Bioquimica Animal Tomo I - Mohar Hernandez, Feliberto

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Edición y corrección: Marianela R amón Corría
Diseño int erior y de cubierta: Frank Herrera García
Diagramación: Israel de Jesús Zaldívar Pedroso
Primera edición: Editorial Félix Varela, 1990
Segunda edición: Editorial F élix Varela, 2007
© Fel iberto Mohar Hernández, 2007
© Sobre l a presente edición:
Editorial Félix Varela, 2007
ISBN 978-959-07-0488-8 OC
978-959-07-0489-5 Tomo I
Editorial Félix Varela
Calle A, No. 703
e/ 29 y Zapata,
Vedado, Ciudad de La Habana, Cuba.
II I
ÍNDICE
Prólogo / IX
Capítulo 1. INTRO DUCCIÓ N / 1
1.1. Origen de la vida / 1
1.2. Ecosistemas / 4
1.3. Constitución bioquímica de los organismos vivos / 7
1.4. El agua y los líquidos corporales / 11
1.4.1. Distribución del agua en el organismo / 14
1.4.2. Circulación del agua / 14
1.4.3. Funciones fisiológicas del agua / 16
Capítulo 2. AMINO ÁCIDO S, PÉPTIDO S Y PRO TEÍNAS / 18
2.1. Introducción / 18
2.2. Aminoácidos / 19
2.2.1. Propiedades anfotéricas de los aminoácidos / 22
2.3. Péptidos / 26
2.4. Proteínas / 27
2.4.1. Propiedades generales / 27
2.4.2. Estructura proteica / 29
2.4.3. Clasificación / 36
2.4.4. Proteínas plasmáticas / 39
2.4.5. Hemoglobina y otros cromoprótidos / 41
Capítulo 3. ÁCIDO S NUCLEICO S / 48
3.1. Introducción / 48
3.2. Nucleótidos / 49
3.3. Estructura de los ácidos nucleicos / 54
Capítulo 4. GLÚCIDO S / 58
4.1. Introducción / 58
4.2. Monoglúcidos / 59
IV
4.2.1. Estructura / 59
4.2.2. Fórmula cíclica de los monoglúcidos / 62
4.3. Oligosacáridos. Diglúcidos / 67
4.4. Polisacáridos / 68
4.4.1. Almidón / 68
4.4.2. Glucógeno / 69
4.4.3. Celulosa / 71
4.5. Heterósidos / 71
Capítulo 5. LÍPIDOS / 73
5.1. Introducción / 73
5.2. Ácidos grasos / 74
5.3. Glicéridos / 76
5.4. Fosfolípidos / 78
5.5. Glucolípidos / 83
5.6. Terpenos / 83
5.7. Esteroles / 85
Capítulo 6. ENZIMAS / 88
6.1. Introducción / 88
6.2. Mecanismo de la acción enzimática / 91
6.3. Factores que actúan sobre la actividad enzimática / 93
6.3.1. Concentración / 93
6.3.2. pH / 95
6.3.3. Temperatura / 95
6.4. Modificaciones de la actividad enzimática / 96
6.4.1. Activadores metálicos / 96
6.4.2. Inhibidores competitivos / 97
6.4.3. Inhibidores no competitivos / 98
6.4.4. Modificadores alostéricos / 99
6.4.5. Enzimas activadoras e inactivadoras / 99
6.5. Papel de las enzimas en la regulación del metabolismo / 100
6.6. Clasificación / 101
6.6.1. Oxidorreductasas / 102
6.6.2. Transferasas / 112
6.6.3. Hidrolasas / 115
V
6.6.4. Liasas / 116
6.6.5. Isomerasas / 117
6.6.6. Ligasas o sintetasas / 117
Capítulo 7. VITAMINAS / 118
7.1. Introducción / 118
7.2. Retinol o vitamina A / 121
7.2.1. Metabolismo / 122
7.2.2. Actividad biológica / 123
7.3. Tocoferol o vitamina E / 126
7.3.1. Metabolismo / 127
7.3.2. Actividad biológica / 128
7.4. Calciferol o vitamina D / 129
7.4.1. Metabolismo / 130
7.4.2. Actividad biológica / 131
7.5. Metil naftoquinona o vitamina K / 132
7.5.1. Actividad biológica / 133
7.6. Ácido lipóico / 134
7.7. T iamina o vitamina B
1
 / 134
7.7.1. Actividad biológica / 135
7.8. Riboflavina o vitamina B
2
 / 136
7.8.1. Actividad biológica / 136
7.9. Ácido pantoténico / 137
7.9.1. Actividad biológica / 137
7.10. Ácido nicotínico y nicotinamida / 138
7.10.1. Actividad biológica / 139
7. 11. Piridoxina, piridoxal o vitamina B
6
 / 139
7.11.1. Actividad biológica / 140
7.12. Biotina / 141
7.13. Ácido p-aminobenzóico (PABA) / 141
7.14. Mesoinositol / 142
7.15. Colina y carnitina / 142
7.16. Ácido fólico / 143
7.16.1. Actividad biológica / 144
VI
7.17. Cobalamina o vitamina B
12
 / 145
7.17.1. Actividad biológica / 146
7.18. Ácido ascórbico o vitamina C / 148
7.18.1. Actividad biológica / 148
Capítulo 8. EL METABO LISMO / 150
8.1. Introducción / 150
8.2. Flujo de información / 152
8.3. Flujo de energía y sustancia / 155
8.3.1. Termodinámica y energía libre / 155
8.3.2. Enlaces de alta energía / 158
8.3.3. G de las reacciones de oxidación-reducción / 162
8.3.4. Ciclo de la energía en la naturaleza / 163
8.3.5. Energía bruta y energía metabolizable / 166
8.4. La cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa / 168
8.4.1. Introducción / 168
8.4.2. Organización de la cadena respiratoria / 169
8.4.3. Fosforilación oxidativa / 172
8.4.4. El estrés oxidativo / 175
8.5. Objetivos generales del metabolismo / 178
8.6. Regulación del metabolismo / 181
8.6.1. Regulación bioquímica celular / 181
8.6.2. Regulación hormonal / 182
8.6.3. Regulación nerviosa / 185
Capítulo 9. METABO LISMO DE LO S GLÚCIDO S / 187
9.1. Introducción / 187
9.2. Digestión y absorción de los glúcidos / 188
9.3. Glucogenogénesis / 191
9.4. Glucogenólisis / 195
9.5. Regulación de la glucogenogénesis y la glucogenólisis / 198
9.6. Glucólisis / 200
9.6.1. Introducción / 200
9.6.2. Vía de Embden-Meyerhof / 201
9.6.3. Producción de ácido láctico. Glucólisis anaerobia / 207
VII
9.6.4. Descarboxilación del ácido pirúvico a acetil CoA.
Glucólisis aerobia / 210
9.7. Ciclo de Krebs / 211
9.7.1. Introducción / 211
9.7.2. Principales reacciones del ciclo de Krebs / 213
9.7.3. Significación del ciclo de Krebs / 218
9.8. Gluconeogénesis / 220
9.9. Vía oxidativa colateral de la glucosa / 224
9.10. Regulación del metabolismo de los glúcidos / 227
Capítulo 10. METABO LISMO DE LO S LÍPIDO S / 228
10.1. Introducción / 228
10.2. Grasas en el tejido adiposo / 230
10.3. Grasa en los demás tejidos / 232
10.4. Hígado y metabolismo graso / 232
10.5. Metabolismo de la glicerina / 234
10.6. Metabolismo de los ácidos grasos / 235
10.6.1. Beta oxidación / 235
10.6.2. Origen y degradación de los cuerpos cetónicos / 238
10.6.3. Síntesis de los ácidos grasos / 244
10.7. Metabolismo del colesterol / 248
10.7.1. Colesterol de la dieta / 248
10.7.2. Biosíntesis del colesterol / 251
10.7.3. Circulación del colesterol / 252
10.7.4. Regulación del metabolismo del colesterol / 253
10.7.5. Hipercolesterolemia / 254
10.8. Metabolismo de los fosfolípidos / 255
10.9. Regulación del metabolismo de los lípidos / 256
Capítulo 11. METABO LISMO DE PRO TEÍNAS
Y AMINO ÁCIDO S / 257
11.1. Biosíntesis proteica / 257
11.1.1. Ácidos nucleicos en la síntesis proteica / 258
11.1.2. Mecanismo de la síntesis proteica / 260
11.1.3. Regulación de la síntesis proteica / 265
11.1.4. Los sistemas metabólicos y la biotecnología / 270
VIII
11.2. Digestión proteica / 276
11.3. Transaminación / 278
11.4. Desaminación oxidativa / 279
11.5. Descarboxilación / 282
11.6. Ciclo de la urea o ciclo de Krebs-Henseleit / 283
11.7. Metabolismo de la creatina / 287
11.8. Metabolismo de las bases púricas y pirimídicas / 289
11.8.1. Biosíntesis de las purinas / 289
11.8.2. Catabolismo de las bases púricas / 291
11.8.3. Síntesis de las bases pirimídicas / 292
1.8.4. Catabolismo de las bases pirimídicas / 294
11.9. Metabolismo de las porfirinas / 296
11.9.1. Síntesis / 296
11.9.2. Excreción. Formación de los pigmentos biliares / 297
11.10. Metabolismo particular de los aminoácidos / 300
11.10.1. Metabolismo de la glicina o glicocola / 300
11.10.2. Metabolismo de la alanina / 302
11.10.3. Metabolismo de la serina / 302
11.10.4. Metabolismo de la treonina / 303
11.10.5. Metabolismo de la valina, leucina e isoleucina / 303
11.10.6. Metabolismo de la metionina / 304
11.10.7. Metabolismo de la cisteína / 306
11.10.8. Metabolismo de la lisina / 307
11.10.9. Metabolismo de la arginina / 308
11.10.10. Metabolismo del ácido aspártico / 308
11.10.11. Metabolismo del ácido glutámico / 309
Capítulo 12. INTEGRACIÓ N METABÓ LICA / 311
12.1. Integración del metabolismo / 311
12.2. Crecimiento y reproducción de los sistemas metabólicos / 321
12.3. Sistemas metabólicos y la producción animal / 324
12.4. Aditivos y promotores del crecimiento / 326
12.5. Contaminantes producidos por el metabolismo animal / 329
IX
PRÓLOGO
En esta ocasión presentamos la segunda edición de Bioquímica Animal com-
pletamente revisado y actualizado, con una clara orientación metodológica so-
bre el proceso de enseñanza y aprendizaje de esta materia.
La enseñanza de la bioquímicaen las carreras biológicas, tales como Biología,
Medicina, Veterinaria, Agronomía y otras, constituye un problema no resuelto,
pues se presentan limitaciones en la in tegración de los conocimientos de esta
ciencia, existen deficientes criterios sobre la relación de los organismos vivos
con el medio ambiente dentro de los ecosistemas y falta de generalización de
los conceptos que junto a la baja motivación por la disciplina, que en ocasiones
se p resenta, no perm iten la formación de un pensamiento científico só lido.
Adem ás, el avance de est a mater ia en los últ imos añ os y el desar rollo de la
biotecnología constituyen un reto cada vez mayor, por cuanto se mantiene una
tendencia creciente en la formación de nuevos conceptos que deben ser inte-
grados al sistema de conocimientos.
Por otra parte, en el desarrollo histórico de las ciencias biológicas, durante va-
rias generaciones, estas materias han creado en los estudiantes un pensamiento
morfológico y funcional. Es decir, la biología, botánica, anatomía, fisiología, pa-
tología y otras disciplinas estudian los fenómenos biológicos a partir de sus obje-
tos particulares, pero siempre en el plano morfofisiológico (normal o patológico);
mientras que el objeto de la bioquímica está a nivel de las biomoléculas, donde
las posibilidades de visualizar las estructuras o los modelos son más difíciles.
Podemos ver y comprender un organismo vivo, sus tejidos, un órgano, inclusive
la célula con sus partes y estructuras: la membrana, mitocondrias, etc., pero
cuando intentamos p asar a un plano más profundo entramo s en el área de las
biomoléculas con lo cual cambia el objeto en las posibilidades de análisis y com-
prensión por parte del estudiante.
Cuánta dificultad para comprender que una membrana celular está formada sola-
mente por biomoléculas (proteínas, fosfolípidos, colesterol, etc.) las cuales deter-
minan sus propiedades y funciones, sin caer en una posición reduccionista extrema.
X
Todos sabemos que la A, G, C y T identifican a la adenina, guanin a, citosina y
timina respectivamente, bases del código genético del DNA, pero realmente
solo son letras usadas como símbolos. Inclusive los modelos utilizados para re-
presentar las estructuras reales de estas bases están muy lejos de la realidad.
Por ello la relación AT y CG, pilar del flujo de información y base de la vida, es
aceptada, pero muy difícil de valorar en su más profundo alcance.
Por lo tanto, nos enfrentamos a un problema pedagógico concreto:
Existen dificultades didácticas y metodológicas en la enseñanza de la bioquímica
en las carreras biológicas que no permiten la consolidación del proceso de apren-
dizaje de esta ciencia.
De manera general los libros de bioquímica no abordan este problema pedagógi-
co sino que se limitan a ofrecer los contenidos de esta ciencia desde el punto de
vista de su desarrollo científico.
En este trabajo, después de más de 30 años de actividad docente en esta área y
algunas experiencias pedagógicas ensayadas, consideramos que una posible hi-
pótesis alternativa sería:
La organización de los contenidos de la bioquímica en las carreras biológicas, a
partir de considerar a los organismos vivos como sistemas metabólicos en rela-
ción con el medio ambiente, permite un mejor aprovechamiento docente y la
formación de un pensamiento científico más sólido.
Así, en esta segunda edición nos proponemos exponer los principios de la orga-
nización de los contenidos de Bioquímica a partir de considerar los organismos
vivos como sistemas metabólicos, estableciendo sus componentes, principios
rectores, funciones o invariantes de función con sus núcleos de conocimientos y
su relación con el medio ambiente. Con esta concepción se incluyen en el texto,
después de algunos capítulos sobre aspectos generales de la bioquímica, los
conceptos de flujo de información y flujo de energía y sustancia, los principales
objetivos o funciones de los sistemas metabólicos y los núcleos de conocimien-
tos que deben guiar todo el estudio de la bioquímica.
Se presentan también algunas reflexiones sobre los sistem as metabólicos y la
biotecnología desde una concepción bioética y de protección a la naturaleza,
asumiendo las relaciones de la producción animal den tro de un marco de
sostenibilidad.
Por último, quedar íamos muy agradecidos de las observaciones que quieran
hacer llegar.
EL AUTOR
1
Capítulo 1
INTRODUCCIÓN
1.1. Origen de la vida
Es imprescin dible ant es de com enzar el estudio detallado de los elemen tos
que constituyen los organismos viv os, dedicar algunos párrafos al origen de
la vida porque en def init iva, es e l objeto de nuestro est udio. Claro está, sin
pret ender profun dizar en est e aspecto, pues no está dentro de los objet ivos
de nuest ro texto. Por tanto, solo se referirán los asp ectos más signif icativos
que durante millones de años han ocurrido y que han dado lugar al surgimien-
to y desarrollo de la vida en nuest ro planeta y su poster ior evolución hasta
llegar al hombre, máxima expresión del proceso del desarrollo y evolución de
la materia.
Según los dato s que posee la ciencia en la actualidad la vida surgió en nuestro
planeta hace aproximadamente unos 3 500 millones de años, en las postrimerías
de las eras precambrianas arcaica y proterozoica. Las formas primitivas eran
microscópicos glóbulos acelulares que se nutrían absorbiendo a través de la su-
perficie las sustancias disueltas en el agua.
La exp licación científ ica acerca del o rigen de la vida, acept ada univ ersal-
men te se debe a l científico A. I. Oparin, quien dem ostró có mo a par tir de
sustan cias ino rgán icas se originaron comp uest os o rgán icos de los cuales
surgieron formas más co mplejas, llamadas gotas co acervada s, que con du-
jeron a la vida co mo t al. Este aut or p lan tea que a partir de las fuen tes de
carbon o in orgánico se crearon los hidrocarburo s pr imar ios, de los cuales
2
pro vino más tarde la gran v ariedad de co mpuestos de cadenas carbonadas.
Por o tra parte, en las capas super iores de la atmósfera, el nitrógeno en con-
tacto con el h idrógeno o riginó el amoniaco (NH
3
). Esta atmósfera contenía
grandes can tidades de v apor de agua sup ercalent ada y carecía de O
2
 pues
est e surgió posteriormente producto de la actividad de los ser es viv os.
A partir de estos productos comienza entonces la formación de un a innume-
rable cantidad de compuestos entre los que se encuentran alcoholes, aldehídos,
cet onas, ácidos orgán icos, aminas, amidas, e tc., que se co ncen traro n en el
océano primitivo que se formó a partir de la condensació n del vapor de agua
atmo sférico, al disminuir gradualm ente la temperatura de la T ierra. A causa
de la interrelación de todos estos compuest os se formaron aminoácidos, pe-
queños pépt idos, glúcidos, lípidos y ot ros producto s de carácter orgánico,
todav ía muy simples pero que poco a poco se irían haciendo más comp lejos
hasta con stituir una etap a superior en el desarrollo de la materia.
Estos productos orgánicos formaban soluciones coloidales con el agua crean-
do p artículas hidró filas que fueron aglo merándo se y formando los prim eros
coacervado s: sedimento s fluidos ricos en sustan cias coloidales. Más tarde o
más tempran o los coacervados se fragmen taban; algunos de est os fragmen-
tos eran asimilados por o tros, por lo que iban creciendo (Figura 1.1).
Otros autores, entr e los que se en cuentr a Fox y co laboradores señalaron la
po sibilidad del surgimiento de p art ículas p or est a v ía a las que llamó
micro esferas p roteinoides con propiedades semejant es a células muy p rimi-
tivas.
La fo rmación de una membrana más o menos marcada es un signo de mayor
complejidad en estas estructuras.
A p artir de estos elem entos rudiment arios, en un constante crecimient o y
selección nat ural, se manifest aron las formas incipient es de la vida, que por
evolución crearon formas más complejas. Todo este proceso que hemos bos-
quejado en unas líneas se realizódurante de millones de añ os.
La formación de pép tidos fue, sin duda, un paso de gran significación, p ues
son los que dan el se llo de complejidad a la vida, aunque hay que señalar que
las propiedades del protoplasma no pueden explicarse por la de un solo com-
puesto y sí por inter relación de t odos sus compo nentes.
Las form as de vida microscó picas dieron lugar a est ructuras m ás evolucio-
nadas, a p artir de las cuales surgiero n las células pr imit ivas con cap acidad
fotosintética. Debido a esto al final de la era proterozoica estaba la atmósfera
3
depurada p or completo de gas carbónico y rica en O
2
 p or lo que pudieron
surgir nuevas formas, sobre t odo de vida aerobia y posteriormente la animal,
que en su inmenso proceso evolutivo h a devenido en e l hombre actual (Figu-
ra 1 .2).
Figura 1.1. Origen de la vida.
Es necesario destacar que la enorme complejidad de la vida, desde su origen
hasta el momento, t iene lugar a partir de compuestos simples tales como
aminoácidos, glúcidos, lípidos, vitaminas, bases púricas y pirimidínicas, mine-
rales y agua, los que en su interrelación crean la gran diversidad de formas que
la vida presenta.
4
Figura 1.2. Cambios en la atmósfera de la Tierra con relación a la concentración de O2.
Los fenómenos que o curren en la vida actual son product o del alto grado de
desarrollo alcanzado. Es de señalar, por ejemplo, que una bacteria, Escherichia
coli, posee unas tres mil proteínas diferentes, mientras que un organismo huma-
no puede contener cientos de miles y esa mayor complejidad presenta como base
común compuestos más simples, idénticos, lo que demuestra que todos provie-
nen del mismo antepasado.
1.2. Ecosistemas
Los ecosistemas son sistemas representados por organismos vivos, el medio y las
relaciones entre ellos. Se clasifican en acuáticos y en aéreos o terrestres según el
medio en el que viven los organismos.
Los pro blem as fundament ales de los organism os v ivos en los ecosistemas
acuáticos son e l abastecimiento de oxígeno (O
2
) y la disminución de la luz
solar a medida que aument a la profundidad del agua en que viv en; m ient ras
que en los medios aéreo s o t errestres son la escasez del agua y la o btención
de nutr ientes.
El flujo de información y el flujo de sustancia y energía sostienen la organización
del ecosistema en el cual existe un grupo de organismos que interactúan, trans-
%
 d
e 
O
 e
n 
la
 a
tm
ós
fe
ra
2
Miles de 
millones de años
20
10
1 2 3 4 5
Formación de 
los océanos 
y continentes
Primeras 
células 
vivientes
Primeras 
células 
fotosin-
téticas
Desarrollo 
de células 
liberadoras 
de O2
Inicio de la 
respiración 
aerobia
Origen de 
células 
eucariotas
Primeras plantas
y animales 
multicelulares
Primeros 
vertebrados
Presente
5
forman y transmiten energía y compuestos químicos, según la cadena trófica o
alimentaria del ecosistema. 
Así, se presentan innumerables relaciones de interdependencia e interconexiones
entre los organismos vivos del sistema y los factores medio ambientales, algunos
tienen miles de millones de años de existencia.
En el ecosistema hay básicamente dos fuentes de energía : la autótrofa y la
heterótrofa. La producción autótrofa de materia orgánica, rica en energía, se
lleva a cabo por las plantas verdes en presencia de luz solar mediante la fotosín-
tesis y la fuente de energía heterótrofa es aquella en que la energía química se
aporta como materia orgánica, la cual se origina de la producción primaria de
un autótrofo.
Por ejemplo, el ecosistema mundial de la T ierra se formó hace unos 4000 millo-
nes de años en el cual después de un largo periodo de ev olución química, un
grupo de moléculas orgánicas, presentes en el océano primitivo, comenzaron a
establecer asociaciones estables entre sí que poco a poco confluyeron en estruc-
turas más complejas, muy primitivas, pero con la capacidad de intercambiar
información, sustancia y energía con el medio.
Las asociaciones mo leculares formaron células, estas a su vez los organismos
primitivos y finalmente los vegetales y animales de los complejos ecosistemas
actuales. Por lo tanto, los organismos vivos actuales son el resultado de la evo-
lución biológica de millones de años, pertenecientes a eco sistemas biológicos
naturales e interdependientes, es decir, los animales carnívoros de los herbívo-
ros, los herbívoros de los vegetales, los vegetales del sol. En resumen, el ecosistema
representa cadenas alimentarias muy interconectadas, desde las algas al hombre,
sometidas a relaciones climáticas y ecológicas cambiantes; los ejemplos serían
interminables: relaciones entre los continentes y las islas, los océanos, mares y
ríos, los bosques y llanuras.
Cuando se estudian las especies actuales no percibimos totalmente este complejo
proceso evolutivo y se ven casi de forma perfecta. De manera que se establece
una serie de hipótesis sobre su desarrollo sin poder valorar, a veces, sus relacio-
nes, contradicciones y estados cambiantes.
Todo esto ha venido evolucionando lentamente durante miles de millones de
años. ¿Cuántas especies han desaparecido y cuántas especies nuevas han surgi-
do? Todo debido a los complejos mecanismos de adaptación y colaboración
existentes ent re ellas lo que ha preserv ado la biodiversidad y la existencia del
ecosistema global y particular de los continentes y las regiones.
6
Es en este comp lejo escenar io que surge la sociedad moderna con su de-
sarrollo caótico, su enorme agresividad sobre el entorno y los ecosist emas y
con sus gran des problemas. ¡Cuánto s bosques dest ruidos, cuánt os ríos con-
taminados! Hasta la misma T ierra comienza a calentarse y todo esto en los
últ imos 200 año s es decir, apenas un segundo en t odo este t iempo. ¿Están
capacitadas estas form as de vida p ara cam bios tan bruscos? ¿Qué actit ud
tomar? ¿Qué comportamiento bioético asumir?
El crecimien to de las zonas urbanas, la cont amin ación de los m ares, río s y
sistemas fluviales (sobre todo por la afectación de las algas fotosintetizadoras),
la deforest ación de gran des zon as del planeta , los p roblem as de la erosión y
desertificación, la afectación de la capa de ozono, el destin o de los residuales,
el calentamiento de la atmósfera y otros aspect os son los grandes problemas
de la act ualidad. A esto hay que agregar el exceso de util ización de los com-
bustibles fósiles que duran te m illo nes de años ha acumulado la naturaleza,
con el consecuente aumento del CO
2
 con su efecto invernadero y otras alte-
racion es de lo s ecosistemas. E l in crement o de est e gas se debe más a la
industr ia que a la agricult ura, pero en definitiva se produce un incremento
sost enido. De co ntinuar esto s efectos ¿cuáles serían las co nsecuencias para
los ecosistemas?
Unido a esto e l incremen to de la población mundial, de las megaciudades, de
las industrias de la const rucción, del p apel y otr as indust rias consumido ras
de f ibras v egetales y el n ecesario incremento del número de an imales como
fuen te de a limentos para e l hombre provoca la ut ilización de grandes zonas
de bosques para el pastoreo y la p roducció n de aliment os lo que hace que
este equilibrio se torne cada día más precario po r la afectación de grandes
zonas boscosas. Evidentemente el equilibrio biológico en los ecosistemas está
amenazado.
Los organismos autotróficos (v egetales) son respon sables, median te la uti-
lización de la energía solar , de la fijació n de CO
2
 con formación de cadenas
carbo nadas (glúcidos, lípidos y aminoácidos) con alto nivel de organización
y baja entropía requeridas por los organismo s heterotróficos (animales) [Fi-
gura 1.5 ]. Al mism o tiempo durant e la fotosíntesis se libera el O
2
 requerido
para e l m etabolismo an imal. De igual fo rma las necesidades de nitrógeno
prot eico de los animales se so lucion an mediante la fijac ión del N
2
 atmo sfé-
rico y de los nitr itos y nit ratos sint etizados p or lo s microorganism os y los
vegetales.Po r ta les razo nes es n ecesario iniciar el tex to con estas ref lexiones sobre
los ecosistemas. Todos estos problemas deben ser analizados dentro de nues-
7
tra actuación profesional y cor responde a la educación gen eral y a las c ien-
cias básicas, en particular y en especia l a la bioquímica, aco meter estos estu-
dio s desde una posición crít ica y const ruct iva que cont ribuya a encontr ar
solución esta problemática.
1.3. Constitución bioquímica de los organismos vivos
La vida, como etapa superior del desarrollo de la mat eria, se caracteriza por
el alt o grado de o rgan ización y co mplejidad de los com puestos que se en-
cuentran formando parte de sus estructuras lo cual se manifiesta en t odos los
niveles, desde las moléculas, las células, hasta los órgan os y lo s sistemas.
Est a alta complejidad alcanzada por las biomo léculas luego de millones de
años de evolución constituye un todo armónico y funcional característico de
los sistemas met abólicos. Cabe dest acar , de nuev o, que la alta comp lejidad
de las moléculas ha tenido lugar a partir de sustan cias simples, similares para
to das las especies viv ient es que se encuentran fo rman do p arte del mun do
don de se desar rolla la vida.
Es objetiv o de nuestro est udio el análisis sistem ático de las moléculas que
forman parte de los organismo vivos, por ello dedicaremos nuestra atención a
su constitució n bioquímica.
Los organismos viv os están const ituidos por carbono, o xígeno, hidrógeno,
nitrógeno y otros elementos en menor proporción, los cuales se organizan en
compuestos orgánicos y asociados a ot ros, de carácter inorgán ico, formando
un todo armónico. Entre los principales compuestos se encuentran los orgá-
nicos: pro teín as, lípidos, glúcido s, ácido s nucleicos y vitaminas, y los
inorgánicos: minerales y agua (Tabla 1 .1).
De estos com ponentes las pro teínas son las de mayor complejidad, respon-
sables de t odos los pro ceso s que ocurren en el organism o y constituyen la
par te especializada de cada célula o te jido . Sus funciones se manifiestan en
todo lo relacionado con la vida, pues forman parte de las estructuras principales
de las células. Las proteínas están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno regularmente, también puede aparecer el azufre. Estos elementos
forman cadenas carbonadas de variable p eso molecular form ando com pues-
tos conocidos com o amino ácidos, a part ir de los cuales las posibilidades de
formar estructuras complejas son prácticamente infinitas.
8
Tabla 1.1. Principales compuestos orgánicos simples presentes
en las estructuras moleculares de los organismos
Los glúcidos son también co mpuestos orgánicos de gran importancia forma-
dos por carbono, oxígen o e hidrógeno. Constituyen el principal material del
cual lo s an imales o btienen la energía química n ecesaria para su fun cion a-
mien to. Además participan en la formación de estructuras celulares aso cia-
do s a lípidos y proteínas. Son sin tetizados p or las p lant as a par tir de CO
2
,
H
2
O y en ergía so lar, formando cadenas carbo nadas, de las cuales se origi-
nan los demás compuestos. La glucosa es el p rincip al mon oglúcido.
Los lípidos son co mpuesto s formados por carbon o, oxígeno e h idrógen o, y
en su co nstitució n tam bién pueden ap arecer fó sforo y nitrógeno. Son bas-
tante h eterogéneos y los ácido s grasos co nst ituyen la estruct ura m ás
co mún . Sus funciones principales so n form ar par te de las estructuras
celulares aso ciadas a las p rot eínas y a los glúcidos y como fuente de ener-
gía a largo plazo.
Aminoácidos Glúcidos 
Lípidos 
y sustancias 
asociadas 
Bases 
púricas 
y pirimídicas 
Glicina Glucosa Glicerol Adenina 
Alanina Galactosa Ácidos grasos Guanina 
Valina Manosa Colina Citosina 
Leucina Ribosa Esfingosina Timina 
Isoleucina Desoxirribosa Colesterol Uracilo 
Serina 
Treonina 
Cisteína 
Metionina 
Asparagina 
Ácido aspártico 
Glutamina 
Ácido glutámico 
Histidina 
Arginina 
Lisina 
Fenilalanina 
Tirosina 
Triptófano 
Prolina 
9
Los ácidos nucleicos están formados por bases púricas y pirimídicas, azúcares y
ácido fosfórico. Se encuentran fundamentalmente en el núcleo celular y son los
responsables del flujo de información junto a las proteínas. Desde el punto de
vista elemental están formados por C, O, H, N y P de forma regular y las princi-
pales bases son la adenina, guanina, t imina, uracilo y citosina.
Las vitaminas son compuestos originados principalmente en las plantas que re-
sultan imprescindibles para el normal desarrollo de los animales. Son bastante
heterogéneas en cuanto a su constitución y su función más general es actuar
como coenzimas, destacándose así en el metabolismo celular. Dado su carácter
heterogéneo están presentes los elementos antes señalados (C, O, N, H) junto a
otros más. Se dividen en vitaminas liposolubles (A, D, K y E) y vitaminas
hidrosolubles (B
1
, B
2 
B
6
, vit . C, etcétera).
Los minerales son también componentes de gran importancia de los organismos
vivos. Se pueden encontrar en forma de sales, como complejos orgánicos y en
forma de iones. En los animales superiores se han aislado varios minerales,
principalmente Ca, P, Mg, S, Na, Cl, K, Fe, Zn, Co, Cu, Mn y otros.
Fin alment e, el agua es el medio donde se desarrolla la vida. Sus propiedades
la hacen imprescindible ya que constituye el sistema dispersante en el cual se
encuentran dispersos t odos los elementos, ya sean orgánico s o in orgánicos
(Figura 1.3).
Figura 1.3. Funciones esenciales de las biomoléculas.
10
Todos estos com puestos se o rgan izan desde las formas más simples a las
más co mplejas según leyes quím icas y físicas constituyendo la vida. Las
propiedades inherentes a esta son: movimiento, irritabilidad, respiración, cre-
cim ient o, r epro ducción y metabo lism o. Todo esto hace que lo s sistem as
metabólicos se comporten como sistemas abiertos, en constante intercambio
de sust ancia y energía con el m edio y sujet os a ley es n aturales. De man era
que los sist emas met abólicos establecen «ciclos» de intercam bio continuo
entre la materia orgánica y la inorgán ica con una íntim a relación entre ani-
males y plantas. Den tro de estos ciclos, los fundamentales son los del carbo-
no, oxígeno y nitrógeno (Figura 1.4).
Figura 1.4. Ciclo del carbono y del oxígeno.
La importancia del metabolismo vegetal para mantener e incrementar el nivel de
O
2
 en la atmósfera es muy señalada. En las capas superiores el oxígeno es la
fuente de ozono (O
3
), el cual protege a la T ierra de las radiaciones ultravioletas
del sol, con lo cual posibilita la existencia de la vida que habita en ella.
La magnitud del cic lo del carbono en la biosfera es enorm e y su importancia,
dada por la interdependencia nutrit iva entre organismos vivos (animales y plan-
tas), es extraordinariamente significativa constituyendo un sistema ecológico
único, que de ser alterado sustancialmente provocaría alteraciones irreversibles
del sistema y de toda la vida en nuestro planeta.
11
Por su parte el nitrógeno, sustancia imprescindible para la vida, mantiene una
relación entre el nitrógeno atmosférico (N
2
), el nitrógeno proteico, el amoniaco
(NH
3
) y los nitratos y nitritos (Figura 1.5).
Los vegetales obtienen el nitrógeno del suelo en forma de nitratos, algunos pue-
den usar directamen te el nitrógeno atmosférico, al cual reducen para formar
aminoácidos, aminas, amoniaco y otros productos necesarios. Todos forman las
proteínas vegetales. Los animales (heterotróficos) usan a continuación las proteí-
nas y devuelven el nitrógeno al sistema, generalmente en forma de amoniaco.
Los microorganismos oxidan el amoniaco a nitritos y nitratos que pueden ser
usados nuevamente.
Figura 1.5. Ciclo del nitrógeno.
La interrelación de todos estos procesos se pondrá de manifiesto al estudiar el
metabolismo de los animales.
1.4. El agua y los líquidos corporales
Los compuestos orgánicos einorgánicos presentes en los organismos vivos tie-
nen en el agua el elemento que les sirve como medio de dispersión.
La vida se caracteriza, a nivel celular, por constituir un sistema coloidal, con una
fase dispersa y otra dispersante. La fase dispersa está formada por innumera-
bles moléculas, mientras la fase disper sante está representada po r el agua. El
agua no solo signif ica 70 % de la masa del organismo, sino además la fase
12
continua de los sistemas bióticos. Todas las reacciones químicas que caracteri-
zan la vida se desarrollan en medio acuoso.
El agua no debe ser considerada como un elem ento inerte; por el contrario,
sus excepcion ales pro piedades son fact ores det erminant es en las posibilida-
des de expresión de las estructuras de las proteínas, ácidos nucleicos, glúcidos,
lípidos, etc., así como de las p ropiedades biológicas de estos compuestos. De
igual manera las características de los comp onent es celulares, membran as,
ribo somas, m itocondrias, e tc., deben al agua sus significativas cualidades.
Por otra p arte, el agua es el vehículo idó neo para el transpo rte de todos los
elementos requeridos por la célula, así com o los producidos o los que deben
ser eliminados, debido a sus propiedades físicas en tre las que está su carácter
de diso lven te po lar. Aun que la mo lécula de agua no posee carga neta , es un
dipolo eléctrico. E l átomo de o xígeno del agua más elect ronegativo t iende a
atraer los electrones n o compart idos con el hidrógeno más electropositivo;
así posee un a carga p arcia l negativ a, m ientr as los hidrógenos tienen carga
parcial positiva.
Es decir, no existen cargas positiv as y negat ivas netas pero sí zon as
electronegativas y electropositivas que hacen del agua un perfecto disolvente
polar. Adem ás, cuan do dos m oléculas de agua se apro ximan se est ablece
entonces una atracción electrostática compleja entre la zona negativa del oxí-
gen o de una molécula co n la zona positiv a del hidrógeno de ot ra m olécula
llamada enlace de hidrógeno (Figura 1.6). La interrelación entre varias molé-
culas produce un a ordenación casi tetraedríca r esponsable de la e levada co-
hesión interna del agua líquida.
Figura 1.6. Enlace de hidrógeno.
El agua posee, además, una alta constante dieléctrica que representa la fuerza
que tiende a oponerse entre la atracción normal de los iones positivos y negativos
lo cual estimula la disolución de los elementos en ella contenida. De igual manera
glúcidos, alcoholes, aldehídos, cetonas, etc. se disuelven adecuadamente en el
agua por la tendencia de esta a formar enlaces de hidró geno con los grupos
hidroxilos y el oxígeno carbonilo de estos compuestos.
H H.....O O
H
H
13
El agua también interactúa con compuestos que poseen a la vez grupos fuerte-
mente polares (hidrófilos) y grupos no polares (hidrófobos) tales como los ácidos
grasos y algunos aminoácidos, formando micelas, las cuales son importantes en
las propiedades de las membranas celulares y subcelulares.
Una de las prop iedades más interesantes del agua, y que se deta llan en el
capítulo del equilibrio ácido-básico, es su capacidad de disociarse. En esta
reacción se produce el ión hidronio (H
3
O+) y el ión hidroxilo (OH–) responsa-
bles de la co nduct ividad eléctrica que posee el agua y fundam entación p ara
los cambios de pH que se p roducen en las so lucion es acuosas de los ácido s y
las bases. El ión hidronio (H
3
O+) generalmente se representa solo como el ión
de h idrógeno (H+).
Desde el p unt o de v ist a fisiológico, e l agua, dependien do de la especie
animal y de otros f actores, con stituye 70 % del organismo vivo en la mayo-
ría de los mamíferos; puede presentar un porcentaje mayor en lo s anim ales
acuáticos y anf ibio s e inferior en los insect os, crustáceos y ot ras especies.
Est as proporciones var ían según la edad: descien den a medida que aumenta
la edad.
Las fuentes de agua en los animales super iores so n do s: la ex ógen a, que
com pren de e l agua de bebida y la co nten ida en los a limentos, y el agua
endógena o agua metabó lica. La primera varía considerablemente con la ali-
mentación y el régimen de tenencia de los animales; así, los animales de alta
pro ducción láct ea y los que tienen diet as a base de con cent rado s, ingieren
var ias veces más agua de bebida que un anim al de po ca p roducció n y en
pasto directo.
El agua contenida en los alimentos varía también con el t ipo de alimento, pues
una dieta de concen trado puede tener 10 % de agua, mientr as que una dieta de
forraje puede tener de 90 a 95 % de agua.
El agua en dógena o met abólica está representada p or la ox idación de los
product os ingeridos; es agua sint etizada en las células, que varía también con
el t ip o de alimento. Por ejemplo, 1 kg de proteínas produce 460 ml de agua;
1 k g de glúcido s produce 60 0 ml y 1 kg de grasas produce 1 070 ml.
Los líp idos son los element os que m ás agua metabólica p roducen por su
ox idación lo cual t ien e gran impor tan cia en aquellos anim ales que, co mo
los quelo nios y los camello s, pueden vivir varios días sin ingerir agua. En el
14
caso del ganado cebú t ambién se en cuen tra bien desarro llada esta p roduc-
ción, sien do m ás r esistent es que los bovin os europ eos a las carencias de
agua.
1.4.1. Distribución del agua en el organismo
El agua y los elementos disueltos en ella se encuentran localizados a nivel celular
en dos grandes compartimientos o espacios: el líquido extracelular (LEC) y el
líquido intracelular (LIC). El primero está a su vez constituido p or el líquido
intravascular (LIV), representado por la sangre y la linfa fundamentalmente; el
líquido intersticial (LI), o sea, el líquido que recubre las células y además por el
líquido transcelular (LTC), que comprende los situados en varios espacios, tales
como el líquido cefalorraquídeo, el hum or acuoso y el vítreo, las secreciones
digestivas, la orina y otros más. El LIC representa aproximadamente l50 % de la
masa del organismo vivo, el LIV, 5 %, LI, 15 % y LTC, 2 %.
Estos líquidos presentan también variaciones en cuanto a los diferentes constitu-
yentes orgánicos disueltos en ellos: el LIC es rico en K, proteínas, Mg, glucógeno
y otros componentes orgánicos; el LEC contiene mayor cantidad de Na, Cl, así
como otros elementos. En el caso del plasma (LIV) la concentración de proteínas
es grande.
Esta composic ión de los líquidos está definida y regulada por factores de per-
meabilidad selectiva y transporte activo.
1.4.2. Circulación del agua
Los líquidos c irculan de una fo rma compleja en los compart imien tos an tes
señ alados, r egulados por fact ores físicos y químico s y bajo la dirección del
sistema n euroho rmonal. La entrada fundamental se realiza median te la ab-
sorción intest inal y la salida por la excreción renal y ot ras vías de elimina-
ción . Esto s dos procesos est án relacionados con el sistema vascular; el LIV
se encuentr a directament e en con tacto con est e, m ient ras que e l LI se en-
cuentra ubicado entre el plasma y el medio intracelular (LIC). Así, las sustan-
cias disueltas en lo s mismos (excepto las proteínas) se en cuentran circulando
co nstantem ente ent re estos tres espacios. De manera que e l agua p asa al
plasm a mediant e la absorción, del plasma al líquido inter sticial y de aquí a la
célula y viceversa.
Este mecan ismo es bastante complejo pues intervienen varios fact ores: pre-
sión hidrostática y la presión coloidosmótica. El elemen to fundamental para
15
que ocurr a el paso del líquido de los vaso s al m edio intersticial es la presión
hidrost ática de la sangre, la cual va disminuyendo a medida que avanza el
líquido dentro del sistema circulatorio y aumentando en el LI. Por otra parte,
la presión coloidosmótica es el principal elemento encargado de retener agua
en los vasos. Esta fuerza depende fun damentalment e de las pro teín as
plasmáticas y sobre t odo de las albúminas, las cuales n o aban donan el siste-
ma circulatorio.Es por eso que a n ivel de lo s capilares veno sos será mayor
que la presión hidrost ática, lo que determina el paso de líquidos del medio
intersticial a los vasos (Figura 1.7).
Figura 1.7. Circulación del agua.
Las prote ínas constituyen el pr incip al elemento encargado de mantener el
nivel de los líquidos en e l sist ema circula tor io . En caso de deficiencia
alimentaria o de dietas defic ientes en p roteínas se pro ducen concentracio-
nes deficient es de pro te ínas en e l p lasma, lo cual dism inuye la presión
co loidosmó tica de dicho líquido, y p or tant o, se dificulta el ret omo de los
líquido s del espacio in terst icia l a los vaso s. Se pro duce ent onces el edema.
Lo mismo o cur re cuando se afecta la circulación de r eto rno de la l inf a,
pues las prote ínas no salen de lo s capilar es, pero algunas pueden llegar al
líquido in tersticial, sien do la linfa el elem ento en cargado de r estituir las al
sist em a v ascular. Cuando est o se in ter rump e, aum ent a la p resió n
colo idosmót ica del LI re teniendo agua en los espacios intercelulares y pro-
vocando el edema.
Capilar
arterial
Capilar
venoso
(LIV) H O2 H O2
H O2 H O2
H O2
(LI)
(LIC)
CÉLULA
PROTEÍNAS
16
La circulació n del agua ent re el líquido int er sticia l y e l intr acelular está
regulada fundamen talmen te por la presión coloidosm ótica. En el líquido
in tracelular est a presió n se man tiene po r las proteínas, K y o tro s ion es
in tracelulares. A su vez, la p resión coloidosm ótica del líquido interst icial
está determinada po r Na, Cl y los ion es extracelular es. Se comp ren de en-
to nces que existe un flujo de agua en dos dir eccion es con igual in ten sidad
de corriente. Los t rastornos de est e equilibrio imp lican la deshidratació n o
la hiperhidrat ació n de la célula. Por ejemplo, una pérdida considerable de K
haría hipotón ico el medio intracelular con respecto al extracelular y el agua
saldría de la célula al exterior. La pérdida de iones del líquido extracelular produ-
ciría el efecto contrario.
El organismo elimina agua activamente por los riñones, en primer lugar. Esto es
un proceso activo regulado por diversos factores que dependen de la necesidad
de eliminar otros productos como la urea, K, sales, etcétera.
También se elimina agua mediante la respiración, en form a de vapor de agua.
En los animales que no sudan esta pérdida representa un gasto sensible. Ade-
más se elimina agua en las heces fecales. Deben considerarse algunos estados
diarréicos donde esta eliminación puede llegar a producir deshidratación, sobre
todo en los animales jóvenes. Por último, se elimina agua en menos grado, a
través de la p iel, en las secreciones nasales y salivares, secreciones oculares,
ópticas, vaginales y en la eyaculación.
1.4.3. Funciones fisiológicas del agua
El agua cumple diferentes funciones en el organismo. A continuación tratare-
mos de resumirlas en un objetivo didáctico, ya que generalmente ellas aparecen
relacionadas.
Medio de dispersión para los coloides: Como sabemos, el sistema viviente se
caracteriza por ser un medio coloidal con una fase dispersante, esta última re-
presentada p or el agua.
Vector de productos alimenticios: Los glúcidos, aminoácidos, vitaminas, mine-
rales, lípidos y todas las sustancias que la célula requiere para su metabolismo y
nutrición penetran en solución acuosa. De igual manera e l oxígeno requerido
para la respiración llega a la célula por medio del agua, pues no debemos olvidar
que la hemoglobina, transportadora de oxígeno en la san gre, no abandona la
circulación sanguínea.
17
Vector de productos de desecho: A causa del metabolismo celular se producen
determinados residuos de desecho que deben ser eliminados al exterior por me-
dio del agua. Entre ellos se destacan la eliminación de urea y ácido úrico. De igual
forma el CO
2
 producido en la respiración celular es llevado hasta el pulmón
disuelto en el agua, en forma de bicarbonatos.
Además, el agua posee una serie de propiedades físicas que la hacen el medio
idóneo para las diferentes funciones que cumple dentro de la materia viva: man-
tiene la consistencia de dicha materia; tiene poca viscosidad, por lo cual permite
el movimiento celular y articular; posee una alta constante dieléctrica, o sea,
estimula a los elementos disueltos en ella a la disociación; es un electrolito anfótero:
libera un protón y un hidroxilo los cuales intervienen en el equilibro ácido-básico
e iónico del organismo; debido a su alt a tensión superficial evit a los cambios
bruscos de forma; es un elemento distribuidor de la temperatura del organismo
ya que conduce bien el calor; asimismo, es el medio en el cual segregan todos los
productos de secreción del organismo como la leche, secreciones intestinales,
hormonas, etcétera.
Todo este proceso m etabólico del agua está regulado, en p rimer lugar, por el
sistema nervioso central el cual controla el sistema hormonal, que a su vez está
influenciado por factores externos y ambientales.
El sistema nervioso central dispone de un centro diurético y de un centro de la
sed para regular la entrada y salida de agua. Igualmente, las hormonas influyen
en la retención o salida del agua. Entre las primeras se encuentra la ADH (hormo-
na antidiurética), encargada de la retención del agua por el riñón; asimismo pro-
ducen retención de agua las hormonas suprarrenales y las sexuales, mientras que
en sentido contrario actúan las hormonas tiroideas.
18
Capítulo 2
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS
Y PROTEÍNAS
2.1. Introducción
Las sustancias que poseen estructura proteica, o sea, formadas por aminoácidos,
reciben el nombre genérico de prótidos, entre ellos péptidos y proteínas (com-
puestos de alto peso molecular y extremadamente complejos).
Los elementos que forman parte de los aminoácidos y, por tanto, de los péptidos
son el carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. De estos cuatro elementos pri-
marios, el nitrógeno identifica los prótidos de los demás compuestos orgánicos
que regularmente no lo poseen. En este caso hablamos de nitrógeno proteico
(NP) para diferenciarlo de otro nitrógeno presente en las estructuras no proteicas
donde hacemos referencia entonces al nitrógeno no proteico (NNP).
En muchos prótidos se encuentra también el azufre formando parte de la estruc-
tura de los aminoácidos.
La diferencia entre péptidos y proteínas está dada por el número de am ino-
ácidos: los péptido s son de bajo peso mo lecular, mientras que las p roteínas
son de m ayor peso molecular, lo que determina su mayor complejidad; pero,
en esencia , ambos so n po límeros de los aminoácido s. En r esum en, el
aminoácido es el monómero presente en estos compuestos y elemento funda-
mental dentro de toda su estructura.
19
2.2. Aminoácidos
Los aminoácidos o ácidos aminados son el resultado de la aminación de los
ácidos orgánicos de bajo peso molecular; son elementos estructurales de las
proteínas y están formados por un grupo carboxílico (-COOH), un grupo amino
(-NH
2
) y un radical que varía según los diferentes aminoácidos (Figura 2.1).
Figura 2.1. Estructura general de los aminoácidos.
Los aminoácidos naturales, presentes en las proteínas, poseen el grupo amino
en el carbono alfa, quiere decir que son alfa aminoácidos. En las figuras 2.2 a
2.6 se muestran las estructuras de los pr incipales am inoácidos presentes en
las proteínas de la mayoría de los organismos v ivos. Además de est os existen
de 10 a 12 aminoácidos p oco frecuentes aislados en proteínas especiales los
cuales, al igual que uno s 15 0 am inoácidos no prot eico s encontr ados en las
células, sobre to do de los vegetales, constituyen el conjun to de amino ácidos
presentes en el organismo.
Las propiedades generales de los aminoácidos dependen de las funciones
carboxílicas y aminas, así como de las características de la cadena presente en el
radical. Los aminoácidos son relativamente solubles en agua. Algunos poseen
una cadena lateral hidrófoba por lo que presentan propiedades semejantesa los
ácidos grasos pudiendo establecer relaciones con los lípidos, sobre todo cuando
se encuentran formando parte de cadenas proteicas.
Al disolverse en agua, los aminoácidos con un grup o am ino y un grupo
carbox ílico dan so luciones de reacció n neutra que se comp ortan co mo
electrolit os débiles. Los demás, cuando hay predom inio de grup os básicos
fren te a los grupos ácidos, dan reacciones alcalinas y cuando ocur re lo con-
tr ario , dan reacciones ácidas. Así, estos com puestos pueden actuar co mo
ácidos fr ente a las solucio nes alcalinas o como bases fr ente a las solucio nes
ácidas (carácter anfótero).
Los aminoácidos poseen actividad óptica, exceptuando a la glicina, pues tienen
por lo menos un carbono asimétrico (carbono asimétrico es aquel que tiene com-
partidas sus cuatro valencias con cuatro radicales diferentes). En los aminoácidos
el carbono alfa es asimétrico, por lo que pueden existir dos isóm eros ópticos,
20
uno de la serie D (dextrógiro) u otro de la serie L (levógiros). Los aminoácidos
sintéticos son mezclas racémicas.
Figura 2.2. Aminoácidos monoamino monocarboxílicos.
Figura 2.3. Aminoácidos azufrados.
Figura 2.4. Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas.
Figura 2.5. Aminoácidos di y poliaminados.
22
Figura 2.6. Aminoácidos con ciclos.
2.2.1. Propiedades anfotéricas de los aminoácidos
Los aminoácidos son com puestos anfó tero s (del griego anp hi: ambos) y
act úan p or tanto como anfolitos (electrolitos anfóteros) , es decir , pueden
act uar como ácido o com o base en dependencia del pH del medio donde se
encuentren.
El grupo carboxílico representa el carácter ácido y el grupo amino el carácter
básico; además, el radical puede actuar como ácido o como base de acuerdo con
el aminoácido en cuestión. O sea, en medio ácido el aminoácido actúa como
base y capta los protones de hidrógeno cargándose positivamente y se transfor-
ma en un catión. En el medio básico ocurre lo contrario, el aminoácido cede
protones de hidrógeno y queda convertido en un anión.
23
Entre estos dos estados extremos existe una forma intermedia donde el pH del
medio no determina la disociación del grupo carboxílico ni la captación por el
grupo amino, dando la posibilidad de una reacción interna, en la cual el protón de
hidrógeno pasa del grupo carboxílico al grupo amino y se forma un ión bipolar o
hermafrodita.
Este ión exist e en un p H determinado para cada amin oácido. A este pH se le
da el nombre de punto isoeléctrico. El punto isoeléctrico de un aminoácido es
aquel donde el aminoácido no es an ión ni catión y por tan to n o presen ta
act ividad e léct rica , no migra n i al áno do n i al cát odo. Además, el radical
puede ser ácido o básico depen dien do de su con stit ució n; los amino ácidos
dicarbo xílicos poseen dos grupo s ácidos, po r lo que predomina e l caráct er
ácido, son po r tan to am inoácidos ácidos y lo s que poseen grupos amino en
su r adical son aminoácidos básicos.
Por supuesto, el comportamiento iónico de un aminoácido ácido o básico estará
dado por el pH del medio, pues en este caso son tres los grupos actuantes a
considerar: el grupo carboxílico principal, el grupo alfa-amino y el grupo presente
en el radical; a manera de ejemplo, en la Figura 2.7 se representan las especies
iónicas del ácido aspártico a diferentes pH.
Figura 2.7. Especies iónicas del ácido aspártico a diferentes pH.
En las con diciones nat urales, presentes en las células de los organism os
superiores, la m ayoría de los aminoácidos se encuentran unidos por el grupo
carboxílico principal y alfa-am ino fo rmando part e de las proteínas, por lo
24
que es el radical el que determina e l carácter y la posibilidad de actuar como
ácido o base.
Por otra parte el pH a nivel celular presenta muy pocas variaciones, es decir, se
mantiene siempre cerca de la zona neutra. Por todo esto, en relación con el
carácter anfótero de los aminoácidos, se pueden establecer las conclusiones si-
guientes:
1. El grupo carboxílico principal de los aminoácidos que se encuentran en for-
ma libre se mantiene con carga negativa (R – COO–) principalmente.
2 El grupo alfa-amin o de los aminoácidos que existen en forma libre se en-
cuentra cargado positivamente (R – NH
3
+).
3. El grupo presente en el radical determina el carácter del aminoácido.
Así, este puede existir bajo la forma de radicales no polares (hidrófobos),
radicales polares sin carga y radicales po lares con carga po sitiva o nega-
tiva.
4. Los radicales de los ácidos glutámico y aspártico, tanto en forma libre como
en cadenas polipeptídicas, se encuentran con carga negativa (R – COO–).
5. Los radicales de lo s aminoácidos lisina y arginina tant o en la forma libre
como cuando están en las cadenas polipeptídicas se encuentran con carga
positiva (R – NH
3
+).
6. El radical que se encuentra en la molécula de histidina (grupo imidazólico)
con pK de 6,8 presenta un fuerte carácter tampón, lo que determina el poten-
cial amortiguador de las moléculas de proteínas que posee este aminoácido,
como es el caso de la hemoglobina, entre otras.
7. Los radicales presentes en la cisteína y la t irosina tien en carácter polar y
pueden aparecer parcialmente disociados.
8. Los radicales presentes en la serina, treonina, aspargina, glutamina y glicina
tienen carácter polar (liófilos) aunque no iónico.
9. Los radicales presentes en la alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
fenilalanina, triptófano y metionina tienen carácter apolar (hidrófobos).
En las figuras 2.2 a 2.6 aparecen reflejadas las estructuras t radicion ales de
los principales aminoácidos, que com o sabemos existen mayorm ente en for-
ma iónica, como ion es bipolares, an iones o cationes. Sin em bargo, a l fo r-
mular las estructuras de estos com puestos en las r eacciones químicas, se
mantiene el criterio de usar siempre el radical ácido preferentemente como
25
R – COOH, en v ez de R – COO– que es lo que predomin a en el equilibr io
entr e ambas form as.
El grup o R – COOH está present e en muchos co mpuesto s orgánicos tales
como cetoácidos, hidroxiácidos, donde existe principalmente como R – COO–,
aunque en la formulación para este texto usaremos mayo rmente la pr imera.
De igual man era se usará preferentem ente el n ombre de la forma ácida que
el de su corresp ondien te sal. Es decir, glutámico más que glutamat o; cít rico
más que citra to; p irúvico m ás que p iruvat o; sin dejar de recono cer que
existe un equilibrio entr e las dos formas el cual depende de su const ante de
disociación.
Por últ imo, los aminoácidos con stituyen un grupo de comp uest os de vital
importancia para las células pues resultan imprescindibles para la fo rmación
de las p roteínas. Además, muchos cumplen fun ciones esp eciales u originan
com puesto s que por sus fun ciones fisio lógicas son de significación especial
para el o rganismo. Lo s anim ales superiores complem entan sus necesidades
de am inoácidos a partir de las pro teínas in geridas. Algunos pueden ser sinte-
tizados po r las propias células de estos animales por lo que pueden conside-
rarse como dispensables o no esenciales. Otros, por el contrario, t ienen que
estar presentes obligat oriamente en las proteínas ingeridas, pues las células
de los animales no las pueden formar; a estos se les conocen como aminoácidos
esenciales o indispen sables. Al est udiar el metabolismo de los amin oácidos
haremos r eferen cia a esta condición; ahora basta señalar que la m ayoría de
los auto res consideran a la valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina,
lisina, arginina, metionina, histidina y al triptófano como aminoácidos indis-
pensables o esenciales para la mayo ría de las especies sup eriores, principal-
mente en la ra ta y el hombre, exceptuando a los rumiantes que present an
características especiales. La arginina es ampliamente sintetizada en el híga-
do por medio del c iclo de la urea; sin em bargo, debido a la p resencia de la
arginasa que la destruy e rápidament e tambiéndebe ser considerada como
esencial. Estudio s en ratas adultas o en hom bres señalan que esta no es im-
prescin dible, aunque en est as m ismas especies duran te e l cr ecim ient o si es
necesaria.
En cuanto a la histidina, algunos autores señalan que no parece ser esencial en
animales adult os y sí durante el crecimiento, aunque las vías de síntesis en los
animales superiores no han sido aún aclaradas.
Por otra parte, la cisteína y la t irosina, p or ten er su origen en am inoácidos
esenciales (metionina y fenilalanina, respectivamente) son llamadas por al-
gunos co mo aminoácidos semiesenciales o semindispensables.
26
2.3. Péptidos
Los péptidos, al igual que las proteínas, están formados por la unión de varios
aminoácidos que se diferencian solo en su masa molecular, ya que generalmente
se acepta que con masa molecular menor de 6000 son p éptidos y con masa
mayor que este valor son proteínas. La unión de los aminoácidos entre sí para
formar los péptidos y las proteínas se realiza por medio de un enlace peptídico.
Se trata de un enlace covalente que se establece entre e l carbono del grupo
carboxílico de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino del otro aminoácido
con pérdida de una molécula de agua (Figura 2.8).
Figura 2.8. Enlace peptídico.
La unión de dos aminoácidos forma un dipéptido, la de tres un tripéptido, cuatro
un tetrapéptido, e tc., cuando son varios aminoácidos r ecibe el nombre de
polipéptido y cuando estos pasan de sesenta son ya verdaderas proteínas.
Es necesar io señalar que con dos aminoácidos se pueden formar do s péptidos
dif erentes, o sea, n o es lo mismo la unió n de glicocola co n la alanina que la
de la a lanina con glico cola . Si son tres am inoácido s pueden formarse seis
péptidos difer entes, p or e jemp lo: glicoco la-alanina-leucina, glicocola-
leucina-alanina, alanina-glicocola-leucina y así sucesivamente, con cuatro
aminoácidos se fo rman veint icuat ro péptidos diferen tes, y si seguimos au-
men tando los amino ácido s, las posibilidades de co mbinación son p ráctica-
mente inf init as. Est o ex plica e l hecho que to das las pro teín as de los
organismos vivo s a pesar de est ar formadas por los mism os amino ácidos
todas son diferentes, con diferente secuencia de la cadena prot eica o con
difer ente estructura prim aria.
C
C H O2COOH +
COOHH N2
H N2
C
OH
H
OH
H
H
H
CN
R
H
H
N CC
O
R
R R
27
Una gran variedad de péptidos fisiológicamente imp ortantes aparecen en el
organismo an imal. En algunos casos p ueden ser producto del r ecambio pro-
teico y en o tros, h ormonas y antibióticos. Un pép tido muy distr ibuido es el
trip éptido glutatión (glut amil cisteil glicina) , el cual se en cuentra en la san-
gre, los eritrocitos y en otro s tejidos del organ ismo, participando en los pro-
cesos de tr ansp orte a n ivel de membrana. En los músculo s ap arecen dos
dip éptidos: la carnosina y la an serin a. Son péptido s tam bién las hormo nas
ACT H (h ormo na corticotropa) , la vasopresina , la oxitocina y otr as m ás.
También los antibióticos gramidicina y polimixina (Figura 2.9).
Figura 2.9. Estructura de algunos péptidos importantes.
2.4. Proteínas
2.4.1. Propiedades generales
Las proteínas son, sin duda, las biomoléculas de mayor significación y compleji-
dad entre todas las que se encuentran a nivel celular. Además son las más abun-
dantes pues constit uyen aproximadamente 50 % de la masa seca de la célula.
Están en todas las células y estructuras subcelulares identificándose con todas las
funciones biológicas que dichas células poseen. Existen muchas proteínas que se
identifican con la función de una célula en cuestión, siendo en la práctica expre-
sión genética de las características de cada especie.
Atendien do a estos criterios muchas pro teínas tienen carácter de enzim as,
actuando como biocatalizadores tales como la hexoquinasa y los citocromos.
28
Otras son proteínas de reserva como la caseína de la leche y las ovo albúminas
del huevo; algunas son proteínas transportadoras tales como la h emoglobina
y la ceruloplasmina; otras son contráctiles co mo la mio sina y la actina pre-
sentes en el músculo, algunas presentan carácter pro tector com o los
anticuerpo s, la trombina y e l comp lement o; las hay que son toxin as. Ot ras
son h ormonas co mo la insulina y la STH (hormo na cortico tropa) y m uchas
son, por último, proteínas estructurales como las escleroproteínas, la elastina,
el colágeno, la fibroína, etcétera.
Todas las proteínas tienen hidrógeno, carbono, oxígeno y nitrógeno, algunas
presentan azufre y pueden tener otros elementos en dependencia de su constitu-
ción. Desde el punto de vista bioquímico están constituidas por cadenas de alfa
aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Cada proteína puede contener una o varias cadenas polipeptídicas. Como vere-
mos más adelante la cantidad y localización de cada amin oácido en la cadena
polipeptídica está determinada por las características del DNA que codifica su
información.
La mayor parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones salinas
diluidas, excepto las escleroproteínas. También son insolubles o poco solubles
en disolventes orgánicos y sus soluciones poseen poder rotatorio levógiro.
Considerando la importancia de la disposición de la secuencia de los aminoácidos
en la molécula prot eica, cabe la posibilidad de que diez aminoácidos formen
miles de compuestos proteicos isómeros diferentes, por lo cual es posible decir
que pueden existir más de 1200 trillones de proteínas isómeras si veinte
aminoácidos intervienen en su estructura.
Al igual que los aminoácidos, las proteínas presentan carácter anfótero, es de-
cir, pueden actuar como un ácido o como una base según las condiciones del
medio. Esta propiedad de las proteínas reviste una importancia vital pues ayuda a
regular el pH del organismo animal. Las propiedades anfotéricas de las proteínas
dependen fundamentalmente de los radicales ácidos y básicos que poseen, ya
que los grupos carboxílicos y amino de los aminoácidos se encuentran compro-
metidos con el enlace peptídico, no así los radicales, que quedan libre y pueden
ejercer esta función.
En la prote ína se encuent ran cientos de radicales libres, unos ácidos y o tros
básicos, que realizan esta función, dependien do del pH de la solución. Estos
radicales pueden estar cargado s posit iva o n egativ amente. Frente a pH áci-
dos, lo s grupos básicos (fundam entalmen te los de la histidina) capt an los
protones de hidrógeno y las pro teínas se en cuentran en forma catión ica. En
29
pH alcalin os ocurre el proceso inv erso, las pro teínas ceden sus p rotones de
hidrógeno fundamen talmente de los aminoácidos glutámico y aspártico y se
cargan negativamente.
En dependencia de esta propiedad de las proteínas estas p ueden ser separadas
por medio de la electroforesis. Esto se debe a que cada proteína presenta dife-
rente intensidad de su carga neta, ya sea positiva o negativa. Po r ejemplo, si
colocamos diferentes proteínas en un pH alcalino todas tendrán carga eléctrica
negativa, o sea, serán aniones, pero como cada una es diferente de la otra, pre-
sentarán distinta in tensidad en su carga negativa y si aplicamos una corriente
eléctrica al campo, migrarán con diferentes velocidades, por lo que pueden ser
separadas. Esto depende de factores como son: intensidad de la corriente y den-
sidad del disolvente.
Por este método se pueden identificar diferentes tipos de proteínas en el suero
sanguíneo: las albúminas tienen mayor velocidad electroforética, le siguen las
alfa globulinas, las alfa 2, las beta globulinas y las gamma globulinas.
2.4.2. Estructura proteica
Como hemos señalado las proteínas son moléculas comp lejas de alta masa
molecular. Algunas pueden tener incluso varios cientos de aminoácidos, sin em-
bargo, no por ello están conformadas de forma arbitraria y grosera. Por el con-
trario las proteínas en este sentido son modelos en cuanto a las posibilidades de
organizar estructuralmente unagran molécula a partir de compuestos relativa-
mente sencillos. Cada proteína presenta su propia configuración estructural lo
que determina su función.
Desde el punto de vista estructural de las proteínas se distinguen tres planos de
organización que reciben el nombre de estructura primaria, estructura secunda-
ria y estructura terciaria; algunas poseen, además, estructura cuaternaria.
Estructura primaria
Se le da este nombre a la secuencia de aminoácidos dentro de la cadena proteica,
que está determinada por los ácidos nucleicos, como veremos más adelante.
T ienen como base la unión de un aminoácido con otro mediante el enlace
peptídico y es propia de cada proteína. El cambio de la estructura primaria de
una proteína produce modificaciones en sus propiedades y, en definitiva, pro-
duce una proteína diferente.
30
Un caso muy conocido de alteración de la estructura primaria es en la hemoglo-
bina de individuos que presentan anemia falciforme, donde el lugar del ácido
glutámico está ocupado por la valina, por lo cual se produce una hemoglobina
con diferente estructura primaria, lo que trae como consecuencia una anemia
hemolítica en estos individuos.
Del estudio de la estructura primaria se concluye que las proteínas homólogas
de las diferentes especies son semejant es, aunque no idénticas. Las p roteínas
homólogas son aquellas que r ealizan la misma función. Tenemos el caso, por
ejemplo , del citocromo C, que h a sido estudiado en much as especies. Se
tr ata de una p roteína enzimática con unos 35 amin oácidos idén tico s para
todas las especies, mientras que los am inoácidos diferentes están en relación
con la diferencia filogenética entre especies. El citocromo C del caballo posee
48 aminoácidos dif eren tes al de la lev adura, mien tras que el del pollo y el
pato so lo difieren en dos.
En resumen la estructura primaria es responsable de todas las propiedades de las
proteínas y de ella dependen los demás planos de organización.
Entre la estructura primaria del DNA y las proteínas se produce un flujo de
información. Así, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos en la cadena
polipeptídica) está determinada por la estructura del DNA por medio del RNAm.
Es decir la secuencia de los desoxirribonucleótidos de la cadena polinucleotídica
del DNA determina la secuencia de los ribonucleótidos de la cadena poli-
nucleotídica del RNAm, la cual a su vez con diciona la secuencia de los
aminoácidos en la cadena polipeptídica de la proteína.
Esto, co mo señalamos, determina la est ructura secundaria y terciaria , y aso-
ciada a esta últim a la act ividad bioló gica de la prot eína. De man era que la
estructura de los ácidos nucleicos cont iene la in formación p ara la estructura
de la prot eína lo cual a su vez determina la activ idad biológica de la proteína.
Esta relación: información-estructura- función entre ácidos nucleico s y pro-
te ínas con stit uye el axiom a centra l de la bio logía y prin cipio de todos los
procesos metabólicos de la vida. Por t anto, la estructura primaria determina
los dem ás planos de organización de las proteínas, su ubicación definitiva en
la célula y por último su función.
En la Figura 2.10 se presenta la estructura primaria de un pentapéptido y con los
mismos cinco aminoácidos se pueden formar 120 compuestos de diferente es-
tructura primaria. Además, en la Figura 2.11 se representa la estructura primaria
de la insulina activa formada por 51 aminoácidos con dos cadenas polipeptídicas
pequeñas unidas por enlace disulfuro.
31
Figura 2.10. Estructura primaria de un pentapétido.
Figura 2.11. Estructura primaria de la insulina activa.
Estructura secun daria
La estructura secundaria se refiere al ordenamiento geométrico específico de la
cadena polipeptídica a lo largo de un eje. Las proteínas, ya sean fibrilares, como
la queratina y la fibrosina, o globulares, como las globulinas, presentan esta es-
tructura, la cual es consecuencia de la formación del enlace de hidrógeno
entre los componentes del enlace peptídico.
La estructura secundaria presenta dos t ipos generales: estructura helicoidal y
est ructura en «hoja plegada». En la primera la más estable es la alf a hélice,
que se caracteriza por una traslación a lo largo del eje cent ral y co ntiene
3,6 aminoácidos por vuelta (Figura 2.12).
La estructura en hoja plegada está formada por cadenas paralelas o antiparalelas;
posee un extremo N-terminal del mismo lado, o en lados opuestos, con enlaces
32
de hidrógeno orientados casi perpendicularmente al eje de la cadena. Las pro-
teínas de esta estructura son fibrosas y casi siempre insolubles (Figura 2.13).
Figura 2.12. Estructura secundaria alfa hélice.
R C H
N H
O C O C
R
H
R
C
CR
N
N
C
O
N
H
O
O
N H
O
H
H
C
N
N
C
C
R
R
C
H
H
N
C
CH R
R
R
CC
N
H
O
CR N
H
H
H
O
C
N
OC
H
33
En la form a helico idal las cadenas proteicas –que pueden estar fo rmadas
po r un a o varias caden as de am inoácidos– se v an enrollando so bre un e je
central (Figura 2.12).
La estructura se mantiene organizada mediante el enlace de puente de hidróge-
no que se establece entre el oxígeno del carbono carboxílico de un aminoácido y
el nitrógeno del grupo amino de otro, y son paralelas al eje central de la hélice.
Las fuerzas de enlace citadas anteriormente están siempre localizadas en de-
terminadas posiciones de las cadenas peptídicas. Ciertamente son bastante más
débiles que los enlaces covalentes o electrovalentes, pero a pesar de esto, por
actuar en numerosas posiciones tienen gran importancia. Se originan cuando
dos átomos electronegativos, uno de los cuales t iene hidrógeno en su estructura,
se encuentran a distancia suficientemente pequeña uno de otro.
Figura 2.13. Cadenas polipeptídicas opuestas. Estructura secundaria en « hoja plegada» .
Estructura terciaria
La estructura terciaria de las proteínas se refiere a la conformación tridimensional
propia que adopta cada proteína en dependencia se su estructura primaria y que
determina sus propiedades biológicas.
La proteína se encuentr a en su estado nat ivo formando estructuras armóni-
cas, estables y compactas. Las estructuras polipeptídicas sufren plegamientos
ordenados que dan lugar a form as únicas en dependencia de su estructura
primaria . Est a est ructura ter ciaria es respo nsable de la sen sibilidad bioló gi-
ca de las proteínas.
34
COOH
FE
NH2
Desde el punto de v ista de su estructura terciaria en gen eral prevalecen dos
tipos de conformación para la mayoría de las proteínas, una fibrilar y otra globu-
lar. En las figuras 2.14 y 2.15 se presentan dos ejemplos de este tipo de estruc-
turas.
Figura 2.14. Estructura terciaria de la mioglobina (globular).
Figura 2.15. Estructura fibrilar del colágeno.
Den tro de las est ructuras fibrilares una de las más co nocidas es el colágeno
que forma parte de las fibrillas del tejido conectivo. Está constituido por tres
cadenas polipeptídicas que se disponen en forma de fibras de haces paralelos
o en forma de red ent recruzadas. Sin embargo, en las proteínas globulares es
35
donde la est ructura terciaria alcanza su máxima expresió n. Su análisis mues-
tra que cada proteína presenta un modo diferente de plegarse. Generalmente, el
plegamiento es bastante compacto con poco espacio interior para el agua. Los
grupos o radicales hidrófilos se orientan al exterior, mientras los grupos hidrófobos
se orientan al interior, conformándose exteriormente accidentes estructurales t í-
picos para cada proteína que, a veces, son determinantes para su función; por
ejemplo, el sit io activo de las enzimas.
Es necesario destacar que la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica
(estructura primaria) es la responsable de la conformación final de la proteína.
Como es lógico, esta depende de la naturaleza de los enlaces peptídicos y de los
enlaces C-C presentes en el esqueleto de la molécula, así como del número y la
localización de los restos hidrófobos e hidrófilos y de los radicales cargados
positivay negativamente.
La conformación de la cadena polipeptídica es el resultado, por tanto, de las
propiedades y características que determina cada aminoácido en la cadena. Al
variar un aminoácido en la cadena varían las propiedades aportadas por este y
consecuentemente la conformación final de la proteína.
En la estructura terciaria globular son varios enlaces o fuerzas los que ayudan a la
estabilización de la proteína, principalmente las fuerzas hidrofóbicas e hidrofílicas
entre radicales con estas características; así como los enlaces disulfuro y los
enlaces de hidrógeno que se pueden establecer entre los enlaces peptídicos veci-
nos o entre otros grupos que tengan esta posibilidad y los enlaces iónicos entre
grupos cargados positiva y negativamente (R – COO– y R – NH
3
+). Dentro de
estas fuerzas que en su conjunto poseen una relativa alta estabilidad, son las
interrelaciones hidrófobas una de las principales fuerzas que ayudan a la estabili-
zación de la estructura proteica.
Al analizar la dinámica de los centros activos y alostéricos presentes en la es-
tructura terciaria de las enzimas veremos que esta estructura no representa un
estado rígido de la proteína, sino un estado con cierta flexibilidad funcional en
algunos casos.
Existen también proteínas que están formadas por varias unidades las cuales se
unen fundamentalmente por enlaces disulfuros (-S-S-) los cuales se establecen
entre los radicales de cisteína. A este t ipo de estructura se le ha dado el nombre
de estructura cuaternaria. Estas cadenas independientes poseen cada una su pro-
pia estructura primaria, secundaria y terciaria.
36
Un fenó meno sumamente interesante y característico de la prote ína, la
desnaturalización, se encuentra íntimamente relacionado con las cuestiones so-
bre la estructura fina que hemos citado. Se le da este nombre a todo proceso que
sin rotura o formación de iones químicos (hidrólisis, reducción, etc.) determina
una modificación en las propiedades de una proteína nativa. La desnaturalización
–proceso muy complejo– proviene de modificaciones físicas; se considera que
esta altera p rincipalmente la estructura espacial de la proteína. Los agentes
desnaturalizantes son: el calor, ácidos, álcalis, alcohol, agitación e irradiación
con luz ultravioleta o rayos X, etcétera.
Las proteínas desnaturalizadas se hacen insolubles, pierden sus propiedades bio-
lógicas específicas, las enzimas y hormonas se inactivan y la especificidad serológica
desaparece.
Según la interpretación actual la desnaturalización consiste esencialmente en
un despliegue de las caden as p eptídicas. Las débiles cadenas de enlaces que
mantienen las cadenas pept ídicas en su po sición m utua son sup eradas p or
agentes desnaturalizantes y el sistema de la estructura fin a se desorden a. Así,
se form an union es t ransversales ocasion ales ent re las caden as p eptídicas,
que conducen finalm ente a la formación de complejos insolubles. Si el agente
desnaturalizante se prolonga mucho tiempo o es de gran intensidad, el proce-
so se hace reversible, de lo contrario, puede haber una completa irreversibilidad
y la p rote ína recupera su solubilidad y p ropiedades f ísicas y químicas, así
como sus propiedades bioló gicas.
2.4.3. Clasificación
Se han establecido diferentes clasificaciones de acuerdo con la solubilidad, fun-
ción biológica, etc. En este texto adoptamos la clasificación siguiente: proteínas
simples, que a su vez se div iden en albúm inas, globulinas, h isto nas y
escleroproteínas; proteínas co njugadas, dentro de las cuales tenem os los
fosfoprótidos, cromoprótidos, glucoprótidos, lipoprótidos, metaloprótidos y
nucleoprótidos y producto de la hidrólisis, que se dividen en albumosas, peptonas,
péptidos, etcétera.
Proteínas simples
Albúminas
Como representantes más importantes citaremos la seroalbúmina del plasma san-
guíneo, la lactoalbúmina de la leche y la ovoalbúmina de la clara del huevo.
37
Todas ellas so n solubles en agua, así co mo en soluciones diluidas de sales, áci-
dos y álcalis. Su contendido en cisteín a es elevado, no contienen glicocola y
presentan poco contenido de tirosina y triptófano. Precipitan de sus soluciones
por el sulfato de amonio a saturación.
Globu linas
Dentro de las globulinas más importantes citaremos las de la sangre, o sea, las
seroglobulinas, alfa, beta, gamma y el f ibrinógeno. En la leche se ha aislado la
lactoglobulina; en la tiroides, la t iroglobulina y en el cristalino, la cristalina; en
las fibras musculares existen la mio sina que unida a la actina forma la
actinomiosina, la cual posee la propiedad de la contractilidad.
Las globulinas son ricas en tirosina y triptófano, contienen glicocola y poca cisteína.
Precipitan por el sulfato de amonio a semisaturación.
Histonas
Las histonas son proteínas básicas que se encuentran unidas a los ácidos nucleicos,
por tanto, se hallan muy distribuidas en el organismo. Dentro de ellas tenemos la
globina, constitutiva de la hemoglobina. Presentan un alto contenido en arginina
y lisina, además, la globina es muy rica en histidina. Son solubles en agua, difícil-
mente coagulables por el calor y precipitan por adición de amoniaco, aunque en
exceso la redisuelve.
Escleroproteínas
Constituyen los tejidos de protección y sostén. Se caracterizan por su marca-
da in solubilidad y resistencia a todos los react ivos y f ermentos. Son ricas en
glicocola y en algunas abunda la cisteína. Figuran en tre ellas, el colágen o de
tejido conjuntivo, la médula ósea y los huesos. Al tratarlas con agua hirviente
las escleroproteínas se transforman en una sustancia soluble, la cola gelatina.
El colágeno inalterado es atacado por la pep sina p ero n o por la tripsina, es
rico en glicocola, prolina e hidroxiprolina. La elastina del tejido elástico abun-
da especialmente en los músculos; la queratina de la p iel, pelos, uñas, cuer-
nos y cascos, llamada t ambién sustancia córnea, puede contener hasta 17 %
de ciste ína, es insoluble en agua, ácido s y á lcalis diluidos; la n euroquerat ina
del sistem a nervio so, la espon gina de las espo njas, la fibrosina de la seda,
etcétera.
38
Proteínas conjugadas
Fosfoproteínas
El grupo prostético contiene fósforo, pero no son nucleoproteínas, que también
contienen este elemento.
Ofrecen inter és la caseína de la leche formada por una proteína, en la cual la
serina se une en forma de éster al ácido fosfórico y la vitelina de la yema del
huevo.
Glucoproteínas
Al escindirse las glucoproteínas liberan , además de la proteína, glúcido y deri-
vados de ellos. Los glúcidos de estas proteínas generalmente son polisacáridos,
algunos de carácter ácido y otros, neutros. Se encuentran dentro de ellos el
ácido condroitinsulfúrico del te jido co njun tivo ; la heparina, sustancia
anticoagulante de la sangre; el ácido hialurónico del tejido subcutáneo; la mucina
de la saliva y las glándulas mucosas, t odos ellos de carácter ácido. Entre las
glucoproteínas neut ras tenemos el ovomucoide de la albúmina del huevo, los
aglutinógenos de los grupos sanguíneos, el mucoide urinario y las gonadotropinas
hipofisiarias y coriónicas.
Lipoproteínas
Como indica su nombre, se trata de proteínas cuyo grupo prostético es un lípido.
Se les atribuye mucha importancia en la estructura de la membrana celular,
mitocondrias y aparato de Golgi. Pertenecen a este grupo algunos virus y
antígenos bacterianos, así como la tromboplastina, agente que interviene en la
coagulación de la sangre.
Metaloproteínas
Son proteínas que contienen un metal que se considera el grupo prostético. Este
metal esta combinado, formando un complejo y no como una sal. Muchas de las
metaloproteínas estudiadas poseen actividad enzimática; ejemplo, la fenoloxidasa
que contiene cobre (cuproproteína); la xantinoxidasa que contiene zinc (zinc
proteína). Algunas proteínas que contienen metales parecen desempeñar una
función de almacenamiento o transporte de metal, tal es el caso de la ferrit ina
encargada de la absorción del hierro.
39
2.4.4. Proteínas