P1 - TEMA B (1)

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TEMA B 
Pregunta 1 (30 puntos) 
A) Dadas las siguientes estructuras: 
 
a) Mencione los grupos funcionales al lado de las líneas punteadas correspondientes. ¿Qué grupo funcional 
presenta el compuesto C en el carbono indicado con el asterisco? ¿Qué tipo de compuestos deben 
reaccionar entre sí para generar un grupo funcional como el presente en el carbono señalado con asterisco 
en C? 
b) ¿Cuál de los compuestos (A, B,C ) es el menos soluble en agua? Justifique. 
B) Teniendo en cuenta la variación de energía libre estándar para las siguientes reacciones: 
 ATP → ADP + Pi ΔGº’ = -7,3 kcal/mol 
 creatina-fosfato → creatina + Pi ΔGº’ = - 10,3 kcal/mol 
Calcule el valor de ΔGº’ para la siguiente reacción e indique en qué sentido ocurre cuando las 
concentraciones de sustratos y productos sean 1M, a 1 atmósfera de presión, pH 7 y temperatura 25° C (o 
298 K). Justifique. 
 creatina-fosfato + ADP → creatina + ATP 
 
Respuesta 
A) 
a) En A: grupo aldehído; en B: carboxilo y amino. En C con asterisco hay un grupo éster que se forma 
cuando un alcohol reacciona con un ácido carboxílico. 
b) El compuesto C tiene menos capacidad de formar uniones puente de hidrógenos con el agua, por lo 
tanto es menos soluble en agua. 
B) 
 creatina-fosfato → creatina + Pi ΔGº’ = - 10,3 kcal/mol 
 ADP +Pi → ATP ΔGº’ = +7,3 kcal/mol 
 ………………………………………………………………………………………………. 
 Creatina-fosfato + ADP → creatina + ATP ΔGº’ = - 3 kcal/mol 
 
La reacción ocurre en el sentido que está escrita. Todas las reacciones proceden espontáneamente en el 
sentido en que son exergónicas 
 
Pregunta 2 (30 puntos) 
A) Los parámetros cinéticos de una enzima hepática purificada son: Km=50 mM y Vmáx=1300 µmol/min. 
Cuando estos parámetros se determinan en presencia de un compuesto B, el valor de Km se incrementa un 
50% y no se observan cambios en el valor de Vmáx. Represente en un mismo gráfico 1/Velocidad inicial 
(1/Vi) en función de 1/[sustrato] los resultados que se obtienen en ausencia y presencia del compuesto B. 
¿Qué tipo de inhibidor es el compuesto B? 
B) Se han determinado los parámetros cinéticos de la enzima amilasa pancreática. ¿Cómo variarían los 
parámetros cinéticos para esta enzima si la determinación se realizara con el doble de la concentración de 
enzima utilizada en el primer ensayo? Justifique. 
 
Respuesta 
A) Inhibidor competitivo 
 
B) El Km calculado sería el mismo y la Vmáx sería el doble ya que depende directamente de la 
concentración de enzima. 
 
Pregunta 3 (40 puntos) 
A) ¿Qué grupos funcionales están involucrados en las uniones puente de hidrógenos que estabilizan la 
estructura terciaria de una proteína? ¿Qué otras uniones estabilizan esta estructura? Descríbalas. 
B) Describa las características estructurales de la proteína quinasa C. ¿Cómo se produce la activación de la 
PKC? ¿Qué tipo de proteína G participa en la activación de PKC mediada por activación de receptor? 
 
Respuesta 
A) La estructura terciaria de una proteína se estabiliza por uniones puente de H entre grupos funcionales 
polares de las cadenas laterales de aminoácidos alejados unos de otros. Otras uniones que estabilizan la 
estructura terciaria son: 
-Puente disulfuro: son uniones tioéster entre grupos sulhidrilos de residuos de cisteína. 
-Interacciones electrostáticas: se establecen por la atracción electrostática entre cargas + y – de 
aminoácidos como glutámico, aspártico, lisina e histidina. 
-Interacciones hidrofóbicas: son uniones entre grupos alifáticos de aminoácidos aromáticos o no polares 
sin carga. 
B) La proteína quinasa C está constituida por una única cadena polipeptídica en la que se distingue un 
dominio regulatorio y uno catalítico con una zona bisagra intermedia. En el dominio catalítico se 
encuentra los sitios de unión a los sustratos de la PKC: sitios de unión al ATP y a la proteína. Los 2dos 
mensajeros que llevan a la activación de PKC son diacilglicerol (DAG) y al Calcio. En el dominio 
regulatorio se encuentran los sitios de unión de los reguladores de PKC, DAG y Calcio, y un sitio que 
impide la acción de PKC en ausencia de estímulo, considerado como pseudosustrato. En el estado inactivo 
la cadena polipeptídica se encuentra doblada por la parte bisagra, de modo que el pseudosustrato 
ʺencajaˮ en el sitio de unión al sustrato e impide que PKC fosforile distintos sustratos. El Calcio y el DAG 
se unen al dominio regulatorio de PKC y en estas condiciones PKC adopta una forma extendida. De esta 
manera el pseudosustrato libera al sitio de unión a la proteína que será fosforilada por PKC. En estas 
condiciones PKC une a la proteína sustrato y cataliza su fosforilación. Los ligandos que llevan a la 
activación de PKC promueven la activación de Gq. (Pueden agregar un esquema acompañando la 
descripción)