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Inhibidores enzimáticos Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad catalítica. Pueden ser reversibles o irreversibles, dependiendo de si se disocian o no de la enzima después de la reacción. Los inhibidores reversibles se dividen en competitivos, no competitivos y alostéricos. Los inhibidores competitivos se unen al sitio activo de la enzima y compiten con el sustrato por la unión a este sitio, disminuyendo la velocidad de reacción. Los inhibidores no competitivos se unen a un sitio diferente al sitio activo de la enzima y alteran su conformación, lo que impide la unión del sustrato y disminuye la actividad enzimática. Los inhibidores alostéricos se unen a un sitio alostérico de la enzima, lo que modifica su conformación y afecta su actividad enzimática. Por otro lado, los inhibidores irreversibles se unen de forma covalente al sitio activo de la enzima, impidiendo su actividad de manera permanente. Estos inhibidores suelen ser toxinas o fármacos utilizados en quimioterapia para inhibir la proliferación de células cancerosas. En resumen, los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas y pueden ser reversibles o irreversibles, dependiendo de si se disocian o no de la enzima después de la reacción.
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