Reacciones multisustratos

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Reacciones multisustratos:
En las reacciones químicas catalizadas por enzimas, a menudo intervienen dos o más sustratos. Estas reacciones pueden o no formar complejos ternarios (enzima-sustrato1-sustrato2).
a) Complejo ternario:
· Puede ocurrir que la elección de cuál sustrato se une primero sea al azar.
· También puede existir un orden específico de unión de los sustratos, por ejemplo, primero sustrato 1 y luego sustrato 2.
El estudio de estas interacciones es fundamental para comprender la función de las enzimas en las vías metabólicas. 
enzimas con cinética “ping pong” o de doble desplazamiento:
· Estas enzimas no forman un complejo ternario.
· El primer sustrato se une a la enzima y debe liberar el sitio activo antes de que el segundo sustrato pueda unirse.
· El primer sustrato se libera como producto antes de que el segundo sustrato se una a la enzima.
· La enzima ya ha sido modificada en la reacción anterior.
Este mecanismo es fundamental para comprender cómo las enzimas coordinan múltiples sustratos en procesos metabólicos. 
Ejemplos de enzimas con cinética “ping pong”:
1. Quinasas (enzimas que catalizan fosforilaciones):
· El primer sustrato es el ATP, que se une a la enzima, liberando ADP como producto y fosforilando la enzima.
· Luego, el segundo sustrato se une a la proteína fosforilada, y la enzima transfiere el grupo fosfato.
2. Transaminasas (catalizan transferencias de grupos amino):
· Un aminoácido (sustrato 1) ingresa al sitio activo de la enzima.
· La enzima cede el grupo amino al piridoxal fosfato (coenzima) y el aminoácido se libera como producto 1.
· Posteriormente, entra el sustrato 2 (alfa-ceto ácido), que toma el grupo amino de la coenzima y se transforma en otro aminoácido, siendo el producto