Logo Studenta

CLASE DE REPASO 1er PARCIAL

¡Estudia con miles de materiales!

Vista previa del material en texto

CLASE DE REPASO 1er PARCIAL 
 
NUMERO ATÓMICO Z 
Es el número de protones que tiene un elemento químico en su núcleo, como el elemento químico 
es eléctricamente neutro también se corresponde con el número de electrones. 
PERIODOS 
Lineas horizontales que indican el número de órbitas. 
GRUPO 
Líneas verticales que indican el número de electrones que hay en la última órbita. 
A medida que nos acercamos al grupo 7 los elementos serán cada vez más electronegativos. 
 
GRUPOS FUNCIONALES 
Alcohol + alcohol = éter 
Alcohol + ácido = éster 
Ácido + ácido = anhídrido 
PUENTES DE HIDRÓGENO 
Se forma entre elementos electronegativos (Como O y N). Es una unión cooperativa, un puente 
favorece la formación de otros. 
La molécula de agua al estar formada con O que es muy electronegativo atrae los electrones de los 
átomos de H, lo que hace que los electrones se encuentren mas tiempo cerca del nucleo del O 
generando un polo negativo, los H quedaran formando un polo positivo. Es un dipolo eléctrico. El 
polo positivo será el encargado de generar los puentes de H con el O de otra molécula de agua u 
otra molécula con O ó N. 
MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS 
Poseen porciones neutras y porciones con carga, un ejemplo son los AG con la cadena carbonada 
no polar y el carboxilo terminal polar. 
BALANCE HÍDRICO DIARIO 
INGRESOS (ml): • Bebidas: 1400 • Alimentos: 800 • Agua metabólica: 300 (agua fija) 
EGRESOS (ml): • Orina: 1500 • Perspiración: 850 • Materia fecal: 150 
DESHIDRATACIÓN 
Isotonica: perdida de la misma cantidad de iones que de agua. 
Hipertonica: perdida de agua y conservación de solutos. Ocurre en sudoración excesiva por calor. 
Para neutralizar tanta carga + (causada por el Na+, K+, Ca++, Mg++) se produce la hidrolisis de 
proteínas de los huesos, llamadas osmoles ideogenos (con capacidad de neutralizar), con 
liberación de sulfatos y carbonatos. 
Hipotonica: Perdida de solutos y conservación del agua. 
SIGNO DE PLIEGUE 
Pellizco en la cara dorsal de la mano entre los metacarpianos 2 y 3, si la piel queda elevada 
significa que se ha perdido un 5% del agua total que existe en el cuerpo. Consideremos que el agua 
representa el 60% del peso total, sería el 5% de ese 60%. 
EJERCICIOS 
Ejemplo 1: Una solución 0.001 molar de OHNa ¿Cuál es el pH? 
pOH= -log 0.001M =3 
14= 3 + pH 
pH= 11 
La relación entre pH y la concetración de H+ es inversamente proporcional. El aumento de una 
unidad de pH me diluye 10 veces la concentración de H+, por eso es una representación 
logarítmica. 
Ejemplo 2: Glucemia de 90mg/dL para pasar a mM. 
dL = 100ml 
90mg ------------- 100ml 
X=900mg--------- 1000ml 
900mg = 0.9g 
M= 0.9g/1L = 0.9M = 900mM 
EPÍMERO 
Son isómeros que difieren entre sí en la configuración alrededor de un sólo átomo de carbono. 
Ejemplos: glucosa y galactosa (C4) glucosa y manosa (C2) 
ANOMERO 
Carbono quiral (4 sustituyentes diferentes) que se forma con la unión hemiacetálica. Esta unión 
está dada por un puente de O que se encontraba en la función aldehído o cetona, hay un 
reordenamiento de los átomos de la molécula sin pérdida de agua. Donde sí tenemos pérdida de 
agua es en la unión glicosídica ya que se da entre dos grupos OH generándose una unión éter 
ENANTIOMEROS: SERIES D Y L 
Son imágenes especulares entre sí. Se trata de la disposición del oxidrilo asimétrico que este más 
alejado de la función aldehído o la función cetona, al estar a la derecha es D y a la izquierda es L. 
ISOMEROS ÓPTICOS: DEXTROGIROS (+) Y LEVOGIROS (-) 
Está relacionada a la desviación de la luz polarizada, de ser desplazada hacia a la derecha son 
dextrógiros (+) y a la izquierda levógiros (-) 
MEZCLA RACÉMICA 
Misma cantidad de glúcidos levógiros como dextrógiros en una solución. 
DISACARIDOS 
MALTOSA: 2 alfa-D-glucosa (alfa 1--4) 
LACTOSA: beta-D-galactosa + alfa-D-glucosa (beta 1—4) 
SACAROSA: alfa-D-glucosa + beta-D-fructosa la unión junta ambos grupos funcionales, el aldehído 
de la glucosa + la cetona de la fructosa, por lo tanto puede ser (beta 2—1) si es vista desde la 
fructosa o (alfa 1—2) desde la glucosa. Al juntar ambos grupos funcionales la sacarosa no tiene 
poder reductor. 
ALMIDÓN 
Es de reserva vegetal. Está formado por amilopectina (80%) y por amilosa (20%). Ambos 
compuestos son polímeros de glucosa con uniones (alfa 1—4) pero la amilopectina presenta 
además ramificaciones con uniones (alfa 1—6) 
GLUCÓGENO 
Es de reserva animal. Está mucho más ramificado que la amilopectina. 
Los glúcidos cuentan con un gran poder reductor en medios alcalinos. 
OXIDACIÓN DE ALDOSAS 
Oxidación de la glucosa en carbono 1 da ácido glucónico. Es un ácido aldónico 
Oxidación de la glucosa en carbono 6 da ácido glucurónico. Es un ácido urónico. 
Oxidación de la glucosa en carbono 1 y 6 da ácido glucárico. Es un ácido sacárido o aldárico. 
PROTEOGLICANOS 
Los proteoglicanos son la asociación de GAGS con proteínas, tienen mayor concentración de 
glúcidos y menor de proteínas. Se encuentran principalmente como componentes estructurales de 
tejido conectivo, cartílago, hueso, en el ojo, placenta, etc. Cuenta con ácidos urónicos y es una 
estructura lineal. 
GLICOPROTEINAS 
Las glicoproteínas tienen una mayor proporción de proteína, es ramificada o lineal (como la 
mucina) y puede tener funciones metabólicas. Necesita del DOLICOL para ser sintetizada. 
GLICOSAMINOGLICANOS (GAGS) 
Son polímeros lineales de disacáridos generalmente formados por ácidos urónicos y hexosaminas 
con contenido de sulfatos. 
DESOXIAZUCARES 
Tienen ausencia de un OH en alguno de sus C. 
PUNTO DE FUSIÓN EN LÍPIDOS 
A menor punto de fusión mayor solubilidad. 
A mayor numero de carbonos mayor punto de fusión. 
A mayor insaturación menor punto de fusión (mas importante). 
LÍPIDOS COMPLEJOS: 
 
Fosfolípidos
Poseen ácido fosfórico en 
enlace ester
Glicerofosfolípidos
Formados por glicerol con dos de 
sus hidroxilos esterificados por AG 
y el 3ro por ac fosfórico. Son 
detergentes con acentuada 
polaridad. Forman membranas.
Fosfatidilcolina, 
fosfatidiletanolamina, 
fosfatidilinositol
Distintos componentes se 
pueden unir a los OH libres del 
resto fosfato
Esfingofosfolípidos
Poseen la molecula esfingol
Esfingomielina
El fosfolípido mas abundante en 
el cuerpo (en especial SNC). 
Formado por esfingol, AG, ac 
fosfórico y colina
 
CERAMIDA: Esfingol (C2) + AG 
FOSFORILCOLINA: Colina + ácido fosfórico 
NANA= ácido acetilneuramínico (ácido siálico) 
El efecto vasoconstrictor de la adrenalina se debe a que a partir de fosfatidilinositol podemos 
formar inosiltrifosfato que tiene como efecto la liberación de Ca++. 
El colesterol libre esta listo para su uso, el colesterol esterificado es almacenado. 
QM: TAG exógeno. 
LDL: colesterol esterificado 
VLDL: TAG de origen endógeno (hepático) 
HDL: fosfolípidos para esterificación de colesterol. 
LIPIDOS ESCENCIALES 
Linoleico y Linolénico 
AMINOÁCIDOS 
Esenciales: FER HIZO UN LIO TREMENDO Y VAL LE METIO UN TRIPTOFANO 
Fenilalanina-histidina-isoleucina-lisina-treonina-valina-leucina-metionina-triptofano 
Aminoácidos con azufre: metionina y cisteína 
GLICOLÍPIDOS
No poseen grupos fosfato
CEREBRÓSIDOS
Formados por una 
ceramida y un 
monosacárido
SULFÁTIDOS
Agregado de un 
grupo con S
GLOBÓSIDOS
Posee N-acetil-
galactosamina
GANGLIOSIDOS
Unido a la ceramida posee NANA, 
glucosa y otro monosacárido. 
Pertenecen a la membrana y son 
marcadores celulares
LIPOPROTEÍNAS
Formado por fosfolípidos 
apoproteínas, TAG y 
colesterol (esterificado y 
libre)
UNIÓN PEPTÍDICA 
Es amida, coplanar, hibrido de resonancia y carácter parcial de enlace rígido (doble enlace que se 
arma y desarma) 
COMPORTAMIENTO ANFOTÉRICO 
Capacidad de comportarse como ácido o como base según el medio en el que se encuentra. Básico 
en medios ácidos y ácido en medios básicos. 
PUNTO ISOELECTRICO (PI) 
Si estamos en un pH ácido, el aa actuará como base tomando H+ del medio y quedando concarga 
+, el punto donde hay un 50% de aa asociado con carga + y 50% sin disociar (ion di polar) es pk1. 
 Si estamos en un pH básico el aa actuará como ácido y liberará H+ al medio quedando como – ya 
que su grupo imino ahora es amino, el punto donde hay un 50% de aa disociado con carga - y 50% 
sin disociar (ion di polar) es pk2. 
El punto isoeléctrico es el punto donde predomina el ión dipolar, se calcula como el promedio de 
ambos pk. 
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA 
NOC= número, orden y clase de aminoácidos. 
Esta determinada genéticamente y no se altera bajo ninguna circunstancia, no se pierde con la 
desnaturalización. 
Hemoglobina S: una mutación genética provoca un cambio de bases en la subunidad β alterándose 
la estructura primaria y consecuentemente la capacidad de transporte de O2. Esto es llamado 
anemia de células falciformes. 
Talasemia: alteración de la tasa de síntesis de la hemoglobina. Hay una carencia genética en la 
síntesis de cadenas β. En su reemplazo se sintetizan cadenas δ (Delta) que caracterizan a la Hb2 o 
cadenas γ (gamma) que caracterizan a la HbF (fetal). El/la talasemico/a tiene anemia por baja 
cantidad de glóbulos rojos. 
Recordar que la HbF tiene mayor afinidad por el O2 debido a que fija con menos intensidad al 
2,3DPG. 
ESTRUCTURA SECUNDARIA 
Es el enrollamiento que la cadena polipeptídica puede tener en el espacio. Participan 
principalmente puentes de H que se forman entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de 
los enlaces peptídicos de aa cercanos en la cadena, fuerzas de van der Waals y fuerzas eléctricas. 
Hélice α: Enrollamiento sobre un eje central, la establecen las uniones puente de H 
intracatenarias. Muy utilizada por proteínas de membrana debido a que cada vuelta de hélice está 
constituida por 4 aa hidrofóbicos permitiéndole a la proteína insertarse en la membrana. 
La prolina es un aa incompatible con esta conformación debido a que provoca una torsión de la 
cadena ya que su Cα no puede rotar. 
Hoja β plegada: Disposición en zigzag con uniones puentes de H intercatenarios. 
Triple hélice de colágeno: constituida por unidades denominadas tropocolágeno. 
Elastina: Posee una sola cadena llegando solo hasta estructura terciaria. Es una proteína fibrosa 
muy parecida al colágeno, posee alta concentración de prolina y lisina pero baja concentración de 
hidroxiprolina. La formación de hidroxiprolina se realiza en la MEC, eso significa que sufre 
alteraciones post traduccionales. NO posee hidroxilisina, es de carácter HIDROFÓBICO. La 
presencia de prolina altera la estabilidad de las α hélice por lo tanto no las posee. 
ESTRUCTURA TERCIARIA 
Puede ser globular o fibrosa. 
ESTRUCTURA CUATERNARIA 
Propia de proteínas de transporte como la Hb, se trata de proteínas oligoméricas con varias 
subunidades. 
La Hb posee 4 subunidades y c/u transporta un O2 o también un CO2 en su grupo amino terminal. 
EFECTO BOHR 
Propiedad de la Hb. Tiene dos factores influenciables que son el pH y la pCO2. El descenso del pH y 
el aumento de la pCO2 favorecen la liberación de O2. 
EFECTO COOPERATIVO 
La ruptura de un puente salino de la Hb favorece la ruptura de los otros puentes con la 
consecuente liberación del O2. Favorecido por el calor. 
CARBOXIHEMOGLOBINA 
Hb que transporta monóxido de carbono. 
ANHÍDRIDO CARBÓNICO O COMPUESTO CARBOAMINICO 
Es el transporte que realiza la Hb de CO2 (anhídrido carbónico), fijado en cada extremo amino 
terminal. 
METAHEMOGLOBINA 
Intoxicación que produce que el Fe2+ (ferroso) pase a Fe+3 (férrico) haciendo que el grupo 
prostético pase de llamarse hematina o ferrihemo el lugar de ferrohemo. Esta es incapaz de 
transportar O2 por lo que genera cuadros de hipoxia. 
MIOGLOBINA 
No posee estructura cuaternaria por poseer una sola cadena. Posee mayor afinidad por el O2 que 
la Hb. 
INMUNOGLOBULINA G 
No posee estructura cuaternaria porque tiene puentes disulfuro que le dan rigidez a la molécula. 
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS 
Proteinemia total normal: de 6 a 8g % 
La principal proteína es la albúmina, considerada proteína pura, la cual está constituida 
fundamentalmente con aa de la dieta, esto la hace un parámetro dietario, si sus niveles son bajos 
se debe mejorar el consumo de proteínas. 
Tiene función de transporte y está muy relacionada con la presión oncótica que es la que 
mantiene los niveles de agua en sangre. De tener hipoalbuminemia el agua se filtra de los vasos y 
genera múltiples edemas (líquido en espacio intersticial). 
CORRIDA ELECTROFORÉTICA 
Nos permite separar proteínas. Depende de la intensidad de la carga eléctrica y grosor. Más carga 
y menor grosor dan un desplazamiento más rápido hacia los polos. La albúmina es negativa y 
ligera (ratoncito) y las Ig son más pesadas. 
HISTIDINA 
AA con capacidad buffer a pH corporal, debido al cercano pI con el del pH corporal 
ENZIMAS 
Actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción. 
Las quinasas son transferasas de fosfatos. 
Las liasas cortan moléculas por mecanismos distintos a hidrolisis. 
Las ligasas sintetizan. Ej: sintetasas. 
Zimógeno es un precursor de enzimas. Ej: pepsimogeno/pepsina 
Las isoenzimas son enzimas que catalizan una misma reacción pero con distinta conformación 
según el tejido donde se encuentren. Se usan para diagnostico por tener una vida media corta y 
orígenes celulares muy precisos. 
En un infarto tenemos un primer aumento de CPK2 hasta las 24h, GOT 48h, LDH con un pico a los 
7 días y desaparece a los 15 días. Troponinas aumentan 3h antes de la CPK2, son proteínas 
musculares pero no enzimas séricas. 
CPK-1 (también llamada CPK-BB) se encuentra más que todo en el cerebro y los pulmones 
CPK-2 (también llamada CPK-MB) se encuentra más que todo en el corazón 
CPK-3 (también llamada CPK-MM) se encuentra más que todo en el músculo esquelético 
La regulación a nivel genético es llamada inducción y represión. 
Cuando fosforilamos sitios activos de la enzima estamos haciendo una regulación covalente. 
Inhibición alosterica es un agregado de ora molécula a la enzima. 
INHIBICIÓN COMPETITIVA 
Inhibidor parecido al sustrato. La enzima disminuye su afinidad por el sustrato aumentando su km. 
INHIBIDOR NO COMPETITIVO 
Se une a una zona distinta a la activa disminuyendo la vmax de la reacción, sin disminuir el km. 
BIOMEMBRANAS 
Leer autoevaluación. 
La glucosa utiliza cotransporte con sodio (SGLT) con aprovechamiento de la bomba Na-K ATPasa 
que puede ser contra gradiente como en la porción apical de células del enterocito. Difusión 
facilitada (GLUT) es a favor del gradiente y la encontramos en el polo sanguíneo del enterocito. 
El contratransporte mete y saca iones de la misma carga. 
Miastenia gravis: anticuerpos contra los receptores nicotínicos de la acetil colina 
Hipercolesterolemia familiar: deficiencia de receptores de LDL. La clatrina es la parte del receptor 
de LDL que le reconoce. 
Vasoconstricción cutánea: depende de la liberación de fosfatidilinositon y formación de IP3 con 
consecuente liberación de Ca++ 
ACIDOS NUCLEICOS 
Unión entre nucleótidos es una unión de tipo fosfodiester. 
El desoxiazucar que forma parte del ADN es β D-2 desoxiribofuranosa. 
El AMP tiene como enlace interno uno fosfodiester. 
El ARN heterogéneo es precursor del ARN mensajero. 
Bases y respectivos nucleosidos: adenina-adenosina / guanina-guanosina / citosina-citidina / 
uracilo-uridina 
BASES PURICAS Y PIRIMIDICAS 
Las pirimidicas tienen 6 átomos y las púricas 9 átomos ya que tiene incluida en su conformación a 
la pirimidina + el anillo imidazol. 
La unión β N-glicosidica con la pentosa, en la pirimidina es el N1 y en la purina el N9. 
NUCLEOSOMA 
ADN enrollado a través de las histonas lo que permite la mayor compactación. 
	NUMERO ATÓMICO Z
	PERIODOS
	GRUPO
	PUENTES DE HIDRÓGENO
	MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS
	BALANCE HÍDRICO DIARIO
	DESHIDRATACIÓN
	SIGNO DE PLIEGUE
	EJERCICIOS
	EPÍMERO
	ANOMERO
	ENANTIOMEROS: SERIES D Y L
	ISOMEROSÓPTICOS: DEXTROGIROS (+) Y LEVOGIROS (-)
	MEZCLA RACÉMICA
	DISACARIDOS
	ALMIDÓN
	GLUCÓGENO
	OXIDACIÓN DE ALDOSAS
	PROTEOGLICANOS
	GLICOPROTEINAS
	GLICOSAMINOGLICANOS (GAGS)
	DESOXIAZUCARES
	PUNTO DE FUSIÓN EN LÍPIDOS
	LÍPIDOS COMPLEJOS:
	LIPIDOS ESCENCIALES
	AMINOÁCIDOS
	UNIÓN PEPTÍDICA
	PUNTO ISOELECTRICO (PI)
	ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
	ESTRUCTURA SECUNDARIA
	ESTRUCTURA TERCIARIA
	ESTRUCTURA CUATERNARIA
	EFECTO BOHR
	EFECTO COOPERATIVO
	CARBOXIHEMOGLOBINA
	ANHÍDRIDO CARBÓNICO O COMPUESTO CARBOAMINICO
	METAHEMOGLOBINA
	MIOGLOBINA
	INMUNOGLOBULINA G
	PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
	CORRIDA ELECTROFORÉTICA
	HISTIDINA
	ENZIMAS
	INHIBICIÓN COMPETITIVA
	INHIBIDOR NO COMPETITIVO
	BIOMEMBRANAS
	ACIDOS NUCLEICOS
	BASES PURICAS Y PIRIMIDICAS
	NUCLEOSOMA

Continuar navegando

Materiales relacionados

81 pag.
10 pag.
APUNTE 4 BIOQUIMICA

User badge image

Luciana Villegas