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CLASE DE REPASO 1er PARCIAL NUMERO ATÓMICO Z Es el número de protones que tiene un elemento químico en su núcleo, como el elemento químico es eléctricamente neutro también se corresponde con el número de electrones. PERIODOS Lineas horizontales que indican el número de órbitas. GRUPO Líneas verticales que indican el número de electrones que hay en la última órbita. A medida que nos acercamos al grupo 7 los elementos serán cada vez más electronegativos. GRUPOS FUNCIONALES Alcohol + alcohol = éter Alcohol + ácido = éster Ácido + ácido = anhídrido PUENTES DE HIDRÓGENO Se forma entre elementos electronegativos (Como O y N). Es una unión cooperativa, un puente favorece la formación de otros. La molécula de agua al estar formada con O que es muy electronegativo atrae los electrones de los átomos de H, lo que hace que los electrones se encuentren mas tiempo cerca del nucleo del O generando un polo negativo, los H quedaran formando un polo positivo. Es un dipolo eléctrico. El polo positivo será el encargado de generar los puentes de H con el O de otra molécula de agua u otra molécula con O ó N. MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS Poseen porciones neutras y porciones con carga, un ejemplo son los AG con la cadena carbonada no polar y el carboxilo terminal polar. BALANCE HÍDRICO DIARIO INGRESOS (ml): • Bebidas: 1400 • Alimentos: 800 • Agua metabólica: 300 (agua fija) EGRESOS (ml): • Orina: 1500 • Perspiración: 850 • Materia fecal: 150 DESHIDRATACIÓN Isotonica: perdida de la misma cantidad de iones que de agua. Hipertonica: perdida de agua y conservación de solutos. Ocurre en sudoración excesiva por calor. Para neutralizar tanta carga + (causada por el Na+, K+, Ca++, Mg++) se produce la hidrolisis de proteínas de los huesos, llamadas osmoles ideogenos (con capacidad de neutralizar), con liberación de sulfatos y carbonatos. Hipotonica: Perdida de solutos y conservación del agua. SIGNO DE PLIEGUE Pellizco en la cara dorsal de la mano entre los metacarpianos 2 y 3, si la piel queda elevada significa que se ha perdido un 5% del agua total que existe en el cuerpo. Consideremos que el agua representa el 60% del peso total, sería el 5% de ese 60%. EJERCICIOS Ejemplo 1: Una solución 0.001 molar de OHNa ¿Cuál es el pH? pOH= -log 0.001M =3 14= 3 + pH pH= 11 La relación entre pH y la concetración de H+ es inversamente proporcional. El aumento de una unidad de pH me diluye 10 veces la concentración de H+, por eso es una representación logarítmica. Ejemplo 2: Glucemia de 90mg/dL para pasar a mM. dL = 100ml 90mg ------------- 100ml X=900mg--------- 1000ml 900mg = 0.9g M= 0.9g/1L = 0.9M = 900mM EPÍMERO Son isómeros que difieren entre sí en la configuración alrededor de un sólo átomo de carbono. Ejemplos: glucosa y galactosa (C4) glucosa y manosa (C2) ANOMERO Carbono quiral (4 sustituyentes diferentes) que se forma con la unión hemiacetálica. Esta unión está dada por un puente de O que se encontraba en la función aldehído o cetona, hay un reordenamiento de los átomos de la molécula sin pérdida de agua. Donde sí tenemos pérdida de agua es en la unión glicosídica ya que se da entre dos grupos OH generándose una unión éter ENANTIOMEROS: SERIES D Y L Son imágenes especulares entre sí. Se trata de la disposición del oxidrilo asimétrico que este más alejado de la función aldehído o la función cetona, al estar a la derecha es D y a la izquierda es L. ISOMEROS ÓPTICOS: DEXTROGIROS (+) Y LEVOGIROS (-) Está relacionada a la desviación de la luz polarizada, de ser desplazada hacia a la derecha son dextrógiros (+) y a la izquierda levógiros (-) MEZCLA RACÉMICA Misma cantidad de glúcidos levógiros como dextrógiros en una solución. DISACARIDOS MALTOSA: 2 alfa-D-glucosa (alfa 1--4) LACTOSA: beta-D-galactosa + alfa-D-glucosa (beta 1—4) SACAROSA: alfa-D-glucosa + beta-D-fructosa la unión junta ambos grupos funcionales, el aldehído de la glucosa + la cetona de la fructosa, por lo tanto puede ser (beta 2—1) si es vista desde la fructosa o (alfa 1—2) desde la glucosa. Al juntar ambos grupos funcionales la sacarosa no tiene poder reductor. ALMIDÓN Es de reserva vegetal. Está formado por amilopectina (80%) y por amilosa (20%). Ambos compuestos son polímeros de glucosa con uniones (alfa 1—4) pero la amilopectina presenta además ramificaciones con uniones (alfa 1—6) GLUCÓGENO Es de reserva animal. Está mucho más ramificado que la amilopectina. Los glúcidos cuentan con un gran poder reductor en medios alcalinos. OXIDACIÓN DE ALDOSAS Oxidación de la glucosa en carbono 1 da ácido glucónico. Es un ácido aldónico Oxidación de la glucosa en carbono 6 da ácido glucurónico. Es un ácido urónico. Oxidación de la glucosa en carbono 1 y 6 da ácido glucárico. Es un ácido sacárido o aldárico. PROTEOGLICANOS Los proteoglicanos son la asociación de GAGS con proteínas, tienen mayor concentración de glúcidos y menor de proteínas. Se encuentran principalmente como componentes estructurales de tejido conectivo, cartílago, hueso, en el ojo, placenta, etc. Cuenta con ácidos urónicos y es una estructura lineal. GLICOPROTEINAS Las glicoproteínas tienen una mayor proporción de proteína, es ramificada o lineal (como la mucina) y puede tener funciones metabólicas. Necesita del DOLICOL para ser sintetizada. GLICOSAMINOGLICANOS (GAGS) Son polímeros lineales de disacáridos generalmente formados por ácidos urónicos y hexosaminas con contenido de sulfatos. DESOXIAZUCARES Tienen ausencia de un OH en alguno de sus C. PUNTO DE FUSIÓN EN LÍPIDOS A menor punto de fusión mayor solubilidad. A mayor numero de carbonos mayor punto de fusión. A mayor insaturación menor punto de fusión (mas importante). LÍPIDOS COMPLEJOS: Fosfolípidos Poseen ácido fosfórico en enlace ester Glicerofosfolípidos Formados por glicerol con dos de sus hidroxilos esterificados por AG y el 3ro por ac fosfórico. Son detergentes con acentuada polaridad. Forman membranas. Fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilinositol Distintos componentes se pueden unir a los OH libres del resto fosfato Esfingofosfolípidos Poseen la molecula esfingol Esfingomielina El fosfolípido mas abundante en el cuerpo (en especial SNC). Formado por esfingol, AG, ac fosfórico y colina CERAMIDA: Esfingol (C2) + AG FOSFORILCOLINA: Colina + ácido fosfórico NANA= ácido acetilneuramínico (ácido siálico) El efecto vasoconstrictor de la adrenalina se debe a que a partir de fosfatidilinositol podemos formar inosiltrifosfato que tiene como efecto la liberación de Ca++. El colesterol libre esta listo para su uso, el colesterol esterificado es almacenado. QM: TAG exógeno. LDL: colesterol esterificado VLDL: TAG de origen endógeno (hepático) HDL: fosfolípidos para esterificación de colesterol. LIPIDOS ESCENCIALES Linoleico y Linolénico AMINOÁCIDOS Esenciales: FER HIZO UN LIO TREMENDO Y VAL LE METIO UN TRIPTOFANO Fenilalanina-histidina-isoleucina-lisina-treonina-valina-leucina-metionina-triptofano Aminoácidos con azufre: metionina y cisteína GLICOLÍPIDOS No poseen grupos fosfato CEREBRÓSIDOS Formados por una ceramida y un monosacárido SULFÁTIDOS Agregado de un grupo con S GLOBÓSIDOS Posee N-acetil- galactosamina GANGLIOSIDOS Unido a la ceramida posee NANA, glucosa y otro monosacárido. Pertenecen a la membrana y son marcadores celulares LIPOPROTEÍNAS Formado por fosfolípidos apoproteínas, TAG y colesterol (esterificado y libre) UNIÓN PEPTÍDICA Es amida, coplanar, hibrido de resonancia y carácter parcial de enlace rígido (doble enlace que se arma y desarma) COMPORTAMIENTO ANFOTÉRICO Capacidad de comportarse como ácido o como base según el medio en el que se encuentra. Básico en medios ácidos y ácido en medios básicos. PUNTO ISOELECTRICO (PI) Si estamos en un pH ácido, el aa actuará como base tomando H+ del medio y quedando concarga +, el punto donde hay un 50% de aa asociado con carga + y 50% sin disociar (ion di polar) es pk1. Si estamos en un pH básico el aa actuará como ácido y liberará H+ al medio quedando como – ya que su grupo imino ahora es amino, el punto donde hay un 50% de aa disociado con carga - y 50% sin disociar (ion di polar) es pk2. El punto isoeléctrico es el punto donde predomina el ión dipolar, se calcula como el promedio de ambos pk. ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA NOC= número, orden y clase de aminoácidos. Esta determinada genéticamente y no se altera bajo ninguna circunstancia, no se pierde con la desnaturalización. Hemoglobina S: una mutación genética provoca un cambio de bases en la subunidad β alterándose la estructura primaria y consecuentemente la capacidad de transporte de O2. Esto es llamado anemia de células falciformes. Talasemia: alteración de la tasa de síntesis de la hemoglobina. Hay una carencia genética en la síntesis de cadenas β. En su reemplazo se sintetizan cadenas δ (Delta) que caracterizan a la Hb2 o cadenas γ (gamma) que caracterizan a la HbF (fetal). El/la talasemico/a tiene anemia por baja cantidad de glóbulos rojos. Recordar que la HbF tiene mayor afinidad por el O2 debido a que fija con menos intensidad al 2,3DPG. ESTRUCTURA SECUNDARIA Es el enrollamiento que la cadena polipeptídica puede tener en el espacio. Participan principalmente puentes de H que se forman entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los enlaces peptídicos de aa cercanos en la cadena, fuerzas de van der Waals y fuerzas eléctricas. Hélice α: Enrollamiento sobre un eje central, la establecen las uniones puente de H intracatenarias. Muy utilizada por proteínas de membrana debido a que cada vuelta de hélice está constituida por 4 aa hidrofóbicos permitiéndole a la proteína insertarse en la membrana. La prolina es un aa incompatible con esta conformación debido a que provoca una torsión de la cadena ya que su Cα no puede rotar. Hoja β plegada: Disposición en zigzag con uniones puentes de H intercatenarios. Triple hélice de colágeno: constituida por unidades denominadas tropocolágeno. Elastina: Posee una sola cadena llegando solo hasta estructura terciaria. Es una proteína fibrosa muy parecida al colágeno, posee alta concentración de prolina y lisina pero baja concentración de hidroxiprolina. La formación de hidroxiprolina se realiza en la MEC, eso significa que sufre alteraciones post traduccionales. NO posee hidroxilisina, es de carácter HIDROFÓBICO. La presencia de prolina altera la estabilidad de las α hélice por lo tanto no las posee. ESTRUCTURA TERCIARIA Puede ser globular o fibrosa. ESTRUCTURA CUATERNARIA Propia de proteínas de transporte como la Hb, se trata de proteínas oligoméricas con varias subunidades. La Hb posee 4 subunidades y c/u transporta un O2 o también un CO2 en su grupo amino terminal. EFECTO BOHR Propiedad de la Hb. Tiene dos factores influenciables que son el pH y la pCO2. El descenso del pH y el aumento de la pCO2 favorecen la liberación de O2. EFECTO COOPERATIVO La ruptura de un puente salino de la Hb favorece la ruptura de los otros puentes con la consecuente liberación del O2. Favorecido por el calor. CARBOXIHEMOGLOBINA Hb que transporta monóxido de carbono. ANHÍDRIDO CARBÓNICO O COMPUESTO CARBOAMINICO Es el transporte que realiza la Hb de CO2 (anhídrido carbónico), fijado en cada extremo amino terminal. METAHEMOGLOBINA Intoxicación que produce que el Fe2+ (ferroso) pase a Fe+3 (férrico) haciendo que el grupo prostético pase de llamarse hematina o ferrihemo el lugar de ferrohemo. Esta es incapaz de transportar O2 por lo que genera cuadros de hipoxia. MIOGLOBINA No posee estructura cuaternaria por poseer una sola cadena. Posee mayor afinidad por el O2 que la Hb. INMUNOGLOBULINA G No posee estructura cuaternaria porque tiene puentes disulfuro que le dan rigidez a la molécula. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS Proteinemia total normal: de 6 a 8g % La principal proteína es la albúmina, considerada proteína pura, la cual está constituida fundamentalmente con aa de la dieta, esto la hace un parámetro dietario, si sus niveles son bajos se debe mejorar el consumo de proteínas. Tiene función de transporte y está muy relacionada con la presión oncótica que es la que mantiene los niveles de agua en sangre. De tener hipoalbuminemia el agua se filtra de los vasos y genera múltiples edemas (líquido en espacio intersticial). CORRIDA ELECTROFORÉTICA Nos permite separar proteínas. Depende de la intensidad de la carga eléctrica y grosor. Más carga y menor grosor dan un desplazamiento más rápido hacia los polos. La albúmina es negativa y ligera (ratoncito) y las Ig son más pesadas. HISTIDINA AA con capacidad buffer a pH corporal, debido al cercano pI con el del pH corporal ENZIMAS Actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción. Las quinasas son transferasas de fosfatos. Las liasas cortan moléculas por mecanismos distintos a hidrolisis. Las ligasas sintetizan. Ej: sintetasas. Zimógeno es un precursor de enzimas. Ej: pepsimogeno/pepsina Las isoenzimas son enzimas que catalizan una misma reacción pero con distinta conformación según el tejido donde se encuentren. Se usan para diagnostico por tener una vida media corta y orígenes celulares muy precisos. En un infarto tenemos un primer aumento de CPK2 hasta las 24h, GOT 48h, LDH con un pico a los 7 días y desaparece a los 15 días. Troponinas aumentan 3h antes de la CPK2, son proteínas musculares pero no enzimas séricas. CPK-1 (también llamada CPK-BB) se encuentra más que todo en el cerebro y los pulmones CPK-2 (también llamada CPK-MB) se encuentra más que todo en el corazón CPK-3 (también llamada CPK-MM) se encuentra más que todo en el músculo esquelético La regulación a nivel genético es llamada inducción y represión. Cuando fosforilamos sitios activos de la enzima estamos haciendo una regulación covalente. Inhibición alosterica es un agregado de ora molécula a la enzima. INHIBICIÓN COMPETITIVA Inhibidor parecido al sustrato. La enzima disminuye su afinidad por el sustrato aumentando su km. INHIBIDOR NO COMPETITIVO Se une a una zona distinta a la activa disminuyendo la vmax de la reacción, sin disminuir el km. BIOMEMBRANAS Leer autoevaluación. La glucosa utiliza cotransporte con sodio (SGLT) con aprovechamiento de la bomba Na-K ATPasa que puede ser contra gradiente como en la porción apical de células del enterocito. Difusión facilitada (GLUT) es a favor del gradiente y la encontramos en el polo sanguíneo del enterocito. El contratransporte mete y saca iones de la misma carga. Miastenia gravis: anticuerpos contra los receptores nicotínicos de la acetil colina Hipercolesterolemia familiar: deficiencia de receptores de LDL. La clatrina es la parte del receptor de LDL que le reconoce. Vasoconstricción cutánea: depende de la liberación de fosfatidilinositon y formación de IP3 con consecuente liberación de Ca++ ACIDOS NUCLEICOS Unión entre nucleótidos es una unión de tipo fosfodiester. El desoxiazucar que forma parte del ADN es β D-2 desoxiribofuranosa. El AMP tiene como enlace interno uno fosfodiester. El ARN heterogéneo es precursor del ARN mensajero. Bases y respectivos nucleosidos: adenina-adenosina / guanina-guanosina / citosina-citidina / uracilo-uridina BASES PURICAS Y PIRIMIDICAS Las pirimidicas tienen 6 átomos y las púricas 9 átomos ya que tiene incluida en su conformación a la pirimidina + el anillo imidazol. La unión β N-glicosidica con la pentosa, en la pirimidina es el N1 y en la purina el N9. NUCLEOSOMA ADN enrollado a través de las histonas lo que permite la mayor compactación. NUMERO ATÓMICO Z PERIODOS GRUPO PUENTES DE HIDRÓGENO MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS BALANCE HÍDRICO DIARIO DESHIDRATACIÓN SIGNO DE PLIEGUE EJERCICIOS EPÍMERO ANOMERO ENANTIOMEROS: SERIES D Y L ISOMEROSÓPTICOS: DEXTROGIROS (+) Y LEVOGIROS (-) MEZCLA RACÉMICA DISACARIDOS ALMIDÓN GLUCÓGENO OXIDACIÓN DE ALDOSAS PROTEOGLICANOS GLICOPROTEINAS GLICOSAMINOGLICANOS (GAGS) DESOXIAZUCARES PUNTO DE FUSIÓN EN LÍPIDOS LÍPIDOS COMPLEJOS: LIPIDOS ESCENCIALES AMINOÁCIDOS UNIÓN PEPTÍDICA PUNTO ISOELECTRICO (PI) ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA EFECTO BOHR EFECTO COOPERATIVO CARBOXIHEMOGLOBINA ANHÍDRIDO CARBÓNICO O COMPUESTO CARBOAMINICO METAHEMOGLOBINA MIOGLOBINA INMUNOGLOBULINA G PROTEÍNAS PLASMÁTICAS CORRIDA ELECTROFORÉTICA HISTIDINA ENZIMAS INHIBICIÓN COMPETITIVA INHIBIDOR NO COMPETITIVO BIOMEMBRANAS ACIDOS NUCLEICOS BASES PURICAS Y PIRIMIDICAS NUCLEOSOMA
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