Resumen de Biologia UniTE MATERIAS DE TODO EL AÑO

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Ana Pestana – 2017 
 ~ 1 ~ 
RESUMEN DE 
BIOLOGÍA1 
1. COMPOSICIÓN QUÍMICA DEL ORGANISMO. 4 
ELEMENTOS BIÓGENOS 4 
COMPUESTOS BIOLÓGICOS 4 
2. AGUA 4 
POLARIDAD DEL AGUA 4 
ENLACE DE HIDRÓGENO 4 
AGUA COMO SOLVENTE 5 
AGUA COMO ELECTROLITO 5 
PROPIEDADES DE LAS SOLUCIONES QUÍMICAS 5 
CONSTANTE DE EQUILIBRIO 6 
EQUILIBRIO DE IONIZACIÓN DEL AGUA 7 
ÁCIDOS Y BASES 7 
FUERZA DE ÁCIDOS Y BASES 7 
CONCEPTO DE PH 8 
3. PEQUEÑAS MOLECULAS, LÍPIDOS Y POLISACÁRIDOS 8 
HIDRATOS DE CARBONO 8 
LÍPIDOS 11 
4. MACROMOLÉCULAS 13 
PROTEÍNAS 14 
ÁCIDOS NUCLÉICOS 17 
5. BIOENERGÉTICA Y CINÉTICA ENZIMÁTICA 19 
TERMODINÁMICA 19 
CINÉTICA QUÍMICA 21 
ENZIMAS 21 
 
1 Bibliografia: Alberts, De Robertis y Blanco. 
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 ~ 2 ~ 
6. MECANISMOS GENÉTICOS BÁSICOS 24 
REPLICACIÓN DEL ADN 24 
REPARACIÓN DEL ADN 25 
RECOMBINACIÓN GENÉTICA 26 
TRANSCRIPCIÓN 27 
TRADUCCIÓN 29 
7. ¿CÓMO SE ESTUDIAN LAS CÉLULAS? 31 
AISLACIÓN Y SEPARACIÓN 31 
CULTIVOS CELULARES 32 
FRACCIONAMIENTO DEL CONTENIDO CELULAR 32 
8. MEMBRANA PLASMÁTICA Y TRANSPORTE 35 
BICAPA LIPÍDICA 35 
TRANSPORTE A TRAVÉS DE LA MEMBRANA 36 
9. COMPARTIMIENTOS INTRACELULARES 39 
COMPARTIMENTACIÓN DE LA CÉLULA 39 
TRANSPORTE HACIA MITOCONDRIAS 41 
PEROXISOMAS 42 
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO 42 
TRÁFICO VESICULAR 44 
APARATO DE GOLGI 44 
LISOSOMAS 45 
TRANSPORTE CELULAR 46 
10. NÚCLEO Y CONTROL DE LA EXPRESIÓN GÉNICA 46 
ORIGEN DEL NÚCLEO 46 
ENVOLTURA NUCLEAR 46 
ORGANIZACIÓN DEL ADN NUCLEAR 48 
REPLICACIÓN DE LOS CROMOSOMAS 50 
NUCLÉOLO 51 
CONTROL DE LA EXPRESIÓN GÉNICA 52 
11. MITOCONDRIA Y CONVERSIÓN ENERGÉTICA 57 
ESTRUCTURA DE LA MITOCONDRIA 57 
GLUCÓLISIS 59 
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 ~ 3 ~ 
RESPIRACIÓN CELULAR 60 
ECUACIONES Y RENDIMIENTO DE LA GLUCOSA 62 
12. CITOESQUELETO 64 
FILAMENTOS INTERMEDIOS 64 
MICROTÚBULOS 65 
FILAMENTOS DE ACTINA 66 
CONTRACCIÓN MUSCULAR 68 
13. CICLO CELULAR 69 
FASES DEL CICLO CELULAR 69 
SISTEMA DE CONTROL DEL CICLO CELULAR 70 
14. DIVISIÓN CELULAR 73 
MITOSIS 73 
CITOCINESIS 74 
MEIOSIS 75 
GAMETOGÉNESIS 77 
15. MATRIZ EXTRACELULAR 78 
UNIONES CELULARES 78 
MATRIZ EXTRACELULAR 81 
 
 
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 ~ 4 ~ 
1. COMPOSICIÓN QUÍMICA DEL ORGANISMO. 
Elementos biógenos 
Elementos biógenos: Elementos que participan en la composición de organismos vivientes. C, H, O y 
N representan el 96% del peso corporal total. A excepción del oxígeno, no abundan en la superficie 
de la tierra  distinción para convertirse en materia viva. Pueden ser: 
• Primarios: (C, H, O, N, Ca, P) 98% del peso total. 
• Secundarios: (K, S, Na, Cl, Mg, Fe) forman sales e iones inorgánicos. 
• Oligoelementos: (I, Cu, Mn, Co, Zn, Mo) 
Compuestos biológicos 
Compuestos inorgánicos: el agua es el principal compuesto, sólidos minerales para la formación de 
tejidos duros (huesos). 
Compuestos orgánicos: el carbono es el elemento principal. Pueden ser proteínas y ácidos nucleicos, 
hidratos de carbono y lípidos. 
2. AGUA 
El componente más abundante (65%). Propiedades del agua: 
• Punto de fusión: 0ºC 
• Punto de ebullición: 100ºC 
• Calor de vaporización: 40,71 kJ/mol 
El O está unido covalentemente a dos átomos de H. El O es el más electronegativo, ∴ el par de 
electrones compartido en cada uno de los enlaces esta desplazado hacia el núcleo del O. Se crea una 
carga parcial electronegativa en el núcleo del O y electropositiva en el núcleo del H. Enlaces de 
carácter polar (electrocovalente). 
Polaridad del agua 
Los enlaces no se encentran en línea (sería una molécula apolar como el CO2) 
sino formando un ángulo de 104.5º entre sí. Se forma un dipolo y la molécula 
resulta polar aunque sea eléctricamente neutra. 
La polaridad del agua permite que las moléculas puedan atraerse 
electrostáticamente entre sí (la “carga” (+) del H se une a una (–) del O formando un enlace puente 
de hidrógeno). 
Enlace de hidrógeno 
No solo existe entre moléculas de agua, sino también en otros compuestos. Se forma fácilmente 
entre un átomo electronegativo (O, N) y un átomo de hidrogeno unido covalentemente a otro 
átomo electronegativo. La unión es más estable cuando los elementos están en la misma línea. 
A cada molécula de agua se le pueden unir 4 moléculas mediante este enlace. En agua sólida, 
las moléculas se disponen de esta manera, originando una trama cristalina regular. Esto explica 
el punto de ebullición alto, ya que se requiere mucha energía para romper todos los enlaces 
intermoleculares, y también explica la elevada tensión superficial y la alta viscosidad. 
Notablemente elevados 
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Agua como solvente 
La polaridad del agua es la responsable de las interacciones entre otras sustancias junto con la 
naturaleza de la otra sustancia: 
a) Compuestos iónicos: en general, son solubles en agua (ej. NaCl). Las moléculas dipolares del 
agua son atraídas por los iones con fuerza suficiente como para disociarlas de sus uniones. 
Cada ion es rodeado por moléculas de agua, lo cual debilita la fuerza de atracción con los 
iones de carga opuesta. Se dice que los iones en una solución acuosa se encuentran 
hidratados. 
b) Compuestos polares no iónicos: (alcoholes, aldehídos o cetonas) el agua puede 
formar enlaces de H entre los grupos hidroxilos o carbonilos presentes en estas 
moléculas, lo cual facilita su disolución. 
Los compuestos iónicos y polares no iónicos, en general, son hidrófilos: pueden interaccionar con las 
moléculas de agua y formar soluciones estables. 
c) Compuestos apolares: (hidrocarburos) resultan prácticamente insolubles en agua, no puede 
establecerse unión o atracción entre sus moléculas y las de agua. Son hidrófobas 
generalmente y se disuelven bien con solventes orgánicos no polares o poco polares 
(benceno, cloroformo, etc.). Pueden ejercer entre si atracciones denominadas interacciones 
hidrofóbicas 
d) Compuestos anfipáticos: sustancias que poseen grupos hidrófobos e hidrófilos en la misma 
molécula, por ejemplo, los fosfolípidos. En contacto con el agua se colocan con su porción 
hidrofílica dirigida hacia la superficie del agua o sumergida en ella mientras que la porción 
apolar se proyecta hacia el exterior de la fase acuosa. Puede formar agrupaciones esféricas: 
micelas. 
Agua como electrolito 
Electrolito: sustancias que en solución acuosa se disocian en partículas con carga eléctrica o iones. 
Tienen la propiedad de permitir el paso de la corriente eléctrica. Se los puede dividir en fuertes (HCl) 
y débiles (CH3-COOH – ácido acético). Cuanto mayor sea la cantidad de iones disponibles para 
transportar la corriente eléctrica, mayor será la conductividad. 
Propiedades de las soluciones químicas 
• Propiedades constitutivas: dependen de la naturaleza del soluto (densidad, viscosidad, etc.) 
• Propiedades coligativas: dependen de la concentración del soluto. 
o Disminución de la presión de vapor y del punto de fusión. 
o Aumento del punto de ebullición. 
o Presión osmótica. 
PRESION DE VAPOR 
Presión que ejerce la fase gaseosa sobre la fase liquida y sobre las paredes del recipiente. Si 
aumenta la temperatura, aumenta la presión de vapor hasta que se llega al punto de ebullición. 
Disminuye la presión de vapor por la afinidad entre las moléculas de soluto con el solvente, por lo 
tanto, menor cantidad de moléculas “escapan” porque se concentran en el seno del líquido, 
ejerciendo menor presión de vapor. Además, es responsable del aumento del punto de ebullición y 
de la disminución del punto de fusión. 
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CONCENTRACION DE PARTICULAS DE UNA SOLUCION 
Se expresa en Osm (moles de partículas/litro de solución). 𝑂𝑠𝑚 = 𝑖×𝑀 siendo i: factor i de van’t 
Hoff (número de disociación) y M: molaridad (moles de moléculas/litro de solución). 
Por ejemplo: 1 mol de NaCl/L  i=2 ∴ 2 Osm. 
PRESION OSMÓTICA 
• Osmosis: difusión a través de una membrana semipermeabledesde lo más diluido a lo más 
concentrado (difusión de solvente). 
o Difusión: movimiento de moléculas o iones a favor de la gradiente de 
concentración. 
o Membrana semipermeable: permite el paso de SOLVENTE, pero no de SOLUTO, 
hay un cambio de volumen. 
• Presión osmótica: la presión que hay que ejercer para evitar que haya flujo neto de 
solvente. 
Ecuación de van’t Hoff: 𝜋𝑉 = 𝑛𝑅𝑇  𝜋 =
𝑛
𝑉
𝑅𝑇 siendo 
𝑛
𝑉
= 𝑂𝑠𝑚  𝜋 = 𝑂𝑠𝑚𝑅𝑇. 
Para membranas semipermeables 𝜋 depende exclusivamente de la osmolaridad. Para membranas 
permeables 𝜋 = 0. Dependiendo del tipo de membrana encontramos el coeficiente de reflexión 𝜎: 
• Impermeables: 𝜎 = 1 
• Permeable: 𝜎 = 0 
• Parcialmente permeable: 𝜎 entre 0 y 1. 
OSMOLARIDAD Y TONICIDAD 
1. Diferencias de presión: 
▪ Si Osm1 = Osm2: isoosmolares. Flujo neto = 0 
▪ Si Osm1 > Osm2: la solución 1 es hiperosmolar con respecto a la solución 2. Flujo 
neto de 2 hacia 1. 
▪ Si Osm1 < Osm2: la solución 1 es hipoosmolar con respecto a la solución 2. Flujo 
neto de 1 hacia 2. 
2. Para membranas biológicas (poseen permeabilidad selectiva): 𝑡𝑜𝑛𝑖𝑐𝑖𝑑𝑎𝑑 = 𝜎×𝑂𝑠𝑚 
▪ Isotónica: flujo neto del solvente = 0 
▪ Hipertónica: flujo neto desde lo intracelular a la solución. 
▪ Hipotónica: flujo neto desde la solución hacia lo intracelular. 
Constante de equilibrio 
• Electrolitos fuertes: HCl → H+ + Cl- 
• Electrolitos débiles: AB ⇌ A+ + B- 
La separación de la molécula AB en iones prosigue hasta cierto límite, en el cual coexisten en la 
solución moléculas enteras y iones, cuyas cantidades relativas ya no cambian más. Se dice que se ha 
alcanzado un equilibrio. 
Los valores de concentración en el equilibrio dependen de la naturaleza del electrolito, de la 
concentración inicial de la sustancia y de la temperatura. Para un sistema en equilibrio químico, a 
una determinada temperatura existe una relación numérica constante entre sus componentes 
(constante de disociación): 𝐾𝑑𝑖𝑠 =
[𝐴+][𝐵−]
[𝐴𝐵]
. 
𝜋𝐸𝑋𝑃 = ෍ 𝜎[𝑂𝑠𝑚] 𝑅𝑇 
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El equilibrio es dinámico, ambos procesos ocurren a igual velocidad, ∴ las concentraciones de cada 
uno de los integrantes del sistema permanecen invariables. 
𝑉1 = 𝐾1[𝐴𝐵] donde K1 es un valor constante y [AB] la concentración molal de 
AB. 
𝑉2 = 𝐾2[𝐴
+][𝐵−] para la reacción inversa. 
En estado de equilibrio, las velocidades de la reacción directa e inversa son 
iguales (V1 = V2), por lo tanto: 𝐾1[𝐴𝐵] = 𝐾2[𝐴
+][𝐵−] ⇒ 𝐾𝑑𝑖𝑠 =
𝐾1
𝐾2
=
[𝐴+][𝐵−]
[𝐴𝐵]
 
Equilibrio de ionización del agua 
El agua se disocia débilmente generando iones de H (protones) y iones OH-. La constante de 
disociación varía mucho con la temperatura y es muy pequeño, por eso no debería ser considerado 
un electrolito. Sin embargo, las variaciones de H+ tienen efectos muy notables en los sistemas 
biológicos: sobre enlaces de H que contribuyen a mantener la estructura y conformación de 
macromoléculas. 
𝐾𝑑𝑖𝑠[𝐻2𝑂] = [𝐻
+][𝑂𝐻−] = 𝐾𝑤 
Kw es el producto iónico del agua que a 25ºC es: 𝐾𝑤 = [𝐻
+][𝑂𝐻−] = 10−7×10−7 = 10−14 . El 
producto iónico se mantiene constante siempre. Si se aumenta la concentración de H+ a 10-1M, la 
[OH-] tendrá que reducirse a un valor de 10-13 ∴ Kw=10-14. 
Ácidos y bases 
Una solución es neutra cuando su concentración de iones hidrogeno es igual a la de iones hidroxilo. 
El agua pura es neutra porque [H+]=[OH-]. Cuando una concentración de iones hidrogeno es mayor 
que la de iones hidroxilo, se dice que es ácida. En cambio, se llama básica o alcalina a la solución 
cuya concentración de iones hidrogeno es menor que la de iones hidroxilo. 
Ácidos: sustancias que, al ser disueltas en agua o soluciones acuosas, producen aumento de la 
concentración de hidrogeniones. Compuestos capaces de ceder protones (H+). 
Bases: sustancias que, al ser disueltas en agua o soluciones acuosas, producen disminución de la 
concentración de hidrogeniones. Compuestos capaces de aceptar protones (H+). 
Fuerza de ácidos y bases 
La fuerza de un ácido o una base es determinada por su tendencia a perder o ganar protones. 
Los ácidos pueden dividirse en fuertes (HCl, H2SO4) y débiles (H2CO3, H2PO4). Las 
moléculas de los primeros se disocian en forma prácticamente total al ser disueltos 
en agua y los segundos solo una pequeña proporción de sus moléculas. La 
capacidad de un ácido para perder protones se expresa por su constante de 
disociación: Kdis o Ka. Cuanto mayor sea el valor de la constante, más fácilmente el 
ácido cederá protones. Se considera que cualquier ácido fuerte está 100% 
disociado en soluciones acuosas diluidas. 
Kdis El electrolito será 
Cuanto < sea Más débil 
Próximo a la 
unidad 
Extremadamente 
disociado 
≃10 Ionizado en forma 
total 
>10-4 Fuerte 
10-4 – 10-14 Débil 
<10-14 No es un electrolito 
Si un ácido es fuerte, su 
base conjugada es 
débil; si una sustancia 
es una base fuerte, su 
acido conjugado es 
débil. 
 
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Las bases también pueden dividirse en fuertes (NaOH, KOH) y débiles (NH3, anilina). Las primeras se 
disocian completamente en solución. Las constantes de disociación de bases débiles (Kb) reflejan el 
grado de ionización. 
Concepto de pH 
pH: notación que indica concentraciones de H+ numéricamente más fáciles de manejar. 
𝑝𝐻 = log
1
[𝐻+]
= − log[𝐻+] 
En el caso de agua pura (25ºC) [H+]=[OH-]=10-7M, por lo tanto, pH=7. La misma notación puede ser 
utilizada para concentraciones como de OH-: pOH. 
• Cuando el valor del [H+] aumenta, el de pH disminuye. Todo aumento o disminución de una 
unidad en el pH indica un cambio de 10 unidades en la [H+]. 
• El pH=7 indica neutralidad a 25ºC. A la temperatura del cuerpo humano (37ºC), el pH neutro 
es 6,8. 
• El pH puede variar en una escala de 0 a 14. 
Soluciones amortiguadoras 
Soluciones amortiguadoras, “buffers” o “tampones”: frenan las desviaciones del pH que la adición 
de un ácido o una base ocasionaría en el medio. Generalmente, está constituida por una mezcla de 
un electrolito débil y una sal del mismo que actúa como electrolito fuerte. (ácido carbónico – 
bicarbonato de sodio). 
3. PEQUEÑAS MOLECULAS, LÍPIDOS Y 
POLISACÁRIDOS 
Hidratos de carbono 
Compuestos por C, H y O. Se definen como polihidroxialdehídos (aldehídos polialcoholes) o 
polihidroxicetonas (cetonas polialcoholes) de acuerdo con su grupo funcional. Según la complejidad 
de la molécula se clasifican en: monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. 
1. Monosacáridos: formados solo por un polihidroxialdehído o polihidroxicetona. Son solubles 
en agua. (Glucosa, Fructosa, Galactosa, Manosa) 
2. Oligosacáridos: formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos que pueden ser separados 
por hidrolisis. Son solubles en agua. (Maltosa, Lactosa, Sacarosa, Celobiosa) 
3. Polisacáridos: moléculas de gran tamaño constituidas por la unión de numerosos 
monosacáridos dispuestos en cadenas lineales o ramificadas. En general, son insolubles en 
agua. (Almidón, Glucógeno, Celulosa, Quitina) 
MONOSACARIDOS 
Clasificación 
• Según grupo funcional: aldosas o cetosas. (Estos grupos son los que le dan capacidad 
reductora en particularmente en medio alcalino) 
• Según número de carbonos: triosas, tetrosas, pentosas, hexosas, etc. 
• Según isomería óptica: dextrógiros o levógiros. 
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Isomería 
• Carbono quiral o asimétrico: cuando las 4 valencias del carbono están 
saturadas por grupos funcionales diferentes. Determina la existencia de 
dos isómeros ópticos: dextrógiro (D – hidroxilo hacia la derecha) y 
levógiro (L – hidroxilo hacia la izquierda). Ambos compuestos son 
enantiomeros (imágenes especulares). 
• Si al gliceraldehído se le agrega otro =CH.OH se tiene una aldotetrosa, que tendrá dos 
centros quirales. Si se agrega otro, se tiene una aldopentosa, y así sucesivamente. Todos 
estos compuestos no son enantiomeros porque no son imágenes especularesentre sí, son 
diastereoisomeros. 
• El ser humano es capaz de utilizar y sintetizar prácticamente solo glúcidos de la serie D. 
Interés biológico 
• Triosas: gliceraldehído, dihidroxiacetona 
• Aldopentosa: ribosa (componente del ARN) 
• Aldohexosas: 
▪ Glucosa 
▪ Galactosa 
▪ Manosa 
• Cetosa: fructosa 
Glucosa 
Monosacárido más abundante y de mayor importancia fisiológica, utilizado como combustible por 
las células. La unión de muchas moléculas de glucosa forma polisacáridos como el almidón, la 
celulosa, el glucógeno, etc. Y también forma disacáridos de interés: sacarosa y lactosa. Además de 
las diferencias entre D y L, existen formas α y β que se dan por la ciclación de la glucosa. 
• Los extremos de la cadena lineal de la glucosa se 
aproximan para la ciclación. La función aldehído 
del primer carbono queda cercana al hidroxilo del 
carbono 5, y puede formar una unión hemiacetal, 
generando un anillo heterocíclico de seis 
elementos (hexagonal - pirano). En ciertos casos el 
hemiacetal se produce entre los carbonos 1 y 4, 
formando un anillo de cinco elementos 
(pentagonal - furano). En solución, la piranosa es 
más estable. En la estructura cíclica ya no existe la 
función aldehído, por lo tanto, pierde el poder 
reductor que por ruptura del ciclo puede 
regenerarse. 
• El carbono 1 en las formas cíclicas es 
asimétrico, por lo tanto, existen dos 
configuraciones: α (-OH del C1 hacia abajo) 
y β (-OH del C1 hacia arriba). Este tipo de 
isómeros se denominan anómeros y el C1 es 
referido como carbono anomérico. 
Epímeros 
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Fórmulas de Haworth 
Las moléculas tienden a adoptar conformaciones de menor energía: para la piranosa, las 
conformaciones son de silla y bote. La conformación de silla es más favorable desde el punto de vista 
termodinámico (es más estable). Para la furanosa se da una conformación de sobre. 
DERIVADOS DE MONOSACÁRIDOS 
Glicósidos 
El carbono hemiacetalico puede reaccionar con otra molécula para formar un compuesto designado 
glicósido estabilizado por una unión glicosídica. Pueden formarse dos tipos de glicósidos: α o β. Estos 
compuestos no son reductores. También se pueden establecer uniones glicosídicas entre 
monosacáridos formando oligo- y polisacáridos. 
Maltosa 
Es producto del hidrolisis del almidón catalizada por la enzima amilasa. Está formada por 
la unión del C1 de α-D-glucosa (unión α-glucosídica) al C4 de otra D-glucosa. Este 
disacárido tiene poder reductor y puede existir en formas α y β. 
Lactosa 
Se encuentra en la leche. Está constituida por la unión del C1 de β-D-galactosa 
(unión β-glicosídica) y el C4 de D-glucosa. Tiene poder reductor y presenta 
formas α y β. 
Sacarosa 
Se encuentra en la caña de azúcar y la remolacha. Está formada por glucosa y fructosa, 
unidas por un enlace doblemente glicosídica, ya que participan el C1 de α-glucosa y el C2 
de β-fructosa. No tiene capacidad reductora. 
Desoxiazúcares 
Son derivados de los monosacáridos por perdida de oxigeno de uno de los grupos alcohólicos. El más 
abundante es la 2-desoxirribosa que forma parte del ADN. 
POLISACÁRIDOS 
Constituidos por numerosas unidades de monosacáridos, unidades entre sí por enlaces glicosídicos. 
Algunos son polímeros de un solo tipo de monosacárido y se denominan homopolisacáridos mientras 
que otros dan, por hidrolisis, más de una clase de monosacáridos: heteropolisacáridos. La mayoría 
no tienen capacidad reductora y pertenecen a la categoría de macromoléculas. 
Homopolisacáridos 
 Almidón Glucógeno Celulosa2 Quitina 
Función Reserva energética en 
vegetales 
Reserva energética 
en animales (hígado 
y músculo) 
Función 
estructural en 
vegetales 
Función estructural en 
artrópodos y pared 
celular de hongos 
Composición Amilosa y amilopectina3 
(polímeros de glucosa) 
Glucosa Glucosa N-acetil-D-glucosamina 
¿Ramificado? Si Si No No 
Enlaces α (14) de amilosa y 
amilopectina y ramificaciones 
α (16) de amilopectina 
α (14) y 
ramificaciones α 
(16) cada 10 
glucosas 
β (14) y 
puentes de 
hidrogeno 
intracadena 
β (14) 
Capacidad 
reductora 
No No No No 
 
2 No somos capaces de hidrolizar la celulosa ya que nuestras enzimas no pueden sintetizar enlaces β. 
3 La amilopectina da color violeta cuando interacciona el almidón con el yodo. 
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Heteropolisacáridos 
Glucosaminoglucanos, proteoglicanos, peptidoglicanos y los integrantes de glicoproteínas. 
Lípidos 
Grupo heterogéneo cuya característica común es la insolubilidad en agua. Los lípidos no son 
macromoléculas ya que no forman estructuras poliméricas y su masa no alcanza valores muy 
elevados a diferencia de los polipéptidos o los polisacáridos. Son componentes esenciales de los 
seres vivos ya que constituyen parte fundamental de las membranas celulares. Forman, en animales, 
el principal material de reserva energética. Tienen alto contenido calórico, por lo que son una 
importante fuente de energía y, además, vehiculizan vitaminas liposolubles. Sustancias de actividad 
fisiológica están relacionadas con los lípidos como las hormonas, algunas vitaminas y ácidos biliares. 
Clasificación 
ÁCIDOS GRASOS 
Monocarboxilos de cadena lineal unidos por enlaces tipo éster que, en general, están compuestos 
por un numero par de átomos de carbono (4 a 26 carbonos). Pueden ser saturados (CH3-(CH2) n-
COOH) o instaurados (con dobles enlaces generalmente separados por un puente metileno: -CH=CH-
CH2-CH=CH-). 
Nomenclatura 
Los carbonos de la cadena de un ácido graso se numeran a partir del C con la función carboxilo al 
cual se le asigna el número 1. Para representar cada ácido graso se utiliza la siguiente notación 
simplificada: número de carbonos:cantidad de dobles enlaces. Por ejemplo, acido esteárico es 18:0, 
ácido linoleico es 18:3. En ácidos grasos insaturados, además se indica en qué posición se encuentran 
los dobles enlaces: ácido α-linoleico es 18:2Δ9, 12 (entre los carbonos 9 y 10, y 12 y 13) o 18:2 n-6 (el 
n-6 indica la posición del ultimo doble enlace – 18-6=12 – y de ahí, cada 3 carbonos están los 
siguientes). 
Hidrofóbico
s 
Anfipáticos 
Función estructural 
Protección 
Reserva energética 
Saponificable
Lípidos neutros
Ceras
Triacilglicéridos
Lípidos polares
Fosfolípidos
Glicerofosfolípidos
Esfingofosfolípidos
Esfingolípidos
Glucolípidos Esfingoglucolípidos
Insaponificable
Isoprenoides
Eicosanoides
Esteroides
Esteroles
Derivados del 
colesterol
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Propiedades de los ácidos grasos 
Propiedades físicas: 
• Solubilidad: los ácidos grasos están constituidos por un grupo polar (hidrófilo) 
representado por la función carboxilo, y un grupo no polar (hidrofóbico) constituido por 
la cadena carbonada. La solubilidad disminuye a medida que la longitud de la cadena 
crece. Ácidos grasos de más de 6 carbonos son prácticamente insolubles en agua. 
• Punto de fusión y ebullición: el punto de fusión aumenta con el largo de la cadena. La 
presencia de un doble enlace disminuye el punto de fusión. 
• Isomería geométrica: cis y trans en presencia de dobles enlaces. En su mayoría, cis. 
Propiedades químicas dependientes del grupo carboxilo: 
• Carácter ácido: al aumentar el número de carbonos de la cadena se reduce el carácter 
acídico. 
• Formación de sales (jabones): al reemplazar el H del grupo carboxilo por un metal se 
forma una sal. Los de metales alcalinos son solubles en agua y actúan como detergentes. 
• Formación de ésteres: al reaccionar con alcoholes forman ésteres. 
Propiedades químicas dependientes de la cadena carbonada: 
• Oxidación: los no saturados se oxidan más fácilmente. 
• Hidrogenación: para obtener ácidos grasos insaturados en presencia de los saturados. 
• Halogenación: los dobles enlaces adicionan fácilmente halógenos. 
Ácidos grasos esenciales 
Aquellos ácidos grasos que no son sintetizados por el organismoy deben ser provistos con la dieta: 
linoleico, linolénico, y araquidónico. 
LÍPIDOS SIMPLES 
Acilgliceroles 
Formado por ácidos grasos unidos a diferentes alcoholes, de preferencia, 
glicerol. El glicerol contiene tres funciones alcohólicas, una en cada uno de sus 
carbonos. Según el número de funciones alcohólicas esterificadas por los 
ácidos grasos se obtienen monoacilgliceroles, diacilgliceroles o triacilgliceroles. 
Si los ácidos grasos componentes son iguales, se denominan 
homoacilgliceroles y si no, heteroacilgliceroles. 
Ceras 
Son esteres de alcoholes monovalentes de cadena larga y ácidos grasos superiores. Son sólidas a 
temperatura ambiente e insolubles en agua. Generalmente cumplen funciones de protección y 
lubricación. 
LÍPIDOS COMPLEJOS 
Fosfolípidos 
Poseen ácido fosfórico en enlace éster. Se los subdivide en glicerofosfolípidos cuando el alcohol es 
glicerol y esfingofosfolípidos cuando es esfingosina. 
Glicerofosfolípidos 
Son los fosfolípidos más abundantes. Se encuentran en membranas celulares en su 
mayoría. Están formados por glicerol con dos de sus hidroxilos esterificados por 
ácidos grasos y el tercero por ácido fosfórico. Generalmente, uno de los grupos -OH 
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libres en el resto fosfato es esterificado por otro componente (colina: 
fosfatidilcolina). La molecula de glicerofosfolipidos presenta una zona o 
cabeza polar dada por el grupo fosfato y dos ramas o colas carbonadas de 
ácidos grasos que son apolares. Es decir, se trta de compuestos anfipáticos. 
Esto es importante para la constitucion de membranas celulares ya que se 
disponen formando la bicapa lipidica con las cabezas polares dirigidas hacia 
el medio acuoso y las cadenas apoares hacia el centro de la membrana. 
Esfingofosfolípidos 
Forman parte de los esfingolípidos. El más abundante es esfingomielina formado 
por esfingol, un ácido graso, ácido fosfórico y colina. Es un componente 
importante de las membranas del tejido nervioso. También contiene una cabeza 
polar y dos colas no polares. 
Glicolípidos o esfingoglucolípidos 
Forman parte de los esfingolípidos. Poseen carbohidratos en su molécula y no 
tienen fosfato. Son compuestos de membranas y, por lo tanto, anfipáticos. 
INSAPONIFICABLES 
Isoprenoides Eicosanoides Esteroles 
Derivados del isopreno 
5C 
Derivados del ácido araquidónico (20:4 
n-6) 
Derivados del 
ciclopentanoperhidrofenantreno 
Ubiquinona Prostaglandinas Esteroles: colesterol y fitoesteroles 
Dolicol Tromboxanos Derivados: Vitaminas D 
Vitaminas A, E y K Leucotrienos Sales biliares 
 Hormonas 
Colesterol 
Es el esterol más abundante en tejidos animales. Es la materia prima a partir de la 
cual el organismo sintetiza una serie de compuestos de intensa actividad 
biológica: hormonas adrenocorticales y sexuales, ácidos biliares, vitamina D, etc. 
Es anfipático, por lo tanto se puede introducir en la bicapa lipídica modulando la 
fluidez de manera inversa (↓ colesterol, ↑ fluidez). No forma bicapas y es 
insoluble en agua. 
4. MACROMOLÉCULAS 
 
Proteínas 
Ácidos nucleicos 
Polisacáridos 
Lípidos 
MACROMOLÉCULAS 
(polímeros de alto peso molecular) 
Se sintetizan a partir de 
moléculas orgánicas 
pequeñas por reacciones de 
condensación. 
MONÓMEROS de las 
macromoléculas 
Aminoácidos 
Nucleótidos 
Monosacáridos 
Ácidos grasos 
Sillares estructurales 
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Proteínas 
Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos (solo existen 20 especies diferentes). 
AMINOÁCIDOS 
Son compuestos con un grupo acido, carboxilo (-COOH) y un grupo básico, amina 
(-NH2), unido al carbono α (4) el cual está unido a un grupo R que corresponde a 
la cadena lateral, diferente para cada uno de los 20 aminoácidos. Todos los 
aminoácidos (excepto glicina cuyo R es un H) tienen las cuatro valencias del 
carbono α saturadas por grupos diferentes, es por esto que existen formas D y L 
debido a la isomería óptica que presentan. 
Clasificación 
Los aminoácidos se clasifican según las características de la cadena lateral (R) en: 
Propiedades de los aminoacidos 
Las propiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento. 
• Grupo sulfhidrilo (cisteína): puentes disulfuro 
• Grupo carboxilo: carácter ácido que permite interactuar con sustancias básicas. 
• Grupo amino: carácter básico que permite interactuar con sustancias ácidas. 
• Cadenas laterales: polares o apolares que permiten o no interactuar con el agua. 
Propiedades ácido-base de aminoácidos 
El grupo carboxilo se comporta como acido: [−𝐶𝑂𝑂𝐻 → −𝐶𝑂𝑂𝐻− + 𝐻+] y el grupo 
amino como básico: [−𝑁𝐻2 + 𝐻
+ → −𝑁𝐻3
+]. Estos compuestos se encuentran, en los 
medios biológicos, con cargas positivas y negativas sobre la misma molécula. Por eso se 
dice que son iones dipolares o zwitterion. Por esto, la carga electrica del aminoacido 
depende del pH del medio en el cual está disuelto. 
• En soluciones ácidas: el carboxilo capta un ion H+ convirtiéndose en un ion con carga positiva 
(catión). 
• En solucione alcalinas: el amino reacciona con iones OH- para forma agua convirtiéndose en 
un ion con carga negativa (anión). 
Hay un valor de pH, específico para cada aminoácido, en el que 
las cargas positivas y negativas se igualan dando así una carga 
neta nula. Este valor se denomina punto isoeléctrico (pI o pHi). 
 
4 El carbono α de un ácido orgánico es el inmediato al carboxilo. 
No polares
• Glicina
• Alanina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Metionina
Polares sin 
carga
• Serina
• Treonina
(Contienen una 
función 
hidroxilo)
Básicos o cargados 
positivamente
•Aspartato
•Glutamato
Ácidos o cargados 
negativamente
•Lisina
•Arginina
•Histidina
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PÉPTIDOS 
Unión peptídica 
Los aminoácidos se forman por enlaces covalentes entre el grupo carboxilo y el grupo 
amino de otro. Esta unión se denomina enlace peptídico, es de tipo amida y se 
produce con perdida de agua. 
El producto formado cuando se unen dos aminoácidos se denomina dipéptido, y en 
general los polímeros formados por más de 10 aminoácidos se denominan 
polipéptidos. Cuando la cadena polipeptídica tiene un PM>6000Da, la molécula es 
considerada una proteína. Por debajo de esa masa, arbitrariamente se denominan 
péptidos. 
La polaridad de un polipéptido es dada por un extremo amino-terminal o N-terminal (+), que indica 
el comienzo de la cadena, y otro extremo carboxilo-terminal o C-terminal (-). Como los aminoácidos 
pierden un H del grupo amina y un OH del grupo carboxilo cuando forman un enlace peptídico, las 
unidades que forman el polímero se denominan restos o residuos de aminoácidos. Los péptidos se 
nombran siguiendo el orden de los restos de aminoácidos integrantes a partir del extremo N-
terminal. 
Propiedades ácido-base 
Los grupos carboxilo y amina ya no pueden ionizarse, salvo en los extremos. Las propiedades ácido-
base son dadas por estos extremos y por las cadenas laterales de sus residuos aminoacídicos. 
Aminoácidos esenciales 
Del total de aminoácidos existentes en las proteínas, ocho no pueden ser sintetizados por el 
organismo humano y se denominan esenciales ya que deben ser suministrados por los alimentos. 
PROTEÍNAS 
Propiedades generales 
• La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de las cadenas laterales de los 
restos de aminoácidos (si contiene mucho Arg o Lys, tendrá carácter básico, si contiene Asp 
o Glu tendrá carácter ácido). 
• Tienen capacidad amortiguadora o “buffer” ya que captan o liberan protones según las 
concentraciones de H+ en el medio. 
• Electroforesis: migración por acción de un campo eléctrico utilizada para separar proteínas. 
• Los restos de aminoácidos tienen en promedio un PM=120Da, haciendo posible estimar la 
cantidad de aminoácidos que componen una proteína solo sabiendo su peso. 
• Gran parte de las proteínasson solubles en agua, aunque la presencia de grupos no polares, 
el pH, la temperatura y la presencia de sales influyen en el grado de solvatación. 
Forma molecular 
➢ Proteínas globulares: la molécula se pliega sobre sí misma para formar 
un conjunto compacto semejante a una esfera. Son proteínas de gran 
actividad funcional, solubles en medios acuosos. 
➢ Proteínas fibrosas: las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente 
formando fibras o laminas. Son poco o nada solubles en agua y 
participan en la estructura y el sostén. 
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 ~ 16 ~ 
Estructura molecular 
Estructura primaria 
Está dada por la composición definida de aminoácidos y especialmente por la secuencia según la cual 
las unidades se ordenan, estabilizada por los enlaces peptídicos. Esta secuencia es el principal 
determinante de su conformación, propiedades y características funcionales. 
Estructura secundaria 
La disposición espacial que adopta la cadena polipeptidica 
depende de la orientación de los enlaces entre los carbonos 
α, que permiten una libre rotación. La orientación que 
adopten esos enlaces determinara la disposición (hélice α o 
láminas β) de la cadena en el espacio. En una misma 
molécula suelen encontrarse distintos tipos de estructura 
secundaria. Las proteínas fibrosas presentan exclusivamente 
estructuras en hélice o en láminas. 
Hélice α 
La disposición de la cadena determina su enrollamiento sobre un eje central en el sentido de las 
agujas del reloj (dextrógira). Este tipo de estructura secundaria se mantiene por uniones puente de 
hidrógeno. 
Láminas β 
La cadena polipeptidica se encuentra más extendida formando estructuras laminares que presentan 
un plegamiento en zigzag. Cuando dos o más cadenas así extendidas se aparean pueden establecerse 
entre ellas enlaces puente de hidrogeno. 
Estructura terciaria 
De acuerdo con la forma final se clasifica a las proteínas en globulares 
o fibrosas. Toda proteína fibrosa está formada por una hélice o una 
lámina plegada determinando el predominio del eje longitudinal 
sobre el transversal. Las proteínas globulares, en cambio, están 
formadas por distintos segmentos en hélice, en láminas y dispuestos 
al azar, permitiendo plegamientos para dar la forma esferoidal. La 
forma más estable es aquella de menor energía libre. La disposición 
tridimensional se mantiene gracias a uniones e interacciones entre 
las cadenas laterales: 
▪ Fuerzas de atracción o repulsión electrostática (enlaces iónicos). 
▪ Enlaces de hidrógeno (grupos distintos que los que estabilizan la estructura secundaria). 
▪ Presencia de cadenas hidrofóbicas o hidrofílicas (cadenas apolares tienden a plegarse hacia 
el interior de la molécula – interacciones hidrofóbicas). 
▪ Puentes disulfuro entre cisteínas 
Estructura cuaternaria 
Cuando una proteína está formada por más de una cadena polipeptidica se la denomina oligomérica, 
en la cual cada una de las cadenas representa una subunidad. Las fuerzas que estabilizan esta 
estructura son los puentes de hidrogeno, las atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, 
puentes disulfuro entre cisteínas, etc. 
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Desnaturalización de proteínas 
Cuando las proteínas son sometidas a la acción de agentes físicos pueden sufrir alteraciones en su 
conformación nativa (la energéticamente más favorable – permite el mayor número de interacciones 
posibles – y biológicamente activa) al afectarse las fuerzas que la mantienen. Esta desorganización 
lleva a la perdida de propiedades y funciones naturales de la proteína que se denomina 
desnaturalización. La desnaturalización no afecta la estructura primaria, pero si las demás. 
Frecuentemente es un proceso irreversible (por ejemplo, la clara de huevo) pero cuando la 
desorganización molecular no es muy intensa, la proteína puede retomar su conformación original 
cuando se elimina el agente desnaturalizante. Las consecuencias de la desnaturalización son la 
perdida de la función y la insolubilización en agua de las proteínas globulares. 
Agentes desnaturalizantes 
▪ Altas temperaturas 
▪ pH extremos  afectan los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas 
▪ Detergentes (SDS)  intervienen en las interacciones hidrofóbicas 
▪ Soluciones de alta fuerza iónica  intervienen en interacciones ion-ion o ion-dipolo 
▪ Sustancias que alteran el agua 
▪ Sustancia que rompen puentes disulfuro (β-mercaptoetanol) 
Clasificación de proteínas 
Proteínas simples 
Proteínas cuyo hidrolisis total produciría solo aminoácidos (albúminas, globulinas, histonas, etc.). 
Proteínas conjugadas 
Se asocian una proteína simple y otro tipo de compuesto: glicoproteínas, fosfoproteínas, 
lipoproteínas, etc. 
Ácidos nucléicos 
Los ácidos nucléicos están compuestos por carbono, hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y fosforo. Poseen 
carácter acídico y son macromoléculas formadas por la polimerización en cadenas lineales de 
unidades estructurales llamadas nucleótidos. Contienen toda la información genética y tienen un 
papel fundamental en la síntesis de proteínas. Están compuestos por un esqueleto covalente 
hidrofílico con carga negativa (azúcar más fosfato) y bases nitrogenadas que son hidrofóbicas. 
NUCLEÓTIDOS 
Formado por una base nitrogenada, un monosacárido de 5 carbonos (aldopentosa) y ácido 
ortofosfórico. 
Bases nitrogenadas 
Pueden ser púricas (2 anillos) o pirimídicas (1 anillo). 5 bases derivadas de estos 
participan en la composición de ácidos nucleicos: timina, citosina y uracilo para 
las pirimídicas y adenina y guanina para las púricas. 
Aldopentosas 
El monosacárido puede ser D-ribosa o D-2-desoxirribosa dependiendo si forman parte del ARN o del 
ADN. Las aldopentosas en este caso adoptan la forma furanosa. Los azucares se unen a las bases por 
medio de un enlace glucosídico que permite libre rotación. 
El compuesto formado por una base nitrogenada + aldopentosa se llama 
nucleósido. Un nucleótido se forma por esterificación con ácido ortofosfórico de 
un nucleósido que se une por medio de un enlace fosfoéster. 
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ÁCIDOS NUCLÉICOS 
Los nucleótidos se unen entre sí por enlaces fosfodiester entre el fosfato y el carbono 5 de la pentosa 
infrayacente y el carbono 3 de la pentosa suprayacente. La primera unidad de la cadena tiene libre 
su fosfato mientras que la pentosa del ultimo nucleótido tiene libre el hidroxilo del carbono 3. Esto 
hace referencia a la polaridad de la molécula (extremos 5’ y 3’ de la cadena). 
ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLÉICO 
El ADN se encuentra en núcleos celulares formando parte de la cromatina. Todas las 
células somáticas de individuos de una misma especie contienen igual contenido de 
ADN. Las gametas masculinas y femeninas poseen la mitad. Por hidrolisis del ADN se 
obtienen nucleótidos constituyentes que tienen en su conformación bases púricas: 
adenina (A) y guanina (G) y pirimídicas: citosina (C) y timina (T). El contenido de bases 
púricas es siempre el mismo que el de las pirimídicas y más específicamente el 
número de A=T y C=G ya que estas bases son complementarias. 
Estructura molecular del ADN 
❖ Formado por dos cadenas polinucleotídicas que constituyen una doble hélice. 
❖ Las desoxipentosas y los fosfatos (hidrófilos) se sitúan hacia el exterior de la molécula en 
contacto con el medio acuoso mientras que las bases se orientan hacia adentro debido a su 
hidrofobia. 
❖ Una vuelta completa de hélice comprende 10 bases nitrogenadas. 
❖ Las bases se aparean de forma definida con los de la otra cadena: 𝐴 = 𝑇 𝑦 𝐺 ≡ 𝐶 por medio 
de puentes de hidrógeno. 
❖ Las cadenas son complementarias. 
❖ Las cadenas son antiparalelas (siguen la dirección opuesta – 5’3’ y 3’5’). 
❖ La hélice es dextrógira. 
Desnaturalización de ADN 
Diversos agentes (calentamiento, álcalis fuertes, urea, etc.) debilitan las fuerzas que 
estabilizan al ADN y promueven la separación de las cadenas: desnaturalización. A 
mayor temperaturaaumenta la absorción, indicando la separación de las cadenas. 
Este proceso es reversible si se disminuye lentamente la temperatura de la solución. 
Al encontrarse cadenas complementarias se reconstituye la doble hélice. 
ÁCIDO RIBONUCLÉICO 
Las diferencias con el ADN son: 
➢ D-ribosa en vez de D-2-desoxirribosa. 
➢ No existe la base pirimídica timina, sino que es reemplazada por uracilo. 
➢ Está formada por una cadena polinucleotídica, no dos como en el ADN. Esta comúnmente 
se dobla y se enrolla sobre si misma cuando existen segmentos complementarios. 
➢ Existen 3 tipos principales de ARN: ARNm, ARNt y ARNr. 
ARNm (mensajero) 
Se encuentra distribuido en el núcleo y el citoplasma. Su función es transmitir información genética 
desde el ADN nuclear hasta el sistema de síntesis de proteínas en el citoplasma el cual va a utilizar al 
ARN de guía para colocar los aminoácidos en el orden correcto. 
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ARNt (de transferencia) 
El ARNt participa en la síntesis de proteínas transportando aminoácidos libres del 
citosol hasta el lugar de ensamble. Asegura la ubicación de cada aminoácido en el sitio 
correspondiente. Cada ARNt es específico para cada aminoácido. Tiene forma de hoja 
de trébol que posee segmentos complementarios que se aparean antiparalelamente 
formando cuatro zonas de doble hélice. También posee porciones en asas. El asa 
central contiene un grupo de 3 bases (anticodon) responsable de la especificidad del 
aminoácido y de la función de adaptador. En el lado opuesto se encuentran ambos 
extremos 5’ y 3’ de la cadena de ARN. En el extremo 3’ se encuentra siempre una 
secuencia CCA para los tres últimos nucleótidos en el cual se une el aminoácido por un 
enlace tipo éster. 
ARNr (ribosomal) 
Es un componente de los ribosomas que se encuentran en el citoplasma libres o unidos al retículo 
endoplasmático rugoso. En eucariotas los ribosomas tienen un coeficiente de sedimentación de 80S, 
constituidos por una partícula mayor (60S) y una menor (40S). en bacterias los ribosomas son 70S 
con sus partículas mayor y menor con coeficientes de 50S y 30S respectivamente. 
5. BIOENERGÉTICA Y CINÉTICA ENZIMÁTICA 
Termodinámica 
Primera ley: La energía total del universo permanece constante. (∆𝐸 = 𝑄 − 𝑊) 
Segunda ley: La entropía del universo va en aumento. 
ENERGÍA 
Es la capacidad para realizar trabajo. Hay diferentes tipos: química, térmica, eléctrica, etc. y pueden 
interconvertirse. La fuente primaria de energía para todas las formas de vida es la radiación solar que 
es captada por organismos fotosintéticos y transferida a otros seres a través de la cadena alimenticia. 
Al producirse una transformación química frecuentemente e rompen o se forman enlaces. 
Cambios de energía 
Se denomina sistema a la porción de materia que deseamos estudiar; toda otra materia será el medio 
o entorno del sistema que en conjunto forman el universo. Un sistema puede ser abierto (si cambia 
materia y energía con el entorno), cerrado (si intercambia solo energía con el entorno) o aislado (no 
intercambia ni materia ni energía con el entorno). El contenido total de energía del sistema antes de 
que ocurra alguna reacción es el estado inicial, y el contenido energético después del cambio es el 
estado final, que puede ser mayor (si toma energía del medio) o menor (si la libera) a la inicial. Estos 
cambios de energía son acompañados por el consumo o liberación de calor en los que se denominan 
procesos endotérmicos o exotérmicos respectivamente. El cambio de calor se denomina entalpía y 
se simboliza: ΔH. Toda energía utilizable, es decir, que no se pierde en forma de calor, se denomina 
energía libre de Gibbs (G). Por lo tanto: ∆𝑮 = ∆𝑯 − 𝑻∆𝑺 siendo ΔS la variación de la entropía (indica 
el desorden del sistema). 
Hfinal>Hinicial ∴ ΔH>0  el sistema ABSORBE calor ⇒ ENDOTÉRMICA 
Hfinal<Hinicial ∴ ΔH<0  el sistema LIBERA calor ⇒ EXOTÉRMICA 
Gfinal>Ginicial ∴ ΔG>0  el sistema GANA energía libre ⇒ ENDERGÓNICA 
Gfinal<Ginicial ∴ ΔG<0  el sistema PIERDE energía libre ⇒ EXERGÓNICA 
Sfinal>Sinicial ∴ ΔS>0  el sistema GANA entropía ⇒ SE DESORDENA 
Sfinal<Sinicial ∴ ΔS<0  el sistema PIERDE entropía ⇒ SE ORDENA 
ESPONTÁNEO 
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Transformación espontánea: acerca el sistema al equilibrio y ocurre por si sola sin necesidad del 
aporte de fuerzas externas. 
Cambios de energía libre en las reacciones químicas 
El equilibrio químico se alcanza en una reacción reversible cuando igualan las 
velocidades en ambos sentidos (𝒗𝑹→𝑷 = 𝒗𝑷→𝑹) y, por lo tanto, dejan de haber 
modificaciones significativas en la concentración de cada una de las sustancias 
participantes. 
Si la constante de equilibrio (Keq) es mayor que 1, la reacción transcurre 
predominantemente hacia la derecha, si es menor que 1, ocurre preferentemente 
hacia la izquierda. 
∆𝑮° = −𝑹𝑻. 𝐥𝐧 𝑲𝒆𝒒 
Donde ΔG° es cambio de energía libre estándar [condiciones estándar de temperatura y 
concentración] que permite predecir quien predomina en el equilibrio, R es la constante de los gases, 
T es temperatura y ln 𝐾𝑒𝑞 es el logaritmo natural de la constante de equilibrio. (Como la mayoría de 
las reacciones biológicas ocurren a pH próximo a 7, se consideran las reacciones a este pH y se 
convierte en ΔG°’.) 
Cuando la constante de equilibrio es mayor a 1, el ΔG° es negativo, ocurre espontáneamente y es 
una reacción exergónica. Si la constante es menor a 1, ocurre lo opuesto. 
∆𝑮 = ∆𝑮° + 𝑹𝑻 𝐥𝐧
[𝒑𝒓𝒐𝒅𝒖𝒄𝒕𝒐𝒔]
[𝒓𝒆𝒂𝒄𝒕𝒊𝒗𝒐𝒔]
 
El valor de ΔG determina si una reacción ocurre en condiciones como las de las células (no estándar). 
Aun cuando el ΔG° sea positivo, modificando las concentraciones de los productos y/o de los 
reactivos se pueden alcanzar valores suficientemente negativos del logaritmo de la constante como 
para hacer negativo el valor del ΔG y, por lo tanto, en condiciones celulares, sería espontánea. Si el 
ΔG es negativo, la reacción tiende a formar productos, si es positivo, tiende a ir hacia la izquierda. 
EL SISTEMA DE LAS CÉLULAS 
Las células son sistemas abiertos, están en permanente intercambio de materia y energía con el 
ambiente. Se encuentran en un estado dinámico estable en el cual la velocidad de formación de un 
determinado compuesto es balanceada por su tasa de remoción. Aunque haya un aumento de la 
energía libre y un orden del sistema, no se contradice la segunda ley de la termodinámica porque el 
orden del sistema implica un desorden en el medio, por lo tanto, la entropía del universo aumenta. 
Para que una reacción sea reversible en condiciones celulares su ΔG° tiene que ser cercano a 0, 
significando que una pequeña variación en las concentraciones de los reactivos y/o los productos 
pueden producir que la reacción cambie de sentido. 
REACCIONES ACOPLADAS 
Una reacción altamente exergónica puede impulsar el curso de otra endergónica si ambas se 
acoplan. Generalmente, comparten un intermediario común. El ΔG°’ de las reacciones acopladas es 
igual a la suma de los ΔG°’ de las reacciones individuales: 
La reacción (7) resultante tendrá un ΔG°’ = −33,5 + 12,5 = −
21kJ
mol
, 
resultando en un proceso espontaneo en condiciones estándar, aunque 
haya partido de una reacción endergónica y otra exergónica. 
 Ana Pestana – 2017 
 ~ 21 ~ 
Cinética química 
La velocidad de la reacción NO relacionada con la espontaneidad o si es exergónica la reacción. 
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN 
Independientemente de su ΔG, en toda reacción es necesario suministrar 
energía a los reactivos para iniciar la reacción. Las moléculas deben alcanzar un 
estado de transición o estado de activación antes que la reacción pueda 
cumplirse. En este proceso los enlaces se reacomodan para producir la nueva 
agrupación de átomos y enlaces que darán lugar a productos. 
La energía necesaria para alcanzar el estado activado se denomina energía de 
activación (Ea). 
La velocidad a la cual se alcanzael estado activado depende de: 
• La diferencia entre energía del estado inicial de las moléculas reactivas y el estado activado. 
• Numero de colisiones efectivas. Si hay baja energía cinética, la velocidad es reducida. 
Una reacción química, por lo tanto, puede acelerarse si se suministra energía al sistema para que 
mayor número de moléculas de reactivo alcancen el estado activado (por ejemplo, suministrando 
calor). También se puede acelerar reduciendo la energía de activación para que mayor número de 
moléculas alcancen el estado activado. Esto es producido por catalizadores como las enzimas. Si bien 
los catalizadores aumentan la velocidad de la reacción, estos no modifican el ΔG ni la constante de 
equilibrio. 
Enzimas 
Las enzimas son catalizadores biológicos. Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción 
química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. Actúan disminuyendo 
la energía de activación de una reacción, pero no modifican el cambio neto de energía ni la 
constante de equilibrio. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos solo catalizan una 
reacción determinada, es decir, son específicas para un único sustrato. En su mayoría son proteínas. 
Durante la reacción se forma el 
complejo enzima-sustrato, pero al 
final de la reacción se disocia el 
complejo en enzima y producto, 
dejando a la enzima inalterada. La 
misma enzima puede ser 
reutilizada muchas veces. 
SITIO ACTIVO 
Para formar un complejo E-S, el sustrato se fija a un lugar definido denominado sitio activo, donde 
se cumple la acción catalítica. Este sitio es altamente especifico en el cual las cadenas laterales de los 
restos aminoacídicos aportan grupos funcionales esenciales que se complementan con algún grupo 
del sustrato. Por ejemplo, si el sustrato tiene una carga positiva, el sitio activo va a tener 
mayoritariamente aminoácidos ácidos. Entre la enzima y el sustrato se forman puentes de hidrogeno, 
enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas y de van der Waals que fijan el sustrato a la enzima. El 
sustrato sufre una deformación en lo enlaces de importancia para la reacción produciendo 
fácilmente los productos. Cuando el sustrato se une a la enzima, induce cambios conformacionales 
en la molécula y recién ahí se orientan los residuos esenciales en la posición óptima para formar el 
complejo E-S. Este es el modelo de ajuste inducido (la enzima se adapta al sustrato). 
G 
 Ana Pestana – 2017 
 ~ 22 ~ 
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 
1. Concentración de enzima 
2. Concentración de sustrato 
3. Temperatura 
4. pH 
5. Inhibidores 
Parámetros cinéticos 
• Vmax: velocidad máxima. Todos los sitios activos están ocupados. 
• Km: concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la Vmax, la mitad de los sitios 
activos están ocupados. Es un indicador de afinidad. A mayor Km, menor afinidad. 
Concentración de enzima 
 
Concentración de sustrato 
Temperatura 
pH 
 
A concentraciones saturantes de sustrato y manteniendo 
constantes las demás variables, la velocidad es 
directamente proporcional a la concentración de enzima. 
Se modifica la Vmax (hay mayor cantidad de sitios activos) 
pero no el Km. 
Al comienzo la actividad aumenta rápidamente, pero a niveles más 
elevados la velocidad tiende a alcanzar un maximo (Vmax) en el que las 
enzimas se encuentran saturadas, es decir que prácticamente todas 
las enzimas están ocupadas por el sustrato. 
 
Como consecuencia del incremento en energía cinética, la velocidad de 
una reacción química aumenta cuando la temperatura asciende hasta 
que se llega a un valor maximo, la temperatura optima, a partir de la 
cual la actividad cae rápidamente debido a la acción del calor sobre la 
estructura molecular hasta que la enzima es inactivada completamente. 
Los cambios de pH del medio afectan el estado de ionización de grupos 
funcionales en la molécula de enzima y también en la de sustrato. El pH 
optimo es aquel en el cual el estado de disociación de los grupos 
esenciales es el más apropiado para interaccionar en el complejo ES. A 
pH extremos provocan desnaturalización de la enzima, con la 
consiguiente inactivación. Para cada enzima el pH optimo puede variar. 
 Ana Pestana – 2017 
 ~ 23 ~ 
INHIBIDORES 
Existen agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas. La inhibición puede ser 
reversible o irreversible. Los inhibidores irreversibles producen cambios permanentes en la enzima, 
provocando el deterioro definitivo de su actividad catalítica. Los inhibidores reversibles pueden ser 
de tres tipos: competitiva, no competitiva y anticompetitiva. 
Inhibidores competitivos 
 
Inhibidores no competitivos 
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 
En las vías metabólicas existen enzimas reguladoras que son capaces de cambiar su conformación 
por la unión de un ligando y, por lo tanto, modificar su capacidad catalítica. En cada paso de las vías 
metabólicas se forma un nuevo producto que es utilizado como sustrato por la enzima de la siguiente 
etapa. Existen dos tipos de enzimas reguladoras: alostéricas y reguladas por modificación covalente. 
Enzimas alostéricas 
La enzima que cataliza la primera etapa de la serie es inhibida por el producto de la última. Cuando 
la cantidad de ese producto final excede las necesidades, se frena el funcionamiento de la vía, 
reduciendo la actividad de la enzima reguladora. El ligando (moduladores) se une al sitio alostérico 
en un sistema de retroalimentación. Estas acciones son reversibles: al descender la concentración de 
la sustancia modificadora se normaliza la actividad de la enzima. Si los moduladores son positivos, 
estimulan la actividad catalítica, si son negativos la deprimen. 
Enzimas reguladas por modificación covalente 
Son reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente (fosfatos). Las 
fosforilaciones o acetilaciones son las que activan o desactivan las enzimas. 
Los inhibidores competitivos aumentan el Km, 
pero no modifican la Vmax de la enzima. Esto se 
produce porque el inhibidor presenta similitudes 
estructurales con el sustrato y compiten por el 
sitio activo de la enzima. La inhibición puede ser 
revertida aumentando la concentración de 
sustrato. 
Los inhibidores no competitivos se unen a un sitio 
diferente del sitio activo y disminuyen la Vmax sin 
modificar el Km de la enzima. Este tipo de inhibición 
no es revertida por aumento de la concentración de 
sustrato. La unión del sustrato con la enzima no está 
afectada, el inhibidor se une ya sea a la enzima libre 
o al complejo ES, inactivando la enzima. 
 Ana Pestana – 2017 
 ~ 24 ~ 
6. MECANISMOS GENÉTICOS BÁSICOS 
Replicación del ADN 
CARACTERÍSTICAS: 
1. SEMICONSERVATIVA: se conserva solo la mitad de información de la cadena molde. 
2. BIDIRECCIONAL: se forman 2 horquillas de replicación que se mueven desde el origen en 
direcciones opuestas 
3. SEMIDISCONTINUA: la hebra adelantada se replica de forma continua mientras que la 
retrasada, de forma discontinua (Fragmentos de Okasaki). 
ORIGEN, BURBUJA Y HORQUILLA 
DE REPLICACIÓN 
• La cadena adelantada lee de 3’  5’ 
 replica de 5’  3’ 
• La cadena retrasada lee de 5’  3’ 
 replica de 5’  3’ 
ETAPAS DE LA REPLICACIÓN: 
(INICIACIÓN, ELONGACIÓN Y 
TERMINACIÓN) 
1. INICIACIÓN: 
• Separación de las cadenas de ADN por la 
helicasa. 
 Se mantiene separada por las proteínas SSB. 
 La topoisomerasa I y girasa (topoisomerasa II) evitan el superenrollamiento. * 
 La topoisomerasa I, a diferencia de la II, corta una sola cadena sin gasto de 
energía. La topoisomerasa II, utiliza ATP para romper los enlaces de los puentes de 
hidrogeno entre ambas cadenas de ADN. 
• Se coloca un cebador/primer de ARN (primasa – ARN polimerasa) 
2. ELONGACIÓN: 
• La ADN polimerasa III añade nucleótidos de ADN complementarios. 
 En la cadena retrasada se forman los Fragmentos de Okasaki con los cebadoresde 
ARN. 
• La ADN polimerasa I quita los cebadores y los reemplaza por fragmentos de ADN. 
3. TERMINACIÓN: 
• La ligasa cataliza la unión de los enlaces fosfodiester. 
COMPARACIÓN ENTRE LA REPLICACIÓN EN PROCARIOTAS Y EN 
EUCARIOTAS. 
• El tamaño de los fragmentos de Okasaki es mayor en procariotas que en eucariotas. 
o Cebador de 10 nucleótidos + 200 nucleótidos (en eucariotas) o 1000 nucleótidos 
(en procariotas). 
• Existen 3 ADN polimerasas en procariotas y 5 en eucariotas. 
• La replicación en procariotas tiene un único origen de replicación; en eucariotas tienen 
múltiples orígenes de replicación. 
o Cada unidad de replicación se la denomina replicón. 
• La velocidad de replicación de un replicón es menor en eucariotas que en procariotas. 
 Ana Pestana – 2017 
 ~ 25 ~ 
• En eucariotas la replicación ocurre en la fase S del ciclo celular y en el núcleo, mientras que 
en procariotas ocurre en el citoplasma. Las procariotas replican su ADN continuamente, 
incluso antes de finalizar la replicación anterior. 
REPLICACIÓN DE LOS TELÓMEROS 
• A los extremos de las cadenas retrasadas surge un problema con la replicación ya 
que las ADN polimerasas necesitan de un extremo 3’ oxidrilo libre para poder 
replicar. 
• Aunque se colocara un cebador en el extremo de la cadena, ésta se acortaría cada 
vez que se replique ya que no se podría reemplazar el cebador de ARN por ADN. 
• Los extremos de los cromosomas (telómeros) contienen una secuencia repetitiva 
ricas en guanina. 
• La enzima telomerasa reconoce la punta de la secuencia de los telómeros y 
utilizando un molde de ARN propio de la enzima, alarga la cadena molde en el 
sentido 5’  3’. 
• Así la primasa coloca un cebador de ARN sobre la secuencia añadida por la 
telomerasa para que la ADN polimerasa III pueda replicar el ADN de los telómeros 
normalmente puesto que dispone del extremo 3’ oxidrilo libre. 
CARACTERÍSTICAS DE LAS ADN POLIMERASAS (PROCARIOTAS) 
• Actividad 3’  5’: capacidad auto 
correctora. 
• Actividad 5’  3’: permite eliminar lo 
cebadores 
• Posesividad: capacidad de unir 
nucleótidos sin separarse del ADN. 
MECANISMOS DE CORRECCIÓN 
Todas las ADN polimerasas presentan, además de actividad polimerasa 5’  3’, actividad 
exonucleasa 3’  5’. Esto permite que regresen en la cadena sintetizada cuando un nucleótido 
incorrecto se ha unido covalentemente a la cadena en crecimiento. 
Reparación Del ADN 
ALTERACIONES DEL ADN 
• Daños endógenos o espontáneos: ataques por parte de especies reactivas del oxígeno. 
o Oxidación de bases 
o Metilación 
o Hidrólisis de bases: desaminación, depurinación y depirimidinación. 
• Daños exógenos o externos: radiación UV del sol, toxinas, radio y quimioterapia, etc. 
o Dímeros de piramidita 
Desaminación: por agregado de agua y eliminación de un grupo amino ocurren las siguientes 
transformaciones: citosina  uracilo, adenina  hipoxantina, guanina  xantina. La timina no 
produce desaminación. 
Depurinación: los enlaces N-glicosídicos entre las bases púricas (G y A) y la desoxirribosa se 
hidrolizan espontáneamente debido a las fluctuaciones térmicas. 
Dímeros de piramidita: se forman enlaces covalentes entre dos de bases pirimídicas por acción de 
la luz solar: T-T, C-C y C-T. 
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 ~ 26 ~ 
PROCESO BÁSICO DE REPARACIÓN 
• La porción alterada de la cadena de ADN es reconocida y eliminada por la nucleasa de 
reparación del ADN que hidroliza los enlaces fosfodiester. 
• La ADN polimerasa se une al extremo 3’ oxidrilo libre y coloca los nucleótidos de manera 
complementaria. 
• La muesca de la cadena dañada se suelda gracias a la enzima ADN ligasa. 
MECANISMOS DE REPARACIÓN 
• Por escisión de base: las ADN glucosilasas reconocen las bases alteradas y cataliza su 
eliminación hidrolítica. Estas enzimas reparan las mutaciones por desaminación de bases. 
La enzima AP endonucleasa (reconoce el azúcar fosfato sin base; repara las mutaciones 
por depurinación) corta los enlaces fosfodiester. Luego, las enzimas ADN polimerasa y 
ligasa añaden el nucleótido y completan la muesca. 
• Por escisión de nucleótidos: para dímeros de piramidita. Existe un gran complejo 
multienzimático que rastrea el ADN buscando distorsiones en la doble hélice. ADN helicasa 
detecta la lesión y corta el enlace fosfodiester eliminando el nucleótido. La ADN 
polimerasa y la ligasa cumplen la misma función. 
• Reparación de ruptura de las dos cadenas del ADN 
MUTACIÓN GÉNICA 
Las mutaciones génicas o de punto son las que se producen cuando una base de ADN es sustituida 
por otra y esto altera la conformación de la proteína codificada en dicho segmento de ADN. 
 
Clasificación según la alteración en ADN: 
• Inserciones: se agrega una base 
• Deleciones: se elimina una base 
• Sustituciones: se reemplaza una base por otra 
o Transiciones: cambia una purina (A y G) por otra o una piramidina por otra (C y T). 
o Transversiones: cambia una purina por una piramidina. 
 
Clasificación según el efecto que cause la alteración en el ADN: 
• Mutación silenciosa: no hay cambios en la proteína porque las bases que cambian siguen 
codificando para el mismo aminoácido (UUU = Phe; UUC = Phe) 
• Cambio de sentido: cambia el codon y éste codifica para un aminoácido diferente. 
• Sin sentido: genera una terminación en la traducción. La base que se cambia causa un 
cambio en el codón y ahora codifica para un codon de stop: la proteína se acorta y se vuelve 
afuncional. 
• Desfasaje o cambio del marco de lectura: se adiciona o se elimina un nucleótido y se cambia 
la lectura. Se ve alterada toda la proteína. 
Recombinación Genética 
La recombinación general consiste en el intercambio genético entre dos secuencias homologas de 
ADN. Da lugar a nuevas combinaciones de secuencias de ADN en cada cromosoma, lo que genera 
variabilidad. 
RECOMBINACIÓN GENERAL Y ESPECIFICA DEL LUGAR 
General u homologa: sucede durante la profase I de la meiosis y tiene lugar entre las largas 
regiones de ADN cuyas secuencias son homólogas, es decir altamente similares, aunque no 
idénticas. 
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Específica de sitio: alteración del orden de los genes y agregado de información al genoma 
desplazando secuencias de nucleótidos especializadas denominadas elementos genéticos móviles 
entre distintos lugares no homólogos del genoma. Algunos elementos genéticos móviles son los 
virus que utilizan la recombinación específica del lugar para desplazar su genoma dentro de los 
cromosomas de sus células huésped. 
RELACIÓN CON PROCESOS DE REPARACIÓN 
La recombinación homóloga puede reparar las roturas en la doble cadena del ADN bicatenario, 
poco tiempo después de que se haya replicado. 
Una nucleasa genera extremos de cadena simple en la rotura al dirigir hacia atrás una de las 
cadenas de ADN complementarias. Una de estas cadenas simples se incorpora al ADN bicatenario 
homologo formando los apareamientos de las bases y se crea un punto de ramificación. 
La ADN polimerasa reparadora alarga la cadena simple utilizando la cadena complementaria como 
molde. Luego el ADN se liga a través de la ligasa. Como resultado son dos hélices de ADN intactas 
donde la información genética de una se utilizó para reparar la otra. 
ELEMENTOS GENÉTICOS MÓVILES 
Una secuencia de ADN que puede moverse de manera autosuficiente a diferentes partes del 
genoma de una célula (por ejemplo, un virus), un fenómeno conocido como transposición. En este 
proceso, se pueden causar mutaciones y cambio en la cantidad de ADN del genoma. Los 
transposones son elementos cortos de ADN especializados. Pueden moverse desde una posición en 
el genoma celular a otra. 
Este proceso no requiere la similitud de secuencia del ADN como en la recombinación homóloga. 
Cada elemento codifica una enzima de recombinación especializada que media su movimiento. 
Los transposones se clasifican de acuerdo con el mecanismo por el cual se mueven. En las 
bacterias, la mayoríade los elementos genéticos móviles son los transposones sólo de ADN. 
Durante su movimiento, el elemento permanece como ADN en lugar de ser convertido a ARN. 
EXPRESIÓN GÉNICA 
Proceso por el cual la información codificada en una secuencia de ADN es traducida a un producto 
que ejerce algún efecto sobre una célula u organismo. 
Transcripción 
1. Apertura y desenrrollamiento del ADN exponiendo las bases de sus dos cadenas. Una de las 
2 cadenas va a actuar como molde para la síntesis de ARN. 
2. Se agregan los ribonucleótidos a la cadena de ARN en crecimiento de manera 
complementaria. *1 La enzima ARN polimerasa se encargan de catalizar la formación de los 
enlaces fosfodiester que unen los nucleótidos entre sí. También sintetiza en dirección 5’  
3’. Utiliza ATP, CTP, GTP y UTP cuyos enlaces de alta energía aportan la energía necesaria 
para que ocurra la reacción. *2 
 1A diferencia de la replicación: la cadena de ARN no se mantiene unida por enlace 
de H. 
 2A diferencia de la ADN polimerasa, las ARN polimerasas no precisan de un cebador. 
El transcripto no necesita ser tan exacto como la replicación del ADN. 
ARN POLIMERASA 
La ARN polimerasa debe ser capaz de reconocer el comienzo de un gen y unirse firmemente al ADN 
en este sitio. 
• En bacterias: 
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 ~ 28 ~ 
▪ La enzima solo se fija de manera estrecha después de que haya encontrado el 
promotor, que contiene una secuencia de nucleótidos que indican el punto de inicio 
para la síntesis de ARN. Una subunidad denominada factor sigma es la responsable 
de reconocer la secuencia del promotor en el ADN. Una vez que se ha sintetizado 
alrededor de 10 nucleótidos, el factor sigma es liberado. 
▪ El promotor es asimétrico, por lo tanto, la ADN polimerasa se une en solo 
una orientación: transcribe de 5’ a 3’. 
▪ La misma enzima abre la doble hélice por delante del promotor para exponer los 
nucleótidos. Una de las cadenas actúa como molde para el ARN que va a sintetizar 
la ARN polimerasa. 
▪ La elongación de la cadena continúa hasta que la enzima encuentra la segunda 
señal: terminador, donde la polimerasa se detiene y libera el ADN y el ARN recién 
sintetizado. 
• En eucariotas: 
▪ Las ARN polimerasas I y III transcriben genes que codifican para ARNt, ARNr y ARN 
pequeños para funciones estructurales y catalíticas. La ARN polimerasa II transcribe 
la mayoría de los genes eucariontes, incluidos los que codifican para proteínas. 
▪ Las ARN polimerasas requieren la ayuda de los factores de transcripción general 
que se deben ensamblar en cada promotor junto con la polimerasa para que pueda 
comenzar la transcripción. 
▪ Estas proteínas accesorias se ensamblan sobre el promotor donde 
posicionan a la polimerasa, separan la doble hélice, exponen la cadena 
molde y lanzan a la enzima ara que comience la transcripción. 
▪ N primer factor de transcripción general se une al ADN con una 
determinada secuencia denominada caja TATA. A partir de esto, se 
embalan los otros factores junto con la ARN polimerasa II para formar el 
complejo de iniciación de la transcripción. 
▪ Luego de iniciar la transcripción, los factores de transcripción son liberados 
por el agregado de grupos fosfato a la cola de la ARN polimerasa. Al finalizar 
la transcripción los fosfatos son eliminados. Solo la forma desfosforilada de 
la ARN polimerasa II puede iniciar la transcripción. 
ARNM 
En procariotas: 
❖ A medida que se transcriben las moléculas de 
ARNm, los ribosomas se unen inmediatamente al 
extremo 5’ libre del transcripto de ARN y comienza 
la síntesis proteica. 
En eucariotas: 
❖ El ADN está dentro del núcleo, donde se transcribe. 
Pero la síntesis proteica tiene lugar en los 
ribosomas citoplasmáticos. Antes de que el ARNm 
pueda ser traducido debe ser transportado fuera 
del núcleo a través de pequeños poros en la 
envoltura nuclear. 
❖ Además, el ARNm eucarionte debe sufrir varios 
cambios post-transcripcionales: el 
encapuchamiento y la poliadenilación. 
▪ Encapuchamiento: consiste en una 
modificación del extremo 5’ del 
transcripto de ARNm. Se agrega un 
nucleótido atípico: un nucleótido de 
guanina con un grupo metilo unido 
 Ana Pestana – 2017 
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(casquete o caperuza 5’). El encapuchamiento se produce una vez que la ARN 
polimerasa ha producido alrededor de 25 nucleótidos de ARN. 
▪ Poliadenilación: modifica el extremo 3’ agregando una serie de nucleótidos de 
adenina (cola poli-A) repetidos al extremo cortado. 
❖ Estas dos modificaciones aumentan la estabilidad, facilitan a exportación, identifican la 
molécula de ARN como ARNm y permiten que se corrobore que el ARNm este completo 
corroborando que estén presentes ambos extremos. 
❖ El transcripto primario debe sufrir otras modificaciones antes de volverse funcional. La 
mayoría de los genes eucariontes están interrumpidos por secuencias no codificantes 
denominadas intrones. Los fragmentos que si codifican se llaman exones y suelen ser más 
cortos que los intrones. Los intrones son eliminados por corte y empalme: 
▪ En este proceso se eliminan del ARN recién sintetizado, los intrones y se unen entre 
si los exones. Cada intrón contiene en sus extremos unas cortas secuencias 
nucleotídicas que actúan como señales para su eliminación y son las mismas o muy 
similares en todos los intrones. La enzima encargada de este proceso es el 
espliceosoma. 
▪ Los transcriptos de muchos genes se pueden cortar y empalmar de diferentes 
maneras, cada una de las cuales puede producir una proteína distinta. Así, se 
aumenta el potencial de codificación de los genomas eucariontes. 
Transporte fuera del núcleo 
Existe un complejo del poro nuclear que reconoce y exporta sólo ARNm que han sido terminados. 
Para ser exportado, el ARNm debe estar unida a un grupo apropiado de proteínas, cada una de las 
cuales indica que el ARNm fue procesado correctamente. Estas proteínas son de unión a la cola poli-
A, complejo de unión a la caperuza y as proteínas que marcan que los cortes y empalmes del ARN 
fueron completados. Los ARN de desecho (intrones, ARN rotos y transcriptos mal cortados y mal 
empalmados) se degradan en el núcleo. 
CÓDIGO GENÉTICO 
Las reglas por las cuales la secuencia de nucleótidos de un gen, por medio del ARNm, es traducida a 
la secuencia de aminoácidos de una proteína se conocen como el código genético. 
 
Como el ARN es un polímero lineal formado por 4 nucleótidos diferentes y la secuencia de 
nucleótidos se lee en grupos de a 3: 43 = 64 combinaciones posibles. Algunos tripletes o codones 
codifican para un mismo aminoácido, ya que hay 64 alternativas para 20 aminoácidos. 
Traducción 
ARNT 
Los ARNt son moléculas adaptadoras que pueden reconocer y unirse al codon, en su sitio de su 
superficie, y a un aminoácido en otro sitio. La estructura en forma de trébol del ARNt se mantiene 
por enlaces puente de hidrogeno entre distintas regiones de la misma molécula de ARN. El ARNt 
comprende dos regiones. Una es el anticodón, un grupo de tres nucleótidos consecutivos que, por 
apareamiento de bases, se une al codón complementario de una molécula de ARNm; y la otra es una 
región monocatenaria corta en el extremo 3’ de una molécula, que es el sitio donde el aminoácido 
que se corresponde con el codon se une al ARNt. Por lo tanto, hay más de un ARNt para un mismo 
 Ana Pestana – 2017 
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aminoácido. Algunos ARNt están compuestos de modo que solo requieren un apareamiento de bases 
preciso en las dos primeras posiciones del codon y pueden tolerar un error de apareamiento en la 
tercera posición (Hipótesis del Balanceo). 
ENZIMAS ESPECÍFICAS: ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 
La enzima aminoacil-ARNt sintetasa se acoplan covalentemente a cada aminoácido con su grupo 
apropiado de moléculas de ARNt. Hay una sintetasa diferente para cada aminoácido (20 en total). 
Nucleótidos específicos en el anticodón y en el brazo receptor de aminoácidos permiten que la 
enzima pueda reconocer los ARNt correctos. La reacción catalizadapor la sintetasa está acoplada a 
la liberación de energía por hidrolisis de ATP y produce un enlace de alta energía entre el ARNt 
cargado y el aminoácido. La energía de este enlace se utiliza más adelante en la síntesis proteica. 
Ribosomas 
Están formados por una subunidad grande (50S en procariotas y 60S en eucariotas) y otra pequeña 
(30S en procariotas y 40S en eucariotas). La subunidad pequeña hace coincidir los ARNt con los 
codones del ARNm, mientras que la subunidad grande cataliza la formación de enlaces peptídicos 
que unen en forma covalente a los aminoácidos entre sí y forman una cadena polipeptidica. El 
ribosoma traduce la secuencia de nucleótidos del ARNm de a un codón por vez. Por ultimo las dos 
subunidades se separan cuando ha finalizado la traducción. 
Cada ribosoma contiene un sitio de unión para la molécula de ARNm y tres sitios de unión para las 
moléculas de ARNt denominados sitio A (aminoacilo), sitio P (peptidilo) y sitio E (“exit”). Para añadir 
un aminoácido a una cadena polipeptidica en crecimiento, el ARNt cargado ingresa al sitio A por 
apareamiento de bases. Después su aminoácido es unido a la cadena peptídica sostenido por el ARNt 
en el sitio P vecino. El ribosoma se desplaza y el ARNt utilizado es movido al sitio E donde es 
expulsado. Las moléculas de ARN que tienen actividad catalítica en el ribosoma se denominan 
ribozimas. 
INICIACIÓN 
Para que empiece la síntesis proteica se necesita una señal de iniciación específica. La traducción de 
un ARNm comienza con un codón AUG y se requiere un ARNt especial: ARNt iniciador que transporta 
el aminoácido metionina (Met), de manera que todas las proteínas recién sintetizadas tienen 
metionina como primer aminoácido en su extremo N-terminal. Por lo general este aminoácido es 
eliminado más tarde. 
En bacterias, los ARNm no tienen caperuzas que indiquen donde debe comenzar; en cambio tienen 
secuencias específicas de unión a los ribosomas ubicadas unos pocos nucleótidos antes de AUG. Los 
ARNm procariontes son policistrónicos ya que codifican para varias proteínas diferentes. En cambio, 
el ARNm transporta información para una sola proteína. 
En eucariotas, el ARNt iniciador es cargado en primer lugar en la subunidad pequeña del ribosoma 
junto con otros factores de iniciación de la traducción. La molécula de ARNt iniciador con su 
aminoácido se une al sitio P acoplado con la subunidad pequeña y los factores de iniciación. La 
subunidad pequeña avanza a lo largo del ARNm en sentido 5’  3’ hasta que encuentra el primer 
codon AUG. Los factores de iniciación se disocian de la subunidad pequeña y permiten el ensamblaje 
de la subunidad grande. 
ELONGACIÓN 
Una vez que la subunidad grande se acopla a la pequeña comienza la elongación. Durante esta etapa 
el sitio P va a estar ocupado por un ARNt con la cadena peptídica en formación mientras que el sitio 
A va a ocuparse transitoriamente por sucesivos aminoacil-ARNt unidas a una proteína llamada factor 
 Ana Pestana – 2017 
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de elongación unid a GTP. Al aparearse se produce la hidrólisis de GTP y se disocia el factor de 
elongación permitiendo que el aminoacil permanezca unido al ARNm por corto tiempo. Cuando los 
sitios A y P están ocupados la peptidil transferasa (ribozima) de la subunidad mayor cataliza la 
formación del enlace peptídico entre los aminoácidos. El primer ARNt se libera por el sitio E y el ARNt 
que ocupaba el sitio A pasa a ocupar el sitio P. Una vez que la porción iniciadora del ARNm es liberada 
otro ribosoma puede formar un complejo de iniciación: un grupo de ribosomas que lee el mismo 
ARNm se denomina polirribosoma o polisoma. 
TERMINACIÓN 
Los codones de terminación (UAA, UAG, UGA) señalan el final de la traducción. Estos codones no 
codifican para ningún aminoácido y no son reconocidos por ningún ARNt. Las proteínas factores de 
liberación se unen a cualquier codon de terminación que alcance el sitio A del ribosoma, lo que 
modifica la actividad de la peptidil transferasa y ésta agrega una molécula de agua. Esta reacción 
libera el extremo carboxilo de la cadena polipeptídica de su unión al ARNt. El ribosoma libera el 
ARNm y se disocia en sus dos subunidades. 
Como el ARNm bacteriano no necesita ser procesado y es físicamente accesible a los ribosomas, 
éstos suelen unirse al extremo libre de la molécula antes de que la transcripción haya terminado. 
La degradación de la proteína es dada por los proteosomas que contienen proteasas que rompen los 
enlaces peptídicos. Los proteosomas reconocen la ubicuitina y continúan a degradar la molécula. 
INHIBIDORES DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS PROCARIONTES 
Muchos de los antibióticos son compuestos que actúan mediante la inhibición de la síntesis de 
proteínas bacterianas y no de la eucarionte. Algunos fármacos aprovechan las diferencias 
estructurales entre los ribosomas; de esta forma pueden ser recetados en altas dosis sin que resulte 
tóxico para el ser humano. 
MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES 
▪ El plegamiento que le da la estructura tridimensional a las proteínas les da funcionalidad. La 
mayoría de las proteínas requieren chaperonas moleculares, que ayudan a plegar 
correctamente la proteína, y modificaciones post-traduccionales. 
o Estas modificaciones constan del añadido de grupos o átomos que le dan función a 
la proteína. Por ejemplo: grupos fosfato, grupos metilo, oxhidrilo, acetilo, carboxilo, 
etc. 
▪ Por alguna falla genética podrían no modificarse las proteínas y por lo tanto no se vuelven 
funcionales. 
7. ¿CÓMO SE ESTUDIAN LAS CÉLULAS? 
Aislación y separación 
El primer paso para el aislamiento celular es reducir el tejido a una suspensión celular. Se consigue 
mediante la rotura de la matriz extracelular y de las uniones intracelulares que mantienen unidas a 
las células (se pueden romper mediante enzimas proteolíticas como tripsina o colagenasa). Luego, 
los tejidos pueden disociarse en células aisladas mediante la desorganización mecánica suave. 
A partir de una suspensión celular mixta se pueden separar los diferentes tipos celulares basándose 
en las propiedades físicas de la célula como el tamaño, la densidad, la tendencia a adherirse al cristal 
o el plástico, y la especificidad de unión a los anticuerpos. 
 Ana Pestana – 2017 
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Cultivos celulares 
Las células pueden ser cultivadas en vidrio (in vitro) o in vivo cuando son realizados en organismos 
intactos. Para los bioquímicos, estos dos términos hacen referencia a las reacciones que ocurren en 
el exterior o en el interior de la célula respectivamente. Cuando no se disocian las células y se 
estudian cultivos de pequeños fragmentos de tejido se denominan explantes. 
Hay dos tipos de cultivos: primarios, que son aquellos preparados directamente a partir de los tejidos 
de un organismo con o sin un paso previo de fraccionamiento, de los cuales pueden derivar varios 
cultivos secundarios ya que éstos son subcultivos de los anteriores. 
Un cultivo celular precisa de un medio con nutrientes para el correcto desarrollo y crecimiento 
celular entre los cuales se encuentran, aminoácidos, sales, vitaminas, glucosa, penicilina, 
estreptomicina, rojo fenol, suero entero y factores de crecimiento proteicos. Los últimos son vitales 
para que cada célula pueda sobrevivir y proliferar en el cultivo. 
La mayoría de las células eucariotas mueren tras un numero finito de divisiones en cultivo. 
Ocasionalmente surgen células variantes en cultivo que pueden propagarse indefinidamente como 
una línea celular. Por lo general, crecen mejor si están unidas a una superficie sólida y típicamente 
dejan de crecer cuando se ha formado una capa continua sobre la superficie de la placa de cultivo. A 
diferencia de las líneas de células normales, las de células cancerosas, crecen sin fijarse a ninguna 
superficie y proliferan en una placa de cultivo formando varias capas. Estas líneas celulares, si son 
inyectadas en un animal, son capaces de formar