con los 
iones de carga contraria en el cristal y terminan por separarse y dispersarse en el solvente. 
• Los iones en solucion se encuentran hidratados: rodeados por una capa o aureola de 
moleculas de agua: los cationes como el Na+, K+, Ca2+, Mg2+ o grupos amina como el C-NH3, 
atraen la zona de carga parcial negativa de la molécula de agua, en cambio, los aniones, como 
Cl-, HPO4-2, HCO3 o el grupo carboxilo -COO atraen la zona de carga positiva del dipolo. 
 
B. COMPUESTOS POLARES NO IONICOS: como alcoholes, aldehidos o cetonas, el agua puede formar 
enlaces de hidrogeno con los grupos hidroxilos ocarbonilos de la molécula, lo que facilita su 
disolucion. 
 
➢ Los compuestos ionicos y polares no ionicos, en general son HIDROFILOS ya que 
interaccionan con las moleculas de agua y pueden formar soluciones estables. 
 
C. COMPUESTOS ANFIPATICOS O ANFIFILICOS: 
hay sustancias que poseen grupos hidrofobos 
e hidrofilos en la misma molécula, como los 
fosfolipidos o sales de acidos grasos de cadena 
larga con metales monovalentes (jabones de 
Na o K). 
• En contacto con el agua, se 
colocan con su porcion hidrofilica 
dirigida hacia la superfecie del agua o sumergida en ella, mientras el resto apolar se 
proyecta hacia el exterior de la fase acuosa. 
• Cuando las moleculas se encentran en el agua, pueden formar MICELAS: las cadenas 
apolares se dirigen hacia el interior de la micela, mutuamente atraias por interacciones 
hidrofobicas, y los extremos hidrofilicos quedan expuestos hacia la fase acuosa e 
interaccionan con ella, asegurando la estabilidad de las micelas. 
 
EL AGUA COMO ELECTROLITO 
• Si preparo soluciones de IGUAL molaridad de DIFERENTES 
elecrolitos y las someto a la accion de un mismo potencial electrico 
y mido la intensidad de la corriente que atraviesa cada una de las 
soluciones, puedo comprobar que algunas conducen mejor la 
electricidada que otras, y de ahí puedo dividir a los electrolitos en 
fuertes y débiles. 
• Por ejemplo, una solucion de HCl 1 molar es mucho mejor conductora que una solucion de acido 
acetico CH3-COOH 1 molar: esto indica que, en la solución de HCl, debe haber mayor número de 
iones que en la de ácido acético, ya que cuanto mayor sea la cantidad de iones disponibles para 
transportar la corriente eléctrica, mayor será la conductividad. 
▪ Entonces: la mayor conductividad de la solucion de HCl, prueba que este se ha 
disociado en iones en mayor proporcion que el acido acetico, quedando el HCl como 
un electrolito fuerte mientras que el otro es un electrolito debil, osea que solo una 
pequeña parte del total de moleculas disueltas se separa en iones. 
Electrolito: sustancia que en solucion 
acuosa se disocian en particulas con 
carga electrica o iones, permitiendo el 
paso de la corriente electrica. 
 
3
El proceso de ionizacion puede asimirlarse a una reaccion quimica, la cual se 
presenta como una reaccion reversible en el caso de los electrolitos debiles, ya 
que en los fuertes se los considera que sus moleculas se dividen en iones y la 
reaccion va en un solo sentido: HCL→ H+ + Cl- 
Si designo AB a la molécula de un electrolito débil que se disocia parcialmente en 
iones A+ y B-, quedaría una reacción reversible. 
La reacción de separación de la molécula AB en iones prosigue hasta cierto límite, donde coexisten en la 
solución moléculas enteras en iones, cuyas cantidades no cambian más, entonces llego a un estadode 
EQUILIBRIO. 
▪ Los valores de concentración de los iones y de 
las moléculas enteras en el equilibrio dependen 
de la naturaleza del electrolito, de la 
concentración inicial de sustancia y de la 
temperatura. 
Para un sistema en equilibrio químico, a una determinada temperatura, 
hay una relación numérica constante entre sus componentes: 
constante de disociación Kdis: 
 
➢ el valor numérico de la constante de disociación de un electrolito da idea de su grado 
de ionización: 
o Cuando MENOR sea Kdis, más DÉBIL será el electrolito. 
o Un valor de Kdis próximo a la unidad, indica que el electrolito está 
EXTREMEDADAMENTE disociado. 
o Cuando tiene un valor de alrededor de 10, el electrolito está prácticamente 
ionizado de forma total. 
(Cuando se conoce la constante de disociación de un electrolito, se puede calcular 
con proximidad la concentración de cada uno de los iones y de las moléculas 
enteras en una solución, siempre que tenga como dato la concentración inicial de 
sustancia.) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CONSTANTE 
DE 
EQUILIBRIO 
El equilibrio es dinámico: 
constantemente se disocian moléculas 
enteras en iones y se recombinan para 
formar moléculas. 
En equilibrio, ambos procesos ocurren a 
igual velocidad, donde las [ ] de cada 
uno permanecen INVARIABLES= 
CONSTANTES. 
En los sistemas biológicos, se 
puede considerar fuerte a un 
electrolito cuando si Kdis es 
mayor de 0,0001, y cuando es 
menor de 10-14, se afirma que 
la sustancia No es un 
electrolito. 
Los electrolitos débiles tienen 
valores de Kdis intermedios. 
 
4
EQUILIBRIO DE IONIZACION DEL AGUA 
El agua se disocia muy débilmente generando iones 
hidrogeno o protones y iones hidroxilo, según la reacción: 
▪ Recordar que el protón hidrogeno 
naturalmente no se encuentra como 
H+, sino como H3O+ : ion hidronio. 
 
La constante de disociación del agua se expresa por la 
ecuación: 
 
 
• el valor de Kdis se ha determinado por su medición de la 
conductividad eléctrica del agua pura. 
- En el agua pura a 25°C, la [H+] es 10-7M, y la concentración 
de [OH-] es igual, ya que al disociarse el agua genera el 
mismo número de OH- que de H+. 
- El valor de Kdis para el agua pura es muy pequeño y varia 
con la temperatura, y el agua no debería ser considerada 
un electrolito. 
Los iones hidrogeno son muy pequeños, ya que están constituidos 
por un protón, y poseen en comparación con otros iones, una gran 
densidad de carga que crea gradientes eléctricos significativos a 
su alrededor. 
La constante Kw, es el producto iónico del agua, y a 25°C es: 
El valor de Kw es constante tanto en el agua pura como en 
cualquier solución acuosa. 
- Todo aumento en la concentración de uno de los dos iones del agua ocasionará una disminución 
inmediata en la concentración del otro ion por desplazamiento del equilibrio hacia la formación de 
moléculas enteras y el producto iónico permanecerá invariable. 
 
 
 
 
 
 
 
La velocidad 1 es de composición y la 
velocidad 2 es de descomposición. 
Cuando se unen los iones, vuelvo a tener 
agua. 
La magnitud de disociación esta dada por 
una constante de formación de agua por 
la concentración de protones por la 
concentración de oxhidrilo. 
Hay un punto en el que llego al equilibrio: 
CUANDO LA VELOCIDAD DE DISOCIACION 
ES IGUAL A LA VEOCIDAD DE 
FORMACION, pero no quiere decir que las 
CONCENTRACIONES sean iguales. 
Osea, la V1 es igual a la V2, y de acá saco 
una constante de equilibrio, y se llama 
Kw, a 25°C vale 10-7M 
 
5
ÁCIDOS Y BASES 
Una solución es NEUTRA cuando su concentración de iones hidrogeno es igual a la de iones hidroxilo, y el 
agua pura es neutra porque en ella [H+]=[OH-]. 
El valor 1x10-7 M para H+ u OH- en el agua pura es el correspondiente a 25°C y varia notablemente con la 
temperatura. 
Cuando en una solución la concentración de iones hidrogeno es mayor que la de iones hidroxilo, es ÁCIDA. 
Cuando la solución tiene una concentración de iones hidrogeno menor a la de iones hidroxilo, es ALCALINA. 
Entonces: 
 
 
 
 
• Según Bronsted Lowry, ácidos son todos los 
compuestos o iones capaces de ceder H+ al medio y 
bases son las que pueden aceptar protones del 
medio. 
• Cuando una molécula o anión puede formar un H+, 
se forma su acido conjugado, por ejemplo: 
 
 
 
 
 
 
FUERZA DE ÁCIDOS Y BASES: la fuerza de un ácido o la de una base, se determinan por su tendencia a 
perder o ganar protones. 
Los ácidos pueden dividirse en fuertes HCl, H2SO4, HNO3 y en débiles H2PO4-, CH3-COOH, H2CO3. 
• Las moléculas de los fuertes se disocian en forma total al ser disueltos en agua, y los débiles solo 
ionizan una pequeña parte de sus moléculas. 
• Por eso para una misma concentración de ácido, la concentración de iones hidrogeno es mayor en 
las soluciones de ácidos fuertes que en las de débiles. 
• La capacidad de un ácido para perder protones se expresa por su Kácida: 
 
- Mientras mayor sea el valor de Ka, más fácilmente el ácido cederá 
protones. 
- Generalmente, las Ka de los ácidos fuertes alcanzan valores grandes como 102 a 1010. 
- Se considera que cualquier acido fuerte esta disociado 100% en las soluciones acuosas diluidas. 
• Los ácidos débiles, al contrario, se disocian parcialmente y el valor numérico de la constante de 
disociación es muy pequeño. 
ÁCIDOS: son sustancias que, al ser disueltas en agua o soluciones acuosas, 
producen un aumento de la concentración de hidrogeniones. 
BASES: son sustancias que, al ser disueltas en agua o soluciones acuosas, producen 
una disminución en la concentración de hidrogeniones. 
 
6
Las bases también se dividen en fuertes NaOH, KOH, Ca (OH)2 y en débiles NH3, trimetilamina, anilina, etc. 
• Las bases fuertes también se disocian completamente en 
solución. 
• Al igual que para ácidos débiles, las constantes de 
disociación de las bases débiles Kb, reflejan el grado de 
ionización. 
 
CONCEPTO DE PH: es una forma para indicar la 
concentración de iones hidrogeno. 
Para obtener el valor de pH se realiza una doble 
transformación del valor de [H+]: primero se toma la inversa 
de la concentración de H+, y luego el logaritmo de base 10 de 
esa inversa. 
Entonces: el pH es el logaritmo de la inversa de la 
concentración de iones hidrogeno o, es el logaritmo 
negativo de la concentración de H+. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
PARES ÁCIDO-BASE: si un ácido es fuerte, 
su base conjugada es débil, y si una 
sustancia es una base fuerte, su acido 
conjugado es débil. 
 
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SOLUCIONES AMORTIGUADORAS 
Son aquellas que reducen los cambios en la concentración de iones hidrogeno que podría producirles el 
agregado de pequeñas cantidades de electrolito acido o alcalino: osea, frenan las desviaciones de pH que 
la adición de un ácido o una base ocasionaría en el medio. 
Por lo general está constituida por una mezcla de un electrolito débil y una sal que actúa como electrolito 
fuerte, como por ejemplo: 
 
 
 
 
→MECANISMO DE LA ACCIÓN AMORTIGUADORA DE UN BUFFER: si se prepara una solución de ácido 
carbónico, este se disocia en iones bicarbonato HCO3- e H+, según la reacción: 
 
 
 
Por tratarse de un electrolito débil, en el equilibrio el número de iones es muy escaso comparado con el de 
moléculas enteras, y si a esta solución le agrego una sal del mismo acido, se forma un sistema buffer o 
amortiguador. 
• La sal sódica, por ejemplo, es un electrolito fuerte que se disocia totalmente en anión bicarbonato y 
catión sodio: 
 
▪ Como la adición de la sal produce un incremento en la concentración del ion HCO3- 
en la solución y el valor de la Ka del ácido debe mantenerse, hay un desplazamiento 
del equilibrio de disociación del ácido carbónico hacia la formación de moléculas 
enteras (efecto del ion común), por lo cual disminuye la ionización del H2CO3, al 
punto que puede considerarse a todo el ácido al estado no disociado. 
▪ Se genera así una nueva situaciónde equilibrio, caracterizada por la alta 
concentración de iones bicarbonato y de moléculas enteras de ácido y por la escasa 
concentración de iones hidrogeno. 
▪ Si a esta solución le agrego un ácido fuerte (HCl), el aumento en la concentración de 
iones hidrogeno que el mismo provoca, desplaza el equilibrio hacia la formación de 
moléculas enteras de ácido carbónico, con lo cual la concentración de estas 
aumenta y la de iones bicarbonato disminuye: 
 
Entonces: gran parte de los iones hidrogeno procedentes del ácido clorhídrico son fijados por el ion 
bicarbonato, dando acido carbónico no disociado, por lo tanto, el aumento en la concentración de iones 
hidrogeno en la solución es muy escaso y el pH casi no se modifica. 
Si en cambio, al sistema buffer se le adiciona una base (NaOH), se generan iones OH- que son fijados por 
los iones hidrogeno de la solución para dar agua. 
8
Esto provoca un desplazamiento del equilibrio de disociación del ácido carbónico hacia la derecha, 
generando nuevos iones hidrogeno que se combinan con OH-: 
Como consecuencia, el aumento en la concentración de iones 
OH- en la solución es escaso y por lo tanto el pH solo se altera levemente. 
pH DE LAS SOLUCIONES AMORTIGUADORAS. En un sistema constituidos por un ácido débil y su sal 
es posible calcular el pH a partir de la constante de disociación del ácido y de las concentraciones iniciales 
del ácido y de la sal. 
Ejemplo: si un “buffer” está formado por HA (acido débil) y NaA (su sal), el ácido débil se disocia de 
acuerdo con la ecuación: 
 
 
 
 
 
Al tratarse de un electrolito fuerte, se disocia totalmente de manera que en la solución la concentración 
de iones negativos A- y la de iones Na+ serán iguales a la concentración inicial de la sal. 
El ion A- es común al acido y a la sal, su alta concentración provoca un desplazamiento del equilibrio de 
disociación del ácido hacia la formación de moléculas enteras. 
En la ecuación de equilibrio de disociación del ácido, se puede reemplazar la concentración de ion A- por la 
concentración inicial de la sal y la de moléculas enteras HA por la concentración inicial del ácido: 
 
 
 
 
 
 
→ecuación de Henderson – Hasselbalch. 
 
La capacidad amortiguadora de un “buffer” es máxima cuando la concentración del ácido es igual a la de la 
sal. O sea, el cociente [sal] / [ácido] es igual a 1 y como el log de 1 es cero, el pH es igual al pKa. 
Curva de titulación de ácidos y bases 
La titulación de ácido-base es un procedimiento que determina la concentración o título de una solución 
acido (o básica) por la adición de una cantidad medida y equivalente de una solución básica (o acida). Esta 
titulación, implica una reacción de neutralización. Cuando se combina igual número de equivalentes de 
ácidos y bases, se está en el punto de equivalencia. 
9
Al transcurrir la reacción se producen cambios en em pH del medio y cuando se llega al punto de 
equivalencia una cantidad mínima adicional de ácido o base genera un cambio rápido y marcado de pH. 
 La marcha de este proceso de neutralización puede representarse mediante curvas de titulación, en 
donde se indican cambios producidos en el pH, en función del volumen de solución de acida o básica 
concentración que se agrega. 
Los valores de pH se indican sobre el eje de ordenadas 
y los volúmenes sobre el de abscisas. 
 Los cambios de pH que se producen en las distintas 
etapas de la neutralización tienen un aporte 
importante con respecto a la capacidad 
amortiguadora del sistema. 
 
 
 
 
 
 
En el organismo es importante mantener el pH, 
porquepara que una celula funcione bien, necesito que 
las condicones se mantenfan en un equilibrio. Recordar 
que esto no es estático, sino dinamico. 
El organismo cuenta con reguladores, uno de ellos son 
los AMORTIGUADORES O BUFFER, que son compuestos 
formados por un Acido o base debil y su base o acido 
conjugado. 
En el grafico, lo que tengo es el pH en las ordenas y en 
las absisas es la cantidad de base que voy a agregar. 
Tengo por ejemplo Acido Acetico, con un pH acido. 
A medida que le agrego una base, el ph va a ir 
SUBIENDO. 
Con 0,1 equivalente de base que le agrego: partiendo de 
un pH de 2 me subio a un pH de 4, aumentando 
bastante. 
Si le agrego 0,2 equivalente, lo que pasa es que sube el 
pH pero la curva se va “amesetando” (parte del 
rectángulo rosa). 
En total agregue 0,8 equivalentes, y el pH no aumento 
mucho, entonces lo que actuo es el buffer acido acetico 
y acetato. 
Como yo tenia solamente acido acético, a medida que 
fui agregando base, se formo la base acetato. 
En el rectangulo rosa tengo acido acetico y acetato, que 
es en donde se maniene el pH, actuando los buffer. 
¿EN QUE PH ES MAYOR LA CAPACIDAD 
AMORTIGUADORA? CUANDO ES IGUAL AL PKácido. 
 10
→Ejemplo de una curva de titulación de un ácido débil: 
 
Neutralización de 10 ml de ácido acético de 0,1 N mediante el agg de solución de NaOH 0,1 N. El ácido 
acético se disocia débilmente dando iones H+ y acetato (CH3 – COO-): 
 
 
 
 
 
El valor de Ka del ácido acético a 25°C es 1,74 x 10 –5 M y el de pKa es 4,76. 
En el sistema intervienen dos equilibrios, el de disociación del ácido acético y el de ionización del agua de 
la solución (Kw = [H+] [OH-]. Para simplificar solo atenderemos al del ácido. 
Antes de iniciar la adición de NaOH, el pH del medio es el correspondiente al de la solución 0,1 N de ácido 
acético. Al agg NaOH, se produce la reacción: 
 
Los OH- añadidos se combinan con H+ para formar H20. La disminución de H+ es compensada por la 
disociación del ácido para formar acetato (sal). 
EL VALOR DE Ka SE 
MANTIENE. 
El ácido débil que queda sin neutralizar + acetato que se forma constituyen un sistema 
amortiguador cuyo pH puede ser calculado por la ecuación de Henderson – Hasselbalch. 
 
Cuando se neutraliza el 50% del ácido, en el medio existe una cantidad igual de ácido y de acetato (sal). El 
valor de pH coincidirá con el pKa (4,76). Si se continua la titulación, el ácido restante se convierte en 
acetato hasta neutralizarse totalmente cuando el número de base se iguala al de ácido existente al 
comienzo de la experiencia, en este momento se produce una inflexión hacia arriba de la curva (se ha 
llegado al punto de equivalencia). El pH en este punto no es el correspondiente a la neutralidad, sino que 
está desplazado hacia el lado alcalino (8,72), se debe a la hidrolisis del acetato que va a producir un 
aumento de (OH-): 
 
 
COMO CONCLUSIÓN: 
 
 
11
El carbono es asimétrico ya que está unido a 4 grupos 
atómicos distintos. Estos grupos pueden ser dispuestos en el 
espacio de dos maneras distintas. Resultan 2 moléculas, cada 
una de las cuales es la imagen en el espejo de la otra. Estos 
isómeros NO son superponibles. 
 
 
 
Las proteínas son macromoléculas (PM superior a 6000D) formadas por aminoácidos (monómeros). Son los 
compuestos orgánicos más abundantes, representan el 50% del peso seco de los tejidos de los vertebrados. Casi todos 
los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de estas. 
Ej: enzimas, hormonas, hemoglobina, anticuerpos, receptores celulares, actina & miosina, colágeno. 
 
 COMPONENTES  carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (también pueden contener azufre). 
 
El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del 
NITROGENO de la misma (cada 6,25 g de proteína contienen 1g de N). 
 
Están formadas por un gran número de unidades estructurales constituyendo polímeros; los cuales, por su gran 
tamaño forman soluciones coloidales y por hidrólisis1 son escindidas en numerosos compuestos, de pequeño peso 
denominados aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes. 
 
AMINOÁCIDOS: son compuestos que contienen un grupo ácido (cede protones) -COOH- (carboxilo); y un grupo básico 
(acepta protones),amina NH2- unido al de un ácido orgánico (es el inmediato al carboxilo). Son, entonces, alfa-
aminoácidos. 
Su fórmula general es: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ISOMERÍA ÓPTICA: Los aminoácidos tienen isomería óptica. 
Se denominan isómeros ópticos, Esteroisómeros o Enantiómeros a los compuestos diferentes que tienen la misma 
fórmula molecular pero difieren en la disposición en el espacio. Estos isómeros poseen muchas propiedades químicas 
iguales y propiedades físicas idénticas; excepto su capacidad para desviar el plano de la luz polarizada. 
Un haz de luz ordinaria está compuesto por vibraciones dispuestas en todos los plantos que se intersectan en el eje 
de propagación del haz. Se llama luz polarizada a aquellas cuyas vibraciones ocupan sólo uno de esos planos. 
 
Según la teoría tetraédrica, los cuatro enlaces del átomo de carbono son equivalentes y orientados hacia los vértices 
de un tetraedro regular. 
 
 
 
 
 
1 Hidrólisis: ruptura de un enlace covalente por adición de agua: R-R’ + H.OH  RH + R’OH 
Donde R corresponde a la cadena lateral, diferente para cada uno 
de los veinte alfa aminoácidos. De acuerdo con la fórmula general, 
todos los aminoácidos, excepto la glicina (R = H), tienen las cuatro 
valencias saturadas por grupos diferentes; razón por la cual la 
molécula resulta asimétrica y decimos que el C alfa es asimétrico o 
quiral. Esto determina la posibilidad de la existencia de isómeros 
ópticos, con configuraciones espaciales distintas para cada a.a 
 
 
CZZCZ A pH fisiológico (7,3), encontramos al 
grupo amino protonado, cuyo protón ha 
tomado del medio, cedido por el grupo 
carboxilo. 
1
 
 
 
 
 
ACTIVIDAD ÓPTICA: cuando un haz de luz polarizada atraviesa un compuesto quiral, el plano de la luz polarizada se 
desvía y decimos que la sustancia es ópticamente activa. Los compuestos que desvían el plano hacia la derecha (+) se 
denominan dextrogiros o dextrorotatorios y los que lo hacen hacia la izquierda (-), levogiros o levorotatorios. 
Para todos los aminoácidos, excepto para la glicina (ya que no posee C quiral), existe un isómero L y otro D; en el caso 
de la isoleucina y treonina, hay dos carbonos quirales; de allí que existan cuatro isómeros. 
 
La magnitud de rotación se determina mediante un polarímetro, que permite medir el ángulo del giro producido en 
el plano de la luz. Cada compuesto produce un giro definido del plano de la luz polarizada, rotación específica. Los dos 
isómeros ópticos de un mismo compuesto desvían la luz polarizada en un mismo ángulo pero en distinto sentido. 
 
 
 
 
 
 
 
Las células de los seres vivos, disponen de mecanismos que les permiten distinguir entre los isómeros ópticos; sólo los 
de configuración L pueden ser incorporados a las proteínas y participan en muchas de las reacciones que en ellas 
ocurren. 
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: 
1-Aminoácidos neutros: tienen igual número de grupos ácidos y básicos. 
2-Aminoácidos ácidos: predominan los grupos ácidos. 
3-Aminoácidos básicos: predominan los grupos básicos. 
4-Aminoácidos azufrados: poseen azufre en su molécula. 
5-Iminoácidos cíclicos: prolina e hidroxiprolina. 
6-Otros aminoácidos: 5-hidroxilisina, y-carboxiglutámico, O-fosfoserina, β- alanina, sarcosina, ornitina, homoserina, 
tiroxina. 
 
• CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: según su cadena lateral R 
 
1. AMINOÁCIDOS NEUTROS 
 a) Con cadena Alifática NO POLAR: 
 
 
 
 
 
 
EL ISÓMERO L (HIDROXILO A LA IZQUIERDA); EL D 
(HIDROXILO A LA DERECHA). 
Todos los compuestos con configuración comparable a 
la del L-gliceraldehído, son L, aun cuando NO sean 
levógiros. 
D y L denotan la configuración y no corresponden en 
todos los casos a dextrógiros y levógiros 
 
 
2
Importante en 
la función de la 
hemoglobina 
b) Con cadena Alifática POLAR NO IONIZABLE: 
 
 
 
 
 
 
 
c) Con cadena Aromática: 
 
 
 
 
 
 
 
 
2-AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (dicarboxílicos) – CARGA NEGATIVA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3-AMINOÁCIDOS BÁSICOS (diaminados) – CARGA POSITIVA 
 
 
 
 
 
 
SUS AMINAS 
3
4-AMINOÁCIDOS AZUFRADOS 
 
 
 
 
 
 
 
5-IMINOÁCIDOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
También pueden clasificarse en ESENCIALES o indispensables, a aquellos que el propio organismo NO puede sintetizar 
por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos es la ingesta directa a través de la dieta. 
Los aa esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. 
 
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS: 
 Propiedades Ácido-base: 
Las características de las cadenas laterales permiten agrupar a los aminoácidos en polares (a.a ácidos, básicos) y 
apolares (a.a. neutros). 
La existencia de una misma molécula, de grupos -COOH y NH2 otorga a los aminoácidos propiedades eléctricas 
particulares. 
El grupo carboxilo  ácido o dador de protones y el grupo amina  base o aceptor de protones. 
 
Al estado cristalino o en soluciones acuosas, se encuentran disociados, creando cargas positivas o negativas sobre la 
misma molécula; por lo tanto, se dice que los aminoácidos son iones dipolares, anfolitos o ion zwitterion. Son 
ANFÓTEROS (actúan como ácidos o bases). 
 
Entonces es más correcto representar a los alfa-aminoácidos como: 
 
 
 
 
 
Nitrógeno forma función imino (=NH). 
MNEMOTECNIA  TREs HISTólogos argentinos METIeron en sus VALIjas LEUcocitos FENicios Y(I) SOLo 
se LImitaron a TRIturarlos. 
4
• En soluciones ácidas fuertes, el ión dipolar, capta protones y se comporta como bases, se convierte así en un ión 
con carga positiva o catión y si se establece un campo eléctrico en la solución, migra hacia el cátodo o polo negativo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• En solución alcalina, el protón del ión dipolar reaccionará con los OH- formando H2O y el aminoácido quedará 
cargado negativamente, se comportará como una base y migrará hacia el ánodo o polo positivo. 
 
 
La carga del a.a. depende del pH del medio en el cual está disuelto. A medida que la concentración del H+ aumenta 
en el medio, los iones COO- (carboxilato) los captan y se forman CATIONES. 
Al disminuir gradualmente la concentración de H+ o al aumentar la de OH-; el grupo -NH3+ cede H+ y se forman 
ANIONES. 
 
Hay un valor de pH característico para cada aminoácido en el cual la disociación de cargas positivas y negativas se 
iguala y la carga total del a.a. es cero. A este pH se lo denomina punto isoeléctrico (pHi o pl), y bajo estas condiciones, 
el a.a. no se desplaza hacia ningún polo. 
 
CURVA DE TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Al tener una solución 
ácida de un aa, a 
medida que agrego 
una base fuerte, el pH 
AUMENTA 
En estas zonas, el pH no 
varía; la glicina está 
efectuando su máxima 
capacidad buffer. 
PUNTO ISOELÉCTRICO, 
no hay amortiguación. 
Presencia del ion 
totalmente dipolar con 
carga neta 0(carboxilo 
desprotonado y amino 
protonado. 
Solubilidad mínima. 
 
5
PÉPTIDOS: polímeros PM < 6000 Da. 
Unión peptídica  Los a.a. pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de uno y el N del grupo α-
amina del otro, unión denominada peptídica (es de tipo amida y se lleva a cabo con pérdida de agua). 
Teniendo en cuenta la cantidad de aminoácidos que se unen, se los conoce como dipéptidos, tripéptidos, etc.; cuando 
los a.a. que se unen son más de diez, se los llama polipéptidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
NOMENCLATURA: los péptidos se nombran siguiendo el orden de los restos integrantes, a partir del que posee el 
grupo alfa-amino libre. Los residuos se indican por la raíz de su nombre seguido del sufijo “il”. El último residuo (el que 
posee el grupo carboxilo libre) se menciona con su nombre completo. Por ejemplo: seril- aspartil-lisilcisteína. 
 
IMPORTANCIA BIOLÓGICA: uno de los péptidos más ampliamentedistribuido en la naturaleza (bacterias, vegetales y 
animales) es el glutatión tripéptido formado por ác. Glutámico, cisteína y glicina; el cual participa en sistemas 
enzimáticos de óxidoreducción y en el mantenimiento de la integridad de ciertas proteínas de la célula ej: G.R. Otros 
péptidos de importancia son las encefalinas, que se encuentran en el sistema nervioso central, allí se reúnen a 
receptores cerebrales y producen analgesia. También hay algunas hormonas peptídicas: vasopresina, glucagón, 
calcitonina, etc. Muchos antibióticos son péptidos o contienen componente peptídico. Angiotensina, oxitocina, 
gastrina, glucagón, calcitonina, adrenocorticotropina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
6
PROTEÍNAS: cuando la cadena polipeptídica está formada por más de 50 unidades de a.a.; la molécula se considera 
una PROTEÍNA. 
FUNCIONES: estructurales – transporte – defensa – recepción y transmisión de señales (glucoproteínas de membrana) 
– contracción muscular – enzimática – almacenamiento energético. 
PROPIEDADES ÁCIDO – BASE: 
Solo pueden disociarse los restos de grupos que se encuentran libres, como el grupo α-amina del extremo N-terminal 
y el carboxilo del extremo C-terminal. 
La carga eléctrica que manifiesta una proteína depende de la ionización de los grupos libres disociables existentes en 
las cadenas laterales de los restos acídicos que lo forman. La presencia de abundantes residuos de lisina, arginina 
(estos poseen grupos amina adicionales que aceptan protones y adquieren carga positiva) o histidina en la molécula 
le otorgan carácter básico. Si en cambio, hay predominio de restos de aspartato y glutamato, tendrá propiedades 
acídicas debidas al carboxilo adicional de esos a.a., capaces de liberar H+ y adquirir carga electronegativa. 
La presencia de esos grupos confiere a las proteínas capacidad buffer, ya que captan o liberan protones, según la 
mayor o menor [H+] en el medio. Solo los restos de histidina actúan significativamente como amortiguador. 
Si se disuelve una proteína en una solución ácida, la mayor parte de los grupos amina libres captarán H+, cargándose 
positivamente (carga neta total +). 
Si, en cambio, se disuelve en una solución alcalina, los grupos amina libres cederán H+, quedarán sin carga y los grupos 
carboxilos se disociarán cediendo H+ al medio y adquiere cargas negativas, la proteína presentará (carga neta -). 
El pH en el cual la carga neta de la proteína es nula o igual a cero se denomina punto isoeléctrico (pHi o pl). 
La magnitud de la carga eléctrica de una proteína es proporcional a la diferencia entre el pH del medio y su pHi. Será 
más electropositiva cuando más ácido sea el medio con respecto al pHi; la carga electronegativa será mayor cuanto 
más alcalino sea el pH del medio con relación al pHi de la proteína. 
 
ELECTROFÓRESIS: sirve para lograr el fraccionamiento proteico. 
Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico, depende del pH del medio, la misma tendrá carga y esto 
determinará la migración hacia un determinado polo (electroforesis). 
Cuando el pH del medio está por encima del pHi, la proteína adquiere carga negativa: ANIÓN y la misma se desplaza 
hacia el POLO POSITIVO o ÁNODO. 
Si el pH está por debajo del pHi, la proteína adquiere carga positiva: CATIÓN y se desplaza hacia el POLO NEGATIVO o 
CÁTODO. 
En el pHi, la proteína no posee carga y permanece inmóvil. 
 
MASA MOLECULAR: 
Las proteínas difieren entre sí en forma, tamaño y masa molecular. El tamaño varía y los PM oscilan 6000D y puede 
alcanzar valores de varios millones. 
 
Conociendo el PM de una proteína, se puede establecer (aprox.) el nº de a.a. que la integran  PM/120 
También puede determinarse por ultra centrifugación, ya que permite el estudio de la velocidad de sedimentación de 
una proteína en solución, la cual tiende a sedimentar con una velocidad proporcional a su masa. 
Otros métodos: cromatografía de filtración de geles, centrifugación en gradientes de densidad. 
 
SOLUBILIDAD: 
La mayor parte de las proteínas son solubles en agua o soluciones acuosas. La estabilidad de estas soluciones se debe 
a la capacidad que tiene el agua para “solvatar” a las moléculas proteicas; otro factor de estabilidad es la carga 
eléctrica neta de la molécula, de igual signo para todas las partículas de una misma proteína y, por lo tanto, origina 
fuerzas de rechazo mutuo e impide su agrupamiento y precipitación. 
Las proteínas al disolverse forman dispersiones coloidales, por lo que no dializan, sí lo hacen en procesos inflamatorios. 
La solubilidad varía con el pH, la Tº, y la presencia de sales inorgánicas o solventes polares y no polares en el medio. 
 
7
• Efecto del pH: en el phi, las proteínas precipitan; la cantidad de cargas positivas es igual a la cantidad de cargas 
negativas, siendo nula, y, en consecuencia, la solubilidad será mínima a ese pH. 
A pH mayores al pHi predominan las cargas negativas, por lo que se las puede precipitar con metales pesados (Hg-Fe). 
A pH menores al pHi predominan las cargas positivas, por lo que se las puede precipitar con tricloroacético y ác. 
sulfosalicílico. 
• Efecto de las sales: a bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, ya que los iones 
interaccionan con los grupos ionizados de las moléculas proteínicas. Las proteínas pueden precipitarse con sales 
neutras como el sulfato de sodio y sulfato de sodio o con sales de metales pesados como CI2Hg o nitrato de Ag. 
• Efecto de solventes poco polares y orgánicos: solventes como el etanol, acetona o ciertos alcoholes disminuyen la 
solubilidad y produce precipitación, posiblemente por deshidratación. La precipitación se acompaña de la 
desnaturalización de la proteína, a menos que se trabaje a Tº bajas. 
 
FORMA MOLECULAR: 
Cada proteína tiene, al estado natural, una forma molecular característica: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUCTURA MOLECULAR: las proteínas se organizan de tal forma que tienen una distribución espacial tridimensional 
llamada “conformación o estructura”. Se las clasifica en: 
 
 Estructura primaria: 
 Se refiere a la única secuencia de a.a en la cadena peptídica; las uniones peptídicas tienen carácter 
intermedio entre un enlace doble y uno simple, es bastante rígido y no permite la libre rotación de los 
átomos. Las estructuras son lineales, sin ramificaciones. 
 Las células sintetizan sus proteínas ensamblando a.a. según instrucciones precisas contenidas en el ADN. 
 Veinte a.a. diferentes pueden constituir, al asociarse mediante enlaces peptídicos, proteínas de cientos y 
hasta miles de unidades. NO todas las combinaciones posibles se dan en la naturaleza, muchas no tienen 
capacidad funcional. 
 Su importancia reside en que es el principal determinante de su conformación, sus propiedades y 
características funcionales. La alteración de las mismas o la sustitución de a.a (mutaciones) puede producir 
errores dando proteínas anormales, afectando la capacidad funcional de la molécula. 
 Permite conocer la composición global pero no informa acerca de la manera en la cual se disponen las 
unidades o el orden que guardan. 
 Cuando se somete una proteina a hidrólisis completa, quedan en libertad los a.a. constituyentes, los cuales 
pueden ser identificados y su cantidad determinada. 
 En general, la estructura primaria de una proteína, es identica en todos los individuos de una especie, pero 
presenta diferencias con la proteína homóloga de otras especies. Sin embargo, existen proteínas que 
difieren aún entre individuos de una especie. 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES: 
La molécula se pliega sobre si 
misma para formar un conjunto 
compacto semejante a un 
esferoide. Son de gran actividad 
funcional; enzimas, anticuerpos, 
hormonas, hemoglobina, etc. 
 
Son solubles en medios acuosos. 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
Las cadenas polipeptídicas se ordenan 
paralelamente,formando fibras o 
láminas extendidas (predomina eje 
longitudinal). 
Son poco solubles en agua y participan 
en la constitución de estructuras de 
sostén; fibras del T.C y formaciones 
tisulares de gran resistencia física. 
DATO: la primera proteína cuya secuencia se conoció con exactitud fue la insulina bovina. 
 
 
8
 
 Estructura secundaria: 
 Es la que resulta de la interacción de los enlaces peptídicos a través de puentes de hidrógenos. Da lugar a 
estructuras regulares provenientes de enrollamientos y plegamientos de las cadenas polipeptídicas. 
 Enlace peptídico posee carácter intermedio entre simple y doble, le otorga rigidez a la unión C-N y no 
permite la rotación libre de esos átomos. 
 Las uniones de los carbonos α (Cα-C y N-Cα) son simples y permiten libre rotación. La orientación que 
adopten esos enlaces determinará la posición de la cadena en el espacio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Se distinguen dos tipos de estructuras periódicas, repetitivas para las proteínas, estudiados mediante 
difracción de rayos X por Pauling y Corey: 
 
Héliceα: 
La disposición de la cadena determina su enrollamiento sobre un eje central, como si se estuviera envolviendo un 
cilindro. El enrollamiento sobre un eje central gira en el sentido de las agujas del reloj; por lo tanto es dextrógira. Cada 
vuelta completa tiene 5,5º A a lo largo del eje y lleva 3,6 restos de a.a. Cada residuo abarca una altura de 1,5º A y un 
ángulo de 100º alrededor del eje. 
La estructura en sí es mantenida por los puentes de hidrógeno y es la estructura secundaria junto con la terciaria las 
responsables de la conformación de las proteínas. El hidrogeno unido al N de un resto amina es atraído por el O de un 
grupo carbonilo. Su gran cantidad de enlaces puente hidrogeno la hace una estructura muy estable y compacta. 
Para que hélice α pueda formarse la estructura primaria debe cumplir con que, por ejemplo, la prolina es incompatible 
con la alfa hélice ya que provoca torsión de la cadena e interrumpe la regularidad de la orientación de los enlaces. Por 
otra parte, la presencia de grupos voluminosos con carga (arginina, lisina y ác. glutámico) próximos entre sí originan 
fuerzas electrostáticas que afectan el alfa hélice y así la disposición espacial de la cadena. 
 
Hoja Plegadaβ: 
La cadena polipeptídica se encuentra más extendida, cada residuo cubre un espacio de 3,5º A, entonces dos o más 
cadenas se aparean y constituyen uniones puente hidrógeno, dando una estructura en zig-zag. Cuantos más puentes 
de hidrógenos existan, mayor será la estabilidad de la proteína. 
Si las cadenas apareadas tienen el mismo sentido (N-terminal  C-terminal), se las llama paralelas; si marchan en 
direcciones opuestas, antiparalelas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9
Disposición al azar: 
Puede suceder que la cadena polipeptídica no posea una estructura regular, en cuyo caso se habla de disposición al 
azar. En una misma molécula suelen encontrarse distintos tipos de estructura secundaria, se tiende a adoptar la 
orientación espacial termodinámicamente más favorable. 
Una proteína globular, por ejemplo, presenta, habitualmente, segmentos en α-hélice, al azar y en β-lámina plegada o 
bien solamente al azar (no podría estar constituida en su totalidad por hélice α). Una proteína fibrosa presenta 
“exclusivamente” α-hélice o en lámina β. 
 
 Estructura terciaria: 
Corresponde al plegamiento de la cadena como consecuencia de los enlaces covalentes y de las interacciones de otra 
naturaleza como los ptes. hidrógeno e interacciones hidrofílicas e hidrofóbicas entre cadenas laterales de distintos a.a 
y de estos con el solvente. La forma más estable es aquella de menor energía libre. 
Las fuerzas que contribuyen a mantener la conformación son: 
 
 Fuerzas de atracción y repulsión electrostáticas: grupos con carga, como los NH3+, pueden 
enfrentarse con grupos de carga opuesta, como los COO-, formando “enlaces iónicos”. Si los grupos 
son de igual carga, el efecto será de repulsión. 
 Enlaces de Hidrógeno: entre el oxígeno del carbonilo del carboxilo libre, o el nitrógeno del núcleo 
imidazol, pueden atraer el hidrógeno de grupos OH-. 
 Presencia de cadenas hidrofóbicas o hidrofílicas: las cadenas laterales apolares tienden a alejarse del 
contacto con el agua y provocan plegamientos de modo que los restos se ubican hacia el interior de 
la molécula. La proximidad de esos grupos hace más intensas las fuerzas de atracción, llamadas de 
Van der Walls. Por otro lado, las cadenas laterales polares disponen a la molécula hacia el exterior, 
en contacto con el agua. 
 Puentes disulfuro: el enfrentamiento de grupos disulfuro SH- de dos cisteínas puede determinar por 
oxidación uniones S-S que sostienen los pliegues de la cadena y determinan la forma general. 
 
 Estructura cuaternaria: 
Se da en proteínas oligoméricas, o sea, formadas por más de una cadena, como por ejemplo, la insulina, con dos 
cadenas, la hemoglobina y la enzima lactato deshidrogenasa, con cuatro; etc. 
La estructura cuaternaria refiere a la disposición espacial de las subunidades polipeptídicas constituyentes de esas 
moléculas compuestas. Las fuerzas responsables de mantener en posición a las diferentes subunidades son: puente 
hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteínas, etc. 
Consiste en la asociación de las cadenas polipeptídicas para dar moléculas más complejas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
10
Las proteínas globulares tienen segmentos en α-hélice y lámina β en posiciones más o menos estables. Estos conjuntos 
estructurales se llaman dominios, sectores de la molécula con estructuras y plegamientos definidos relacionados con 
misiones específicas dentro de la función de la proteína. 
La molécula proteínica no constituye un conjunto rígido e indeformable; muestra flexibilidad y plasticidad, esenciales 
para su adecuado comportamiento funcional. 
 
La estructura primaria es la principal responsable de la conformación finalmente adoptada por la molécula de 
proteína. Las estructuras secundaria y terciaria son el resultado de interacciones y uniones entre grupos funcionales 
de residuos aminoacídicos que promueven y mantienen los plegamientos determinantes de la disposición 
tridimensional característica de la proteína “nativa”. 
El proceso para la conformación correcta es cuidadosamente regulado y facilitado por moléculas auxiliares. Proteínas 
defectuosamente plegadas pueden ser causa de trastornos y enfermedades. 
 
DATO: NO todas las proteínas para tener funciones biológicas tienen que tener estructura cuaternaria; pero, ciertas 
proteínas, que si deben tener esta estructura para poder cumplir su función. Ej: hemoglobina. 
 
 
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS: 
Las proteínas pueden ser sometidas a la acción de ciertos agentes que producen pérdida de las funciones naturales y 
que rompen los plegamientos, alterando las propiedades físicas, químicas y biológicas. Los procesos de 
desnaturalización comprenden las rupturas de las uniones y fuerzas que mantienen las estructuras secundarias, 
terciarias y cuaternarias de las proteínas. NO modifican las estructuras primarias, ya que no afectan a las uniones 
peptídicas. Es común que la desnaturalización produzca insolubilización de la proteína. 
 
Algunos de los agentes desnaturalizantes son: 
 
•Calor: cada proteína tiene un máximo de estabilidad a una determinada temperatura, por encima o por 
debajo de los 37º C casi todas las proteínas se desnaturalizan. 
•Grandes presiones. 
•Radiaciones ultravioletas. 
•Vibraciones ultrasónicas. 
•Agitación vigorosa. 
•Ácidos y/o álcalis. 
•Reactivos químicos: urea, cloruro de guanidina, etc. 
•Solventes orgánicos: alcohol, acetona, etc. 
 
En general se considera que el proceso de desnaturalización es irreversible, pero en algunos casos en los que la 
desorganizaciónmolecular no ha sido intensa, la proteína puede retomar su conformación original, eliminando el 
agente desnaturalizante, y en estos casos el proceso es reversible. 
 
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS: pueden clasificarse en: 
 PROTEÍNAS SIMPLES: son aquellas que por hidrólisis total solo dan a.a. Pueden estar compuestas por una o 
más cadenas polipeptídicas, pero en su molécula no participan otros elementos que no sean proteicos. 
 Albúminas: soluble en agua y puede precipitar en solución por el agregado de sales como por ejemplo 
el sulfato de amonio. Tiene carácter ácido, su pHi es aproximadamente igual a 4,7 y presenta 
estructura primaria (cadena única) de PM= 60-70 kDa. Pertenecen al tipo de proteínas globulares. Ej.: 
seroalbúmina (humano), lactoalbúmina (leche) y ovoalbúmina (huevo). 
 Globulinas: son insolubles en agua pura, pero se disuelven en soluciones salinas diluidas. Precipitan 
por el agregado de sulfato de amonio; su PM=150 kDa y están integradas por varias cadenas 
polipeptídicas. Son proteínas globulares, en el plasma sanguíneo existe gran variedad de éstas y las 
más comunes son: seroglobulinas, lactoglobulinas, ovoglobulinas, etc. 
 Histonas: fuertemente básicas, contienen alta proporción de lisina, arginina e histidina. Forman 
complejos con compuestos acídicos como los ácidos nucleicos. Se encuentran en núcleos celulares. 
11
 Glutelinas y gliadinas: son proteínas vegetales, abundan en los cereales. Son insolubles en agua y 
solubles en álcalis. Producen cuadros de intolerancia en los niños (cuadros patológicos). 
 Escleroproteínas o albuminoides: son proteínas muy insolubles que sólo se encuentran en tejidos 
animales. Pertenecen al tipo de proteínas fibrosas, forman estructuras de gran resistencia y tejidos 
de sostén. Las más importantes son: la queratina (tejido epidérmico, rica en cisteína), el colágeno 
(fibras colágenas de tejido conectivo) y las elastinas (fibras elásticas de tejido conectivo). 
 
 PROTEÍNAS CONJUGADAS: constituidas por la asociación de una proteína simple (apoproteína) y una porción 
no proteica (grupo prostético). 
 Nucleoproteínas: la apoproteína está representada por una proteína simple, fuertemente básica del 
tipo de las histonas que se une por uniones tipo salino al grupo prostético representado por ácidos 
nucleicos. 
 Cromoproteínas: proteína simple más un grupo prostético coloreado. Por ejemplo: la Hb y los 
citocromos, cuyo grupo prostético es el hemo; otros son las flavoproteínas, la rodopsina, etc. 
 Glicoproteínas: proteínas unidas a hidratos de carbono. Pueden ser mono, oligo o polisacáridos, 
fijados a uno o muchos sitios de la cadena por enlaces tipo N-glicosídico (al N del grupo amida de 
restos asparragina) o tipo O-glicosídico (al grupo hidroxilo de restos serina o treonina). El grupo 
prostético es un glúcido o un derivado como la hexosamina y el ácido muramínico. 
 Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido fosfórico y se une a la proteína. Ej.: la caseína de la 
leche, la vitelina de la yema de huevo que actúan como reservorios de fosfato. 
 Lipoproteínas: el grupo prostético está representado por lípidos de distinta naturaleza. En el plasma 
sanguíneo, transportan lípidos insolubles en el medio acuoso. 
 Metaloproteínas: metales como Fe, Cu, Zn, Mg y Mn constituyen los grupos prostéticos. Son 
esenciales para la estructura y la función de numerosas proteínas. 
 
 
PROTEÍNAS EN LA ALIMENTACIÓN: 
Las proteínas son de gran importancia como integrantes de la dieta. Ellas suministran los bloques o unidades 
estructurales (aminoácidos) necesarios para la síntesis de proteínas constituyentes del propio organismo. Su función 
principal es estructural o plástica. 
Existen 8 a.a. que no pueden ser sintetizados por el organismo humano y que se consideran esenciales o 
indispensables. Desde el punto de vista nutritivo, la calidad o “valor biológico” de las proteínas de la dieta depende 
de su contenido en a.a esenciales. Proteínas de origen animal, tienen, en general, mayor valor biológico que las de 
alimentos vegetales. Por esta razón, una dieta adecuada debe incluir proteínas de origen animal de alto valor biológico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS Y FUNCIÓN: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteína más abundante en los vertebrados (constituye el 30% de las proteínas). Forma las 
fibras del tejido conjuntivo, ampliamente distribuido en piel, huesos, tendones y muchos 
órganos. Es el elemento estructural de mayor resistencia mecánica, es insoluble en agua y 
difícil de digerir por enzimas gastrointestinales. Al ser sometido a ebullición se transforma en 
gelatina, la que es soluble y fácilmente digerible. Básicamente posee dos tipos de estructuras: 
 
12
 
Las cadenas polipeptídicas no pueden formar α-hélice; 
aunque forma una hélice más extendida, enrollada 
hacia la izquierda, levógira, con tres residuos por 
vuelta. Tres cadenas polipeptídicas así enrolladas, se 
unen para formar una superhélice. Las tres hélices se 
enrollan sobre un eje central, similar a una soga. Las 
cadenas se interconectan por uniones “puente 
hidrógeno”, estas uniones son entre cadenas: uniones 
intercatenarias (transversales). La triple hélice forma 
una unidad estructural llamada “tropocolágeno”, 
bastoncillo de 3000º A de longitud y 15ºA de diámetro. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El colágeno, en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas 
pero genéticamente distintas, describiéndose distintos tipos: 
 Colágeno Tipo I: abundante en piel, huesos, tendones y córnea. 
 Colágeno Tipo II: presente en cartílago y humor vítreo. 
 Colágeno Tipo III: en piel, músculo y en paredes de los vasos sanguíneos. 
 Colágeno Tipo IV: no forma largas fibrillas, principal constituyente de láminas basales que subyace a los 
epitelios. 
 
 
Formada por una gran proporción de restos glicina y 
prolina. Muchos de estos están hidroxilados como 
hidroxiprolina y 5-hidroxilisina, que representan el 
25% de las proteínas del total de restos aminoacídicos 
del colágeno. Un rasgo distintivo de esta proteína es 
que en su cadena se repite la secuencia -glicilprolil-
hidroxiprolil y que la misma casi no posee triptófano y 
cisteína y además es pobre en aminoácidos esenciales. 
Estructura Primaria Estructura Secundaria 
Las unidades de tropocolágeno se disponen en hileras y estas a su vez se 
empaquetan en haces que forman las “fibrillas”. Todas las unidades de 
tropocolágeno en una fibrilla tienen la misma orientación, las cabezas 
(extremo NH2- terminal) hacia un lado y las colas (extremos COO- terminal) 
hacia el otro. Las cabezas no están en contacto directo con las colas, sino 
que se disponen dejando huecos. Como los haces de fibras forman la 
matriz sobre la cual se produce la calcificación del hueso; se cree que los 
intervalos o huecos son los sitios donde inicialmente se forman los núcleos 
de cristalización del compuesto de calcio (hidroxiapatita) que constituye la 
parte mineral del hueso. 
13
La hemoglobina es una proteína que contiene 
hierro y que le otorga el color rojo a la sangre. Se 
encuentra en los glóbulos rojos y es la encargada 
del transporte de oxígeno por la sangre desde los 
pulmones a los tejidos. También transporta el 
dióxido de carbono, que es el producto de desecho 
del proceso de producción de energía, lo lleva a los 
pulmones desde donde es exhalado al aire. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
α-queratinas 
Se encuentran en el pelo, uñas y en la piel 
de animales. Son ricas en cisteína. En su 
estructura predominan las α-hélice, de las 
cuales entre 2 se enrollan una sobra otra 
formando una doble hélice. 
β-queratinas 
Presentan láminas β como elemento 
estructural más característico. Se 
encuentra en plumas de aves y escamasde 
reptiles. 
 
 
 
 
14
ESTRUCTURA DE LA HB  formada por una parte prostética: el hemo y una parte proteica: las globinas. 
Es una proteína conjugada cuyo grupo prostético es el hem o hemo, al cual debe su intenso color rojo. Pertenece al 
grupo de las “hemoproteínas” que son cromoproteínas de gran importancia funcional. A ese grupo también 
pertenecen los citocromos, que actúan como transportadores de electrones, la mioglobina, encargada del transporte 
y reserva de O2 en el músculo, etc. 
 PARTE PROSTÉTICA: HEMO  es un derivado del núcleo “porfina”, anillo formado por 4 núcleos pirroles 
unidos por puentes metino (-CH=). Los pirroles se designan del I al IV y los puentes metinos se designan con 
las letras griegas α, β, φ, δ. 
El anillo porfina es una estructura plana y que posee resonancia. Cuando los hidrógenos de las posiciones 1 al 
8 se sustituyen por radicales carbonados, la porfina se convierte en “porfirina”. Las porfirinas se designan 
según los sustituyentes carbonados que posean. La relacionada con el hemo, es la “protoporfirina III” que 
tiene: 
 Radicales metilos (-CH3) en las posiciones 1, 3, 5 y 8. 
 Radicales vinilos (-CH=CH2) en las posiciones 2 y 4. 
 Radicales propionilos (-CH2-CH2-COOH) en posiciones 6 y 7. 
Además el hemo está formado por la “protoporfirina III” con un átomo de hierro “engarzado” en el centro 
del anillo. El hemo posee Fe+2, el que puede formar seis enlaces coordinados, cuatro de ellos unen al 
hierro con los átomos de N de los pirroles, el quinto liga el hemo a la globina por un enlace a un N del 
núcleo imidazol de un resto histidina. Una molécula de O2 puede unirse al sexto par, formando enlace 
coordinado. 
SOLO CUANDO EL HIERRO ESTÁ EN ESTADO FERROSO (FERROHEMO), LA HEMOGLOBINA PUEDE 
CUMPLIR SU FUNCIÓN DE TRANSPORTE DE O2. Si el hierro se oxida a férrico (Fe+3), el hemo se 
convierte en hematina y la hemoglobina se transforma en metahemoglobina, incapaz de transportar O2. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Núcleo porfina 
15
Los diferentes tipos de hemoglobina pueden distinguirse mediante electroforesis, ya que las diferencias en la composición 
de aminoácidos hacen que la carga neta total de la molécula varíe, y por ende, su movilidad en el campo eléctrico sea 
distinta. 
 
 
 
 PARTE PROTEICA: GLOBINA 
 ESTRUCTURA PRIMARIA: 
Tanto la “mioglobina” como la “hemoglobina” están constituidas por una proteína de carácter básico 
(relativamente rica en lisina, arginina e histidina) llamada “GLOBINA”. La “mioglobina” posee una 
cadena polipeptídica unida a un grupo hemo, mientras que la “hemoglobina” es una molécula 
tetramérica integrada por 4 cadenas de globinas, cada una de las cuales está asociada a un hemo. En 
tamaño y estructura, la mioglobina semeja a una de las unidades estructurales de la hemoglobina. La 
hemoglobina es una molécula tetramérica, constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas 
de 141 a.a cada una (α o ξ) y otras cadenas de 146 a.a (β, δ, γ/o ε). A pesar de las diferencias en las 
secuencias de estas cadenas, todas ellas poseen una conformación muy semejante. 
 
 ESTRUCTURA SECUNDARIA Y TERCIARIA: 
El 80% de la molécula de la hemoglobina presenta estructura “helicoidal”. Cada subunidad está 
formada por segmentos de α-hélice conectadas por trozos de disposición al azar. La cadena β está 
formada por 8 hélices α designadas por A a H, a partir del extremo N-terminal. La cadena α posee 7 
trozos α, falta en ella el segmento D; los demás son llamados con la misma letra que los homólogos 
de cadena β. 
En general, los residuos polares se disponen hacia la superficie, en contacto con el medio acuoso; 
mientras que la mayoría de los residuos hidrófobos se ubican hacia el interior contribuyendo a 
estabilizar el ensamble de las cuatro subunidades y a formar el “nicho” en el cual está ubicado el 
Hemo. 
La cavidad donde se aloja el Hemo se encuentra entre las hélices E y F de cada cadena. 
El grupo prostético está unido a la globina por un enlace coordinado que se establece entre el Fe+2 y 
un N del imidazol de la histidina 87 (F8) en las cadenas α y 92 (F8) en las β. El ambiente no polar, 
alrededor del Hemo es fundamental para mantener el Fe en estado “ferroso” y así poder transportar 
el O2. 
 
 ESTRUCTURA CUATERNARIA: 
Las cuatro cadenas ensambladas forman un conjunto compacto, casi esférico de 5,5 nm de diámetro. 
A lo largo del eje central de la molécula queda una cavidad vacía, rodeada de las cuatro subunidades. 
Cada una de las cadenas forma un “nicho”, que mira al exterior de la molécula, en el cual se aloja el 
hemo. Este se coloca con sus dos restos propionilos dirigidos hacia el exterior. 
Los cuatro hemo quedan separados entre sí. Las uniones de las cuatro cadenas son más firmes para 
las subunidades diferentes (α y β) que para las de la misma clase (α- α, β-β). Entre las primeras se 
establecen uniones de tipo hidrofóbico y puentes hidrógeno. Los contactos entre las cadenas α o 
entre las subunidades β son escasos y se limitan a interacciones electrostáticas. 
TIPOS DE HEMOGLOBINA: 
 En el Adulto: 
 Hb A1: Formada por dos subunidades α y dos β (α2, β2). Es la más abundante pues representa 
más del 95% del total de la Hb en los glóbulos rojos. 
 Hb A2: Formada por dos α y dos δ (α2, δ2). Representa el 3% del total. 
 En el recién nacido: 
 Hb Fetal o Hb F: Formada por dos α y dos γ, (α2, γ2). Es la predominante en el feto durante los últimos 
seis meses de vida intrauterina. En el momento del parto, el 80% de la Hb en cordón umbilical es Hb F. 
 Durante las etapas más tempranas (2º y 3º) se encuentran otros tipos de Hb, son las llamadas 
“embrionarias”  Hb Gower 1 y 2 y Portland. 
 
 
 
16
FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA: 
La “hemoglobina” puede unirse reversiblemente al oxígeno para formar oxihemoglobina. Una molécula de Hb 
reacciona con cuatro de O2 (uno con cada hemo). 
Esta reacción es altamente dependiente de la presión parcial de O2 en el medio. Un aumento de la presión parcial 
de O2 desplaza la reacción hacia la formación de OxiHb, es decir, hacia la derecha; en cambio la disminución de la 
presión parcial lo desplaza en sentido contrario. 
A una presión de 100 mmHg o Torrs de O2, que es la existente en el aire alveolar, la Hb puede saturarse casi 
completamente con O2, es decir, cerca del 100% de la Hb se transforma en oxi-Hb. 
 La Hb también se encarga del transporte de CO2 a través de la sangre, cuando la Hb está unida al CO2 se forman los 
“carbaminos”. NO CONFUNDIR CON “carboxihemoglobina” (Hb anómala en la que está unida al CO en intoxicaciones). 
 
CURVA DE DISOCIACIÓN DEL OXÍGENO DE HEMOGLOBINA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La mioglobina no sería útil como transportador de O2 pues a la pO2 existente en los capilares de los tejidos (alrededor 
de 30 mmHg) no cedería O2. 
A muy bajas presiones de O2, este gas se une con dificultad a la Hb, pero al incrementar la presión, la formación de 
oxiHb se ve estimulada. 
% de 
saturación 
con oxígeno 
 
La relación entre la proporción de oxiHb que se forma y la 
presión parcial de oxígeno puede objetivarse mediante el 
estudio de curvas de disociación; en este caso, la curva es 
de tipo sigmoide. 
A muy pequeñas presiones de O2, la formación de oxiHb 
progresa lentamente, pero cuando pasa los 10 mmHg, la 
formación se acelera notablemente (ascenso brusco en la 
curva). A los 60 mmHg se alcanza cerca del 90% de 
saturación y la curva tiende a hacerse horizontal. Cuando 
se llega a 90 mmHg, prácticamente toda la Hb está 
saturada con O2. 
 
Si se realiza lo mismo pero con mioglobina, la 
curva tiene aspecto diferente, es una hipérbola, 
asciende rápidamente a presiones reducidas de 
O2 y al llegar a 10 mmHg, más del 85% se ha 
convertido en oxiHb. 
La comparación de ambas curvas demuestra 
que la mioglobina,tiene mayor afinidad por el 
O2 que la hemoglobina. A 10 mmHg, más del 
85% de la mioglobina se ha oxigenado, mientras 
que se ha formado menos del 5% de oxiHb. 
 
17
En su forma desoxigenada, las cuatro cadenas de la Hb se encuentran estrechamente asociadas. Las cadenas α y β se 
unen entre sí mediante enlaces puente salino, dando una configuración denominada “tensa” (T), en la cual el acceso 
del O2 a la cavidad ocupada por el hemo resulta dificultada. En esta forma desoxigenada el átomo Fe+2 está unido por 
su quinta posición de coordinación a la histidina F8 de las cadenas de globina y se encuentra ligeramente desplazado 
en el plano del hemo. Cuando uno de los oxígenos accede a uno de los “bolsillos” ocupados por el hemo y se une al 
Fe+2 por su sexto enlace coordinado, se produce una tracción que lleva al átomo de Fe+2 al centro del anillo del hemo. 
Este desplazamiento del Fe+2 arrastra al resto histidina al cual está unido, se produce un acercamiento de las hélices 
E y F y finalmente un cambio conformacional en toda la unidad polipeptídica. Las modificaciones son transmitidas de 
una cadena a otra, se alteran las disposiciones relativas de las subunidades y se rompen puentes salinos intercadenas. 
El cambio conformacional facilita el ingreso de O2 a los grupos “hemo” de otras subunidades de la molécula. Cuando 
está totalmente oxigenada la Hb adquiere conformación “relajada” (R). Este fenómeno por el cual el ingreso de O2 a 
una de las subunidades modifica su forma y ese cambio se transmite a las otras cadenas tornándose más receptivas 
para el O2. Recibe el nombre de interacción Hemo-Hemo o “efecto cooperativo”. La mioglobina no muestra efecto 
cooperativo. 
 
FACTORES QUE AFECTAN A LA LIBERACIÓN DE OXÍGENO: 
Factores como la disminución del pH, el aumento de la presión parcial de CO2, la presencia de compuestos orgánicos 
como el fósforo y el aumento de la temperatura, produce desviación hacia la derecha de la curva de disociación del 
O2 de la Hb, y no modifica a la de la mioglobina. La acción del pH y del pCO2 sobre la unión de O2 y Hb se denomina 
efecto Bohr. 
El aumento de H+ y de la pCO2 favorece la conformación “T” de la Hb y disminuye su afinidad para el O2. El efecto 
Bohr tiene gran importancia fisiológica. A nivel de los tejidos, donde la presión de CO2 es elevada y el pH más bajo, 
la Hb libera su O2 con más facilidad. Se trata de un mecanismo que posibilita la liberación de O2 allí donde se necesite. 
 
Dentro de los glóbulos rojos se observa una sustancia: 2,3 bifosfoglicerato (BPG) el cual se introduce en la cavidad 
central de la molécula de Hb y, dificulta la entrada de O2 a los grupos hemo, mientras que cuando la Hb se oxigena, 
los puentes salinos que asocian las cadenas se debilitan, el espacio en la cavidad central se estrecha y el BPG tiende a 
ser desplazado. 
El 2,3 bifosfoglicerato cumple un papel fisiológico importante pues su presencia en los hematíes, al disminuir la 
afinidad de la Hb por O2, favorece la liberación de éste a nivel de los tejidos. 
 
Las variaciones en la concentración del BPG tienen interés clínico: 
a) Uno de los mecanismos de adaptación a condiciones de hipoxia (grandes altitudes, afecciones cardiopulmonares 
severas, etc.) consiste en una disminución de la afinidad de la Hb por el O2, para que éste sea liberado en los tejidos. 
Esto se logra por un marcado aumento en la concentración del BPG en los glóbulos rojos. 
b) La sangre que se utiliza en las transfusiones es habitualmente conservada con una solución anticoagulante de 
citrato-glucosa. En estas condiciones se ha comprobado que hay disminución de la concentración de BPG, esto puede 
ocasionar problemas a los pacientes transfundidos. Como es menor el contenido de BPG, los glóbulos rojos inyectados 
no liberarán O2 a los tejidos y pueden causar hipoxia en los pacientes. 
c) La HbF (α2-γ2) muestra mayor afinidad por el O2 que la HbA1, en realidad la diferencia radica fundamentalmente 
en que la HbF tiene menor tendencia a unirse al BPG. Acciones como las descriptas, en las cuales la unión de una 
sustancia determinada produce cambios conformacionales a distancia, que afectan el funcionamiento de la molécula, 
recibe el nombre de “efectos alostéricos” y resultan de acciones cooperativas entre subunidades de proteínas 
oligoméricas. 
 
 
 
• Desviación a la derecha: ↓ pO2 ↓ pH ↑ pCO2 ↑ BPG ↑ Tº 
• Desviación a la izquierda: pO2 ↑ pH ↓ pCO2 ↓ BPG ↓ Tº 
 
 
18
La Hb participa también en el transporte de CO2, aproximadamente el 5% del total de CO2 vehiculizado por sangre y 
liberado en el pulmón es transportado en unión con la globina formando un compuesto llamado “carbamino”, con 
grupos aminos terminales. Hb-NH2 + CO2 → Hb-NH-COOH 
Cuando la sangre llega a los pulmones, la formación de oxiHb favorece la liberacióndel CO2 del carbamino, acción 
inversa al efecto Borh. 
 
DERIVADOS DE LA HEMOGLOBINA: 
 Carboxihemoglobina: resulta de la unión de la Hb con el CO, y la Hb queda incapacitada de poder unirse al O2 
debido a que la Hb tiene 210 veces más afinidad por el CO que por el O2. La carboxiHb tiene color rojo cereza. 
Los sujetos intoxicados con CO muestran por esta razón, un aparentemente “saludable” tinte rojizo en labios 
y mejillas. 
 
 Metahemoglobina: cuando el Fe+2 se oxida a Fe+3, el hemo se transforma en hematina y la Hb en metaHb, y 
la inhabilita para transportar O2. El hierro del hemo se mantiene al estado ferroso gracias a diversos factores: 
 Presencia de residuos aminoacídicos no polares en los nichos de la molécula de Hb en los cuales el hemo 
se aloja. 
 Sistemas reductores en el glóbulo rojo que impiden la elevación de los niveles de metahemoglobina. 
 
Pueden ocurrir defectos de orden genético que generan cambios en el entorno hidrofóbico del hemo o afectar 
a enzimas del sistema reductor y producir aumento de metahemoglobina en sangre. La metaHb es de color 
marrón oscuro y su aumento se manifiesta clínicamente por “cianosis”. Por otra parte, agentes como 
nitrofenoles, anilina o fármacos del tipo de las sulfonamidas pueden producir metahemoglobina. 
 
 Hemoglobina A1c: además de las Hb A1 y A2 en los adultos existe un derivado producido por la glicosilación y 
puede alcanzar hasta el 3,5% del total de la Hb en sangre, esta Hb es la A1c. Se forma por reacción entre la Hb 
y la glucosa-6-P en los glóbulos rojos. En pacientes diabéticos mal controlados, los niveles de esta Hb es mucho 
más elevada que en los individuos normales. La determinación de HbA1c permite saber si la glucemia ha 
estado elevada durante el período inmediato anterior al de la consulta. 
 
HEMOGLOBINAS ANORMALES: 
La síntesis de las cadenas polipeptídicas (α, β, δ, ε) es controlada por los genes diferentes. Se han observado distintas 
anormalidades en la constitución de las diferentes cadenas que forman a la Hb, constituyendo una serie de patologías 
denominadas: hemoglobinopatías. 
Los tipos de alteraciones que se han encontrado son: 
 Sustitución de uno o más a.a por otro/s. 
 Falta de uno o más a.a en la cadena. 
 Presencia de cadenas “híbridas” formadas por trozos de dos subunidades diferentes (Ej. Hb Lepore o híbrido 
δβ). 
 Presencia de cadenas más largas que las normales. 
 Síntesis disminuida o nula de un determinado tipo de cadena (talasemias). 
 
En general cuando el cambio que se produce altera la secuencia en posiciones críticas para la conformación y el 
funcionamiento de la molécula, se puede producir: 
 Inestabilidad de la Hb, con tendencia a precipitar dentro de los eritrocitos. Este defecto promueve la 
destrucción precoz de los glóbulos rojos, con un cuadro de anemia hemolítica. Ej.: la hemoglobina S, en la 
enfermedad de células de hoz o anemia falciforme (los hematíes tienen aspecto de media luna o de hoz). El 
defecto ocurre casi exclusivamente en individuos de raza negra. 
 Modificación de a.a en el entorno del hemo. Se facilita la oxidación Fe2+ a Fe+3 generandoun cuadro de 
metahemoglobinemia. 
 Cambios de residuos aminoacídicos en zonas de contacto entre subunidades pueden anular los efectos 
cooperativos o alostéricos. La Hb muestra mayor afinidad por el O2, o no responde a los cambios de pH o 
concentración de CO2. Esta anormalidad afecta la capacidad para liberar O2 en los tejidos. 
19
 Sustitución de residuos involucrados en la unión de 2,3 bifosfoglicerato. Como consecuencia, se produce 
aumento de la afinidad de la Hb por el O2 y la liberación de este gas en los tejidos está dificultada. 
 
Un grupo importante de hemoglobinopatías comprende a las talasemias, enfermedades genéticas en las cuales la 
síntesis de una determinada cadena está reducida o falta totalmente. 
Cuando el trastorno afecta la síntesis de cadenas α se habla de talasemia α. En estos casos pueden encontrarse Hbs 
formadas por cuatro cadenas iguales, como la HbH (β4) y la Hb Bart (γ4) las que son fundamentalmente 
incompetentes. 
Las talasemias β producen como efecto compensatorio de la falta en la síntesis de cadenas β, un aumento en la 
producción de otras subunidades. Dentro de estos cuadros es más frecuente el incremento de cadenas δ, con aumento 
de la HbA2. En otros casos puede persistir la síntesis de cadenas γ y, con ello, Hb fetal. 
En las talasemias, las cadenas polipeptídicas de la Hb tienen estructura primaria idéntica a las normales; la anomalía 
consiste en la aparición de homotetrámeros o alteración de la proporción de los tipos de Hb habitualmente presentes 
en sangre. 
20
Enzimas 
Las enzimas son catalizadores biológicos capaces de acelerar una 
reacción química o aumentan su velocidad, sin formar parte de los 
productos finales ni desgastarse en el proceso. Son macromoléculas. Actúan 
disminuyendo la energía de activación de una reacción. Las sustancias sobre 
las cuales actúan las enzimas se denominan sustratos, y se encuentran en baja 
concentración en plasma. Tienen especificidad para distinguir selectivamente entre diferentes sustancias, aun entre 
isómeros ópticos como la glucoquinasa que fosforila la D-glucosa, pero no la L-glucosa. 
Las enzimas son indispensables para que las reacciones químicas se lleven a cabo en tiempos fisiológicos. A lo largo 
de todas las reacciones catabólicas, que veamos dentro de las reacciones químicas que componen el metabolismo 
de las células, si o si se necesitan catalizadores biológicos. 
 Están presentes en pequeñas cantidades y producen grandes efectos (alta actividad). 
 No se consumen durante la reacción química. No sufren alteraciones irreversibles en el curso de la misma, 
cada molécula puede participar en muchas reacciones individuales, (se recuperan inalteradas al final del 
proceso de catálisis). 
 No tienen efecto sobre la termodinámica de la reacción, no determinan si una reacción se va a producir o no, 
lo único que hacen es aumentar la velocidad de una reacción que es termodinámicamente favorable, es 
decir que se va a producir. 
 Selectivas y Eficientes. Son extremadamente específicas, una enzima va a catalizar una reacción y no otra, se 
dice que tienen especificidad de sustrato (reactivo), existe una enzima específica para cada sustrato. 
 Pueden requerir la participación de estructuras no proteicas, que participan de manera importante en la 
función de la enzima. Estas estructuras no proteicas se denominan cofactores, y pueden ser inorgánicos 
(metales) u orgánicos (coenzimas). Hay cofactores que ayudan a las enzimas a catalizar la reacción. Los 
orgánicos se denominan coenzimas y la mayoría de ellas son vitaminas. 
 Naturaleza proteica. 
 Importancia estructura terciaria y cuaternaria. Si una enzima se desnaturaliza, no va a poder catalizar. 
 
Enzimas Catalizadores inorgánicos 
- Son más efectivas. 
- Solo catalizan una reacción química 
determinada. 
- Solo algunas actúan sobre distintas 
sustancias, pero es frecuente en 
compuestos homólogos y la reacción 
siempre es del mismo tipo. 
- Menos eficientes. 
- Actúan acelerando reacciones químicas muy 
diversas. 
 
 
Nomenclatura y clasificación de las enzimas 
Las enzimas se nombran agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el que actúan. También se las 
denomina según el tipo de reacción catalizada. También hay otras conocidas que tienen nombres 
arbitrarios. 
Debido a confusiones ente las nomenclaturas, la IUBMB propuso un sistema de clasificación con normas 
para asignarle a cada enzima un nombre descriptivo y un número que permite ubicarla. En esta 
clasificación se consideran seis clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Las reacciones 
bioquímicas pueden agruparse en esas seis categorías. Cada clase se divide en sublcases y subsubclases. 
El código numérico mediante el cual se puede identificar una enzima consta de cuatro componentes: clase 
principal (primer número), subclase (segundo número), subsubclase (tercer número) y numero de orden 
1
de la enzima en su subsubclase (cuarto número). Se utilizará el nombre trivial recomendado por la IUBMB, 
excepto en algunos casos. 
Los seis grandes grupos de clasificación internacional son: 
 
 
 
 
 
 
 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidoreduccion. Asociadas a coenzimas. Comprenden 
las: deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas y oxigenasas. 
- Deshidrogenasas: si el sustrato es donante de hidrógenos, aceptados por la coenzima. Se designan 
anteponiendo el nombre del sustrato a deshidrogenasa. Cuando la reacción se indica en sentido 
inverso, se llaman reductasas. 
- Oxidasas: aceptor de hidrogeno es el oxígeno molecular O2, pero los átomos de oxigeno no 
aparecen en producto oxidado. Peroxidasas cuando el H2O2como aceptor de hidrogeno o para 
oxidar el sustrato. El H2O2 se convierte en H2O. 
- Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato. Pueden ser dioxigenasas que catalizan reacciones en 
las que los dos átomos de o2 son recibidos por el sustrato, y monooxidasas que incorporan un solo 
átomo de o2, siendo el otro reducido a H2O. requieren un cosusutrato que provea a tomos de 
hidrogeno. Suelen formar en el sustrato un grupo hidroxilo, por ello también se las llama 
hidroxilasas. A este pertenecen las oxidasas u oxigenasas de función mixta, porque oxidan 
simultáneamente dos sustratos. 
 
 
 
 
 
 
 
 Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo funcional como amina, carboxilo, carbonilo, 
metilo, acilo, glicosilo, fosforilo desde una molécula a otra. Por ejemplo: aminotransferasas o 
transaminasas, catalizan el grupo amina de un compuesto a otro. Estas tienen gran utilidad a nivel 
clínico, ya que la elevación de ellas puede darle al médico pautas de si hay daño a nivel hepático o 
cardiaco. L-aspartato:2-oxoglutarato aminotransferasa o aspartato aminotransferasa. 
 
 
 
 
 
 
El succinato tiene dos grupos 
carboxilos desprotnados, que por la 
acción de esta enzima le saca dos 
hidrógenos, transformándolo a 
fumarato. El cual está más oxidado 
por tener dos hidrógenos menos. 
Quinasas se llaman a las enzimas que 
transfieren grupos fosfatos. Transfiere el grupo 
fosfato que provenia del ATP a la glucosa, 
uniéndose con el grupo hidroxilo del carbono 6 
de la glucosa. Así formándose un enlace de tipo 
éster. Reacción de esterificación. Esta enzima 
puede llamarse glucoquinasa o hexoquinasa. 
Estas dos son isozimas. 
 
2
 Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S Y O-P por adición de agua. Se nombran con 
el nombre del sustrato y el sufijo asa. Pertenecen a esta acetilcolinesterasa y ribonucleasa, 
hidrolizan la función éster entre acetato y colina de acetilcolina y las uniones entre nucleótidos en 
ARN. También la arginasa es otro ejemplo. 
 
 
 
 
 
 
 
 Liasas: catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S Y C-N (excluyendo uniones peptídicas) de la 
molécula del sustrato, mediante un proceso diferente al de hidrolisis, ya sea eliminando grupos del 
sustrato para formar dobles ligaduras o ciclos o agregando