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TEMA IX. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO. ENZIMAS 
 
1.Introducción al metabolismo 
1.1 Concepto de metabolismo 
1.2 Características de las reacciones metabólicas 
1.3 Tipos de metabolismo. Organismos autótrofos y heterótrofos 
2.Concepto de enzima. Energía de activación 
2.1Tipos de enzimas según su composición 
2.1.1. Apoenzimas 
2.1.2 Coenzimas 
2.1.3 Vitaminas 
3.Cinética enzimática 
3.1 Mecanismo enzimático 
4.Regulación de la actividad enzimática 
4.1 Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática 
5.Clasificación general de los enzimas. 
 
1. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO 
Cualquier reacción que tenga lugar entre biomoléculas de un organismo vivo, se denomina 
metabólica. Todos los procesos vitales son consecuencia de reacciones metabólicas. 
Todas poseen unas características comunes: 
 Las reacciones metabólicas actúan secuencialmente, originándose rutas, constituidas 
por varias de ellas. En estas rutas, el producto final de una reacción constituye la 
molécula de partida de la siguiente. Las rutas son variadas, ramificándose y 
conectándose unas con otras. Estas conexiones son la causa de la variedad y 
perfección de los procesos biológicos. Pueden ser lineales o cíclicas. 
 Hay rutas convergentes y divergentes. En las primeras, se obtiene el mismo producto 
final a partir de distintas moléculas de partida. En las divergentes, una única molécula 
origina diferentes productos. 
 Las rutas metabólicas más importantes son comunes a la mayoría de los organismos. 
Este hecho apoya la hipótesis del origen único de los seres vivos. También existen 
rutas específicas de distintas células y organismos, que explican la variedad funcional 
de los mismos. 
 
 Se distinguen 2 fases dentro del metabolismo: 
Catabolismo: Es la fase destructiva. En ella las moléculas complejas (azúcares, 
ácidos grasos o proteínas) que proceden del medio externo o de reservas internas, 
son degradadas a moléculas más sencillas (ácido láctico, NH3, CO2, H2O, etc.) Esta 
degradación va acompañada de una liberación de energía, que se almacena en forma 
de ATP. 
Anabolismo: Es la fase constructiva. En ella se fabrican moléculas complejas a partir 
de moléculas más sencillas. Esta síntesis requiere energía que será aportada por el 
ATP. Las moléculas sintetizadas pasarán a formar parte de los componentes celulares 
o serán almacenados, para su posterior utilización como fuente de energía. 
Rutas anfibólicas: son las que participan tanto del catabolismo como del anabolismo. 
Conectan unas con otras. 
 
 
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 Todas las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas, o sea necesitan su 
presencia para llevarse a cabo. La falta de una enzima provoca un defecto en una ruta, 
lo que puede originar la imposibilidad de sintetizar un producto o utilizar un nutriente. 
1.1 CONCEPTO DE METABOLISMO 
 
Del griego: metabolé, = cambio. Es el conjunto de intercambios y transformaciones que tienen 
lugar en el interior de las células, debido a procesos químicos catalizados por enzimas. 
La función principal, es renovar constantemente las biomoléculas para crecer y reemplazar 
estructuras dañadas o envejecidas y para perpetuar a los seres vivos. 
1.2 CARACTERÍSTICAS DE LAS REACCIONES METABÓLICAS. 
 
La división en catabolismo y anabolismo tiene finalidad didáctica, en realidad, estos 
procesos no se producen por separado en el espacio y en el tiempo. Las células se encuentran 
siempre en un proceso constante de autodestrucción y autorregeneración. El metabolismo 
hay que considerarlo como una unidad, aunque por su complejidad se estudie fragmentado 
en rutas metabólicas, que son secuencias de reacciones químicas que relacionan entre si 
dos compuestos o metabolitos importantes. 
Las rutas metabólicas no son independientes entre sí, si no que poseen encrucijadas 
comunes. Un mismo metabolito común a dos rutas podrá seguir por una o por otra en función 
de las condiciones celulares. Estas reacciones tienen como características comunes: 
 
 Suceden en medio acuoso, por tanto, reactivos y productos están en disolución. 
 Están acopladas, de manera que la energía liberada en una de ellas, es captada por otra 
reacción. 
 Cada reacción tiene su catalizador o enzima que acelera la reacción al disminuir la 
energía de activación. 
 
1.3 TIPOS DE METABOLISMO. ORGANISMOS AUTÓTROFOS Y HETERÓTROFOS 
 
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2.CONCEPTO DE ENZIMA. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN 
 
En los seres vivos se están desarrollando continuamente reacciones químicas que, 
si se realizaran en un laboratorio, sólo podrían llevarse a cabo mediante altas temperaturas, 
descargas eléctricas u otras fuentes de energía que las células no podrían resistir. Por ello, 
las reacciones que tienen lugar en los organismos no pueden ser violentas, lo cual se 
consigue gracias a los biocatalizadores. 
 
Para que una reacción se lleve a cabo, es necesario que la/s sustancia/s que van a 
reaccionar (sustratos) reciban una determinada cantidad de energía que las active, 
denominada energía de activación. Los catalizadores son aquellas sustancias que, al 
disminuir las necesidades de energía de activación de una reacción, la facilitan y la aceleran. 
Los catalizadores no intervienen en la reacción que catalizan, de manera que, una vez 
terminada ésta, quedan libres y pueden volver a ser utilizados, no se consumen durante la 
reacción. 
 
Las enzimas son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas 
orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en 
los seres vivos. Son biocatalizadores. 
Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas, acelerando las reacciones 
y disminuyendo la energía de activación que muchas requieren. 
Son imprescindibles para que se lleven a cabo las reacciones químicas en los 
organismos y ejercen un control muy importante en el metabolismo, permitiendo que las 
reacciones ocurran o no, dependiendo de su presencia. 
 
Energía de 
activación de una 
reacción química 
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 La reacción en la que participa una enzima consta de dos pasos: en primer lugar, el sustrato 
S se une a la enzima E de forma reversible, hasta formar el complejo E-S, en el que la enzima 
está debilitando los enlaces del sustrato y disminuyendo la Ea necesaria para la reacción. 
A continuación, el complejo E-S se descompone y da lugar al producto P y la enzima queda 
libre e intacta al final del proceso: 
 
E + S --------- E – S---------P + E 
 
2.1 TIPOS DE ENZIMAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN 
 
Todos los enzimas son proteínas de gran solubilidad en los medios líquidos del organismo. 
Son globulares. Según su composición se clasifican en dos grupos: 
 
A. Enzimas estrictamente proteicas: formadas solo por aminoácidos. 
 
B. Holoenzimas: enzimas complejas constituidas por la asociación de: 
 Apoenzima. Fracción proteica. 
 Fracción no proteica: sustancias que, fijadas a la fracción proteica (apoenzima) 
mediante enlaces débiles o covalentes, aportan los grupos o funciones químicas de 
los que carece la enzima. Sin ella, la holoenzima no podría funcionar. 
o Cofactor: de naturaleza inorgánica como los iones: Mg2+, Cu2+, Zn2+, Mn2+. 
o Coenzimas: de naturaleza orgánica, y con unión débil a la apoenzima 
como son el NAD y FAD. No son específicas de una sola apoenzima. 
o Grupos prostéticos: de naturaleza orgánica y con unión fuerte o 
covalente a la apoenzima, como por ej el grupo hemo de la hemoglobina. 
 
2.1.1 APOENZIMAS 
 
El apoenzima sirve de soporte a la parte no proteica y está exclusivamente formado por 
aminoácidos. Es el que determina la especificidad de la reacción enzimática. En el 
apoenzima se distinguen 3 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen: 
 
 Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la proteína. 
 De unión o fijación: Sujetan el apoenzima al sustrato. 
 Catalíticos: Son los responsables de la actividad enzimática y forman el llamado 
“sitio catalítico”. Además, junto con los de
unión, forman el centro activo del 
enzima, que es una oquedad tridimensional donde se acopla el sustrato. 
 
2.1.2 COENZIMAS 
 
 Son de bajo peso molecular y no son de naturaleza proteica, aunque sí orgánicas. 
Es responsable del tipo de reacción que realiza el enzima. Por eso, su número no es muy 
elevado y pueden ser comunes a muchos enzimas uniéndose a diferentes apoenzimas, 
desempeñando la misma acción y, siendo específicos para las distintas reacciones 
enzimáticas. Muchas son vitaminas, lo que significa que no pueden ser sintetizados por el 
organismo y deben ser incorporados en la dieta como tales o como, provitaminas. 
Los principales grupos de coenzimas son: 
 Transportan energía. En el metabolismo hay procesos que liberan energía y otros que la 
consumen, pero esto no tienen por qué ocurrir a la vez, ni en el mismo lugar de la célula. 
Debe existir, un mecanismo que almacene y transporte esta energía desde los lugares 
donde se produce hasta donde se consume. Este mecanismo está basado en la formación 
y ruptura de enlaces químicos que acumulan y liberan energía: son los enlaces ricos en 
energía. 
 
 Adenosín-fosfatos: El enlace de este tipo que más se utiliza para almacenar y 
transportar energía es el que une los fosfatos 2º y 3º del ATP; se libera la energía que 
contiene cuando se hidroliza y se almacena cuando se forma. Químicamente son 
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nucleótidos de A que pueden tener 1, 2 o 3 grupos fosfato lo cual da lugar, 
respectivamente, al AMP, ADP y ATP. Su importancia radica en los enlaces que unen 
las moléculas de fosfato, que son enlaces ricos en energía y cada vez que se rompe 
libera energía, aproximadamente 7Kcal/mol. En consecuencia, la transformación de 
ATP en ADP y de éste en AMP (hidrólisis) supone liberación de energía, mientras que 
la transformación inversa (fosforilación) representa almacenamiento de energía. 
Constituyen pues los más importantes acumuladores biológicos de energía. 
 
 Transportan electrones que van en H. Muchas de las reacciones del catabolismo 
suponen la oxidación de un sustrato, lo cual libera electrones. El anabolismo, consiste en 
reacciones de reducción que requieren electrones. Los electrones son transportados 
enzimáticamente desde las reacciones catabólicas de oxidación en las que se liberan hasta 
las reacciones anabólicas de reducción que los precisan. Para ello se utilizan coenzimas 
transportadoras de electrones, como el NAD o el FAD, que llevan electrones de un punto 
a otro de la célula de modo similar a como el ATP transporta la energía. Cuando una de 
estas coenzimas se encuentra cargado de electrones, en estado oxidado, se dice que tiene 
poder reductor, puesto que al liberarse de los electrones podrá reducir a otro compuesto. 
 
 Piridín-nucleótidos: Están constituidos por un dinucleótido formado por un nucleótido 
de A y otro que lleva como base nitrogenada una vitamina del grupo B, la Vit B5 o Vit 
PP o nicotinamida. Existen dos tipos, el NAD (nicotinamida-adenín- dinucleótido) y el 
NADP (nicotinamida-adenín-dinucleótido-fosfato) y ambos pueden encontrarse en 
estado oxidado (NAD+, NADP+) o reducido (NADH, NADPH). Son coenzimas 
importantes como transportadores de H, ya que fijan sobre ellos H que quitan a algún 
compuesto (al que por tanto oxidan) para cederlos a otro (al que reducen) quedando 
libres para actuar de nuevo. 
 
 Flavín-nucleótidos: es una vitamina del grupo B, la Vit B2 o riboflavina. Existen dos 
tipos, el FMN (flavín-mononucleótido) que es un nucleótido de flavina y el FAD (flavín-
adenín-dinucleótido) que está formado por dos nucleótidos unidos, uno de flavina y 
otro de A. Se puede encontrar también en dos estados, oxidado (FMN, FAD) o reducido 
(FMNH2, FADH2). Actúan de forma semejante a los piridín-nucleótidos, es decir, como 
deshidrogenasas, captando y cediendo H que fijan a la molécula de riboflavina. 
 
 Transportan grupos químicos. 
 Coenzima A (CoA): Formado por un nucleótido de A unido a una vitamina del grupo 
B,a la Vit B3 y al ácido pantoténico B5, unida a su vez a otra molécula, el β-
aminoetanotiol. Debido a que el grupo reactivo es el tiol terminal, se suele abreviar 
como CoA-SH. Su función es la de transportador de grupos acilo gracias a que 
reacciona con los ácidos mediante el grupo tiol formando tioésteres. 
 
2.1.3 VITAMINAS 
 
Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas, ya que 
funcionan como coenzimas y, por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar 
importantes defectos metabólicos. 
Son compuestos orgánicos sencillos, que sólo se presentan en pequeñísimas cantidades, 
y son imprescindibles para la vida. Los animales, en general, no son capaces de sintetizarlas 
o lo hacen en cantidades insuficientes, por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos, 
a veces como “provitaminas”, es decir, moléculas que el metabolismo transforma 
posteriormente en vitaminas. Son muy lábiles, o sea pueden ser alteradas fácilmente, por el 
calor, cambios de pH, el oxígeno del aire, o la luz provocan su destrucción. 
El nombre de “vitamina” (amina vital) hace referencia a que son moléculas vitales, es 
decir, imprescindibles para la vida, ya que la primera que se aisló tenía grupos amino. 
Los animales requieren ciertas cantidades diarias de cada vitamina, y cualquier alteración 
en ellas puede producir trastornos en los procesos metabólicos. Estos pueden ser: 
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 Avitaminosis: carencia total de una vitamina. 
 Hipovitaminosis: carencia parcial. 
 Hipervitaminosis: exceso de una vitamina. 
 
Hay dos grupos de vitaminas: 
VITAMINAS LIPOSOLUBLES: Son moléculas lipídicas y, por tanto, no se eliminan y se 
acumulan en los tejidos como hígado o tejido adiposo. Ej: Vit A, D, E y K. 
 VITAMINAS HIDROSOLUBLES: Son sustancias polares solubles en agua. No se 
acumulan ya que se eliminan con la orina. Ej: Vit del complejo B, C 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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3.CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 
 Toda reacción enzimática, se inicia con la rotura de enlaces entre átomos de los 
reactivos y acaba con la formación de nuevos enlaces en los productos. El estado intermedio 
se llama de transición o estado activado; para alcanzarlo y por tanto que tenga lugar la 
reacción química, hay que comunicar energía llamada de activación. 
 La diferencia entre las reacciones endotérmicas y exotérmicas radica en el balance 
energético global del proceso. Las primeras necesitan energía y las segundas la 
desprenden, pero en ambos casos es necesaria una Ea para alcanzar el estado de 
transición. 
 En las reacciones espontáneas la Ea es tan baja que se obtiene de la propia 
energía cinética de las moléculas o incluso de la luz. En las reacciones no espontaneas, 
esta energía es tan alta que no se produce si no se aplica calor. 
 Las enzimas rebajan la Ea para llegar fácilmente al estado de transición y permitir 
que la reacción se lleve a cabo. En definitiva, sin un catalizador no se consigue un estado 
de transición de forma espontánea y con él sí, ya que favorecen la aproximación de las 
moléculas y los reactivos, sin consumirse, ya que no actúan como tales, solo ayudan a que 
se produzca. 
 
En toda reacción enzimática intervienen el enzima y el sustrato, que es la sustancia 
que, catalizada por el enzima, se convierte en un producto/s. Los enzimas tienen un tamaño 
mayor que los sustratos. En una primera fase el sustrato se acopla por adsorción (fijación a 
la superficie) al centro activo del enzima, formándose un complejo enzima-sustrato (ES). 
El centro activo, actúa sobre el sustrato transformándolo en los productos, que se 
separan del enzima; éste puede volver a unirse a otra molécula de sustrato para provocar 
una nueva reacción enzimática. Esta forma de actuación de los enzimas explica por qué 
cantidades pequeñísimas de ellos pueden catalizar grandes masas de sustratos, pues no se 
gastan en su acción. 
Los enzimas son altamente específicos,
es decir, cada una de ellas actúa solamente 
sobre un sustrato, ya que su actividad biológica se basa en su unión selectiva con otra 
molécula (sustrato), cuya morfología sea complementaria con el centro activo de la enzima. 
Se une selectivamente a un sustrato con el que se complemente y no a otros. 
Modelos de catálisis: 
 Modelo de "Cerradura(E) y Llave(S)": propuesto por Emil Fischer. El acoplamiento entre 
el enzima y el sustrato se compara con el de una llave y su cerradura, que encajan 
exactamente, por lo que cualquier cambio impediría su acoplamiento. La desventaja de 
este modelo se encuentra en la rigidez del sitio catalítico. 
 Modelo de "Ajuste Inducido": propuesto por Koshland. La vieja y rígida imagen de la 
"llave y la cerradura" para describir la interacción entre el sustrato y el centro activo del 
enzima, se sustituye por una más flexible en la que dicha interacción es como la que tiene 
lugar entre "una mano y un guante", reflejando así el ajuste mutuo que tiene lugar entre 
ambos. 
En el modelo de Fisher se presume que el sitio catalítico está prefigurado para 
adaptarse al sustrato; en el modelo de ajuste inducido, el sustrato induce un cambio 
conformacional en la enzima. Este último modelo recibe apoyo experimental. Una vez 
realizada la fijación del sustrato al enzima, este posee libertad para modificar su forma y 
amoldarse al sustrato, de manera que el sitio catalítico quede correctamente situado para 
actuar. No existe una adaptación predeterminada, sino una adaptación inducida por los 
aminoácidos de fijación del enzima. 
 
3.1 MECANISMO ENZIMÁTICO 
 
La reacción enzimática se desarrolla a una velocidad directamente proporcional a la 
cantidad de sustrato, pero sólo hasta un cierto límite. Si se mantiene constante la cantidad 
de enzima y se aumenta progresivamente la concentración de sustrato, el enzima irá 
pasando al complejo ES y la velocidad de reacción aumentará progresivamente hasta que 
todo el enzima se encuentre en forma de complejo ES y esté, por tanto, saturado. 
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 En este momento la velocidad de la reacción será máxima y un incremento de sustrato 
no logrará acelerar más la reacción enzimática. En la práctica, suele manejarse no la 
velocidad máxima, sino la semimáxima que es aquella que se da cuando la mitad del enzima 
presente se halla en forma de complejo ES y la otra mitad libre. 
 
 La constante de Michaelis-Menten (KM) representa la concentración de sustrato para la 
cual la velocidad de la reacción es igual a la mitad de la velocidad máxima. Una KM alta 
quiere decir, que para conseguir la velocidad semimáxima se requiere una elevada 
concentración de sustrato, lo que prueba que el enzima no tiene una gran afinidad por el 
sustrato y actuará sobre otro sustrato. 
 
 
 
 
 
 4.REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 
 
La velocidad de la reacción enzimática puede verse modificada por diversos factores: 
 
1. Temperatura: A medida que ésta aumenta, también lo hace la actividad enzimática ya que 
aumenta la vibración molecular, hasta llegar a un punto óptimo en que dicha actividad es la 
máxima. Pero si sigue elevándose la temperatura, llega un momento en que el enzima se 
desnaturaliza y cesa su actividad. 
 
2. pH: Cada enzima sólo actúa dentro de unos límites de pH. Entre ellos está el llamado pH 
óptimo, en el que la reacción alcanza su máxima eficacia, debido a la estabilidad en la carga 
eléctrica de los radicales de los aminoácidos del centro activo. Sobrepasados los límites de 
pH, el enzima se desnaturaliza. Ej: pepsina estomacal, ptialina saliva, tripsina pancreática. 
 
3. Concentración de sustrato: Al aumentar, hay más centros activos ocupados y la velocidad 
aumenta hasta que no queden centros activos libres, a partir de entonces un aumento del 
sustrato no supone aumento de la velocidad de la reacción. 
 
4. Proenzimas: los enzimas son, a veces, sintetizados en una forma inactiva llamada 
proenzima o zimógeno. La transformación, en enzima activo se consigue por la pérdida de 
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algunos aminoácidos de su molécula que hacen variar su estructura de tal manera que se 
logra organizar el sitio catalítico. Esta transformación de proenzima en enzima, es catalizada 
a su vez por otros enzimas. Por ejemplo, el enzima tripsina se elabora en el páncreas en 
forma del proenzima tripsinógeno, el cual se transforma en tripsina gracias al enzima 
enteroquinasa. 
 
5. Sustancias inhibidoras: se trata de compuestos que inhiben en menor o mayor medida, 
incluso anulan, la actividad de un enzima sin destruirlo. Esto las distingue de las sustancias 
inactivadoras. La acción inhibidora puede ser: 
 
 IRREVERSIBLE: cuando el inhibidor, que se llaman en este caso” veneno”, se une 
covalentemente a la enzima, alterando su estructura e inutilizándola de forma 
permanente. Ej: insecticidas organofosforados, sulfato de Cu,… 
 
 REVERSIBLE: cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la 
sustancia inhibidora. La unión del enzima y el sustrato es por enlaces no covalentes, 
más fáciles de romper (puentes de H, iónicos). Según el lugar de unión a la enzima 
tenemos tres tipos: 
 
 Inhibición competitiva: se debe a que el inhibidor es una molécula tan 
parecida espacialmente al sustrato, que logra unirse al centro activo del 
enzima, impidiendo que el sustrato ocupe el centro activo. El grado de inhibición 
depende de la proporción relativa entre inhibidor y sustrato. 
 
 Inhibición no competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato, sino que se 
une en otra zona de la enzima distinta al centro activo. Esta unión modifica la 
estructura de la enzima y dificulta el acoplamiento del sustrato. 
 
 
 Inhibición acompetitiva: El inhibidor no se combina con el enzima libre ni 
afecta a su reacción con el sustrato, sino que, se combina con el complejo E-S 
para formar un complejo inactivo E-S-I, el cual no experimenta su 
transformación posterior en el producto habitual de la reacción. 
 
6. Alosterismo: es un sistema de regulación enzimática preciso. Las enzimas alostéricas 
catalizan reacciones importantes, como el primer paso de una ruta metabólica formada por 
varias reacciones consecutivas. También están en puntos de ramificación de las rutas. Estas 
enzimas tienen las siguientes características: 
 
 Están formadas por varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria. 
 Tienen varios centros de regulación, o sea varios sitios para la unión de activadores 
y de inhibidores. 
 Adoptan dos conformaciones diferentes: el estado R de alta afinidad por el sustrato 
y el estado T de baja afinidad. 
 Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo que la activación o 
inhibición de una de ellas, provoca el mismo efecto en las demás. Esto permite una 
regulación más rápida. 
 Su cinética es diferente a la del resto de enzimas, ya que su velocidad de reacción 
sigue una curva sigmoidea y no logarítmica. 
 
4.1 MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA 
 Compartimentación celular: las enzimas implicadas en procesos importantes se 
localizan juntas en orgánulos celulares, donde están en mayor concentración que si 
estuvieran dispersas en el citoplasma. Así se asegura el mantenimiento de ciertas 
condiciones de pH, iones, … adecuadas para su actividad. 
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 Reacciones en cascada: Si el producto de una reacción actúa como enzima de otra, 
cuyo producto a su vez, es la enzima de la siguiente, y así sucesivamente, la eficacia 
de la actividad es mayor, ya que el número de moléculas obtenidas aumenta en cada 
paso de forma considerable. Son típicas de procesos que se tienen que realizar en 
un lapso de tiempo muy breve, como la coagulación sanguínea, para evitar una 
hemorragia. 
 
 Complejos multienzimáticos: La agrupación de enzimas en un complejo único 
permite realizar el proceso con más rapidez, ya que nada más obtener un producto, 
este puede actuar como el sustrato de una reacción nueva al estar en contacto con 
la enzima correspondiente.
 Isoenzimas: son enzimas con la misma acción, pero con KM diferentes, lo que hace 
que su velocidad sea distinta. Se encuentran en orgánulos donde se precisa cierta 
velocidad de reacción. 
 
5.CLASIFICACIÓN GENERAL DE LOS ENZIMAS 
 
Los enzimas se clasifican en 6 grupos en función de la acción que realizan. Para 
denominar un enzima se utiliza generalmente el nombre del sustrato sobre el que actúa con 
la terminación -asa (por ej. sacarasa). Algunos enzimas, sin embargo, siguen conservando 
su nombre antiguo, por ej. tripsina. Según el tipo de reacción que catalizan se clasifican en: 
 
 Oxidorreductasas: regulan reacciones donde se produce una oxidación o una reducción 
del sustrato. Son propios de la cadena respiratoria. Dentro de ellas destacan las 
deshidrogenasas y las oxidasas. 
 Transferasas: transfieren grupos funcionales(radicales) de un sustrato a otro. Ej: 
transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas. 
 Hidrolasas: Rompen enlaces con la introducción de una molécula de agua. Ej: 
carbohidrasas, esterasas, peptidasas, nucleasas. 
 Liasas: Catalizan reacciones de adición de moléculas sencillas a dobles enlaces o de 
formación de dobles enlaces por eliminación de grupos en el sustrato. Ej: aminasas, 
carboxilasas, hidratasas. 
 Isomerasas: transforman el sustrato en otra molécula isómera. Ej: fosfoglucosa 
isomerasas. 
 Ligasas o Sintetasa: Catalizan la unión de dos sustratos (formación de enlaces C-C, C-N, 
C-O, C-S) con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.). Ej:piruvato 
carboxilasa. Si la energía la obtienen de otra fuente distinta al ATP se llaman Sintasas.