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hidrólisis del GTP proporciona la energía necesaria para
impulsar el proceso. Asociado a la membrana del RE, existe
un complejo multiproteico denominado translocón (Fig. 26-
2). Está formado por varias proteínas que se disponen forman-
do un poro que atraviesa la membrana del RE. En reposo, el
translocón se mantiene cerrado por uno de sus componentes,
la proteína Sec61α. Cuando el complejo formado por el ribo-
soma-péptido señal-PRS se une al receptor de PRS y al trans-
locón, se hidrolizan dos GTP, ocurre la separación de la PRS
del péptido señal, la separación del receptor de la PRS del
translocón y la apertura del translocón (Fig. 26-2). Sin embar-
go, el péptido naciente unido al ribosoma por su parte cito-
plasmática, permanece también asociado al translocón por el
interior del poro. La energía de hidrólisis liberada impulsa la
transferencia del péptido señal por el canal. La PRS y su
receptor se reciclan para iniciar la interacción con otras cade-
nas nacientes. Este mecanismo de reciclaje se conoce como
ciclo de la PRS. Cuando el péptido señal y unos 30 residuos
más se introducen por el poro del translocón se reanuda la tra-
ducción, que se completará en el seno del complejo, sin que el
polipéptido creciente se separe del translocón. 
En la cara luminal del RE e interaccionando con el translo-
cón se encuentra la peptidasa de la señal, que reconoce y corta
el péptido señal (de forma cotraduccional). Inmediatamente,
éste es degradado hasta aminoácidos en el lumen del RE. El
sitio de corte de las proteínas importadas al RE viene precedi-
do en –1 y –3 por aminoácidos pequeños y sin carga. Al termi-
nar la síntesis de la proteína, el ribosoma se disocia y el com-
plejo de traducción se desorganiza (ciclo del ribosoma, véase el
Cap. 21). 
Translocación postraduccional
Algunas proteínas eucarióticas son dirigidas al RE de forma
postraduccional, es decir, una vez terminada la síntesis en el
citoplasma. El proceso se verifica, como en el caso anterior,
a través del translocón. Puesto que el poro del translocón
tiene un diámetro mucho menor que el de los poros peroxi-
sómicos o nucleares, las proteínas no pueden atravesarlo en
forma globular plegada y deben hacerlo en forma desplega-
da. Así, la principal diferencia con la inserción cotraduccio-
nal es que son necesarias proteínas que mantengan al poli-
péptido naciente en una conformación desplegada (Fig.
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Figura 26-2. Translocación cotraduccional de proteínas de la ruta secretora al RE. El polipéptido emergente del ribosoma es reco-
nocido por la PRS, que interacciona con él a través de P54. La traducción se detiene. El receptor de la PRS (en la membrana del RE)
sirve de anclaje al complejo y la unión promueve la hidrólisis de dos GTP y la apertura del poro del translocón. El polipéptido se inser-
ta por el translocón, a la vez que se reanuda la traducción. En algunos casos, la peptidasa señal del lumen del RE digiere el péptido
señal. Dos ciclos de reciclaje se establecen en este proceso: por un lado, el de la PRS y, por otro, el del ribosoma. (PRS: partícula de
reconocimiento de la señal; R-PRS: receptor de la PRS o proteína de anclaje; scRNA7S: RNA citosólico pequeño.)
P9 P14
P72P68
P19
P54
Citosol
NH2
COOHTranslocón
β γTR
AM Sec 61
ARNm 5’
Polipéptido GTP
Ciclo de la PRS
P9 P14
P72
P54
P19
P68PRS
ARN7S
GTP
GDP
P54
P72P68
P19
P14P9
Peptidasa
señal
α
GTPR-PRS
Lumen del RE
α GDP
Ciclo del ribosoma
ARNm 5’ 3’
40S
60S
3’
β α
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