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¿Cuál de los siguientes aminoácidos está involucrado en la unión del grupo prostético hemo-Fe++ a 
la molécula de hemoglobina? 
Seleccione una: 
a. Metionina 
b. Histidina 
c. Glutamato 
d. Prolina 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es “Histidina.”. 
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria tetramérica, conformada por cuatro 
cadenas polipeptídicas denominadas globinas (por su estructura terciaria). Cada globina fija una 
molécula de hemo y cada grupo hemo fija un átomo de hierro ferroso (Fe++), que es el responsable 
de la unión del oxígeno molecular para su transporte hacia los tejidos. 
Existen diferentes tipos de globinas que difieren en el número y secuencia de sus aminoácidos, es 
decir, en sus estructuras primarias. No obstante, todas ellas cuentan con un saco o bolsillo que 
contendrá al grupo hemo-Fe++ asociado a los nitrógenos de las cadenas laterales de los residuos de 
histidina. 
Cada átomo de hierro Fe++ tiene seis valencias. Cuatro de sus valencias establecen uniones con los 
nitrógenos de los cuatro grupos pirrol del hemo. Una quinta valencia se une al nitrógeno de la 
histidina proximal y la sexta valencia al nitrógeno de la histidina distal y, coordinadamente, al 
oxígeno molecular cuando se encuentra en estado oxigenado. 
Es muy importante destacar que para que la hemoglobina sea capaz de ligar y transportar O2 el 
hierro se debe mantener en estado ferroso Fe++, si por algún motivo se oxida a estado férrico Fe+++, 
se transforma en metahemoglobina y es incapaz de ligar O2. 
La respuesta correcta es: Histidina 
Pregunta 2 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Cuál de las siguientes hemoglobinas tiene mayor afinidad por el oxígeno molecular? 
Seleccione una: 
a. La HbA1 
b. La HbS 
c. La HbA2 
d. La HbF 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: “La HbF” 
Existen varios tipos de hemoglobinas de acuerdo con la estructura primaria de sus cadenas 
peptídicas: La hemoglobina A (HbA) o hemoglobina del adulto, representa aproximadamente el 95 a 
97 % de la hemoglobina en el adulto normal. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas 
beta. La hemoglobina A2 (HbA2): representa menos del 3 % de la hemoglobina después del 
nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en 
la betatalasemia, donde defectos genéticos impiden la formación de las globinas beta. La 
hemoglobina F: (fetal) formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma, cuya síntesis 
disminuye fuertemente después del nacimiento. Y, por último, la hemoglobina S que es la 
hemoglobina patológica de células falciformes. 
La relación entre la presión de oxígeno moleculary la saturación de la Hb se describe mediante la 
curva de saturación de la hemoglobina. La afinidad de la Hb por el oxígeno se expresa por la p50, 
que es la presión de O2 a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50% (dos O2 por 
molécula de hemoglobina en promedio). Este valor corresponde aproximadamente a 27 mmHg para 
la hemoglobina normal del adulto. Al igual que en la afinidad de las enzimas por sus sustratos, el 
valor de la p50 es inverso a la afinidad de distintos tipos de hemoglobina con elO2: A menor p50 
mayor afinidad y a mayor p50 menor afinidad. 
En el caso de HbA1 y HbA2 la p50 es aproximadamente 27mmHg. de presión de O2, mientras que 
para la hemoglobina fetal es cercana a20 mmHg. Esta diferencia en la afinidad por el O2 hace que la 
HbF tenga mayor capacidad de ligar el oxígeno y pueda extraerlo desde la HbA de la madre en la 
circulación placentaria. Después del nacimiento, la HbF es progresivamente reemplazada por la 
HbA, hasta disminuir a menos del 1 % aproximadamente a los 6 meses de vida. 
Por último, la afinidad de la HbS por el O2 es menor que la que posee la HbA. En la anemia de 
células falciformes, el ácido glutámico de la posición 6 de la cadena beta es sustituido por una 
valina. Esto afecta la solubilidad y produce una cristalización cuando la presión de oxígeno es 
demasiado baja en los tejidos periféricos. La cristalización de la Hb. deforma de los eritrocitos que 
dejan de ser discos bicóncavos y adquieren la forma de medialuna: “células falciformes.” Estas 
células son adherentes y tienden a formar grandes acumulaciones que impiden el flujo normal por 
los capilares. 
La respuesta correcta es: La HbF 
Pregunta 3 
Incorrecta 
Puntúa 0,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Qué se entiende por efecto cooperativo de la molécula de hemoglobina? 
Seleccione una: 
a. Que al aumentar el 2,3 bisfosfoglicerato disminuye la afinidad Hb-O2. 
b. Que al aumentar la pCO2 la hemoglobina disminuye su afinidad por el O2. 
c. Que al liberar O2 las moléculas adyacentes disminuyen su afinidad por este gas. 
d. Que al liberar cada O2 la molécula disminuye su afinidad por este gas. 
Retroalimentación 
Respuesta incorrecta. 
La respuesta correcta es: “Que al liberar cada O2 la molécula disminuye su afinidad por este gas.”. 
Como vimos anteriormente, cada molécula de hemoglobina es capaz de ligar a cuatro moléculas de 
oxígeno, en su paso por los capilares pulmonares y luego liberarlas en los tejidos periféricos de 
acuerdo con las necesidades fisiológicas del organismo. 
También dijimos que la afinidad del O2 por la Hb se mide inversamente al valor de la p50 y que este 
es aproximadamente de 27 mmHg. para la HbA normal. Sin embargo, es importante agregar que 
existen varias situaciones que modifican fisiológicamente la afinidad de la Hb por el oxígeno y 
ayudan a potenciar su saturación en el pulmón y a aumentar la liberación de O2 en los tejidos 
periféricos cuando mayor es su necesidad. Algunos de estos efectos son intrínsecos a la relación 
entre la Hb y el O2, como el efecto cooperativo. Otros son extrínsecos como la temperatura, la 
concentración de 2,3 bisfosfoglicerato, la pCO2 y el pH. 
El efecto cooperativo es un fenómeno que se produce por el cambio de conformación que sufre la 
molécula de Hb en su unión y separación del oxígeno. 
Cuando se libera la primera de las cuatro moléculas de O2, que posee una Hb saturada, el grupo 
hemo-Fe++ sufre un desplazamiento que facilitala liberación de los demás oxígenos e induce la 
formación de puentes salinos entre las cadenas peptídicas alfa y beta de cada globina. Cuando se 
liberan los cuatro oxígenos las globinas, finalmente, establecen estos puentes salinos que le dan a 
la molécula una configuración tensa (T) de baja afinidad por el oxígeno. 
Por el contrario, cuando una la molécula de Hb totalmente insaturada liga la primer O2 sufre una 
rotación de sus cadenas alfa y beta que aumentan la afinidad Hb-O2, induciendo la ruptura de los 
puentes salinos intercatenarios. De esta forma, la molécula adquiere una conformación relajada (R) 
que va facilitando el ingreso de más oxígeno e induce la saturación de la molécula. 
En resumen, el efecto cooperativo es un fenómeno de configuración intramolecular de la Hb que le 
permite ligarse más fácilmente al oxígeno molecular cuando mayor es su disponibilidad y liberarlo 
más fácilmente cuando mayor es su necesidad. 
La respuesta correcta es: Que al liberar cada O2 la molécula disminuye su afinidad por este gas. 
Pregunta 4 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Qué mide exactamente la curva de saturación de la hemoglobina? 
Seleccione una: 
a. El porcentaje de saturación de la Hb en función de la pCO2. 
b. La afinidad Hb-O2 en función de la concentración de 2,3 bisfosfoglicerato (BPG). 
c. El porcentaje de saturación de la Hb en función de la pO2. 
d. La afinidad Hb-O2 en función del la pCO2 y el pH. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: “El porcentaje de saturación de la Hb en función de la pO2.” 
La curva de saturación (o disociación) de la Hb es un gráfico que en el eje de las ordenadas (Y) 
marca el porcentaje de saturación dela Hb y lo relaciona con la presión de oxígeno molecularen el 
eje de las abscisas (X). Emulando condiciones fisiológicas el gráfico muestra una curva sigmoidea. 
Esta forma de la curva nos indica que a bajas concentraciones el O2 tiene dificultades para unirse a 
la Hb, pero una vez que comienza a unirse la afinidad sube y con pocos cambios de pO2la 
saturación aumenta rápidamente hasta alcanzar niveles altos de saturación donde la curva 
comienza a aplanarse nuevamente porque el oxígeno ya no encuentra lugares a donde unirse. (Ver 
gráficos en la bibliografía y los PPT). 
Es importante aclarar que esta curva se realiza en situaciones experimentales donde todas las 
variables son controladas, y modificadas en función de conocer cómo afecta cada cambio el 
porcentaje de saturación para una misma pO2. En primer lugar, para que se dé la forma sigmoide 
normal de la curva de saturación debe existir en el medio 2,3-BPG. Ya que, en ausencia de este 
compuesto, muy abundante en los glóbulos rojos, la Hb se satura a bajas concentraciones y la 
curva sería más parecida a una parábola. 
Por ora parte, cada una de las situaciones controladas: Temperatura, pH, la pCO2 (íntimamente 
vinculada al pH por la anhidrasa carbónica) y la concentración de 2, 3-BPG; puede ser modificada 
manteniendo constante las demás y así es como se obtiene información de como estas variables 
afectan la afinidad de la Hb por el oxígeno molecular. 
Los compuestos que, al aumentar su concentración en el medio, desplazan la curva, del gráfico, 
hacia la derecha nos indican que disminuyen la afinidad Hb-O2, ya que se necesita aumentar la 
pO2 para alcanzar el mismo porcentaje de saturación. Por el contrario, aquellos que desplazan la 
curva hacia la izquierda aumentan la afinidad entre la hemoglobina y el oxígeno molecular. 
La respuesta correcta es: El porcentaje de saturación de la Hb en función de la pO2. 
Pregunta 5 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Qué se entiende por efecto Bohr? 
Seleccione una: 
a. Es el desplazamiento de la curva de saturación por el efecto del 2,3-DFG y el pH. 
b. Es el cambio de afinidad de la Hb por el O2 por efecto de la pCO2 y el pH. 
c. Es la disminución de la afinidad de la Hb por el O2 por efecto del pH y la pCO2. 
d. Es el desplazamiento de la curva de saturación por el efecto cooperativo. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: “Es el cambio de afinidad de la Hb por el O2 por efecto de la pCO2 y el 
pH.”. 
Es el efecto Bohr es un sofisticado mecanismo que modula la afinidad de la Hb con el 
O2 dependiendo del pH y de la pCO2 del medio. Empecemos por decir que el Efecto Bohr, en 
condiciones fisiológicas, potencia el efecto cooperativo. Ya que, aumenta la afinidad del al Hb por el 
oxígeno a nivel pulmonar (desplazando la curva de saturación a la izquierda) y hace disminuir la 
afinidad Hb-O2 (desplaza la curva hacia la derecha) en los tejidos periféricos, donde disminuye el pH 
y aumenta la pCO2. Así, se logra mayor unión de oxígeno a nivel pulmonar y mayor libración en los 
tejidos que más lo necesitan. 
El aumento del consumo de energía en los tejidos produce acidificación del medio por dos 
mecanismos. En primer lugar, la formación de CO2 baja el pH por acción de la enzima anhidrasa 
carbónica que acelera cinco mil veces la conversión de dióxido de carbono en bicarbonato y protón. 
Por otra parte, la formación de ácido láctico también aporta acidez al medio. 
La hemoglobina es afectada por el aumento de la concentración de protones, y también por el 
aumento de la pCO2, perdiendo afinidad por el O2 y facilitando su liberación. Paralelamente la Hb 
tiene la capacidad de ligar protones, cumpliendo un efecto buffer, y también incorpora moléculas de 
CO2 para formar carbaminohemoglobina a nivel tisular. 
Cuando la sangre regresa a los pulmones el proceso se revierte. El CO2 se libera y disipa, esto 
desplaza la reacción de la anhidrasa carbónica que capta protones y bicarbonato para producir más 
CO2 que también se disipará por vía respiratoria. El pH aumenta, la pCO2 disminuye y la Hb libera 
los protones y el CO2. Así, la Hbvuelve a aumentar su afinidad por el O2 para alcanzar altos valores 
de saturación de aproximadamente un 97 %. 
La respuesta correcta es: Es el cambio de afinidad de la Hb por el O2 por efecto de la pCO2 y el pH. 
Pregunta 6 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Cuántas cadenas polipeptídicas conforman una superhélice de colágeno? 
Seleccione una: 
a. Una 
b. Tres 
c. Cuatro 
d. Dos 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: “Tres.”. 
Como vimos en el capítulo anterior las moléculas de colágeno es la proteína más abundante del 
cuerpo humano. Su estructura tiene una disposición muy particular: Primero se forma una hélice 
levógira con tres residuos de aminoácidos por vuelta, luego tres cadenas polipeptídicas se enrollan 
entre sí en sentido dextrógiro, como si fuese una soga, para formar una superhélice estabilizada por 
uniones puente de hidrógeno intercatenarias. Ésta es la organización básica de cada molécula que 
las distingue de la estructura de cualquier otra proteína. Luego estas superhélices se unen a otras 
similares para conformar las fibras de colágeno. La principal característica del colágeno es su gran 
resistencia a la tracción longitudinal. Una fibra de un milímetro de diámetro es capaz de soportar un 
peso de diez kilogramos. 
Se han descripto más de veinte tipos de colágeno que difieren esencialmente en su estructura 
primaria y en algunas características funcionales menores. El más importante es el de tipo I que se 
encuentra la dermis, huesos, el tendones y córneas. Representa el 90% del colágeno total. Consta 
de fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro que se unen para formar fibras mayores. Es 
sintetizado por células de tejido conectivo y su función es la de resistencia al estiramiento. 
El colágeno de tipo II abunda en el cartílago, en la córnea y en el humor vítreo del ojo. Forma 
fibrillas más finas, de 10 a 20 nanómetros. y su función es la resistencia a la presión intermitente. El 
de tipo III, se encuentra en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la 
dermis y estroma de glándulas. Su función es la de sostén de los órganos expandibles. 
Por último, el colágeno de tipo IV es el que forma la lámina basal de los epitelios. Es un colágeno 
que se polimeriza con proteoglicanos y otras proteínas de sostén y regulación deltránsito de 
sustancias. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de 
sostén y filtración. 
La respuesta correcta es: Tres 
Pregunta 7 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Cuál de las siguientes es una característica de la elastina? 
Seleccione una: 
a. Tiene una estructura secundaria regular en forma de hélice similar al colágeno. 
b. Tiene mayoría de aminoácidos polares que interactúan con el tejido conectivo laxo. 
c. Sufre modificaciones postraduccionales luego de ser liberada en la matriz extracelular. 
d. Está formada por dos cadenas polipeptídicas, una hidrofóbica y otra hidrofílica. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: “Sufre modificaciones postraduccionales luego de ser liberada en la 
matriz extracelular.”. 
La elastina es una importantísima proteína del tejido conectivo, que, como su nombre lo indica, les 
aporta propiedades elásticas a los tejidos. Se sintetiza a partir de una única cadena polipeptídica 
que tiene una estructura secundaria irregular y en la cual se pueden diferenciar un sector 
claramente hidrofóbico y otro hidrofílico. 
El sector hidrofóbico es predominante, ya que, de los 758 aminoácidos que conforman su estructura 
primaria más del 87% son apolares, uno de cada siete es valina. Sus residuos de prolina no son 
hidroxilados y, recién al llegar a la matriz extracelular,son hidroxiladas las lisinas en una reacción 
facilitada por la vitamina C. 
Las modificaciones postraduccionales que sufre en la matriz extracelular sumada a los mecanismos 
de compresión y estiramiento cumplen un rol importante en la organización final de las moléculas de 
elastinas que se unen entre si para formar estructuras poliméricas que realizan su trabajo de 
estiramiento y retracción durante años. 
La respuesta correcta es: Sufre modificaciones postraduccionales luego de ser liberada en la matriz 
extracelular. 
Pregunta 8 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Cuál de los siguientes métodos es tradicionalmente utilizado para la separación y clasificación de 
las proteínas plasmáticas? 
Seleccione una: 
a. Electroforesis 
b. Centrifugación y precipitación salina 
c. Reactivo de Biuret 
d. Método de Cohn 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: “Electroforesis” 
El plasma sanguíneo es un medio líquido que contiene entre 6 y 8 gr. de proteínas por dL. Los 
primeros métodos utilizados para separar las proteínas consistían en hacerlas precipitar con sales. 
Así se obtenían dos fracciones: La albúmina y las globulinas. 
La electroforesis es el procedimiento, por lejos, más utilizado para el estudio de muestras 
plasmáticas. Consiste en aprovechar las diferencias de cargas eléctricas de las diferentes 
moléculas, en este caso proteínas, para someterlas a un campo electromagnético que las hace 
migrar hacia los polos a diferente velocidad. 
Generalmente se coloca la muestra de suero sobre un gel de agar, papel de filtro o acetato de 
celulosa. Se regula un pH constante, normalmente a 8,6, en el que todas las proteínas plasmáticas 
poseen cargas electronegativas. Así, se “siembra” la muestra sobre el extremocercano al polo 
negativo y migran hacia el polo positivo a distinta velocidad separándose entre sí. 
Para cuantificar la cantidad relativa de cada grupo de proteínas así separadas se utilizan colorantes 
que y se realiza una medición colorimétrica. El proteinograma electroforético normal arroja desde al 
polo positivo al negativo los siguientes resultados: 
La albúmina es la fracción que más migra por tener mayor carga negativa representando entre el 54 
y el 60% del total de las proteínas plasmáticas. Luego aparecen las alfa 1 globulinas con un 3,5 a 
5,5 %. Las alfa 2 globulinas con un 7 a 11%. Posteriormente las betaglobulinas con un 8 a 14%. Y, 
por último, las gamaglobulinas con un 13 a 18%. 
Obviamente este sistema sólo separa a las proteínas por su carga eléctrica y existes muchos 
metros que agregados a la electroforesis o independientemente de esta puede realizar 
clasificaciones mucho más finas y específicas de las proteínas, u otras macromoléculas. 
Por último, el método de Cohn consiste en un precipitado diferencial, por mezcla con etanol y 
cambios de pH, que se usa para procesar plasma en grandes cantidades. Por su parte, el reactivo 
de Biuret permite detectar la presencia de péptidos de cadena corta (da un color rosa) o de 
proteínas (da un color violeta) pero no permite su separación y clasificación. 
La respuesta correcta es: Electroforesis 
Pregunta 9 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Cuál de las siguientes afirmaciones con respecto a la albúmina es correcta?: 
Seleccione una: 
a. Es la más abundante; se la utiliza para valoración nutricional; su disminución provoca edemas. 
b. Cumple función inmunológica participando en funciones antiinflamatorias. 
c. Transporta hierro, vitamina B12 y ácido fólico, entre sus funciones más importantes. 
d. Es la única proteína plasmática capaz de transportar hormonas esteroides. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta: Es la más abundante; se la utiliza para valoración nutricional; su disminución 
provoca edemas.. 
La albúmina es una proteína plasmática sintetizada por el hígado; representa entre el 55-60% de la 
concentración de proteínas plasmáticas; transporta bilirrubina no conjugada, esteroides, ácidos 
grasos, medicamentos, es la más importante en el mantenimiento de la presión oncótica, por eso su 
disminución produce edemas. Por ser una proteína pura, también se la utiliza para valorar el estado 
nutricional de un individuo. 
La respuesta correcta es: Es la más abundante; se la utiliza para valoración nutricional; su 
disminución provoca edemas. 
Pregunta 10 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
La carboxihemoglobina: 
Seleccione una: 
a. Cada molécula de CO2 se une al extremo amino terminal de cada cadena de globina. 
b. Es la forma tensa de la estructura cuaternaria de la hemoglobina. 
c. Es la hemoglobina que transporta monóxido de carbono. 
d. Desplaza la curva de disociación de la hemoglobina hacia la derecha. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta: Es la hemoglobina que transporta monóxido de carbono. 
La carboxihemoglobina es la hemoglobina que transporta monóxido de carbono, en la sexta 
valencia de coordinación del hierro. Es 250 veces más estable que la oxihemoglobina, aumenta en 
fumadores y en pacientes expuestos a intoxicaciones por calefones o calefactores en mal estado. 
Por ser más afín, la curva la desplaza hacia la izquierda. 
La respuesta correcta es: Es la hemoglobina que transporta monóxido de carbono. 
Pregunta 11 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Cuál de las siguientes características corresponde al concepto de estructura primaria del 
colágeno? 
Seleccione una: 
a. Las tres cadenas polipeptídicas que forman el colágeno se enrollan en una triple hélice. 
b. Típicamente, el colágeno adopta las características químicas de una proteína fibrosa. 
c. Uno de cada 3 aminoácidos del colágeno es glicina, el cual se repite periódicamente. 
d. El colágeno está formado por 3 cadenas polipeptídicas con 300 aminoácidos cada una. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta: Uno de cada 3 aminoácidos del colágeno es glicina, el cual se repite 
periódicamente. 
El colágeno está formado por tres adenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos 
cada una, el aminoácido glicina se repite periódicamente cada 3 aminoácidos y presenta 
aminoácidos poco frecuentes, como hidroxiprolina e hidroxilisina. 
La respuesta correcta es: Uno de cada 3 aminoácidos del colágeno es glicina, el cual se repite 
periódicamente. 
Pregunta 12 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
¿Por qué la inmunoglobulina G carece de estructura cuaternaria si está formada por 4 cadenas 
polipeptídicas? 
Seleccione una: 
a. Porque los dominios globulares de ambas cadenas dificultan la asociación en el espacio. 
b. La inmunoglobulina G tiene elevada cantidad de aminoácidos prolina que anulan la alfa-hélice. 
c. La presencia de enlaces covalentes, como los puentes disulfuro, desestabiliza la estructura 
cuaternaria. 
d. La región bisagra de la inmunoglobulina e es rica en aminoácidos apolares que aportan rigidez. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: La presencia de enlaces covalentes, como los puentes disulfuro, 
desestabiliza la estructura 
La presencia de uniones covalentes, como los puentes disulfuro, desestabilizan la estructura 
cuaternaria impidiendo que la proteína pueda adoptar distintas configuraciones, como la relajada o 
tensa, de la hemoglobina. 
La respuesta correcta es: La presencia de enlaces covalentes, como los puentes disulfuro, 
desestabiliza la estructura cuaternaria. 
Pregunta 13 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
La velocidad de migración de una partícula coloidal en un campo eléctrico depende de: 
Seleccione una: 
a. pH del medio, presencia de un catalizador orgánico, densidad de la partícula. 
b. intensidad del campo eléctrico, carga eléctrica y tamaño de la partícula.c. radio de la partícula; peso específico, densidad del medio que se usa como soporte. 
d. concentración; temperatura del medio; densidad y peso específico de la misma. 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
La respuesta correcta es: intensidad del campo eléctrico, carga eléctrica y tamaño de la partícula.. 
La velocidad de migración de una partícula coloidal sometida a un campo eléctrico es directamente 
proporcional a la intensidad del campo eléctrico, la magnitud de la carga eléctrica e inversamente 
proporcional al tamaño de la misma. 
La respuesta correcta es: intensidad del campo eléctrico, carga eléctrica y tamaño de la partícula. 
Pregunta 14 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
La anemia de células falciformes consiste en; 
Seleccione una: 
a. mutación genética en cadenas beta y formación de Hb S; 
b. deficit en la tasa de síntesis de cadenas alfa o beta; 
c. bajo transporte de oxígeno por oxidación del hierro hemínico; 
d. la hemólisis secundaria al transporte de monóxido de carbono 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
Respuesta correcta: mutación genética y formación de Hb S. 
Recordar que esta enfermedad es un mecanismo adaptativo en regiones donde el paludismo es 
endémico. La metahemoglobina es la que surge por oxidación del hierro hemínico. El transporte de 
monóxido de carbono genera la carboxihemoglobina que es 250 veces más estable que la 
oxihemoglobina y no genera hemólisis. 
La respuesta correcta es: mutación genética en cadenas beta y formación de Hb S; 
Pregunta 15 
Correcta 
Puntúa 1,00 sobre 1,00 
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Enunciado de la pregunta 
Un paciente de 25 años, de ascendencia italiana y residente en la ciudad de Buenos Aires, consulta 
por una anemia crónica caracterizada por glóbulos rojos pequeños e hipocoloreados con hierro 
circulante normal. Usted decide: 
Seleccione una: 
a. pedir una corrida electroforética de la hemoglobina para confirmar una talasemia; 
b. darle ácido fólico pensando en que tal vez ingiera pocas verduras de hoja verde; 
c. sospecharía una anemia de células falcifomes por hemoglobina S. 
d. darle hierro por boca de todos modos para intentar corregir su anemia; 
Retroalimentación 
Respuesta correcta 
Respuesta correcta: pedir una corrida electroforética de la hemoglobina para confirmar 
una talasemia. 
Pedir una corrida electroforética de la hemoglobina para confirmar una talasemia; el diagnóstico de 
talasemia se hace ante: anemia crónica; antecedentes familiares de pertenecer a la cuenca 
del Mediteráneo; glóbulos rojos pequeños (microcíticos) e hipocoloreados (hipocrómicos) y la 
confirmación se hace por la corrida electroforética de la hemoglobina. Antes de dar hierro, tener en 
cuenta esta posibilidad!!! 
La respuesta correcta es: pedir una corrida electroforética de la hemoglobina para confirmar una 
talasemia;