Biologia de los microorganismos (989)

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D I V E R S I D A D E N A R C H A E A 577
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Chaperoninas: ayuda a las proteínas para 
mantener su forma nativa
En la Sección 4.14 mencionamos una clase de proteínas 
denominadas chaperoninas o chaperonas (proteínas de choque 
térmico), que actúan replegando proteínas parcialmente desna-
turalizadas. Las Archaea hipertermófilas producen tipos espe-
ciales de chaperoninas, que funcionan solo a las temperaturas de 
crecimiento más elevadas. Por ejemplo, en las células de Pyro-
dictium abyssi (Figura 16.26), el complejo proteico denominado 
termosoma es una chaperonina importante. Este complejo 
mantiene a otras proteínas correctamente plegadas y funcio-
nales a alta temperatura, ayudando a las células a sobrevivir, 
incluso a temperaturas por encima de la temperatura máxima 
de crecimiento. Las células de P. abyssi que crecen a una tem-
peratura cercana a su máximo (110 °C) contienen una alta con-
centración de termosomas. Probablemente, como consecuencia 
de ello, estas células se mantienen viables después de un cho-
que térmico, como un tratamiento de una hora en el autoclave 
(121 °C). Se cree que, en las células que han estado sometidas a 
un tratamiento de ese tipo y que se vuelven a situar a su tempe-
ratura óptima, el termosoma (que de por sí es bastante termoes-
table) es capaz de plegar correctamente un número suficiente 
de copias de proteínas esenciales desnaturalizadas como para 
que P. abyssi pueda volver a crecer y a dividirse. Por tanto, gra-
cias a la actividad de las chaperoninas, la temperatura máxima 
a la que muchos hipertermófilos son capaces de sobrevivir es 
mayor que la temperatura máxima a la que pueden crecer. La 
«red de seguridad» formada por la actividad de las chaperoni-
nas probablemente asegura que las células que en la naturaleza 
experimenten una exposición breve a temperaturas por encima 
de su temperatura máxima de crecimiento no mueran a conse-
cuencia de dicha exposición.
Estabilidad del DNA: solutos, girasa inversa 
y proteínas de unión al DNA
¿Cómo se mantiene intacto el DNA a altas temperaturas, evi-
tando su destrucción? A ello pueden contribuir diversos meca-
nismos. Uno de ellos consiste en aumentar la concentración 
con concentraciones más elevadas de solutos disueltos que en 
las soluciones puras probadas en el laboratorio. No obstante, 
si existe vida por encima de 150 °C, debe de ser singular en 
muchos aspectos, ya sea usando una serie de moléculas peque-
ñas nuevas, que no existen en las células que conocemos, ya sea 
desarrollando sistemas especiales de protección que mantengan 
a las moléculas pequeñas en un estado estable que permita su 
funcionalidad bioquímica.
MINIRREVISIÓN
 ¿Dónde se podrían localizar, en la Tierra, los hábitats 
microbianos más cálidos?
 ¿Por qué resulta imposible para los organismos crecer a 200 
o 300 °C?
16.13 Adaptaciones moleculares a la 
vida a altas temperaturas
Como todas las estructuras y funciones celulares son afectadas 
por el calor, los hipertermófilos probablemente hayan desarro-
llado múltiples adaptaciones a las temperaturas excepcional-
mente altas de sus hábitats. Examinaremos aquí brevemente 
algunas adaptaciones empleadas por los hipertermófilos para 
proteger sus proteínas y ácidos nucleicos a elevadas tempera-
turas. 
Plegamiento proteico y termoestabilidad
Como la mayoría de las proteínas se desnaturalizan a alta tem-
peratura, se ha investigado mucho para identificar las propieda-
des de las proteínas termoestables. La termoestabilidad de una 
proteína depende del plegamiento de la propia molécula y no de 
la presencia de algún aminoácido especial. Aunque pueda pare-
cer extraño, la composición en aminoácidos de las proteínas 
termoestables no es especialmente rara, excepto quizás porque 
suelen mostrar una proporción algo mayor de aminoácidos que 
favorecen la estructura secundaria en hélices alfa. De hecho, en 
muchas enzimas de los hipertermófilos las principales caracte-
rísticas estructurales en la conformación primaria y secunda-
ria ( Sección 4.14) son iguales que en las enzimas homólogas 
termolábiles de organismos que crecen mejor a temperaturas 
mucho más bajas. 
Las proteínas termoestables muestran normalmente algu-
nas características estructurales que probablemente mejoren 
su termoestabilidad. Por ejemplo, núcleos muy hidrofóbicos, 
que disminuyen la tendencia de una proteína a desplegarse en 
un ambiente con alta concentración de iones, o más interac-
ciones iónicas en la superficie de la proteína, lo que también la 
ayuda a mantenerse intacta y a contrarrestar la tendencia al ple-
gamiento. A fin de cuentas, el plegamiento de una proteína es 
lo que más influye en su termoestabilidad, y es probable que la 
presencia en la superficie de la proteína de puentes salinos, que 
son enlaces iónicos no covalentes, tengan un peso importante 
en el mantenimiento de la estructura activa biológicamente. 
Con todo, y como hemos mencionado previamente, muchos de 
estos cambios son posibles con tan solo cambios mínimos en la 
estructura primaria (la secuencia de aminoácidos), como puede 
verse al comparar versiones termoestables y termolábiles de una 
misma proteína.
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Figura 16.26 Pyrodictium abyssi, microfotografía con el microscopio
electrónico de barrido. Pyrodictium se ha estudiado como modelo de 
estabilidad macromolecular a altas temperaturas. Las células están 
aglomeradas por medio de una matriz glicoproteica que las mantiene unidas.
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