CUADRO SOBRE CONTROL ENZIMÁTICO

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RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ 
 
 CONTROL ALEOSTÉRICO CONTROL POR MODULACIÓN COVALENTE 
 
CONCEPTO 
 
 
 
 
 
MECANISMO MEDIANTE EL CUAL DETERMINADAS 
MOLÉCULAS AL UNIRSE A LA ENZIMA (LIGANDOS= 
EFECTOR ALEOSTÉRICO) POR UN SITIO DISTINTO AL 
CENTRO ACTIVO (SITIO DE RECONOCIMIENTO=SITIO 
ALEOSTÉRICO), PRODUCEN EN LA ENZIMA UN 
CAMBIO DE CONFORMACIÓN QUE AUMENTA O QUE 
DISMINUYE SU ACTIVIDAD 
 
MECANISMO MEDIANTE EL CUAL LA UMION 
COVALENTE DE GRUPOS QUÍMICOS A LA 
ENZIMA, POR ACCIÓN DE OTRA ENZIMA, HACE 
QUE SE PRODUZCA UN CAMBIO EN SU 
COMPOSICIÓN QUE AFECTA SU CONFORMACIÓN 
Y AUMENTA O DISMINUYE SU ACTIVIDAD 
 La eliminación de los grupos químicos, por 
acción de otra enzima, produce el efecto 
contrario 
 
CARACTERÍSTICAS 
DE LAS ENZIMAS 
 
• Estructura cuaternaria (proteínas oligoméricas). 
• Existen en varios estados conformacionales. 
• Generalmente al inicio de vías metabólicas. 
• No siguen la cinética de MM (características 
cinéticas particulares). 
 
• Pueden o no tener estructura cuaternaria. 
• Existen en dos estados de diferente 
composición química 
• El cambio en la composición química produce 
secundariamente un cambio de conformación y 
de actividad. 
• Control de vías metabolicas. 
• Siguen la cinética de MM. 
 
OTRAS 
Las enzimas alostéricas casi siempre catalizan una de las primeras 
reacciones en las rutas metabólicas, con lo cual estas rutas se regulan 
desde el inicio, permitiendo que éstas funcionen sólo en condiciones 
celulares adecuadas. Esta ubicación hace posible que la célula utilice la 
cantidad indispensable de sustancia y energía para su funcionamiento, 
sin gastos excesivos. Esta situación que se observa como una 
TIPOS DE MODIFICACIÓN COVALENTE: 
• FOSFORILACIÓN /DESFOSFORILACIÓN 
• METILACIÓN/ DESMETILACIÓN 
• ACETILACIÓN/DESACETILACIÓN 
• ACILACIÓN/DESACILACIÓN 
• PRENILACIÓN/DESPRENILACIÓN 
• UBIQUITINACIÓN/DESUBIQUITINACIÓN 
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regularidad en casi todas las rutas metabólicas es la que se expresa 
bajo la denominación de Principio de la Máxima Economía. 
 
Mecanismo de control alostérico según el modelo 
simétrico o concertado. En ausencia del sustrato las 
enzimas existen en dos estados conformacionales que se 
encuentran en equilibrio. Una conformación (R) es más 
activa que la otra (T); todas las subunidades se encuentran 
en el mismo estado conformacional, de ahí el nombre de 
simétrico. 
 
La unión del sustrato al estado R desplaza el equilibrio 
hacia esa forma. De esta manera T se transforma en R y la 
concentración de R aumenta y puede unir mayor cantidad 
de sustrato= las moléculas de enzima que estén en la 
conformación T pasarán a la conformación R y pueden unir 
mayor cantidad de sustrato. 
 
Al unirse el sustrato al estado R algunas moléculas pasan 
del estado T al R. Si se observa detenidamente se verá 
que lo que ocurre es que se aumenta al mismo tiempo la 
concentración de la enzima y la del sustrato, dos factores 
que por si solos incrementan la velocidad de la reacción. 
 
• ADP-ribosilación/des-ADP-ribosilaciön 
 
LA FOSFORILACIÓN/DESFOSFORILACIÓN ES EL 
CONTROL POR MODIFICACIÓN COVALENTE MAS 
FRECUENTE; 
*La fosforilación se produce por la transferencia de un 
grupo fosfato desde el ATP a un grupo OH de la 
cadena R de un aa que forma parte de la enzima 
mediante un enlace éster. 
 
*La desfosforilación se produce por la hidrólisis del 
enlace éster entre el grupo fosfato unido al OH de la 
cadena R de un aa que forma parte de la enzima. 
 
 
Unas enzimas incrementan su actividad por la unión 
covalente del grupo químico, mientras otras lo hacen 
cuando este se separa. 
 
 
CONCLUSIONES: 
 En el control covalente la unión a la enzima de 
grupos químicos produce un cambio en su 
composición que modifica su conformación e 
incrementa o disminuye su actividad. 
 Unas enzimas incrementan su actividad por la 
unión del grupo químico, mientras otras lo 
hacen cuando este se separa. 
 La unión del grupo químico se realiza mediante 
enlace covalente, por lo que es necesario la 
acción de otras enzimas para unirlo y separarlo. 
 Hay enzimas que presentan control alostérico y 
control covalente. 
 
 
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En la misma medida que se aumenta la concentración del 
sustrato se incrementa la concentración de la forma R que 
es la más activa de las dos. Ambos factores se 
potencializan y producen incrementos notables de la 
velocidad con aumentos mínimos de la concentración de 
sustrato. 
La acción del activador se puede visualizar mediante la 
gráfica de velocidad contra concentración de sustrato. 
Como se observa la gráfica con el activador sigue teniendo 
la misma forma pero está desplazada hacia el eje de las 
ordenadas pues para cada concentración de sustrato la 
velocidad es mayor con el activador que sin él. 
 
La acción del inhibidor se puede visualizar mediante la 
gráfica de velocidad contra concentración de sustrato. 
Como se observa la gráfica con el inhibidor sigue teniendo 
la misma forma pero está desplazada alejándose del eje de 
las ordenadas pues para cada concentración de sustrato la 
velocidad es menor con el inhibidor que sin él. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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