Ejercicios Enzimas y Cinética Enzimática

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Isomerasa
Cataliza la interconversión de 
isómeros, es decir, convierte una 
molécula en su variante geométrica 
tridimensional.
Transferasa
Cataliza la transferencia de un grupo 
químico específico diferente del 
hidrógeno, de un sustrato a otro.
CH2
Liasa
Cataliza la ruptura o la soldadura de los 
sustratos.
Oxidorreductasa
Cataliza reacciones de óxido-
reducción, o sea, transferencia de 
electrones o de átomos de hidrógeno de 
un sustrato a otro.
coenzima
Ligasa
Cataliza la unión de dos sustratos con 
hidrólisis simultánea de un nucleótido 
trifosfato (ATP, GTP)
coenzima
Hidrolasa
Cataliza la hidrólisis de un enlace 
químico.
𝟏
𝒗
=
𝒌𝒎
𝒗𝒎𝒂𝒙
𝟏
[𝑺]
+
𝟏
𝒗𝒎𝒂𝒙
Ecuación de Lineweaver-Burk
-1/Km
1/Vmáx
Los compuestos B y C son
inhibidores. En B, la inhibición es 
competitiva, que ocurre cuando el
inhibidor compite com el sustrato; 
no afecta la Vmáx, el valor de km
aumenta. En C, la inhibición es no-competitiva, 
el inhibidor se une a enzima; el valor de Km no 
cambia, pero cambia el valor de Vmáx. 
X Y
1/[S] 1/V
0,033 0,2967
0,0166 0,1808
0,01 0,13477
0,006 0,1118
0,004 0,09345
0,0025 0,083
y = 6,9635x + 0,0664
R² = 0,9994
0
0,2
0,4
0,6
0,8
1
1,2
0 0,2 0,4 0,6 0,8 1 1,2
Actividad enzimática de la ureasa 
𝟏
𝒗
=
𝒌𝒎
𝒗𝒎𝒂𝒙
𝟏
[𝑺]
+
𝟏
𝒗𝒎𝒂𝒙
𝒌𝒎
𝒗𝒎𝒂𝒙
= 𝟔, 𝟗𝟔𝟑𝟓
Km = 104,87
𝟏
𝒗𝒎𝒂𝒙
= 0,0664
Vmáx = 15,06 
mM/min.mg
Vmáx
Vmáx/2
Km
1/Vmáx
-1/Km
Ecuación de 
Lineweaver-Burk
𝟏
𝒗
=
𝒌𝒎
𝒗𝒎𝒂𝒙
𝟏
[𝑺]
+
𝟏
𝒗𝒎𝒂𝒙
Vo= 𝑽𝒎𝒂𝒙[𝑺]
𝒌𝒎+[𝑺]
Ecuación de 
Michaelis Menten
y = 0,0116x + 0,0193
R² = 1
0
0,005
0,01
0,015
0,02
0,025
0,03
0,035
0,04
0,045
0 0,5 1 1,5 2 2,5
Actividad enzimática
X Y
1/[S] 1/V
2 0,04255
1 0,031
0,666 0,0271
0,4 0,0239
0,2857 0,0227
𝟏
𝒗𝒎𝒂𝒙
= 0,0193
Vmáx = 51,81 mM/min
𝒌𝒎
𝒗𝒎𝒂𝒙
= 𝟎, 𝟎𝟏𝟏𝟔
Km = 0,6
𝟏
𝒗
=
𝒌𝒎
𝒗𝒎𝒂𝒙
𝟏
[𝑺]
+
𝟏
𝒗𝒎𝒂𝒙
𝟏
𝒗𝒎𝒂𝒙
= 0,0195
Vmáx = 5,13 mM/min
𝒌𝒎
𝒗𝒎𝒂𝒙
= 𝟎, 𝟎𝟐𝟎𝟑
Km = 0,1041
X Y
1/[S] 1/V
2 0,06
1 0,04
0,666 0,033
0,4 0,027
0,2857 0,0257
y = 0,0203x + 0,0195
R² = 0,9992
0
0,01
0,02
0,03
0,04
0,05
0,06
0,07
0 0,5 1 1,5 2 2,5
Actividad enzimática + ibuprofeno
El ibuprofeno es um inhibidor incompetitivo, ya que
disminuye vmáx y km. Este inhibidor estabiliza el
complejo ES y dificulta la formación de produto.
Sin catalizador necesita 1 año, y con catalizador es 107 
veces más rápido. 
1 año = 525600 minutos
𝟓𝟐𝟓𝟔𝟎𝟎
𝟏𝟎𝟕
= 𝟒𝟗𝟏𝟐, 𝟏𝟓 𝒎𝒊𝒏𝒖𝒕𝒐𝒔
Mirando la gráfica, podemos ver que 
las enzimas son alostéricas. Ellas 
tienen vários sítios activos y son
cooperativas, porque la unión de um 
sustrato a um sitio activo aumenta la
capacidade de otros sitios activos
para processar sustratos.
Y podemos ver que el malato
disminuye la actividad enzimática, 
luego es um inhibidor.
Intestino delgado: pH 8-8,5; Enzima 3 
Plasma sanguíneo: pH 7,35-7,45; Enzima 2
Estómago: pH 1,5- 2; 
Enzima 1 estaria activa, 
tienes pH óptimo em 1-2, 
por que la velocidade da 
reacción eres major