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Educación Médica 
Universidad Nacional de la Matanza 2019 
 
CONCEPTOS DE QUÍMICA GENERAL, INORGÁNICA Y ORGÁNICA (págs. 37-59) 
 
1810 JOHN DALTON PUBLICÓ “NUEVO SISTEMA DE LA FILOSOFÍA QUÍMICA” en 
donde se encontraban las siguientes hipótesis: 
1) Los átomos son partículas indivisibles. 
2) Todos los átomos de un mismo elemento son iguales, es decir, tienen la misma 
masa. 
3) Los átomos de diferentes elementos se combinan para formar “átomos 
compuestos” 
4) Los átomos no se crean ni se destruyen sino que se combinan y en una 
sustancia todos los átomos compuestos son iguales. 
 
 
1834 MICHAEL FARADAY informó que el PASAJE DE CORRIENTE eléctrica a través 
de una solución acuosa producía cambios químicos. 
 
 
1874 G. STONEY sostuvo que lo anterior se debía a la existencia de unidades 
discretas de cargas llamadas ELECTRÓN. 
 
1879 CROOKES demostró que los electrones realmente TENÍAN CARGA 
ELÉCTRICA y que se desplazaban en línea recta. 
 
1886 GOLDSTEIN descubre las PARTÍCULAS POSITIVAS. 
 
1897 THOMSON afirma que los electrones tienen NATURALEZA CORPUSCULAR, es 
decir, movimiento determinado. 
1904 THOMSON postula que el átomo es una ESFERA CON UNA ZONA POSITIVA 
DETERMINADA Y ELECTRONES DISPUESTOS LIBREMENTE. 
 
Años después RUTHERFORD señala que los átomos tenían un NÚCLEO CENTRAL, 
en donde se hallaban concentradas las cargas positivas y la masa del átomo. 
 
1913 BOHR POSTULA LA “TEORÍA ATÓMICA” en donde se encontraban los 
siguientes postulados: 
1) El electrón sólo puede moverse en determinadas órbitas (órbitas estacionarias). 
2) El electrón puede pasar a un nivel superior cuando está excitado y al realizar 
esta acción, libera energía. 
3) Al pasar el electrón de un nivel a otro, se absorbe o se libera un cuanto de 
energía cuyo valor está relacionado con la frecuencia absorbida o emitida: 
𝐸 = ℎ. 𝑣 
E: ∆E entre dos niveles -- h: cte. de Planck (explica la radiación de un cuerpo 
negro) -- v: frecuencia 
 
 
MODELO ATÓMICO DE BOHR 
Es el modelo atómico moderno en el cual se explica que: 
• Los átomos están compuestos por protones, neutrones y electrones. 
• Los protones y neutrones están en el núcleo. 
• Los electrones se distribuyen alrededor del núcleo, en forma de nubes de 
electrones. 
 
Un electrón tiene una masa 200 veces menos que un 
protón. Para estudiar a los átomos se usa la mecánica 
cuántica y según el PPIO DE INCERTIDUMBRE DE 
HEISENBERG (estudiado por Schrodinger), LOS 
ELECTRONES NO PUEDEN ENCONTRARSE EN UN 
ESPACIO DETERMINADO. Las “funciones de orbital” Ψ 
describen el estado energético y movimiento del 
electrón. Esta variable es alta cuando está cerca del 
núcleo (mayor cantidad de electrones) y disminuye 
cuando se aleja del núcleo (menor cantidad de 
electrones). Del electrón sólo conocemos la probabilidad de encontrarlo en cada 
región. 
 
ECUACIÓN DE SCHRÖDINGER 
n: número cuántico principal (energía de los electrones y tamaño orbital). 
l: número cuántico azimutal (forma orbital). De aquí derivan s, p, d y f. 
m: número cuántico magnético (orientación espacial). De su variante surgen los 
diferentes orbitales de los átomos. 
s: “spin”. Habilidad de girar sobre sí mismo. 
 
La ∆E entre los orbitales no es lineal conforme a uno se aleja del núcleo, sino que 
existen superposiciones entre los niveles de energía. 
Cada conjunto de números tiene una restricción expresada por el PRINCIPIO DE 
EXCLUSIÓN DE PAULI que dice que “en un átomo no existen electrones cuyos 
conjuntos números cuánticos que sean iguales, es decir, como máximo puede 
haber dos electrones por orbital con spines opuestos”. 
 
Número másico (A): es la suma de protones y neutrones en 
el núcleo de un átomo. 
Número atómico (Z): es la cantidad de protones que hay en 
el núcleo de un átomo. 
 
Los ISÓTOPOS son átomos que pertenecen al mismo elemento (igual Z) pero que 
tienen diferente masa debido a la diferente cantidad de neutrones en su núcleo. 
Tienen el mismo número atómico pero distinto número másico. Todos los isótopos 
tienen el mismo número de electrones alrededor de su núcleo. 
Dado que los isótopos de un mismo elemento poseen el mismo número de 
protones y el mismo número de electrones, presentan las mismas propiedades 
químicas y físicas. 
Todos los átomos son neutros por lo tanto Z además de indicar el número de 
protones también indica el número de electrones. 
 
TABLA PERIÓDICA 
Todos los elementos de un mismo grupo tienen propiedades químicas similares 
Períodos: hileras horizontales de la tabla periódica. 
El período brinda información de la cantidad de niveles energéticos en los cuales 
se distribuyen los electrones de dicho elemento químico. 
Grupos: Columnas verticales de la tabla periódica. 
El grupo en la tabla periódica indica los electrones de valencia de un elemento 
químico. Los elementos pertenecientes al mismo grupo tienen por lo general los 
mismos electrones de valencia, este hecho les confiere propiedades químicas 
semejantes. 
Los elementos ganan o pierden electrones porque quieren tener la misma 
configuración electrónica del gas noble más cercano. 
Los átomos se unen entre sí formando moléculas. 
La REGLA DEL OCTETO nos dice que un gran número de elementos químicos 
quieren tener en su nivel energético ocho electrones. 
La REGLA DEL DUETO nos dice que algunos elementos químicos quieren tener en 
su último nivel energético dos electrones, es decir, estos átomos quieren tener la 
misma configuración electrónica que el helio. 
 
• Grupo I: Metales alcalinos. 
• Grupo II: Metales alcalinotérreos. 
• Grupo VII: Halógenos. 
• Grupo VIII: Gases nobles, inertes o raros. 
• Zona media: Elementos de transición (puente entre metales activos – I y II – y 
los metales mucho menos activos – III y IV) 
• Zona inferior: Metales de transición interna. 
• Diagonal: Metaloides (Prop. intermedias entre metales y no metales). 
• Grupo XIII en adelante: No metales. 
 
Metales: Brillo plateado. Buenos conductores de la corriente eléctrica y calor. Son 
sólidos a presión y temperatura ambiente, salvo el mercurio. 
No metales: A presión y temperatura ambiente pueden ser gaseosos, líquidos o 
sólidos. Son malos conductores del calor y de la corriente eléctrica. 
 
 
 
PROPIEDADES PERIÓDICAS 
Radio atómico 
 
Es la distancia que existe entre el núcleo y el orbital 
más externo de un átomo. Por medio del radio 
atómico es posible determinar el tamaño de un 
átomo. 
 
 
Energía de ionización 
Energía que es necesaria entregar a un átomo 
gaseoso (aislado) en su estado fundamental para 
arrancar el electrón más débilmente unido y 
transformar al átomo en un ion positivo. 
Los electrones externos, más alejados del núcleo 
son menos atraídos por éste y se hallan 
débilmente unidos, por lo tanto son susceptibles 
de ser arrancados. 
EL RADIO ATÓMICO Y LA ENERGÍA DE IONIZACIÓN SON PROCESOS INVERSOS. 
Afinidad electrónica 
Es la energía asociada al proceso de agregar un 
electrón a un átomo gaseoso en el estado 
fundamental. Este proceso es exotérmico, cuanto 
mayor sea la energía liberada, mayor será la 
estabilidad del ion formado. 
 
Los grupos I y II presentan baja E.I. y baja A.E. por lo que es más probable que 
estos elementos pierdan un e- y se conviertan en cationes. 
El grupo VII tiene alta E.I y alta A.E., tenderán a convertirse en aniones. 
La energía de ionización y la afinidad electrónica son procesos que se dan en 
conjunto. 
La pérdida y ganancia de e- son productores de iones. Los iones adquieren la 
misma configuración electrónica del gas noble, adquiriendo estabilidad. 
 
UNIONES QUÍMICAS 
Una fuerza que actúa entre dos átomos o grupos de átomos con intensidad 
suficiente como para mantenerlos juntos en una especie diferente que tiene 
propiedades mesurables. 
1916 – Lewis desarrolló una manera práctica de representar las uniones 
químicas. El nro. dee- de valencia es el mismo grupo al que pertenece. 
Cada par electrónico compartido representa una unión química. 
Electronegatividad 
La capacidad que tienen los elementos de atraer 
electrones para “robarlos”. Los no metales son 
más electronegativos que los metales. 
 
 
 
Enlace iónico 
UN METAL Y UN NO METAL CON UNA ∆E.N. MAYOR A 1,7. 
Se produce una transferencia completa de e- desde un átomo al otro con 
formación de aniones (carga eléctrica negativa) y cationes (carga eléctrica 
positiva). 
Al darse la transferencia electrónica, ambos iones van a tener la configuración 
electrónica del gas noble más cercano. 
Las fuerzas de atracción se extienden en todas las direcciones por lo que cada ion 
va a estar rodeado de varios iones de carga opuesta que formarán una red 
tridimensional dando origen a las estructuras cristalinas. 
 
 
 
 
Unión metálica 
Unión entre dos átomos (metales) que tienen electronegatividades bajas y 
cercanas. Los electrones externos están en estado relativamente libre y queda una 
red cristalina de cationes que se estabiliza por los electrones que la rodean. Esta 
unión es típica de los elementos que son buenos conductores de la corriente 
eléctrica. 
 
Unión covalente 
Se da entre átomos con electronegatividad alta y semejante. En las moléculas 
simples, ambos átomos tienen la misma electronegatividad, por lo que no hay una 
transferencia de electrones de un átomo a otro para cumplir la regla del 
dueto/octeto sino que se comparten los electrones. 
Enlace covalente común 
 
 
El par electrónico está formado por un e- proveniente de 
cada uno de los átomos entre los que se produce la unión. 
Dos átomos pueden compartir uno, dos o hasta tres pares 
de e-, dando uniones covalentes simples, dobles o triples 
respectivamente. 
 
 
Enlace covalente dativo o coordinado 
Entre dos átomos en el que el par 
electrónico compartido es aportado por 
uno de los dos átomos, que ya tiene 
completo su octeto, pero cede un par de 
e- desapareados para que el otro lo complete. 
En las biomoléculas, el nitrógeno es quien participa en esta unión debido a que 
puede actuar como buffer. 
Unión covalente no polar 
Se da entre átomo idénticos (∆EN=0) o entre átomos que ∆EN igual o menor a 
0,4. En este tipo de unión, el par electrónico es compartido igualmente por ambos 
átomos. 
 
Unión covalente polar 
También se comparten e- pero porque hay ∆EN que está entre 0,5 y 1,6: hay 
cierto grado de transferencia electrónica. Así, la nube electrónica se distorsiona, 
quedando desplazada hacia el átomo más electronegativo. En este tipo de unión, 
el átomo más electronegativo adquiere densidad de carga negativa y el átomo 
menos electronegativo adquiere densidad de carga positiva. 
Un elemento químico puede participar en más de un tipo de unión dependiendo 
del átomo al que esté unido. Ej: Cl-Cl no hay ∆EN por lo tanto es una unión 
covalente no polar. En el clorometano (ClCH3) la ∆EN CL y C es 0,5 por lo tanto es 
una unión covalente polar. En la sal de mesa (NaCl), la ∆EN es 2,1 así que es 
considerada una unión iónica 
 
FUERZAS INTRAMOLECULARES E INTERMOLECULARES 
Son las fuerzas que mantienen unidas a las moléculas, llamadas van der Waals, las 
cuales son más débiles que las uniones covalentes y varía su intensidad conforme 
varía la temperatura. 
Fuerzas de London 
Se dan entre todas las moléculas, debido a la polarización transitoria que genera el 
movimiento de electrones. 
Fuerzas dipolo-dipolo 
Atracción que se produce entre densidades de carga de signos opuestos. En este 
caso las densidades de carga son permanentes. 
Ej: el puente de hidrógeno que es una atracción electroestática entre un átomo 
electronegativo y un átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo 
electronegativo. 
El PH es responsable de las propiedades únicas del agua. También se lo puede 
encontrar estabilizando proteínas y ácidos nucleicos. Esta atracción puede ser 
intracaternaria (misma molécula) o intercatenaria (moléculas distintas). 
Ej átomos electronegativos: flúor, oxígeno, el nitrógeno y a veces el cloro. 
Fuerzas dipolo-dipolo inducido 
Fuerzas de atracción que se producen cuando el dipolo de una molécula polar 
induce un dipolo en una molécula no polar. 
Ej: el agua es un dipolo que produce una pequeña polarización en la molécula no 
polar del O transformándolo en un dipolo inducido permitiendo que el oxígeno 
pueda disolverse en solventes polares. 
 
La fuerza de las uniones químicas: 
1) enlace covalente triple 
2) enlace covalente doble 
3) enlace covalente simple 
4) unión iónica 
5) carga y densidad de carga de signo opuesto (atracción electroestática) 
6) densidades de cargas de signos opuestos (atracción electroestática) 
 
La fuerza de las atracciones electroestáticas viene dado por la ley de Coulomb: 
 
F= fuerza q= carga r= distancia 
K= constante de Coulomb 
La fuerza de atracción electroestática es directamente proporcional al producto de 
las cargas e inversamente proporcional a la distancia al cuadrado, es decir, a 
mayor cantidad de carga y menor distancia 
de separación entre ellas, mayor será la 
atracción. También se puede entender 
que, a menor cantidad de carga y mayor 
separación entre ellas, menor será la 
atracción electroestática. 
 
GEOMETRÍA MOLECULAR 
En moléculas con pares electrónicos sin 
compartir, son éstos lo que determinan la 
conformación espacial de las mismas debido a la fuerza repulsiva es mayor que la 
de los pares involucrados en un enlace. Así, los átomos están lo más lejos posible 
de los pares solitarios aunque esto implique alejarse de otros átomos. Ej: molécula 
de agua, quedan dos pares de electrones sin compartir en el oxígeno. 
La geometría molecular también de los tipos de enlaces que se establezcan entre 
los átomos. Siempre en torno a un enlace covalente hay libre rotación de los 
átomos comprometidos en la unión. Mientras, en torno a un doble enlace existe un 
impedimento de libre rotación 
 
 
 
MOLÉCULAS ORGÁNICAS E INORGÁNICAS 
Los compuestos orgánicos son aquellos que contienen átomos de carbono unidos 
entre sí, y también hidrógeno. En menor proporción pueden contener otros 
elementos como el oxígeno, el nitrógeno, el fósforo y el azufre, entre otros. 
Los compuestos inorgánicos son todos los demás, entre ellos el agua, el sulfato de 
calcio, el amoníaco, la sílice, el ácido clorhídrico, etc. Además otros compuestos 
como el dióxido de carbono y carbonatos son inorgánicos por más que tengan en 
su composición carbono. 
Dentro de las moléculas orgánicas, encontramos a los hidrocarburos que a su vez, 
podemos dividir en dos grupos: los alifáticos (las cadenas hidrocarbonadas suelen 
ser lineales, ramificadas e incluso cíclicas) y los aromáticos (es característico la 
presencia de por lo menos un anillo bencénico en su estructura). 
GRUPOS FUNCIONALES 
Las propiedades químicas y por ende las reacciones de muchas moléculas son 
determinadas por un pequeño grupo de átomos, los grupos funcionales, que están 
unidos a las cadenas y anillos carbonados. Los grupos funcionales se dividen en 
oxigenados y nitrogenados. 
Principales grupos funcionales 
• Grupo funcional amino: presente en los aminoácidos y en algunos nucleótidos. 
• Grupo funcional alcohol: presente en todos los azúcares y en los fosfolípidos de 
membrana. 
• Grupo funcional ácido (carboxilo): presente en aminoácidos, ácidos grasos y en 
muchos intermediarios metábolicos. 
• Grupos funcionales aldehído y cetona (carbonilos): presentes en azúcares (forma 
no ciclada) y nucleótidos entre otros. 
• Grupo funcional fosfoanhídrido: presente en nucléotidos tales como ATP, CTP, 
TTP, GTP, UTP y GMPc y además ácidos nucleicos y fosfolípidos. 
• Grupo funcional éster (carbonilo+alcohol con pérdida de una molécula de agua): 
presente en los triacilglicéridos. 
• Grupo funcional éter (alcohol+alcohol con pérdida de una molécula de agua): 
también llamado enlos disacáridos unión o-glicosídica. 
• Grupo funcional amida (carboxilo+amino con pérdida de una molécula de agua): 
presente en el enlace peptídico que mantiene unido a dos aminoácidos. 
Dichos grupos tienen un orden jerárquico de importancia, por el cual van a regir 
determinadas propiedades en el compuesto del que formen parte. 
 
ISÓMEROS 
Son moléculas distintas con la misma fórmula molecular. 
Isómeros estructurales: moléculas formadas a partir de los mismos átomos pero 
unidos de forma diferente entre sí. 
Debido a su diferente conformación en el 
espacio tiene propiedades físico-químicas 
algo diferentes. 
 
Isómero geométricos y ópticos: los átomos están unidos a los mismos vecinos pero 
su disposición espacial es diferente, por ejemplo, a lados distintos del doble enlace 
o arriba y debajo de un anillo de un cicloalcano. Se distinguen por los prefijos “cis” 
(del mismo lado) y “trans” (del lado opuesto). 
 
Los isómeros ópticos son imágenes especulares uno del otro. Se presenta siempre 
que a un átomo de carbono haya unidos cuatro grupos distintos (carbono quiral o 
asimétrico). 
Una molécula quiral es aquella que no es idéntica a su imagen especular, ambas 
forman un par de enantiómeros. Éstos poseen iguales propiedades químicas pero 
reaccionan de forma diferente con otros compuestos quirales. Ej: aminoácidos. 
 
Esta propiedad también determina distintas actividades de los fármacos, o sus 
reacciones adversas, por ejemplo el ibuprofeno. 
REACCIONES QUÍMICAS 
Una reacción química es el proceso o camino de un cambio químico. Los materiales 
de partida se denominan reactivos y las sustancias formadas, productos. 
Una reacción química reversible se simboliza con dos flechas en sentidos 
opuestos. Tal como en una reacción química convencional, los átomos no se crean 
ni se destruyen, a cada lado de la flecha debe haber el mismo número de átomos. 
Los reactivos se transforman en productos y viceversa. El equilibrio químico se 
puede desplazar en el sentido que uno desee. 
Una reacción química irreversible se simboliza con una flecha y es cuando los 
productos una vez formados jamás volverán a ser reactivos. 
Al especificar los reactivos y productos se da la estequiometria de la reacción, 
indicando las proporciones en que cada uno reacciona. 
Tipos de reacciones químicas 
• Reacción de precipitación: implica la formación de un sólido insoluble a partir de 
soluciones de eletrolitos. 
• Reacción de neutralización (o ácido-base): implica la transferencia de un protón. 
• Reacción redox: implica un cambio en el número de oxidación (transferencia de 
electrones). 
Oxidación: proceso por el cual una sustancia pierde electrones. Aumenta número 
de oxidación. 
Reducción proceso por el cual una sustancia gana electrones. Disminuye número 
de oxidación. 
Es muy importante tener en cuenta que siempre que un compuesto se oxide, 
indefectiblemente otro se tiene que reducir y viceversa. Son dos procesos 
dependientes el uno del otro. 
El NÚMERO DE OXIDACIÓN de un elemento que no está combinado con ningún 
otro elemento es cero y la suma de los números de oxidación de todos los átomos 
de una especie es igual a su carga total. 
 
 
 
 
 
EL AGUA (págs. 61 a 82) 
El agua es la molécula más abundante en los seres vivos, constituyendo el 70% o 
más del peso de la mayoría de los organismos. 
ENLACE PUENTE DE HIDRÓGENO 
El agua tiene un punto de fusión (0°C), un punto de ebullición (100°C) y un calor 
de vaporación más elevado que la mayoría de los disolventes comunes. Estas 
propiedades extraordinarias del agua son consecuencia de las atracciones entre 
moléculas de agua adyacentes, que confieren al agua líquida una gran cohesión 
interna. 
La geometría de la molécula de agua está dictada por las formas de los orbitales 
eléctricos externos del átomo de oxígeno, que son similares a los orbitales de enlace 
del carbono. Estos orbitales describen un tetraedro, con átomos de H en dos de los 
cuatro vértices y electrones sin compartir en los otros dos. 
 
 
 
Debido a que el O es más electronegativo que el hidrógeno, los electrones 
compartidos en el enlace covalente están frecuentemente más cerca del átomo de 
O que del de H. El H y el O comparten los e- de forma desigual. Esto lleva a la 
formación de dos dipolos eléctricos en la molécula de agua, uno en cada enlace H-
O, el O es portador de una carga negativa parcial y cada H es portador de una carga 
positiva parcial. La atracción electroestática entre el H de una molécula y el O de 
otra molécula constituye un puente de hidrógeno. 
Los puentes de hidrógeno son más débiles que los enlaces covalentes. Los PH dan 
cohesión interna al agua líquida. 
En el agua líquida a temperatura ambiente y presión atmosférica, las moléculas de 
agua están desorganizadas y en movimiento continuo, de forma que cada molécula 
forma PH con 3,4 moléculas solamente. Por el contrario, en el hielo cada molécula 
está fija en el espacio y forma PH con otras 4 moléculas de agua formando una 
estructura reticular regular. 
El agua, solvente universal 
Los PH se forman fácilmente entre un átomo electronegativo (el aceptor de 
electrones, O o N) y un átomo de hidrógeno, unido covalentemente a otro átomo 
electronegativo en la misma o en otra molécula. 
Las moléculas polares sin carga (azúcares) se disuelven fácilmente debido a los PH 
entre los grupos hidroxilo del azúcar y las moléculas polares del agua. Los alcoholes, 
aldehídos, cetonas y los compuestos que contienen N-H forman PH con las 
moléculas de agua y tienden a ser solubles en ésta. 
El agua interacciona electroestáticamente con los solutos cargados 
EL AGUA ES UN DISOLVENTE POLAR. Disuelve fácilmente la mayoría de las 
biomoléculas, que generalmente son compuestos cargados o polares. 
• Los compuestos que se disuelven en agua son HIDROFÍLICOS. 
Los disolventes apolares tales como el cloroformo y el benceno son malos 
disolventes de las biomoléculas polares. 
• Los compuestos que no se disuelven en agua son HIDROFÓBICOS por ejemplo los 
lípidos y las ceras. 
El agua disuelve las sales reemplazando las uniones soluto-soluto por uniones soluto-
agua. 
Los gases apolares se disuelven mal en agua 
Los gases son apolares. En el 02 y N2 los electrones están compartidos de manera 
igual en ambos átomos. En el CO2, cada enlace C=O es polar, pero como los dipolos 
están dirigidos de manera opuesta se anulan entre sí. 
Algunos organismos contienen proteínas transportadoras hidrosolubles, como la 
hemoglobina y mioglobina, que facilitan el transporte de O2. 
El CO2 forma ácido carbónico en solución acuosa y es transportado en forma ion 
bicarbonato ya sea en forma libre o unido a hemoglobina. 
El NH3 y el H2S también tienen papeles biológicos en algunos organismos; estos 
gases son polares y se disuelven fácilmente en agua. 
Interacción entre el agua y los compuestos apolares y anfipáticos 
Todas las moléculas o iones en disolución acuosa interfieren con los PH de algunas 
moléculas de agua en su proximidad inmediata. Pero los solutos polares compensan 
esta pérdida de PH entre moléculas de agua mediante la formación de nuevas 
interacciones entre el soluto y el agua. Los solutos hidrofóbicos no ofrecen 
compensación. 
Los COMPUESTOS ANFIPÁTICOS contienen regiones que son polares y regiones que 
son apolares. Las regiones apolares de las moléculas se agrupan para presentar la 
menor área hidrofóbica posible al disolvente acuoso, mientras que las regiones 
polares se disuelven de forma que se maximice su interacción con el disolvente. 
Estas estructuras estables de compuestos anfipáticos en agua, denominados 
MICELAS. Las fuerzas que mantienen juntas las regiones apolares de las moléculas 
se llaman INTERACCIONES HIDROFÓBICAS O FUERZAS DE LONDON. 
• Moléculas anfipáticas: proteínas, pigmentos, ciertas vitaminas, esteroles, 
fosfolípidos de las membranas. Las interacciones hidrofóbicas entre lípidos,y entre 
lípidos y proteínas, son las determinantes más importantes de la estructura de las 
membranas biológicas. Las interacciones hidrofóbicas estabilizan también los 
patrones de plegamiento tridimensional de las proteínas. 
Los solutos afectan las propiedades coligativas de las disoluciones 
acuosas 
Los solutos de cualquier tipo, una vez disueltos, alteran ciertas propiedades físicias 
del disolvente agua; su presión de vapor, punto de ebullición, de fusión y presión 
osmótica. Éstas se denominan propiedades coligativas (ligadas) puesto que el efecto 
de los solutos sobre las cuatro tiene la misma base: la concentración de agua es 
menor en las disoluciones que en el agua pura. 
• Concentración de una solución: relación que hay entre la cantidad de un soluto y 
la cantidad de disolvente en un volumen determinado. 
Las moléculas de agua tienden a trasladarse de una región de elevada concentración 
de agua a una concentración inferior. Cuando dos disoluciones acuosas diferentes 
están separadas por una membrana semipermeable (deja pasar agua pero no 
soluto), las moléculas de agua difunden de la región de alta concentración de agua 
hacia la de concentración de agua menor producen PRESIÓN OSMÓTICA. 
La ósmosis es el movimiento de agua a través de una membrana semipermeable 
impulsado por diferencias en la presión osmótica. Las membranas plasmáticas son 
más permeables al agua que a la mayor parte del resto de las moléculas pequeñas, 
iones y macromoléculas. Esta permeabilidad es debida en parte a la simple difusión 
de agua a través de la bicapa lipídica y en parte a canales proteícos (ACUAPORINAS) 
en la membrana que permiten el paso selectivo de agua. 
• POTENCIAL HIDRICO: capacidad que tiene el agua de moverse. 
• POTENCIAL OSMÓTICO: tendencia de una solución a recibir agua por ósmosis. 
- SOLUCIÓN HIPERTÓNICA: mucho soluto. 
- SOLUCIÓN HIPOTÓNICA: poco soluto. 
- SOLUCIÓN ISOTÓNICA: soluto=solvente. 
DESDE LA SOLUCIÓN HACIA LA SOLUCIÓN 
Mayor concentración de agua Menor concentración de agua 
Mayor potencial hídrico Menor potencial hídrico 
Menor concentración de soluto Mayor concentración de soluto 
Hipotónica Hipertónica 
Menor potencial osmótico Mayor potencial osmótico 
 
 
 
 
 
 
 
 
A lo largo de la 
evolución han 
surgido tres mecanismo para evitar la lisis celular: 
• En las BACTERIAS y VEGETALES, la membrana plasmática está rodeada de una 
pared celular no expandible, de rigidez y fuerza suficiente para resistir la presión 
osmótica y evitar la lisis celular. 
• En algunos PROTOZOOS de agua dulce que viven en un medio hipotónico, poseen 
un orgánulo (vacuola contráctil) que bombea agua al medio exterior de la célula. 
• En ANIMALES MULTICELULARES, el plasma sanguíneo y el fluído intersticial se 
mantienen a una osmolaridad (contribuyen a esto la elevada concetración de 
álbumina y otras proteínas en el plasma sanguíneo) cercana al citosol. 
El efecto de los solutos en la osmolaridad depende del número de partículas 
disueltas, no de su masa. Las macromoléculas tienen un efecto mucho menor en la 
osmolaridad de una disolución que la que tendría una misma masa de sus 
componentes monoméricos. 
Ionización del agua 
 
Las propiedades del agua como disolvente se pueden explicar en función de la 
molécula de agua sin carga, el pequeño grado de ionización del agua en protones 
e iones hidroxilo también es importante. 
Los protones libres no existen en disolución, los iones hidrógeno formados son 
tomados por el agua formando el catión hidronio. 
LA ESCALA DE PH 
Cuando se disuelven ácidos en agua, aportan protones por ionización; las bases 
consumen H+ al protonarse o al neutralizarse formando agua. La concentración 
total de protones de cualquier origen se pueden medir y se expresa como el pH de 
una solución. 
 
pH: concentración de protones en solución. 
pOH: concentración de hidroxilos en solución. 
pH=7 es lo mismo que decir que la concentración de protones es 1x10-7 M (pH 
neutro). Si la concentración de protones es mayor a 1x10-7 e, el pH será menor a 
7, por lo que será una solución ácida. Si la concentración de protones es menor a 
1x10-7, el pH será mayor a 7, por lo que será una solución básica. 
Cuando hay concentraciones iguales de H+ y OH-, como sucede en el agua pura, se 
dice que la solución es neutra. 
 
Al agregar moléculas con la capacidad de liberar protones al medio, aumenta la 
concentración de protones y se acidifica el medio. 
Por otra parte, cuando agregamos una base, ésta secuestra protones y el medio se 
alcaliniza. La base también puede liberar hidroxilos y alcalinizar el medio también. 
El pH de una solución acuosa puede medirse utilizando diversos colorantes 
indicadores: el tornasol, la fenolftaleína y el rojo fenol, que experimentan cambios 
de color cuando se disocia el protón de la molécula de colorante. 
El pH afecta la estructura y la actividad de macromoléculas biológicas: 
• Está directamente relacionado con la actividad catalítica de las enzimas 
• La medida del pH en sangre y orina alerta sobre posibles enfermedades. 
• La sangre de los pacientes diabéticos graves tiene un pH menor a 7.4 por lo tanto 
se provoca un cuadro de acidosis. 
• Un pH elevado se conoce como alcalosis. 
ÁCIDOS Y BASES 
Los ácidos fuertes como el clorhídrico, sulfúrico y nítrico están completamente 
ionizados en soluciones acuosas diluidas. Las bases fuertes como NaOH y KOH 
también están ionizadas completamente. 
Los ácidos y bases débiles no están completamente ionizados en solución y tienen 
mucha importancia en el metabolismo y la homeostasis. 
Los ácidos son donadores de protones y las bases son aceptoras de protones. Un 
donador de protón y su correspondiente aceptor forman un par ácido-base 
conjugado. Cuánto más fuerte sea el ácido, mayor será la tendencia a perder el 
electrón. 
 
Buffers contra cambio de pH en los sistemas biológicos 
Las células y los organismos mantienen un pH citosólico específico y constante que 
mantiene a las biomóleculas en su estado iónico óptimo, normalmente cercano a pH 
7. La constancia del pH se consigue principalmente mediante BUFFERS biológicos 
que son mezclas de ácidos débiles y sus bases conjugadas. 
Los buffers consiste en un ácido débil (donador de protones) y su base conjugada 
(aceptor de protones). Cada par tiene una zona característica de pH en la que es un 
buffer eficaz. En el punto medio de la zona buffer, es decir, donde la concentración 
del donador de protones y del aceptor de protones son iguales, el poder buffer es 
máximo. Esto significa que cuando cambia la concentración de protones e hidroxilos 
en una solución afecta mínimamente al pH. 
¿Pero de qué manera regula el pH un buffer? 
Siempre que se agregue un H+U OH+ a un buffer, el resultado es un pequeño 
cambio en las concentraciones relativas del ácido débil y su anión, esto hace que se 
genere un pequeño cambio en el pH. El descenso de una concentración se regula 
con el ascenso de la otra. La suma de los componentes del sistema no varía, sólo 
varía su proporción. 
• Sistema del fosfato: actúa en el citoplasma de todas las células, tiene H2PO4- como 
donador de protones y HPO42- como aceptor. Presenta su efectividad máxima a un 
pH 6,86 y resiste cambios entre 5,9 y 7,9. Es efectivo en los fluidos biológicos, por 
ejemplo en los fluidos extracelulares de los mamíferos que va de 9,9 a 7,4. Dentro 
de las células, las proteínas también tienen función buffer. 
• Par ácido carbónico (H2CO3), donador de protones y el bicarbonato (HCO3-), 
aceptor de protones, presente en el plasma sanguíneo. 
 
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS (págs. 83 a 92) 
PROTEÍNAS 
Son las MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS MÁS ABUNDANTES, estando presente en 
todas las células y en todas las partes de la misma. 
Son polímeros constituidos por unidades repetidas denominadas monómeros, los 
AMINOÁCIDOS. Todas las proteínas están constituidas a partir del mismoconjunto 
de aminoácidos, unidos de forma covalente en secuencia lineales. Cada uno de 
estos aminoácidos tiene una cadena lateral propia que determina sus propiedades 
químicas. 
AMINOÁCIDOS 
Cada aminoácido está compuesto por: 
• Grupo carboxilo (-COOH) 
• Grupo amino (-NH2) 
• Carbono α 
• Cadena lateral R (varía en estructura, tamaño y carga eléctrica que influyen en la 
solubilidad en H20 de los aminóacidos) 
El átomo de Carbono α es un centro quiral. Debido al ordenamiento de los enlaces, 
los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes en el 
espacio. Estas moléculas son imágenes especulares no superponibles entre sí. 
Casi todos los compuestos biológicos con CENTRO QUIRAL se presentan en la 
naturaleza en una sola de sus formas esteroisómeras, D o L (R o S). Por ejemplo 
los residuos aminoacídicos de las proteínas siempre son L. 
 
Los aminoácidos se pueden clasificar basándose en las propiedades de su grupo R, 
en especial, su polaridad o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Existen distintos puntos de pH para cada AA donde la pérdida y ganancia de protones 
se encuentra en equilibrio, lo que permite que el AA en cuestión sea un buen buffer 
en ese pH en particular. Es importante mencionar que los grupos R de algunos AA 
pueden ionizarse y contribuyen a las propiedades ácido-base del AA. 
 
Los péptidos 
Dos AA pueden unirse de forma covalente 
a través de un enlace peptídico, forman un 
dipéptido. Este enlace se forma por la 
eliminación de un grupo hidroxilo del grupo 
α-carboxilo de un aminoácido y un átomo 
de hidrógeno del grupo α-amino del otro 
aminoácido (en forma de molécula de 
agua, reacción denominada 
deshidratación). 
La formación del enlace peptídico es una reacción de condensación. Cuando se unen 
unos pocos AA entre así, se forma un oligopéptido. Cuando se unen muchos AA se 
forma un polipéptido. 
LAS PROTEÍNAS 
La estructura primaria es una descripción de todos los enlaces covalente que unen 
los AA de una cadena polipetídica. El elemento más importante es la secuencia de 
AA. LA SECUENCIA DE AA DE UNA PROTEÍNA ESTÁ CODIFICADA EN EL ADN POR 
LA SECUENCIA DE NUCLEÓTIDOS. El código genético se puede utilizar para deducir 
la secuencia de aminoácidos a partir de la secuencia de nucleótidos del ADN. 
La estructura secundaria se refiere a las disposiciones estables de los AA que dan 
lugar a patrones estructurales 
repetidos. 
La estructura terciaria 
describe todos los aspectos 
del plegamiento 
tridimensional de un 
polipéptido. 
La estructura cuaternaria se 
da cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas. 
Estructura tridimensional de las proteínas 
La estructura tridimensional de una proteína viene determinada por: 
1) Su secuencia de AA. 
2) La fx de una proteína depende de su estructura. 
3) La estructura tridimensional de una proteína es única o casi única. 
4) Las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura específica de una 
proteína son interacciones no covalentes. 
5) Es posible reconocer algunos patrones en las estructuras de las proteínas que son 
comunes a todas y permiten su correcta organización. 
• CONFORMACIÓN: la disposición espacial de los átomos de una proteína. 
• PROTEÍNAS NATIVAS: las proteínas que se encuentran en su conformación 
funcional plegada. 
• ESTABILIDAD: En relación a la estructura de la proteína, se puede definirla como 
la tendencia a mantener la conformación nativa. 
Entre las interacciones químicas que estabilizan la conformación nativa se incluyen 
los enlaces disulfuro y las interacciones iónicas e interacciones débiles: enlaces de 
hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Las interacciones débiles son las que 
predominan como fuerza estabilizadora de la estructura de las proteínas debido a 
que son muy numerosas. 
Las interacciones hidrofóbicas tienen un papel muy importante en la estabilización 
de la conformación de las proteínas; las cadenas laterales de los AA son hidrofóbicas 
por eso es importante que cualquier grupo polar o cargado del interior de la proteína 
tenga cerca otros grupos polares para poder formar PH e interacciones iónicas. Los 
grupos polares del exterior le permiten formar PH con el agua y ser soluble en ella. 
Estructura secundaria 
 Se refiere a la conformación local de algunas partes del polipéptido. La rigidez del 
enlace peptídico viene determinada por su carácter parcial de doble enlace, lo que 
implica que el enlace es co-planar y presenta un dipolo. 
• ESTRUCTURA Α-HÉLICE: Esta estructura hace uso óptimo de los puentes 
hidrógeno intracatenarios. La estructura está estabilizada por un enlace de 
hidrógeno entre el átomo de H unido al átomo de N electronegativo de un enlace 
peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico electronegativo del cuatro AA que se 
encuentra el lado aminoterminal respecto del mismo. Cada vuelta sucesiva de la 
hélice se une a las anteriores mediante PH que proporciona una estabilidad 
considerable. 
En esta estructura, el esqueleto 
polipeptídico se encuentra enrollado 
alrededor del eje imaginario 
longitudinal de la molécula y los 
grupos R de los residuos de 
aminoácidos sobresalen del esqueleto 
helicoidal. 
 
• LÁMINA Β PLEGADA: se forman enlaces de H entre segmentos adyacentes de la 
cadena polipeptídica. Los segmentos individuales normalmente están cercanos en la 
cadena peptídica pero también pueden estar separados. Los grupos R de AA 
adyacentes sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, dando lugar a un 
patrón alternante. 
Las cadenas polipeptídicas pueden ser paralelas (=orientación amino-carboxilo) o 
antiparalelas (≠orientación amino-carboxilo). 
 
 
 
 
 
 
 
Estructura terciaria y cuaternaria 
La estructura terciaria es disposición tridimensional global de todos los átomos de 
una proteína. 
Los AA que están alejados en la secuencia polipeptídica y que se encuentran en tipos 
de estructura secundaria diferentes pueden interaccionar dentro de la estructura 
totalmente plegada de la proteína. 
• PROTEÍNAS FIBROSAS (soporte, protección externa de los vertebrados, por 
ejemplo alfa queratina y colágeno): presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en 
largas hebras u hojas. Cuentan con un único tipo de estructura secundaria. 
• PROTEÍNAS GLOBULARES (enzimas y proteínas reguladoras): presentan cadenas 
polipeptídicas plegadas en formas globulares o esféricas. Cuenta con varios tipos de 
estructura secundaria. 
 
 
 
 
 
 
 
La estructura cuaternaria es la disposición de estas subunidades en complejos 
tridimensionales. Una proteína multisubunidad también es llamada multímero. Un 
multimero con pocas subunidades se denomina oligomero. La unidad de repetición 
en este tipo de proteína multimérica se llama protómero. 
Asociaciones de las proteínas 
• Proteína con proteína: Proteínas alfa y beta tubulina que forman los microtúbulos 
del citoesqueleto. 
• Proteína con lípido: LIPOPROTEÍNA. Lipoproteina alta densidad como el HDL 
presente en el plasma sanguíneo. 
• Proteína con azúcares: GLICOPROTEÍNA. Anticuerpos. 
• Proteína con ácidos nucleícos: ribosomas. 
Desnaturalización y plegamiento de proteínas 
LA PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL SUFICIENTE PARA ORGANIZAR 
LA PÉRDIDA DE LA FX SE LLAMA DESNATURALIZACIÓN. En la mayoría de los casos, 
las proteínas desnaturalizadas existen en un conjunto de estados parcialmente 
plegados. 
Causas de la desnaturalización: 
• Calor, afecta las interacciones débiles de la proteína, principalmente los PH. El 
desplegamiento es un proceso cooperativo: la perdida de estructura en una parte 
de la proteína desestabiliza las otras. La proteína soporta el calor hasta que de golpe 
se pierde una parte de la estructura. 
• Extremos de pH alteran la carga neta de la proteína, dando lugar a repulsiones 
electroestáticasy destrucción de los PH. 
• Ciertos disolventes orgánicos y detergentes actúan rompiendo las interacciones 
hidrofóbicas que forman el núcleo estable de las proteínas. 
• La urea, el cloruro de guanidinio y las sales secuestran el agua de la proteína. 
Algunas proteínas son capaces de recuperar su estructura nativa y su actividad 
biológica mediante un proceso llamado renaturalización que les permite volver a 
estar en condiciones. 
• No todas las proteínas se pliegan espontáneamente sino que algunas 
necesitan que esto le sea facilitado por proteínas especializadas. Las 
chaperonas moleculares son proteínas que interaccionan con péptidos parcial 
o incorrectamente plegados, facilitadno rutas de plegamiento correctas o 
aportando microentornos en los que pueda tener lugar el plegamiento. 
Funciones de las proteínas 
Las proteínas son moléculas dinámicas cuyas funciones dependen de las 
interacciones con otras moléculas. 
 
Los aminoácidos también son capaces de desempeñar otros roles en las células y en 
el organismo, mas alla de ser los monómeros de las proteínas. 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDO 3 LETRAS 1 LETRA GRUPO R 
 
Alanina Ala A Apolar 
Glicina Gly G Apolar 
Isoleucina Ile I Apolar 
Leucina Leu L Apolar 
Metionina Met M Apolar 
Prolina Pro P Apolar 
Valina Val V Apolar 
 
Fenilalanina Phe F Aromático 
Tirosina Tyr Y Aromático 
Triptofano Trp W Aromático 
 
Aspartato Asp D Cargado - 
Glutamato Glu E Cargado - 
 
Arginina Arg R Cargado + 
Histidina His H Cargado + 
Lisina Lys K Cargado + 
 
Asparagina Asn N Polares s/carga 
Cisteina Cys C Polares s/carga 
Glutamina Gln Q Polares s/carga 
Serina Ser S Polares s/carga 
Treonina Thr T Polares s/carga 
 
 
 
 
 
ENZIMAS (págs. 93 a 105) 
Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en 
condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc. gracias a la 
existencia de CATALIZADORES. 
Las enzimas son catalizadores biológicos 
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar 
parte de los productos finales ni consumirse en el proceso. 
En los sistemas biológicos, los catalizadores corresponden a macromoléculas 
denominadas ENZIMAS. La gran mayoría de las enzimas son de naturaleza 
proteica, aunque algunos tipos de ARN tienen función catalítica (ribozimas). 
LAS ENZIMAS ACTÚAN DISMINUYENDO LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea) DE 
UNA REACCIÓN. La Ea es la energía que hay que suministrarle a los reactivos 
(sustancia sobre las cuales actúan las enzimas) para iniciar la reacción y llevarlos al 
estado de transición. 
 
La enzima asiste a los reactivos para que choquen con la orientación y la velocidad 
correcta. Las enzimas son más eficientes que la mayoría de los catalizadores 
inorgánicos ya que son más específicas y además son susceptibles de ser 
reguladas. 
 
 
 
 
Nomenclatura y clasificación de enzimas 
 OXIDOREDUCTASAS: catalizan reacciones de redox necesitando la presencia 
de coenzimas. La enzima lactato 
deshidrogenasa cataliza la 
oxidación de lactato a piruvato y 
también la reacción inversa 
(reducción de piruvato a lactato), 
utiliza como coenzima al NADH. 
 
 TRANSFERASA: catalizan la 
transferencia de un grupo de 
átomos desde una molécula a 
otra. Las aminotransferasas o 
transaminasas catalizan la 
transferencia de un grupo 
amino de un compuesto a otro. 
 
 
 HIDROLASA: cataliza la ruptura de 
enlaces C-N; C-O; C-S y O-P por 
adición de H2O (hidrólisis). La 
arginasa cataliza la hidrólisis de 
arginina para formar la urea. 
 
 
 
 LIASA: catalizan la ruptura de enlaces C-C; C-N y C-S mediante un 
mecanismo distinto a la hidrólisis. Algunas eliminan grupos del sustrato y 
forman dobles enlaces o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles. Las 
descarboxilasas, deshidratasas, adolasas al eliminar CO2, agua o aldehído. 
La adolasa divide a la 
frutosa 1,6 bifosfato en 
dos triosas fosfato. 
 
 ISOMERASA: catalizan la 
interconversión de 
cualquier tipo de 
isómeros. La triosafosfato 
isomerasa. 
 
 
 LIGASA: catalizan la unión 
de dos moléculas, acoplada 
con la ruptura de un enlace 
de alta energía del 
nucleósido trifosfato ATP. 
La glutamina actúa en la 
reacción entre el ácido 
glutámico y amoníaco para 
formar glutamina. 
 
Naturaleza química 
Algunas enzimas están constituidas exclusivamente por AA. Existen enzimas que 
son oligómeros. Las relaciones mutuas entre las subunidades tiene importancia 
funcional. 
Coenzimas 
Muchas enzimas realizan su función catalítica en presencia de otras moléculas 
generalmente más pequeñas, no proteicas y denominadas coenzimas. El complejo 
resultante se denomina HOLOENZIMA donde la parte proteica se llama 
APOENZIMA (termolábil, no dializable) y la parte no proteica se llama APOENZIMA 
(termoestable en caso de ser molécula orgánica o COFACTOR si es de naturaleza 
inorgánica. 
 
 
Las coenzimas participan activamente en la reacción (las oxidorreductasas aceptan 
o ceden hidrógenos y electrones, mientras que en las transferasas aceptan o 
ceden los grupos químicos). 
Muchas coenzimas derivan de vitaminas (grupo B) por lo que demuestra la 
importancia fisiológica de las mismas y su ingesta. 
UNA COENZIMA NO ES ESPECÍFICA PARA UN TIPO DE REACCIÓN SINO QUE LA 
PORCIÓN PROTEICA DE LA ENZIMA ES LA QUE DA LA ESPECIFICIDAD (las 
enzimas lactato deshidrogenasa, malatodeshidrogenasa y glutamato 
deshidrogenasa utilizan NAD+ como coenzima. Las oxidorreductasas, isomerasas y 
ligasas requieren de coenzimas). 
Metaloenzima 
En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es indispensable para la 
acción catalítica. Los IONES METÁLICOS contribuyen al proceso catalítico por su 
capacidad de atraer o donar electrones y en otros casos, contribuyen al 
mantenimiento de las estructuras terciarias y cuaternarias. 
 Fe: catalasa, peroxidasas, citocromos y hemoglobina. Este elemento puede 
presentarse como hemínico y no hemínico. 
 Cu: tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa y citocromo oxidasa. 
 Zn: alcohol deshidrogenasa y anhidrasa carbónica. 
 Mo: parte de la xantino oxidasa, otras oxidasas y deshidrogenasas. 
 Mg: requiere enzimas que utilizan ATP. La forma activa del ATP se 
encuentra unida al Mg2+ que se coordina con las cargas negativas del ATP. 
 Mn: indispensable para la acción de la acetil-CoA carboxilasa, 
desoxirribonucleasa. 
 Se: forma parte de la glutatión peroxidasa. 
 Ca: el Ca2+ es indispensable para muchas enzimas y es considerado un 
segundo mensajero. 
En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente metálico determina la 
pérdida de la actividad. Esto explica el porqué de la gran toxicidad de los metales 
pesados para los sistemas biológicos ya que los mismos compiten y desplazan los 
cofactores normales en las metaloenzimas; además tienen gran afinidad por los 
grupos –SH de las proteínas. 
 
 
Zimógenos 
Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen en la forma de precursores 
inactivos llamados ZIMÓGENOS. En la mayoría de los casos, estos precursores son 
proteínas simples que se convierten en la enzima activa mediante un proceso de 
proteólisis (hidrólisis del enlace peptídico). Son zimógenos algunos componentes 
de los jugos digestivos y enzimas que intervienen en el proceso de la coagulación 
sanguínea, entre otros. 
Enzimas anormales por alteraciones genéticas 
Los errores congénitos del metabolismo se deben usualmente a una falla en la vía 
metabólica de cierto compuesto. En este caso una mutación genética conlleva a la 
falta o cambio de un AA en el sitio activo de la enzima modificando así su 
actividad. 
Sistemas multienzimáticos 
En algunos casos, se forman complejos organizados constituidos por varias vías 
enzimáticas diferentes cuyas acciones se complementan llamados SISTEMAS 
MULTIENZIMÁTICOS ordenados de tal modo que el producto de la reacción 
catalizada por la primeraenzima es recibido como sustrato por la segunda y así 
sucesivamente. Estos sistemas aumentan las velocidades de reacción ya que los 
sustratos no difunden fuera del sistema y además, evitan reacciones cruzadas y 
fácilmente regulables. Los componentes de la cadena transporte de electrones y la 
piruvato deshidrogenasa. 
Catálisis enzimática 
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la Ea; de esta 
manera, mayor número de moléculas alcanzan el estado de transición y la 
transformación química se acelera. 
La enzima se une efectivamente a los sustratos formando un complejo transitorio, 
estas modificaciones son efímeras ya que la enzima aparece inalterada al final de 
la catálisis. Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto 
P, primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se 
disocia en enzima y producto. 
 
 
 
Al final de la reacción, la enzima no muestra ningún cambio, esto explica por qué 
muy pequeñas cantidades de enzima aceleran enormemente la velocidad de 
reacción. LA MISMA ENZIMA ES REUTILIZADA MUCHÍSIMAS VECES. 
Sitio activo 
Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima 
llamado sitio activo o catalítico que es donde se lleva a cabo la acción catalítica. 
 
Al fijarse primero, el sustrato se dispone de manera tal que el enlace a ser 
modificado en la reacción se ubica en el sitio catalítico. En el sitio activo las 
cadenas laterales de los restos aminoacídidcos aportan grupos funcionales 
esenciales. 
El SITIO ACTIVO es una agrupación de un número no muy grande de residuos 
(AA), distribuidos de manera precisa. En su formación participan AA situados a 
veces en posiciones distantes en la cadena polipeptídica, que convergen en una 
zona restringida y se ubican en posiciones espaciales adecuadas por los 
plegamientos y las torsiones de la cadena. 
La unión del sustrato a la enzima implica la formación de enlaces no covalentes 
(PH, enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas). Los grupos químicos del sitio 
capaces de interaccionar con el sustrato tienen grupos correspondientes del 
sustrato que lo fijan en la posición adecuada. EL RECONOCIMIENTO SITIO 
ACTIVO/SUSTRATO REQUIERE NO SÓLO DE COMPATIBILIDAD GEOMÉTRICA, 
SINO TAMBIÉN DE COMPLEMENTARIEDAD DE CARGAS. 
Cuando el sustrato se fija al sitio activo pasa por un estado de transición de mucha 
energía cuya existencia es efímera y desde el cual rápidamente se forma él o los 
productos. 
Cuando participa más de un sustrato, el sitio activo proveee un nicho en el cual 
cada sustrato es ubicado en posición y orientación más favorable para reaccionar; 
se promueve así la formación del estado de transición, la reducción de la Ea y el 
incremento de la velocidad de reacción. 
Fines siglo XIX, E. Fischer propuso a la unión del sitio activo/sustrato como el 
encaje recíproco de la llave y cerradura. Actualmente tiene más aceptación la 
teoría de Koshland que considera a la enzima como una estructura dotada de 
cierta plasticidad y flexibilidad. 
Factores que modifican la actividad enzimática 
Concentración de enzima: a mayor concentración de enzima, mayor cantidad de 
producto obtenido por unidad de tiempo (VELOCIDAD DE REACCIÓN). 
Concentración de sustrato: utilizando concentraciones de enzima constante y a 
concentraciones muy bajas de sustrato, gran parte de las enzimas están libres, con 
lo cual en esta etapa a mayor cantidad de sustrato se obtiene mayor formación de 
producto (REACCIÓN DE PRIMER ORDEN). Llega un momento en el cual todas las 
enzimas están ocupadas con sustrato, así la enzima se ve SATURADA, este período 
es observable porque se alcanza un período en el cual la velocidad de reacción no 
varía; por más que se siga agregando sustrato la velocidad de reacción no varía 
(REACCION CERO). 
Km: la constante de Michaelis, 
corresponde a la concentración de 
sustrato con la cual la velocidad de 
reacción alcanza un valor igual a la 
mitad de la máxima. 
La Km tiene un valor fijo para cada 
enzima y sirve para caracterizarla. 
Guarda relación inversa de la afinidad de la enzima con el sustrato por lo que, A 
MENOR KM MAYOR ES LA AFINIDAD DE LA ENZIMA POR EL SUSTRATO. 
Temperatura: La temperatura óptima es 37°C. La actividad enzimática disminuye 
bruscamente por debajo de este valor. Puede llevar a la desnaturalización de la 
enzima. 
pH: la actividad óptima se encuentra entre pH 6 a 8, por debajo de estos valores la 
actividad disminuye bruscamente. Los cambios de pH del medio afectan el estado 
de ionización de los grupos funcionales de los residuos constituyentes de la enzima 
así también en el sustrato. A pH extremos suelen desnaturalizarse las enzimas. 
pepsina (pH:2), hidrolasas lisosomales (pH: 5). 
Inhibidores enzimáticos 
Inhibidores irreversibles: producen cambios permanentes en la enzima con 
deterioro definitivo de su capacidad catalítica. Hay moléculas que tienen una 
semejanza estructural con el sustrato y pueden ocupar el sitio activo de la enzima 
y transformarse en productos. Estos productos forman una unión covalente con la 
enzima y bloquean irreversiblemente el sitio activo. La droga alupirinol inhibe a la 
xantina oxidasa, utilizada en el tratamiento de la gota. 
Inhibidores reversibles: hay tres tipos (competitiva, no competitiva y 
anticompetitiva) 
 Inhibidores competitivos: el inhibidor presenta similitud estructural con el 
sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la enzima. La inhibición se 
revierte aumentando la concentración de sustrato y/o disminuyendo la 
concentración de producto. La enzima citrato sintasa tiene como reactivo al 
Acetil-coA y oxalaceto y es inhibida por el producto de reacción citrato. 
Regulación de la actividad enzimática 
Las enzimas regulables pueden distinguirse en alostéricas y reguladas por 
modificación covalente, ambos tipos de regulación son rápidos y reversibles; 
además la misma enzima puede tener más de un tipo de regulación. 
Regulación alostérica: es común en enzimas constituídas por varias cadenas 
polipeptídicas o subunidades entre las cuales existe algún tipo de comunicación. 
Cuando un regulador alostérico se una al sitio de regulación alostérica presente en 
una subunidad se produce un cambio conformacional que se transmite a las otras 
subunidades y modifica la capacidad del sitio activo para reconocer al sustrato. 
 Regulador alostérico positivio: el sitio activo aumenta su afinidad por el 
sustrato, disminuye Km y aumenta la velocidad de reacción. 
 Regulador alostérico negativo: disminuye la afinidad de la enzima por el 
sustrato, aumenta Km y disminuye la velocidad de reacción. 
 
Regulación por modificación covalente: método de regulación de enzimas por la 
adición o eliminación de grupos unidos covalentemente. 
 Fosforilación: adición de grupo ortofosfático mediante una quinasa a 
residuos de serina, treonina, tirosina, este proceso consume ATP. 
 Defosforilación: remoción de un grupo ortofosfático mediante una fosfatasa, 
hidrólisis sin consumo de ATP. 
Dependiendo de la enzima 
en cuestión, ésta puede 
estar activa en su forma 
fosforilada o defosforilada. 
Existen enzimas que 
también están moduladas 
por acetilación, metilación, 
etc. 
 
 
Los mecanismos de regulación cambian la actividad enzimática y 
consecuentemente modifican el flujo de una vía metabólica. 
Otros mecanismos de control de flujo es aumentar o reprimir la síntesis de enzimas 
(mecanismo, genético, actúa más lento) y/o degradar enzimas (mecanismo 
irreversible). 
 Las proteínas quinasas y fosfatasas también pueden fosforilar y defosforilar 
los hidratos de carbono y lípidos. 
Isoenzimas 
En un organismo, y aún en una célula, pueden existir proteínas diferentes que 
catalizan la misma reacción. Estas distintas formas moleculares de una enzima se 
denominan isoenzimas. 
La hexoquinasa y la glucoquinasa: si bien ambas enzimascatalizan la reacción de 
transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la glucosa para formar glucosa 6 
fosfato, se encuentran en diferentes órganos (glucoquinasa es exclusiva del 
hígado-9 presentan distinta Km y además tienen mecanismos regulatorios 
diferentes. Por ejemplo, la hexoquinasa tiene como regulador alostérico negativo al 
producto de la reacción glucosa 6 fosfato, mientras la otra isoenzima no. 
La presencia de isoenzimas otroga al organismo gran flexibilidad fisiológica ya que 
cada órgano produce las formas más aptas para sus requerimientos específicos. 
Esto permite por ejemplo, disponer de la glucosa para los órganos esenciales 
cuando la concentración de la misma es baja en sangre (hipoglucemia). La glucosa 
es guardada en el hígado solo cuando hay altas concentraciones en sangre 
(hiperglucemia). 
En el laboratorio, la presencia de isoenzimas es de gran utilidad para el diagnóstico 
de enfermedades relacionadas con daños a diferentes tejidos. 
Consideraciones termodinámicas 
Reacciones reversibles: el equilibrio químico puede revertirse fácilmente variando 
la relación entre los productos y los reactivos. Las enzimas que catalizan las 
reacciones reversibles tienden a actuar con rapidez para restablecer las 
concentraciones del equilibrio y las velocidades netas de esas reacciones son 
reguladas exclusivamente por las concentraciones relativas de los sustratos y los 
productos. 
Dependen de la concentración de reactivo y producto en el medio. Estas enzimas 
por lo general no suelen estar 
reguladas y no son determinantes en 
la velocidad de la vía en cuestión. 
 
 
 
Reacciones irreversibles: la enzima transforma los reactivos a producto y no puede 
volver a generar a partir de los productos los reactivos. Este tipo de enzimas es 
insensible a las concentraciones de reactivos y productos. Se modifica por medio 
de reguladores alostéricos y/o modificación covalente ya que pueden alterar la 
velocidad en un grado significativo. Estas enzimas suelen estar ubicadas 
estratégicamente en las vías metabólicas y por lo general son de las primeras en la 
vía. Existen vías metabólicas con múltiples reacciones irreversibles, mayormente, 
todas ellas regulables y determinantes de la direccionalidad de la ruta. 
 
ESTRUCTURA Y METABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO 
(págs.. 115 a 131) 
Nociones generales de los hidratos de carbono 
Los carbohidratos se componen de átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno en 
proporción aproximada de un átomo de carbono por dos de hidrógeno y uno de 
oxígeno (CH2O). 
Monosacáridos 
Los monosacáridos son azúcares sencillos, por lo general tienen entre tres y siete 
átomos de carbono. 
 
 
 
 
La ribosa y la desoxirribosa son pentosas comunes, o sea azúcares de cinco 
átomos. La glucosa, la fructosa, la galactosa son hexosas porque poseen seis 
carbonos. 
• En la conformación lineal de un monosacárido, todos los carbonos excepto 
uno están unidos a un grupo hidroxilo; el otro carbono forma un doble 
enlace con un átomo de oxígeno, con lo que constituye un grupo carbonilo. 
Si este grupo está en el extremo de la cadena, el monosacárido es un 
aldehído; si está en cualquier otra posición, se trata de una cetona. 
Los azúcares son POLIALCOHOLES con al menos un grupo funcional cetona o 
aldehído. 
La cantidad de grupos hidroxilos polares san a los monosacáridos propiedades 
hidrofílicas. 
La GLUCOSA es el MONOSACÁRIDO más abundantes y tiene suma importancia 
en los procesos biológicos. Durante la fotosíntesis, las plantas y bacterias la 
reproducen a partir de dióxido de carbono y agua la usan como fuente de energía. 
Luego en la respiración celular, las células desdoblan los dobles enlaces (C-H) 
que utilizan en sus actividades. 
Los monosacáridos en solución acuosa se ciclan formando estructuras en anillo. 
En los azúcares ciclados, desaparecen los grupos aldehídos y cetona. 
 
Las estructuras en anillo en algunos casos adoptan la conformación silla como las 
formas piranósicas (5 carbonos) o furanósicas (6 carbonos). 
En la conformación ciclada, aparece un nuevo CARBONO QUIRAL que recibe el 
nombre de CARBONO ANOMÉRICO y corresponde al CARBONO 1 DEL AZÚCAR. 
La disposición del oxhidrilo (OH) en 
torno a este carbono define las 
configuraciones beta y alfa 
• Si el OH en el C1 está 
ARRIBA, es un BETA 
AZÚCAR. 
• Si el OH en el C1 está 
ABAJO, es un ALFA AZÚCAR. 
 
 
Disacáridos 
Un disacárido consiste en la 
unión covalente de dos 
monosacáridos. Esta unión se 
llama ENLACE O-
GLICOSÍDICO y se da entre 
el átomo de CARBONO 1 de 
una molécula y el CARBONO 
4 de otra molécula. 
Los disacáridos son susceptibles de hidrólisis mediada por una enzima. 
• Maltosa: glucosa + glucosa, unión alfa 1,4. 
• Sacarosa: glucosa + fructosa, unión alfa 1, 2. 
• Lactosa: glucosa + galactosa, beta 1,4. 
Polisacáridos 
• HOMOPOLISACÁRIDO: polisacárido compuesto por la repetición del 
mismo monosacárido, por lo general glucosa. 
• HETEROPOLISACÁRIDO: polisacárido compuesto por diferentes 
monosacáridos. 
El almidón es la forma habitual de almacenamiento de carbohidratos en las 
plantas. Es un polímero consistente en subunidades de alfa glucosa. Los enlaces 
son alfa 1,4. El almidón tiene dos formas: 
- Amilosa: molécula más sencilla no ramificada. 
- Amilopectina: molécula ramificada y más frecuente. La ramificación tiene 
lugar a intervalos de 20 a 25 unidades con enlace glicosídico alfa 1,6. 
 
En los seres humanos y otros animales existen enzimas que hidrolizan las uniones 
alfa 1,4 y alfa 1,6 del almidón. 
Los seres humanos no pueden metabolizar la celulosa ya que no poseemos 
enzimas que rompan los enlaces beta 1,4. 
El GLUCÓGENO es la forma en que se almacena la glucosa en los tejidos animales 
(hígado y músculo esquelético). Es un polisacárido muy ramificado y más 
hidrosoluble que el almidón. 
 
 
Algunos carbohidratos modificados y complejos son moléculas 
biológicas importantes 
• La GALACTOSAMINA es un azúcar en que un grupo amino sustituye un 
grupo hidroxilo. Es un componente esencial del cartílago. 
• GLICOPROTEÍNAS: presentes en la cara externa de la membrana 
plasmática formando parte del GLUCOCALIX. Gran parte de las proteínas 
secretadas por las células son glicoproteínas. 
• PROTEOGLICANOS: conforman junto a otras moléculas el tejido conectivo. 
• GLICOLÍPIDOS: de suma importancia para la interacción celular. 
 
 
 
 
METABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO 
La necesidad de un aporte constante de materia y energía de las célula se debe 
a que ella lo requiere para realizar varias de sus funciones, entre las que se 
destacan: 
- La realización de un trabajo mecánico, por ejemplo, la contracción 
muscular y movimientos celulares. 
- El transporte activo de iones y moléculas. 
- Síntesis de moléculas. 
Las vías metabólicas relacionadas con el metabolismo de la glucosa son: 
- Glucólisis 
- Fermentación homoláctica 
- Descarboxilación oxidativa del piruvato 
- Ciclo de Krebs 
- Cadena respiratoria acoplada a la fosforilación oxidativa 
 
Captación celular de la glucosa 
En la membrana plasmática existe EL TRANSPORTADOR ESPECÍFICO PARA LA 
GLUCOSA (GLUT) que permite la incorporación de glucosa sin gasto de energía. 
Tiene una distribución pareja en todo el organismo, pero se encuentra 
mayormente en el SNC y las gónadas. 
Este transportador es bidireccional y por tal motivo es importante que la glucosa 
sea modificada inmediatamente para que no sea expulsada de la célula. Por eso 
la primera reacción de la glucólisis es una fosforilación que transforma a la 
glucosa en glucosa-6 fosfato y así no es reconocida por GLUT. 
Glucólisis 
Es una vía degradativa oxidativa de la glucosa con fines energéticos que ocurre 
en el citoplasma de todas las células en condiciones de saciedad y es estimulada 
por la hormona insulina. Es insensible a la presencia (aerobiosis) o ausencia 
(anaerobiosis) de oxígeno.En este proceso actúan 10 enzimas diferentes que catalizan diez reacciones 
secuenciales: 
• Formación de fructosa 1,6 bifosfato a partir de glucosa. 
• Formación de triosas fosfato (gliceraldehído 3-fosfato y dihidroxiacetona 
fosfato) a partir de fructosa 1,6 bifosfato. 
• Formación de piruvato a partir de gliceraldehído 3-fosfato. 
PRIMERA ETAPA 
• Se consumen dos ATP, uno con la ENZIMA 
HEXOQUINASA/GLUCOQUINASA y después de una reacción de 
isomerización, se emplea el segundo ATP con la ENZIMA 
FOSFOFRUCTOQUINASA 1 (FFK 1), ambas reacciones dan origen a la 
fructosa 1,6 bifosfato. 
• Esta etapa es conocida como la fase preparatoria de la glucólisis. Estos 
dos ATP son el precio que hay que pagar para obtener una molécula como 
la fructosa 1,6 bifosfato. Aquí gracias a una desensibilización de las cargas 
negativas de los grupos fosfato permite mediante una enzima que esta 
hexosa se reparta en dos triosas fosfato. 
SEGUNDA ETAPA 
• Se inicia esta etapa cuando, mediante la ENZIMA ALDOSA, la fructosa 1,6 
bifosfato se divide en dos triosas fosfato (gliceraldehído-3 fosfato y 
dihidroxiacetona fosfato). 
TERCERA ETAPA 
• Etapa caracterizada por la ISOMERIZACIÓN de la dihidroxiacetona fosfato 
a gliceraldehído-3 fosfato (PGAL). Es decir que en esta etapa contamos 
con dos moléculas de PGAL que servirán de sustrato para la formación de 
piruvato, uno por cada uno de ellas. 
• Esta etapa se inicia por una necesidad del NAD+ y Pi para oxidar y 
fosforilar al gliceraldehído-3 fosfato que se transforma en 1,3 
bigliceraldehídofosfato + NADH, la enzima encargada de este procedo es 
la GLICERALDEHÍDO 3-FOSFATO DESHIDROGENASA. 
• La ENZIMA FOSFOGLICERATO QUINASA actúa sobre este compuesto y se 
libera la primer molécula de ATP y más adelante, en una reacción 
catalizada por la ENZIMA PIRUVATO QUINASA, se forma la segunda 
molécula de ATP. 
En la glucólisis, los ATP que quedan como ganancia son formados por 
fosforilación a nivel del sustrato. El balance energético es 2 ATPs y 2 NADH. 
 
FERMENTACIÓN HOMOLÁCTICA 
En anaerobiosis, el NADH generado durante la glucólisis no puede reoxidarse a 
tasas comparables en las mitocondriales y con la finalidad de mantenerse en 
homeostasis, el piruvato es reducido por el NADH para formar lactato, reacción 
catalizada por la ENZIMA LACTATO DESHIDROGENASA. Esta desviación 
metabólica del piruvato mantienen la glucólisis operativa bajo condiciones 
anaeróbicas. Esto es así porque la gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa 
requiere para su funcionamiento a la coenzima NAD+, en su estado oxidado. 
Piruvato deshidrogenasa (descarboxilación oxidativa del piruvato) 
• En presencia de oxígeno, el piruvato es transportado hacia el interior de 
la mitocondria, donde mediante una serie de reacciones, se oxidará 
completamente a CO2, generando en ese proceso equivalente de 
reducción y ATP. 
• Las mitocondrias albergan en su matriz al COMPLEJO MULTIENZIMÁTICO 
DESHIDROGENASA, LAS ENZIMAS DEL CICLO DE KREBS, las enzimas que 
catalizan la oxidación de los ácidos grasos y las enzimas encargadas de la 
síntesis y degradación de los cuerpos cetónicos. 
• En la membrana mitocondrial interna se ubican las enzimas y proteínas 
involucradas en el transporte de electrones y síntesis de ATP. 
• LAS MITOCONDRIAS SON LOS CENTROS DEL METABOLISMO OXIDATIVO 
EN EUCARIONTES. 
El piruvato es reconocido por el complejo multienzimático piruvato 
deshidrogenasa, el complejo utiliza CoA-SH y NAD+, además de una serie de 
moléculas orgánicas relacionadas con las vitaminas del grupo B. Los productos 
de la reacción son Acetil-CoA, CO2 (descarboxilación oxidativa) y NADH. 
 
El Acetil-CoA es una ENCRUCIJADA METABÓLICA, es decir, que en la degradación 
de lípidos y algunos AA también se obtiene Acetil-CoA (vías metabólicas 
independientes de la piruvato deshidrogenasa). 
Ciclo de Krebs, de los ácidos tricarboxílicos o del ácido cítrico 
Del Ciclo de Krebs se obtendrán coenzimas y ATP. 
El Ciclo de Krebs se inicia con la condensación irreversible de las moléculas de 
Acetil-Coa y oxalacetato. Esta reacción es catalizada por la ENZIMA CITRATO 
SINTASA y su producto es el citrato. A partir de aquí, se despliegan una serie de 
reacciones que culminan con la generación de otra molécula de oxalcetato. 
DEL CICLO DE KREBS SE OBTENDRÁN 3 MOLÉCULAS DE NADH, 1 DE FADH2, 1 
ATP Y 2 CO2. Todo esto multiplicado x2. 
 
El ciclo de Krebs es la vía común para la oxidación aeróbica de los sustratos 
energéticos provenientes de distintos metabolitos (CH, lípidos y proteínas), 
condición que convierte a este proceso enzimático en la VÍA DEGRADATIVA más 
importante para la generación de coenzimas reducidas. 
El ciclo de Krebs tiene como función netamente catabólica la oxidación total del 
acetato hasta 2Co2. 
El ciclo de Krebs actúa como una “ROTONDA MOLECULAR” mediante la cual los 
metabolitos pueden ser transformados según las necesidades de la células. 
Mediante Krebs, los carbohidratos pueden ser convertidos en lípidos 
(lipogénesis); algunos aminoácidos en carbohidratos (GLUCONEOGÉNESIS). 
Estas transformaciones ponen en evidencia el rol anabólico. EL CICLO DE KREBS 
ES ANIFBÓLICO. 
 
 
 
 
Cadena de transporte de electrones o cadena respiratoria 
Los 2 NADH de la glucólisis en aerobiosis, los 2 NADH de la descarboxilación 
oxidativa del piruvato y los 6 NADH y los 2 FADH2 generados en el ciclo de Krebs 
(por glucosa) son reoxidados por el sistema multienzimático transportador de 
electrones estableciendo así un flujo de electrones, que son dirigidos hacia el O2 
como aceptor final. 
LOS PRODUCTOS DE ESTE PROCESO SON UNA MOLÉCULA DE AGUA Y UNA 
GRAN CANTIDAD DE ENERGÍA LIBERADA, QUE ES UTILIZADA PARA 
TRANSLOCAR PROTONES DESDE LA MATRIZ HACIA EL ESPACIO 
INTERMEMBRANA MITOCONDRIAL. 
Luego estos protones se disipan a favor del gradiente pasando por la ATP 
sintetasa, y en un mecanismo de rotación molecular genera la unión covalente 
entre un ADP y un Pi obteniéndose así ATP (FOSFORILACIÓN OXIDATIVA). 
La cadena de transporte de electrones es una serie de cuatro complejos a través 
de los cuales pasan los electrones. 
• Los electrones son llevados del Complejo I y II al Complejo III por la 
COENZIMA Q (ubiquinona, único componente no proteico). 
• Del Complejo III al Complejo IV por la PROTEÍNA CITOCROMO C. 
1) Los electrones del NADH mitocondrial son transferidos al FMN, uno de los 
grupos prostéticos de la NADH-Q OXIDORREDUCTASA (Complejo I). 
2) De aquí los electrones se transfieren a otro grupo prostético: el de las 
proteínas hierro-azufre y de aquí pasarán a la Coenzima Q, que también 
recibe electrones de la SUCCINATO-Q REDUCTASA (Complejo II). A este 
complejo pertenece la enzima del Ciclo de Krebs SUCCINATO 
DESHIDROGENASA que genera el FADH2, la cual cede sus electrones a 
proteínas hierro-azufre y de aquí a la coenzima Q para formar QH2. 
3) La función del Complejo III identificado como Q-CITOCROMO C 
OXIDORREDUCTASA es catalizar la transferencia de electrones desde QH2 
al citocromo c oxidado (cyt c). 
4) La etapa final de la cadena transportadora de electrones consiste en la 
oxidación del cyt c reducido y la consiguiente reducción del O2 a dos 
moléculas de H2O. Esta reacción es catalizada por el CITOCROMO C 
OXIDASA, Complejo IV. 
Fosforilación oxidativa 
Este flujo de electrones (proceso altamente exergónico) permite entonces, que 
se acumulen protones en este espacio intermembrana en contra del gradiente. 
Este gradiente electroquímico, también llamado FUERZA PROTÓN-MATRIZ, se 
utiliza para dirigir la síntesis de ATP vía la enzima ATP SINTASA. 
LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES SE ACOPLA A LA FOSFORILACIÓN 
OXIDATIVA. 
El flujo de H+ a favor del gradiente y a través de la ATP SINTASA ocasiona una 
rotación molecular en esta enzima, con la consecuente formación de ATP en la 
matriz mitocondrial (fosforilación oxidativa), según la siguiente reacción:El par de electrones cedidos por el NADH, permite la translocación de 10 
protones, mientras el par de electrones cedidos por el FADH2 solo transloca 6 
protones. 
EN la ATP SINTASA ocurre una rotación por cada 10 protones que retornan a la 
matriz y esto permite generar 3 ATPs, mientras 6 protones generan en la ATP 
SINTASA 2/3 de rotación y esto permite generar 2 ATPs. Este rendimiento 
diferencial entre las coenzimas es consecuencia de que los electrones 
transportados por el FADH2 son energéticamente inferiores a los del NADH. Un 
NADH equivale a 3 ATPs y un FADH2 equivale a 2 ATPs. 
El gradiente de protones también impulsa la incorporación de Pi hacia la matriz 
mitocondrial, mediante un simporte H+/Pi, que es uno de los reactivos de la ATP 
SINTETASA. 
El ATP recién sintetizado debe salir al citosol, para esto hay en la MMI un antiporte 
que mueve ATP fuera de la mitocondria, mientras incorpora ADP hacia la matriz 
mitocondrial. Este ADP es producto de la hidrólisis del ATP que está usando en 
los procesos endergónicos celulares. 
Finalmente, los protones que retornan a la matriz se combinan con el oxígeno, 
reduciendo el mismo a agua. 
 
 
El NADH citosólico liberado durante la reacción catalizada por la 
GLICERALDEHÍDO 3-FOSFATO DESHIDROGENASA debe ser reoxidado para que 
continúe la glucólisis para lo cual debe ser transferido a la mitocondria para su 
oxidación a nivel de la cadena transportadora de electrones. Pero como en NADH 
no puede realizar esta acción, la celula contempló la reducción de un sustrato 
por el NADH en el citoplasma, una vez reducido el sustrato, es transportado hacia 
la matriz mitocondrial por un transportados específico y ya dentro de la 
mitocondria se oxida, logrando simultáneamente una reducción de NAD+ propio 
de la matriz mitocondrial obteniendo NADH. Luego el sustrato es devuelto al 
citoplasma para experimentar de nuevo el mismo ciclo. 
A este sistema de transporte específico se lo conoce como LANZADERA. Para el 
NADH citoplasmático hay dos lanzaderas, una es la DIHIDROXIACETONA 
FOSFATO/GLICEROL-3-FOSFATO que genera dentro de la mitocondria FADH2 y 
la otra es la LANZADERA MALATO/ASPARTATO activa en hígado y corazón, que 
produce NADH. 
De aquí que el NADH citoplasmático pueda rendir 4 o 6 ATPs, dependiendo de la 
lanzadera utilizada. Esto determina que la producción total de ATP sea 36 o 38 
ATP. 
 
• En estado postpandrial tenemos alta concentración de glucosa en sangre 
(hiperglucemia). Esto activa los mecanismos hipoglucemiantes para volver 
la glucemia a valores normales. La HORMONA HIPOGLUCEMIANTE por 
excelencia es la INSULINA cuya función es dar la orden a las células de 
los tejidos insulino dependientes de incorporar y guardar la glucosa dentro 
de la célula. Eventualmente se obtendrá glucógeno a partir de la glucosa 
en hígado y músculo esquelético (GLUCÓGENOGENÉSIS). 
• En estado prepandrial tenemos baja concentración de glucosa en sangre 
(hipoglucemia). Esto activa los mecanismos hiperglucemiantes para volver 
la glucemia a valores normales. La HORMONA HIPERGLUCEMIANTE por 
excelencia es el GLUCAGÓN. Estimula la degradación de glucógeno 
hepático (GLUCOGENÓLISIS), con lo cual inmediatamente se incrementa 
la concentración de glucosa en sangre. 
• Luego de estas reservas y si persiste el ayuno, el organismo busca otra 
vía mediante la cual pueda convertir moléculas no glicosídicas en glucosa 
(gluconeogénesis). Este mecanismo constribuye a mantener los niveles 
normales de glucosa en sangre. 
El PANCREAS es el ENCARGADO de SINTETIZAR y SECRETAR INSULINA y 
GLUCAGÓN. 
METABOLISMO DEL GLUCÓGENO 
 
Glucogenogénesis (HIPERGLUCEMIA – INSULINA) 
Para la síntesis de glucógeno es necesaria la presencia de un oligosacárido de 
glucosas preexistentes o la participación de la PROTEÍNA GLUCOGENINA que 
actúa como un cebador. 
Luego, la ENZIMA GLUCÓGENO SINTETASA es la enzima regulable del proceso, 
une mediante la formación de un enlace 1-4 glucosídico a la glucosa del UDP-
glucosa con una de las glucosas del oligosacárido, lo que desplaza al UDP. 
Repetidas participaciones de esta enzima permiten el crecimiento del glucógeno. 
La UDP-glucosa es una forma activada de la glucosa y se sintetiza a partir de 
glucosa 1-fosfato y UTP en una reacción catalizada por la UDP-
GLUCOSAPIROFOSFORILASA (descubierta por Leloir en 1970). 
Para lograr la ramificación y formar enlaces alfa 1-6 se necesita otra enzima. La 
ramificación tiene lugar después de que cierto número de residuos de glucosa se 
haya unido mediante enlaces alfa -1 por la GLUCÓGENO SINTETASA. 
La ENZIMA RAMIFICANTE transfiere un fragmento terminal de 6 o 7 residuos de 
longitud desde un extremo a un grupo hidroxilo situado en posición 6 de un 
residuo de glucosa del interior del polímero; esta reacción crea dos extremos para 
que continúe la acción de la GLUCÓGENO SINTETASA. 
Las ramificaciones son importantes porque aumentan la solubilidad del glucógeno 
y el número de extremos a partir de los que se puede obtener glucosa 1-fosfato 
mediante la glucogenólisis. Esta vía metabólica está estimulada en saciedad y la 
hormona que promueve la síntesis de glucógeno es la insulina. 
LA GLUCOSA EN LAS CÉLULAS SE GUARDA COMO GLUCÓGENO y no como 
glucosa 6-fosfato fundamentalmente por cuestiones osmóticas. Sin el glucógeno, 
una reserva equivalente de glucosa 6-fosfato atraería tanta agua que habría lisis 
celular. 
Glucogenólisis (HIPOGLUCEMIA – GLUCAGÓN HÍGADO – ADRENALINA 
MÚSCULO ESQUELÉTICO) 
Los principales depósitos de glucógeno en los vertebrados se encuentran en el 
músculo esquelético e hígado. La degradación de estas reservas de glucosa o 
movilización tiene como finalidad suministrar glucosa 6-fosfato. 
La enzima clave de la ruptura del glucógeno es la GLUCÓGENO FOSFORILASA 
que escinde mediante la adición de Pi los enlaces tipo alfa 1-4 para producir 
glucosa 1-fosfato. Esta ruptura se conoce como osforilisis. 
Para romper las ramificaciones, uniones 1-6 alfa, se necesita de la 
GLUCANTRASNFERASA que cataliza dos reacciones: 
1) Tiene actividad de TRANSFERASA, elimina tres residuos de glucosa y lo 
transfiere intactos al extremo de alguna otra glucosa. Esta transferencia 
deja un solo residuo de glucosa unido por enlace glucosídico alfa 1-6. 
2) Este residuo se libera por la actividad glucosidasa de la 
GLUCANTRANSFERASA, lo que da lugar a una molécula libre de glucosa y 
una estructura no ramificada de residuos de glucosa susceptible de ser 
fraccionado por la fosforilasa. 
La glucosa 1-fosfato producida por la FOSFORILASA debe convertirse a glucosa 
6-fosfato para metabolizarse mediante la glucólisis. Esta acción es catalizada por 
la enzima FOSFOGLUCOMUTASA. 
El hígado es el único órgano 
que libera glucosa a sangre 
ya que posee la ENZIMA 
GLUCOSA 6 FOSFATASA 
que remueve el grupo 
fosfato de la glucosa 6-
fosfato. Esto no ocurre en el 
músculo porque no tiene la 
fosfatasa, por lo tanto el 
glucógeno de este órgano 
es para consumo propio. 
La glucosa recién liberada 
es vital durante la actividad 
muscular y los intervalos 
entre comidas para que 
puedan consumirla 
principalmente el SNC y el 
músculo esquelético. 
La degradación del glucógeno está estimulada en ayuno y las hormonas 
implicadas con la adrenalina en el músculo y el glucagón en el hígado. 
Gluconeogénesis 
La glucosa es tan vital para el individuo que si uno no la incorpora con la dieta, 
se sintetiza en nuestro organismo a partir de otras moléculas. 
El SNC necesita de glucosa casi como única fuente de energía. Por consiguiente, 
las células animales deben ser capaces de sintetizar glucosa a partir de otros 
precursores y también de mantener las concentraciones sanguíneas de glucosa 
dentro de límites estrechos. 
Este proceso aparece cuando las reservas de glucosa disminuyen abruptamente 
se inicia la síntesis de glucosa a partir de precursores no glucosídicos. Los 
sustratos no