CUADRO RESUMEN DE MACROMOLÉCULAS

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RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ 
PROPIEDADES 
(P.O.M) 
POLISACÁRIDOS PROTEÍNAS ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
CARACTER 
MACRO-
MOLECULAR 
TIENEN ELEVADA MASA MOLECULAR, SUPERIOR A 5kD 
Esto trae consigo: 
 IMPOSIBILIDAD DE DIALIZAR (La diálisis es el proceso mediante el cual una sustancia disuelta en un fluido que está 
dividido en dos compartimentos separados por una membrana que posee poros, es capaz de pasar de un 
compartimiento al otro (cabe por los poros) hasta igualar sus concentraciones en ambos. Como se sabe, los organismos 
vivientes presentan compartimentos que están separados unos de otros por membranas, por ejemplo, el medio 
intracelular y el medio extracelular por la membrana plasmática, y el medio interno de un orgánulo subcelular como el 
núcleo del citoplasma. La imposibilidad de diálisis de las macromoléculas permite que estas tengan una ubicación 
particular) 
 BAJA VELOCIDAD DE DIFUSIÓN: Su velocidad de difusión es lenta debido al peso que presenta por ser una 
macromolécula (> 5kD) 
 LAS MAYORES PUDEN SER VISIBLES AL MICROSCOPIO ELECTRÓNICO 
 SEDIMENTACIÓN EN LOS CAMPOS GRAVITACIONALES ELEVADOS: Cuando sustancias muy pesadas se 
colocan en un fluido, con el transcurso del tiempo tienden a ir hacia el fondo del recipiente, o sea, sedimentan, 
esto permite separarlas de otras moléculas 
 
CARÁCTER 
POLIMÉRICO 
SON POLÍMEROS DE MONOSACÁRIDOS UNIDOS POR 
ENLACE GLICOSÍDICO 
SON POLÍMEROS DE 
AA UNIDOS POR 
ENLACE PEPTÍDICO 
SON POLÍMEROS DE 
NUCLEÓTIDOS UNIDOS 
POR ENLACE 3´-- 5´ 
FOSFODIESTER 
 
CARÁCTER 
UNIFORME 
están formados siempre por monosacáridos unidos por 
enlace glicosídico. 
Estan formados 100pre 
por aa unidos por enlace 
peptídico 
Estan formados 100pre por 
nucleótidos unidos por 
enlace 3´--5´ fosfodiester 
 
CARÁCTER 
LINEAL 
 
CARECEN DE RAMIFICACIONES 
 
EN LOS POLISACÁRIDOS HAY SUS EXCEPCIONES 
COMO: 
• El glucógeno (es un polisacárido formado por la 
polimerización de la glucosa. Las cadenas lineales 
solamente presentan enlaces glicosídicos del tipo α1-4. 
Pero el glucógeno es una excepción entre las 
macromoléculas pues tiene carácter ramificado. Las 
ramificaciones surgen debido al establecimiento de enlaces 
glicosídicos del tipo α1-6 que están separadas por 8 a 12 
unidades de glucosa.) 
CARECEN DE 
RAMIFICACIONES 
CARECEN DE 
RAMIFICACIONES 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ 
• ALMIDÓN (es ramificado formado por 2 tipos de 
polímeros: amilosa (15 % - 20 %) Y amilopectina (80 %- 85 
%) 
 
 
PROPIEDADES 
(POM) 
POLISACÁRIDOS PROTEÍNAS ÁCIDOS NUCLEICOS 
CARÁCTER 
TRIDIMEN- 
CIONAL 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El nivel primario 
se estabiliza por 
los enlaces 
covalentes entre 
los monómeros, 
por lo que es el 
nivel más estable, 
ya que el resto de 
los niveles 
estructurales se 
estabilizan por la 
formación de 
interacciones 
débiles entre los 
monómeros. 
NIVEL PRIMARIO: Orden o 
sucesión de los aminoácidos 
unidos entre sí por enlace 
peptídico. 
 
Características de la estructura 
primaria 
• Determinada genéticamente. 
• Estructura fuerte y estable. 
• Mantenida por enlace 
peptídico. 
• Solo se rompe con hidrólisis 
ácida a elevadas temperaturas. 
• Determina los niveles 
estructurales superiores. 
• Determina las propiedades 
físico-químicas de la proteína. 
 
 
NIVEL SECUNDARIO: 
Ordenamiento regular de la cadena 
en pequeños sectores, con 
predominio del eje longitudinal, 
estabilizado por puentes de 
hidrógeno entre elementos del 
enlace peptídico 
 
 
NIVEL PRIMARIO: Más estable (estabilizado por enlaces 
covalentes 3´-5´ fosfodiéster) y determina el resto de los 
niveles de organización estructural. 
 
Los grupos de los nucleótidos involucrados en el enlace 
polimerizante son el 3´-OH y el 5´-fosfato. Por convenio se 
define como el primer componente de la cadena al nucleótido 
que tiene libre el 5´-fosfato y el último al del 3´-OH libre; esto 
indica la polaridad en la estructura. 
 
Nivel secundario = modelo de Watson y Crick (ADN) 
• 2 cadenas antiparalelas. 
• Las cadenas se tuercen una sobre otra formando una 
doble hélice derecha. 
• Hacia el centro quedan los pares de bases apilados 
unos sobre otros. 
• Hacia afuera queda el eje covalente pentosa-fosfato. 
• Estructura estabilizada por puentes de hidrógeno entre 
bases complementarias e interacciones hidrofóbicas en el 
apilamiento de las bases. 
• La molécula presenta dos surcos en su superficie, 
llamados menor y mayor. (Estos surcos son importantes para 
las interacciones del ADN con otras moléculas, 
especialmente con proteínas.) 
 
La estructura primaria de los ARN 
• es similar a la del ADN, con la diferencia del tipo de 
azúcar de los ribonucleótidos que es la ribosa y los tipos de 
bases nitrogenadas que son A, G, U, C 
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EL NIVEL SECUNDARIO TIENE 2 
CONFORMACIONES: 
α-hélice: 
La α-hélice es una disposición 
regular de la cadena polipeptídica, 
con predominio del eje longitudinal 
está estabilizada por puentes de 
hidrógeno intracatenarios que se 
establecen entre los elementos del 
enlace peptídico. El eje covalente se 
encuentra enrollado de forma 
compacta alrededor del eje 
longitudinal de la molécula, 
constituyendo una hélice. Las 
cadenas laterales de los residuos de 
aminoácidos se proyectan por fuera 
del eje covalente helicoidal. Los 
puentes de hidrógeno están 
orientados en paralelo al eje 
longitudinal de la molécula. 
 
Conformación β 
Es la disposición regular de las 
cadenas polipeptídicas con 
predominio del eje longitudinal y 
estabilizada por puentes de 
hidrógeno intercatenarios, que se 
establecen entre los elementos del 
enlace peptídico. En la 
conformación β las cadenas 
polipeptídicas se disponen en zig-
zag, por lo que a esta estructura se 
le denomina cadena plegada. La 
disposición en zigzag permite que 
se establezca el máximo de puentes 
de hidrógeno, los que unen a cada 
• Además, las bases de los ARN son más heterogéneas 
que las del ADN pues existen muchas modificadas, más 
frecuentemente por la adición a las bases típicas de grupos 
metilo, acetilo, entre otros. 
 
ELEMENTOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA: 
• Los ARN están formados por 
una sola cadena polinucleotídica 
que se pliega sobre sí y en sectores 
donde las bases son 
complementarias forman 
estructuras duplohelicoidales, cuya 
estabilidad se logra por las fuerzas 
de empalizado que permite 
interacciones hidrofóbicas, y los 
puentes de hidrógeno en los pares de bases. 
• La estructura más sencilla que puede formarse por el 
apareamiento de bases intracatenario es la horquilla, que 
contiene una zona de apareamiento llamada tallo y una zona 
ensanchada no apareada llamada asa. 
 
ELEMENTOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS: 
• Solo se conoce la estructura terciaria de algunos tipos 
de ARN 
• depende del establecimiento de interacciones entre las 
bases y la ribosa o los grupos fosfato. 
• A este nivel estructural contribuye la formación de 
pseudonudos, que se forman al girar la cadena en el espacio 
al producirse apareamientos intracatenarios entre las bases 
de las estructuras en asa 
Es bueno señalar que en general los apareamientos de bases 
en los ARN no son tan estrictos como en el ADN, de forma 
que se pueden encontrar pares G-U e incluso G-G. 
 
ALGUNAS PARTICULARIEDADES DEL CARÁCTER 
TRIDIMENCIONAL DE LOS TIPOS PRINCIPALES DE ARN: 
 
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cadena con las adyacentes, al 
interactuar los oxígenos 
carbonílicos con los hidrógenos de 
los nitrógenos amídicos 
 
NIVEL TERCIARIO: Plegamiento 
irregular de la cadena polipeptídica. 
Mantenido por interacciones débiles 
y enlaces disulfuro. 
 
Hay que tener en cuenta de que a 
este nivel en la proteína Los aa 
apolares no establecen 
interacciones con el agua, por lo 
que cuando hay varios en la cadena 
polipeptídica tienden a agrupoarse y 
excluir el agua, lo cual obliga al 
plegamiento de la proteína.Las 
interacciones hidrofobias son la 
principal fuerza de plegamiento de 
las proteínas. Los aa polares 
quedan hacia la superficie y los aa 
apolares quedan hacia adentro 
 
DOMINIO: 
 Regiones de estructura 
terciaria. 
 Combinación de estructuras 
secundarias y 
supersecundarias 
 Juegan un determinado 
papel en la función general 
de la proteína 
 
NIVEL CUATERNARIO: 
ARNt: nivel secundario = hoja de trébol 
 Tiene una sola cadena. 
 En el extremo 5´ 
contiene un grupo 
fosfato y el 3´ termina 
con la secuencia 
CCA. 
 Tiene 4 brazos 
constantes y uno 
variable. 
 Uno de los brazos es 
el aminoacídico y 
otro es el anticodón. 
 Las asas presentan 
bases modificadas. 
 
NOTA: 
El anticodón permite la ubicación del aminoácido en el lugar 
correspondiente durante la síntesis de proteínas 
 
La molécula adopta la 
forma de la letra L 
invertida; en el 
extremo del lado 
horizontal se 
encuentra el brazo 
aminoacídico aceptor 
y en el extremo del 
lado vertical esta el 
anticodón. 
 
 
 
 
 
 
 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Se ha definido solo en proteínas y 
se usa para caracterizar aquéllas 
que están formadas por más de una 
cadena polipeptídica 
(subunidades). 
 
Estabilizado por interacciones 
débiles y puentes disulfuro. 
ARN ribosomal 
Los ARNr se encuentran formando parte de los ribosomas. 
Según su coeficiente de sedimentación los ARNr son 5S, 
5.8S, 18S y 28S. En general su estructura tridimensional es 
poco conocida, pero se han construido modelos que 
contemplan el establecimiento del mayor número de bases 
apareadas y “empalizadas” 
 
ARN mensajero: 
Es del que menos se conoce su estructura por ser muy 
inestable. SE SABE QUE EN SU NIVEL PRIMARIO 
PRESENTA: 
En el extremo 3´ una cola de poli A que le confiere estabilidad. 
En el extremo 5´ la estructura CAP, importante para la 
estabilidad y la unión al ribosoma. 
 
EL CAP 
En el extremo 5´ un nucleótido de guanina metilado en 
posición 7 (7-metil guanina) 
Metilación en C2´OH de los dos primeros nucleótidos. 
 
EN RESUMEN: 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ 
PROPIEDADES 
(POM) 
POLISACÁRIDOS PROTEÍNAS ÁCIDOS 
NUCLEICOS 
 
CARÁCTER 
INFORMA- 
CIONAL 
 
Información secuencial: está 
contenida en la estructura primaria, 
por lo que es muy estable. 
 A mayor variedad de los 
monómeros, mayor es el 
contenido de información y 
viceversa. 
 
La información conformacional: 
está contenida en la estructura 
tridimensional y depende de la 
información secuencial. 
La forma característica que adopta 
una macromolécula le permite ir 
creando sitios sobre su superficie, con 
características que posibilitan la unión 
y fijación específica de otras 
moléculas, sobre las cuales realizan 
una función específica. 
 
• En los homopolisacáridos es 
pobre o escaso, debido a su 
monotonía estructural (el mismo 
monosacárido). 
A pesar de esto en su estructura 
existen agrupaciones que son 
reconocidas por proteínas. Ej: las 
enzimas que los sintetizan y los 
degradan. 
• Los heteropolisacáridos tienen 
más variedad estructural (diferentes 
tipos de monosacáridos) por lo que 
poseen mayor información molecular. 
Ej: polisacáridos de los grupos 
sanguíneos. 
 
LAS PROTEÍNAS SON LAS MACROMOLÉCULAS DE 
MAYOR INFORMACIÓN MOLECULAR 
POR SER LAS MACROMOLÉCULAS DE MAYOR 
VARIABILIDAD ESTRUCTURAL. 
DE AQUÍ QUE SEAN LAS MACROMOLÉCULAS DE 
MAYOR DIVERSIDAD DE FUNCIONES 
 En las proteínas predomina la información 
conformacional. 
 Está determinada por la estructura 
tridimensional que adopta la molécula, que 
le permite ir creando sitios sobre su 
superficie con características que posibilitan 
la unión y fijación específica de otras 
moléculas, sobre las cuales realizan una 
función específica. 
 El mecanismo por el cual se establecen 
estas interacciones específicas= 
reconocimiento molecular y el lugar por 
donde se producen es el sitio de 
reconocimiento. La sustancia que se une= 
ligando. 
 
Características de los sitios de reconocimiento 
molecular: 
 Están localizados en la superficie de la 
macromolécula. 
 Poseen una estructura tridimensional 
complementaria a la estructura del ligando. 
 Tienen grupos químicos orientados para 
interactuar con los grupos del ligando. 
 
Componentes estructurales de los sitios de 
reconocimiento molecular 
1. Eje peptídico: formado por la parte monótona de 
la cadena polipeptídica (eje covalente), cuyos 
pliegues y repliegues contribuyen de manera 
 
En el ADN y el ARN 
mensajero 
predomina la 
información 
secuencial, 
mientras que en los 
ARN ribosomal y de 
transferencia 
predomina la 
información 
conformacional. 
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importante a dar la forma tridimensional del sitio de 
reconocimiento. 
2. Grupos de ambientación: son cadenas laterales 
de residuos de aminoácidos que se encuentran en 
el sitio de reconocimiento y que siendo apolares 
impiden la entrada del agua a este. La disminución 
de la entrada de agua permite que se refuercen las 
interacciones débiles en la unión entre la proteína 
y el ligando (son más fuertes que en un ambiente 
polar). 
3. Grupos de fijación o unión: son cadenas laterales 
de residuos de aminoácidos que se encuentran en 
el sitio de reconocimiento y que presentan grupos 
funcionales capaces de establecer interacciones 
específicas con el ligando; estas son interacciones 
débiles, fundamentalmente puentes de hidrógeno, 
interacciones salinas o iónicas y fuerzas de van der 
Waals. 
 
TENDENCIA 
A LA 
AGREGACIÓN 
 
Las macromoléculas tienden a 
agregarse unas con otras formando 
grandes estructuras supra-
macromoleculares. De esta unión 
aparecen funciones nuevas. 
 
Ejemplo de ello son las fibras de 
celulosa antes mencionadas y los 
gránulos de glucógeno. El glucógeno 
se almacena fundamentalmente en 
las células del hígado y el músculo, en 
forma de inclusiones citoplasmáticas 
denominadas gránulos de glucógeno; 
estos gránulos contienen también las 
enzimas que permiten la utilización 
del polisacárido, 
 
Casi siempre en los agregados de macromoléculas 
se encuentran proteínas, y estas también pueden 
formar agregados con otras biomoléculas, de ahí 
que muchos se describan como formas conjugadas 
de las proteínas; así existen nucleoproteínas, 
glicoproteínas y lipoproteínas. Las proteínas 
también se asocian con ácidos nucleicos para 
formar los cromosomas, los ribosomas, los 
corpúsculos de procesamiento de los ARN y 
diferentes estructuras particuladas que intervienen 
en el proceso de síntesis y procesamiento de las 
proteínas. También pueden agregarse proteínas 
con otras proteínas. 
 
tienden a agregarse 
con otras moléculas 
como las proteínas 
(ribosomas, 
nucleosomas, 
cromosomas...) 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ 
 
RELACIÓN 
ESTRUCTURA-
FUNCIÓN 
 
Cuando la estructura tridimensional se 
pierde, se pierde la función, ya que 
desaparecen los sitios de interacción 
con otras biomoléculas a los cuales de 
encuentran vinculadas las funciones. 
 
EJEMPLO: 
- La celulosa es un polisacárido 
alargado y rígido, 
que cumple una función estructural en 
los vegetales, dándole rigidez a los 
tallos y hojas. 
- El almidón y el glucógeno, 
ramificados, permiten 
que las enzimas que liberan o 
agregan las subunidades puedan 
actuar, constituyendo reservorios de 
energía de rápida utilización. 
 
 
Si pierden su estructura tridimensional pierden su 
función 
 LA FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS DEPENDE 
DE SU ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL 
 LA ESTRUCTURA PRIMARIA ES SUFICIENTE 
PARA CONSTRUIR LA CONFORMACIÓN DE 
LAS PROTEÍNAS 
 
 
si pierden su 
estructura 
tridimensional 
pierden su función 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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