02 AMINIÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Vista previa del material en texto

RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 1 de 13 
 
 
 
PRECURSOR DE LAS 
PROTEÍNAS: 
 LOS AMINOÁCIDOS 
(aa) 
 
 
 
 
Biomoléculas simples que 
poseen al menos un grupo 
NH2 y un grupo COOH. 
 ***O LO QUE ES LO MISMO: 
- Ácidos orgánicos en los que 
al menos un hidrógeno ha 
sido sustituido por un grupo 
NH2. 
GRUPOS FUNCIONALES COMUNES EN LOS AA: 
*El grupo alfa carboxilo * El grupo amino 
-COOH ↔ -COO- -NH3+ ↔ -NH2+ H+ 
 
 
 PARTE CONTANTE 
 
 
 PARTE VARIABLE 
 
 
LA MAYORÍA ESTAN COMPUESTAS 
POR: C. H. O. N. 
SOLO 2 TIENEN ADEMÁS S. 
R 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 2 de 13 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Las presencias de grupos polares con cargas determinarán las propiedades eléctricas de los aa y 
estos a su vez las propiedades eléctricas de las proteínas 
 
Los grupos alfa 
COOH y alfa NH2 
de los 
aminoácidos 
pueden ceder o 
captar protones. 
Esta capacidad 
química de estos 
grupos les 
permite presentar 
reacciones en 
equilibrio. 
A pH fisiológico 
(7,4) el grupo 
carboxilo está 
disociado 
(cargado 
negativamente) mientras que el grupo amino estará protonado (cargado 
positivamente). Los aminoácidos neutros pueden presentar una estructura 
iónica, donde el grupo carboxilo esté disociado y el grupo amino protonado, y 
se le denomina zwitterion. 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 3 de 13 
 
Cuando en solución acuosa la carga eléctrica neta es cero se dice que la especie 
en solución está en su punto isoeléctrico: pI. 
 
pH = -log (H+) A MAYOR CONCENTRACIÓN DE H+ MENOR pH Y VICEVERSA 
 1 2 3 
 
 
 
 
 
 
 
AQUÍ HUBO UN AUMENTO DE LA 
CONCENTRACIÓN DE HIDRÓGENO POR LO QUE 
DISMINUYE EL pH, ENTONCES LOS COO- CAPTAN 
H+ RESTABLECIENDOSE LOS NIVELES DE 
CONCENTRACIÓN DE H+ Y pH. 
 
 
 
 1 2 3 
 
 
 
 
 
 
 
 AQUÍ HUBO UN DIMINUCIÓN DE LA 
CONCENTRACIÓN DE HIDRÓGENO POR LO QUE 
AUMENTA EL pH, ENTONCES EL GRUPO ALFA +H3N 
LIBERAN H+ FORMANDO H2O Y REESTABLECIENDO 
LOS NIVELES DE CONCENTRACIÓN DE HIDRÓGENO 
Y pH. 
 
RELACIÓN ENTRE EL pH Y LA pK 
pH = pK [dis] = [no dis] pH < pK [dis] < [no dis] 
 
pH > pK [dis] > [no dis] 
4 
 
4 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 4 de 13 
 
 
 Se denomina ELECTROFORESIS al método de separación de moléculas, 
basado en su desplazamiento en un campo eléctrico. 
Es un importante método diagnóstico ya que se pueden separar moléculas que 
presentan cargas eléctricas diferentes, como los aa que cambian su carga 
eléctrica en dependencia de los grupos disociables que posean y del pH del 
medio en que se encuentran. 
 * 
pH = pI + | - aa con cargas = 0 (NEUTRA) 
 
pH = pI + | - aa con carga = - 
 
pH = pI + | - aa con carga = + 
 
EL PUNTO ISOELECTRICO ES EL VALOR DEL pH EN EL CUAL PREDOMINA LA FORMA DEL AA CON 
CARGA = 0 
Las propiedades eléctricas de los aa dependen de la presencia de grupos disociables en su 
estructura y del pH del medio en que se encuentran. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CONCLUSIONES: 
• Los aa pueden comportarse como ácidos y bases debido a la presencia de grupos ácidos y 
básicos en su estructura. 
+ ánodo 
- cátodo 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 5 de 13 
 
• Los aa cumplen con el principio de multiplicidad de utilización. 
Los aa pueden moverse bajo 
la acción de un campo 
eléctrico, debido a la 
presencia de grupos con 
carga eléctrica en su 
estructura, propiedad de gran 
utilidad en la práctica médica. 
Los aa se polimerizan 
mediante el enlace peptídico 
(enlace polimerizante), que es 
un enlace covalente, fuerte y 
estable en medio acuoso, con 
carácter parcial de doble 
enlace. 
Los aa en su estructura presentan 
elementos constantes que los 
identifican como un tipo de 
biomolécula (concepto) y 
elementos variables que 
permiten distinguir a cada 
miembro de este grupo 
(clasificación). 
 
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS MACROMOLÉCULAS: LAS PROTEÍNAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 6 de 13 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES: 
 
Nivel primario: Orden o sucesión de los aminoácidos unidos entre sí por enlace peptídico. 
Características de la estructura primaria 
• Determinada genéticamente. 
• Estructura fuerte y estable. 
• Mantenida por enlace peptídico. 
• Solo se rompe con hidrólisis ácida a elevadas temperaturas. 
• Determina los niveles estructurales superiores. 
• Determina las propiedades físico-químicas de la proteína. 
 
α-hélice: 
La α-hélice es una disposición 
regular de la cadena polipeptídica, 
con predominio del eje longitudinal 
está estabilizada por puentes de 
hidrógeno intracatenarios que se 
establecen entre los elementos del 
enlace peptídico. El eje covalente se 
encuentra enrollado de forma 
compacta alrededor del eje 
longitudinal de la molécula, 
constituyendo una hélice. Las 
cadenas laterales de los residuos de 
aminoácidos se proyectan por fuera 
del eje covalente helicoidal. Los 
puentes de hidrógeno están orientados en paralelo al eje longitudinal de la molécula. 
 
Conformación β 
Es la disposición regular de las cadenas polipeptídicas con predominio del eje longitudinal y 
estabilizada por puentes de hidrógeno intercatenarios, que se establecen entre los elementos del 
enlace peptídico. En la conformación β las cadenas polipeptídicas se disponen en zig-zag, por lo que 
a esta estructura se le denomina cadena plegada. Cada cadena presenta una torción derecha 
ostensible, como consecuencia de interacciones entre los carbonos asimétricos de los residuos de 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 7 de 13 
 
L-α-aminoácidos. La disposición en zigzag permite que se establezca el máximo de puentes de 
hidrógeno, los que unen a cada cadena con las adyacentes, al interactuar los oxígenos carbonílicos 
con los hidrógenos de los nitrógenos amídicos 
 
Las estructurassecundarias principales α-hélice y conformación β, forman estructuras 
mixtas, las que se consideran un nivel estructural intermedio de transición entre los 
niveles secundario y terciario, conocidas como estructuras supersecundarias o motivos, 
que tienen significado estructural y funcional. Entre estas se encuentran: 
β α β α-giro-α β-giro-β-giro-β Barril β, 
 
 
 
Residuos apolares quedan hacia adentro 
Residuos polares quedan hacia afuera 
 
 
 
 
Los aa apolares no establecen interacciones 
con el agua, por lo que cuando hay varios en 
la cadena polipeptídica tienden a agruparse 
y excluir el agua, lo cual obliga al 
plegamiento de la proteína. Las 
interacciones hidrofobias son la principal 
fuerza de plegamiento de las proteínas. Los 
aa polares quedan hacia la superficie 
 
Las interacciones débiles pueden ser: uniones salinas o iónicas, fuerzas de Van 
der Waals, puentes de hidrógeno y uniones hidrofóbicas, según la identidad 
de los aminoácidos cuyas cadenas laterales se enfrenten. 
 
DOMINIO: 
Regiones de estructura terciaria. 
Combinación de estructuras secundarias y supersecundarias 
Juegan un determinado papel en la función general de la proteína. 
 
 
 
 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 8 de 13 
 
 
 
 
 
 
 
 
EN RESUMEN: 
 
6- CARÁCTER INFORMACIONAL: 
LAS PROTEÍNAS SON LAS MACROMOLÉCULAS DE MAYOR INFORMACIÓN MOLECULAR 
POR SER LAS MACROMOLÉCULAS DE MAYOR VARIABILIDAD ESTRUCTURAL. 
DE AQUÍ QUE SEAN LAS MACROMOLÉCULAS DE MAYOR DIVERSIDAD DE FUNCIONES 
 En las proteínas predomina la información conformacional. 
 Está determinada por la estructura tridimensional que adopta la molécula, que le permite 
ir creando sitios sobre su superficie con características que posibilitan la unión y fijación 
específica de otras moléculas, sobre las cuales realizan una función específica. 
 El mecanismo por el cual se establecen estas interacciones específicas= reconocimiento 
molecular y el lugar por donde se producen es el sitio de reconocimiento. La sustancia que 
se une= ligando. 
 
Características de los sitios de reconocimiento molecular: 
 Están localizados en la superficie de la macromolécula. 
 Poseen una estructura tridimensional complementaria a la estructura del ligando. 
 Tienen grupos químicos orientados para interactuar con los grupos del ligando. 
 
Componentes estructurales de los sitios de reconocimiento molecular 
1. Eje peptídico: formado por la parte monótona de la cadena polipeptídica (eje covalente), cuyos 
pliegues y repliegues contribuyen de manera importante a dar la forma tridimensional del sitio de 
reconocimiento. 
2. Grupos de ambientación: son cadenas laterales de residuos de aminoácidos que se encuentran 
en el sitio de reconocimiento y que siendo apolares impiden la entrada del agua a este. La 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 9 de 13 
 
disminución de la entrada de agua permite que se refuercen las interacciones débiles en la unión 
entre la proteína y el ligando (son más fuertes que en un ambiente polar). 
3. Grupos de fijación o unión: son cadenas laterales de residuos de aminoácidos que se 
encuentran en el sitio de reconocimiento y que presentan grupos funcionales capaces de 
establecer interacciones específicas con el ligando; estas son interacciones débiles, 
fundamentalmente puentes de hidrógeno, interacciones salinas o iónicas y fuerzas de van der 
Waals. 
 
7-RELACIÓN ESTRUCTURA FUNCIÓN: 
Si pierden su estructura tridimensional pierden su función 
 LA FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS DEPENDE DE SU ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL 
 LA ESTRUCTURA PRIMARIA ES SUFICIENTE PARA CONSTRUIR LA CONFORMACIÓN DE LAS 
PROTEÍNAS 
8- Tendencia a la agregación: 
Casi siempre en los agregados de macromoléculas se encuentran proteínas, y estas también 
pueden formar agregados con otras biomoléculas, de ahí que muchos se describan como formas 
conjugadas de las proteínas; así existen nucleoproteínas, glicoproteínas y lipoproteínas. Las 
proteínas también se asocian con ácidos nucleicos para formar los cromosomas, los ribosomas, los 
corpúsculos de procesamiento de los ARN y diferentes estructuras particuladas que intervienen en 
el proceso de síntesis y procesamiento de las proteínas. También pueden agregarse proteínas con 
otras proteínas. 
 
PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS Y ELÉCTRICAS DE LAS PROTEÍNAS 
• Las proteínas presentan propiedades eléctricas dependientes del pH del medio, de los 
grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos ácidos y básicos, y de los 
grupos carboxilo y amino terminales de las cadenas polipeptídicas. 
 
 CARGA 
 POSITIVA 
 
 
 CARGA 
 NEGATIVA 
 
 
 
 
CARGA NULA 
 
 
 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 10 de 13 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
DESNATURALIZACIÓN: 
Ruptura de la estructura tridimensional de la proteína y por ende su función. 
• La desnaturalización no afecta los enlaces peptídicos, por lo que se mantiene el nivel 
primario 
• Los disolventes órganicos miscibles en agua como el alcohol y la acetona, la urea y los 
detergentes, actúan fundamentalmente destruyendo las uniones hidrofóbicas que 
estabilizaban el núcleo de las proteínas globulares. 
• Las variaciones extremas de pH producen cambios en la carga eléctrica de los grupos 
ionizables de las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos expuestos hacia la 
superficie, cambiando la carga neta de las proteínas, con lo que aparecen repulsiones 
electrostáticas, también resultan afectados los puentes de hidrógeno. 
• El aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles en su conjunto por 
aumento de la energía cinética. 
 Según el grado de desorganización de la estructura tridimensional de la proteína, que ocasiona el 
agente desnaturalizante, este proceso puede ser reversible cuando se eliminan los agentes 
causales, lo que se conoce como renaturalización 
 
CONCLUSIONES 
La información conformacional se expresa mediante el mecanismo de reconocimiento molecular. 
Las proteínas cumplen con 
el POM, siendo las 
macromoléculas de mayor 
variabilidad estructural por, 
lo que poseen la mayor 
información 
conformacional y 
diversidad funcional. 
Cualquier variación del medio que impida 
la formación de interacciones débiles 
repercutirá en la estructura 
tridimensional de las proteínas y por 
tanto en su función. 
*Esta es una de las razones por las cuales 
la vida es posible solamente en 
determinadas condiciones. 
Las propiedades ácido-
básicas y eléctricas de las 
proteínas están dadas 
por su composición de aa 
y el pH del medio. 
*Estas propiedades son 
de gran utilidad en la 
práctica médica. 
 
Uso de las propiedades eléctricas 
de las proteínas en la práctica 
médica 
 
La Sicklemia o Drepanocitosis es 
una enfermedad molecular que 
afecta a las cadenas β de la 
hemoglobina (Hb), 
pero su origen está dado por 
cambios en la secuencia 
(estructura primaria) del ADN 
(mutación) 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 11 de 13 
 
RESPUESTA DE LAS PREGUNTAS DE LA GUÍA DE ESTUDIO (LAS PREGUNTAS + 
COMPLEJAS) 
1- ¿Cuáles son los grupos funcionales de los aminoácidos que pueden ceder protones en 
solución acusa? Los grupos alfa COOH y alfa NH2 de los aminoácidos pueden ceder o captar protones. 
Esta capacidad química de estos grupos les permite presentar reacciones en equilibrio. 
A pH fisiológico (7,4) el grupo carboxilo está disociado (cargado negativamente) mientras 
que el grupo amino estará protonado (cargado positivamente) 
 
2- ¿Cuál es la utilidad que tiene el hecho de que las proteínas sedimenten al aumentar el campo 
gravitacional? 
 
 
 
3- ¿Qué importancia biológica tiene el hecho de que las proteínas no dialicen y por qu+e su 
velocidad de difusión es lenta? 
 Su velocidad de difusión es lenta debido al peso que presenta por ser una macromolécula 
(> 5kD) 
 La diálisis es el proceso mediante el cual una sustancia disuelta en un fluido que está 
dividido en dos compartimentos separados por una membrana que posee poros, es capaz 
de pasar de un compartimiento al otro (cabe por los poros) hasta igualar sus 
concentraciones en ambos. Como se sabe, los organismos vivientes presentan 
compartimentos que están separados unos de otros por membranas, por ejemplo, el 
medio intracelular y el medio extracelular por la membrana plasmática, y el medio interno 
de un orgánulo subcelular como el núcleo del citoplasma. La imposibilidad de diálisis de 
las macromoléculas permite que estas tengan una ubicación particular. 
 
4- ¿Por qué las soluciones de proteínas generan presión osmótica? ¿Qué importancia tiene para 
el organismo que las soluciones de proteínas desarrollen presión osmótica? 
 Fisiológicamente, las proteínas al no difundir a través de las membranas biológicas crean 
una presión osmótica, que en este caso particular se denomina oncótica, la que 
contribuye a la distribución del agua y los electrólitos entre las células y el medio 
extracelular 
 
5- ¿Qué diferencia al reconocimiento molecular de la asociación de proteínas con cualquier 
molécula? 
 El reconocimiento molecular es un mecanismo que permite la interacción específica de la 
macromolécula con otras biomoléculas (puede ser una macromolécula o no). Este 
mecanismo le permite a las proteínas realizar sus funciones o modular la intensidad de 
estas. Se produce en los denominados sitios de reconocimiento molecular, uno específico 
para cada molécula que se une, las cuales se denominan, de forma general, ligandos 
 
 
6- ¿Mediante qué tipo de reacción puede romperse el enlace peptídico? 
 
 
 
7- ¿Por qué se dice que las proteínas tienen polaridad? 
 Como los grupos de los aminoácidos involucrados en el enlace peptídico son el alfa NH2 
y el alfa COOH, los extremos de la cadena polimérica presentan un alfa NH2 libre y un 
alfa COOH libre, esto indica polaridad en la estructura. Por convenio, el residuo 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 12 de 13 
 
aminoacídico que tiene el grupo amino libre (N-terminal) es el primero y suele escribirse 
a la izquierda y el que posee el grupo carboxilo libre (C-terminal) es el último y suele 
escribirse a la derecha. 
 
8- ¿Decir que las proteínas tienen carácter lineal significa que tienen forma filamentosa o fibrilar? 
 Decir que las proteínas tienen carácter lineal no significa que tenga forma filamentosa, 
sino que carece de ramificaciones, ya que presentará un amino terminal en uno de sus 
extremos y un carboxilo terminal en el otro; lo de tener forma filamentosa o fibrilar va con 
la estructura tridimensional que presente la proteína. 
 
9-La existencia de glicoproteínas, lipoproteínas y nucleoproteínas ¿contradice el carácter 
uniforme de las proteínas? 
 La existencia de glicoproteínas, lipoproteínas y nucleoproteínas no contradice el carácter 
uniforme de la proteína ya que la parte proteica de estas sustancias 100pre estará 
formado por aa unidos por enlaces peptídicos 
 
10- ¿Cómo se expresa la información conformacional? 
 
 
 
11- ¿Por qué se dice que existe una relación intrínseca entre la estructura y la función de las 
proteínas? 
 Como la estructura de todos los sitios de reconocimiento molecular de una proteína deriva 
de la estructura tridimensional general de la macromolécula, si esta última se pierde, por 
ejemplo, por desnaturalización, se perderá la estructura de los sitios de reconocimiento y 
la proteína no podrá unirse a los ligandos correspondientes y no podrá llevar a cabo su 
función. Por ejemplo, las proteínas cuya función es transportar sustancias de un lado a 
otro de la membrana plasmática solo lo harán una vez que la sustancia a transportar se 
haya unido a su sitio de reconocimiento en la proteína; la contracción muscular solo podrá 
ocurrir si la proteína actina se une a su sitio de reconocimiento en la proteína miosina; las 
proteínas que son enzimas solo podrán llevar a cabo su función si su ligando se une a su 
sitio específico 
 
 
NOTA: 
Estos grupos son los extremos amino y carboxilo terminal, así como todos los ionizables de 
las cadenas laterales de los residuos aminoacídicos. La carga eléctrica resultante de las 
proteínas dependerá del predominio de cargas negativas o positivas, lo cual, a su vez, está 
determinado por el pH del medio. Al valor del pH, al cual las proteínas presentan carga 
resultante o neta cero y no se desplazan en un campo eléctrico se le denomina punto 
isoeléctrico (PI). 
 En el laboratorio, al variar el pH del medio de disolución, se puede cambiar la carga eléctrica 
de las proteínas y con ello también su solubilidad. Esta es la base de muchas técnicas de 
separación de proteínas; su empleo adecuado permite obtener proteínas con elevado grado 
de pureza y disponer de ellas para su uso médico, las investigaciones y su comercialización. 
 
 
 
 
 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
Página 13 de 13 
 
Me faltó 
poner