Enzimas y coenzimas

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Enzimas 
Son catalizadores producidos por las células, cuya 
función es aumentar la velocidad de las reacciones 
químicas, sin alterar las constantes de equilibrio. 
Son macromoléculas nitrogenadas biológicas con 
función catalítica específica 
Las Enzimas son proteínas 
AAT 
tripsina 
Glutatión sintetasa 
Excepción: Las Ribozimas (ARN ribosomal) 
Propiedades generales 
de las enzimas 
Aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas 
106 a 1012 veces mayor 
Emplean condiciones de reacción moderadas: T°, presión, pH 
Especificidad de sustrato y de reacción 
Capacidad de regulación de su actividad 
Unen un sustrato y catalizan su conversión a un producto 
Características generales de las Enzimas 
 Contenido en los enzimas regulatorias, en donde se fijan efectores o 
inhibidores alostéricos, que provocan un cambio conformacional en el sitio de 
unión al sustrato o en el sitio catalítico, regulando la actividad enzimática. 
SITIO DE UNIÓN AL SUSTRATO 
Contiene los grupos químicos (cadenas laterales de aminoácidos) que fijan al 
sustrato formando el Complejo Enzima – Sustrato. La unión es reversible y se 
establece mediante enlaces débiles (electrostáticos o salinos, puentes de 
hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals). 
Contiene los grupos químicos específicos implicados en la catálisis (cadenas 
laterales de aminoácidos), pudiendo estar cercanos o alejados en su 
estructura primaria. Puede integrar o no al sitio de unión al sustrato. 
SITIO ACTIVO 
SITIO ALOSTÉRICO 
Sitio de unión al sustrato 
Sustrato: H2O2 
Sitio Activo 
Modelo molecular de la 
Catalasa 
Modelo esquemático 
de una enzima 
Sitio Activo 
Sustrato 
Sitio activo de una enzima 
Sitio alostérico 
Inhibición alostérica Activación alostérica 
Enzima Enzima 
Sustrato Sustrato 
Regulador 
Regulador 
Sitio 
alostérico Sitio 
activo 
Sitio activo 
Sitio 
Activo 
Sitio activo 
¿QUE HACE LA ENZIMA? 
ENZIMA+SUSTRATO ENZIMA+ PRODUCTO 
Propiedades de las enzimas 
Especificidad de sustrato 
Sitio de unión del sustrato 
Especificidad de reacción 
• Complementariedad geométrica (Forma-Hendidura) 
• Complementariedad electrónica (Cargas iónicas) 
• Ajuste inducido 
• Especificidad geométrica (grupos químicos) 
• Estereoespecificidad (D-azúcares, L-aminoácidos) 
 Especificidad de reacción 
 Especificidad de sustrato 
Especificidad enzimática 
Relativa o variable 
Absoluta (alta especificidad de reacción) 
Cuando están presentes diferentes moléculas de sustrato, 
únicamente aquella que tenga la forma específica y 
complementaria al sitio activo de la enzima será capaz de 
ocupar el sitio activo. 
Especificidad de Sustrato 
Sustrato 
Sitio 
Activo 
Complementariedad geométrica: 
(a) Modelo cerradura-llave, propuesto por Emil Fisher en 1890 
Modelos que explican la especificidad de sustrato 
La forma del sitio activo de la enzima es complementaria a la forma del 
sustrato que encaja completamente en éste 
Mathews y van Holde, 1998 
Conformación del 
estado de transición 
(b) Modelo del ajuste inducido, propuesto por Daniel Koshland Jr. en 1968 
Según este modelo el centro activo une el sustrato y como consecuencia 
de esta unión su conformación cambia, ocurre una deformación del 
sustrato y de la enzima para alcanzar una mejor complementariedad, lo 
que facilita la transformación del sustrato en producto. 
La enzima Hexocinasa posee una especificidad menor 
y además de glucosa también puede usar como 
sustrato a otras hexosas y algunos derivados de las 
mismas. 
La enzima Glucocinasa posee una alta especificidad 
para la glucosa. 
El grado de especificidad con respecto al sustrato es 
variable de una enzima a otra, por ejemplo la glucocinasa 
y la hexocinasa son dos enzimas diferentes que catalizan 
la misma reacción, fosforilación del sustrato a expensa 
del ATP: 
Especificidad Relativa 
1. Oxidoreductasas 
2. Transferasas 
3. Hidrolasas 
4. Liasas 
5. Isomerasas 
6. Ligasas 
Clasificación de las enzimas 
Clasificación de las enzimas 
Catalizan reacciones de oxido-reducción al adicionar o 
sustraer hidrógeno. 
Clase 1. Oxidorreductasas: 
NAD+ NADH H+ 
 O 
CH3– CH – CH2 – C – OH 
 OH 
 O 
CH3– C – CH2 – C – OH 
 O 
Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas 
β-hidroxibutirato Acetoacetato 
β-hidroxibutirato 
deshidrogenasa 
Clase 2. Transferasas: 
Catalizan reacciones en las que hay una transferencia de 
grupos de una molécula a otra. 
 COOH 
O = C 
 CH3 
+ 
 COOH 
NH2– CH 
 CH2 
 CH2 
 COOH 
 COOH 
NH2 – CH 
 CH3 
+ 
 COOH 
 O = C 
 CH2 
 CH2 
 COOH 
Clasificación de las enzimas 
Ejemplos: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas 
Piruvato 
Α-cetoglutarato 
Aminotransferasa 
Glutamato 
Alanina 
H – NH2 + HOH + 
Clase 3. Hidrolasas: 
Catalizan reacciones en las que se produce la ruptura de 
enlaces por la adición de agua. 
Clasificación de las enzimas 
 COOH 
NH2– CH 
 CH2 
 CH2 
 O = C – NH2 
 COOH 
NH2– CH 
 CH2 
 CH2 
 COOH 
Ejemplos: esterasas, fosfatasas y peptidasas 
Glutamina Glutamato 
Glutaminasa 
Amoníaco 
Clase 4. Liasas: 
Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica de 
grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se 
añaden grupos para romper un doble enlace. 
Clasificación de las enzimas 
+ CO2 
 COOH 
O = C 
 CH3 
 H 
O = C 
 CH3 
Ejemplos: descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasa y sintasas 
Piruvato descarboxilasa 
Acetato Piruvato 
Clase 5. Isomerasas: 
Catalizan varios tipos de reacciones en las que hay un 
reordenamiento intramolecular. 
 O 
HO – C 
 C – H 
 H – C 
 C – OH 
 O 
 O 
 C – OH 
 H – C 
 H – C 
 C – OH 
 O 
Clasificación de las enzimas 
Ejemplos: isomerasas, epimerasas y mutasas 
 H O 
H2N – C – C – OH 
 H 
 H O 
H2N – C – C – OH 
 CH3 
H H O 
N – C – C – OH 
 CH3 
 H O 
H2N – C – C – 
 H 
ATP ADP Pi 
+ 
HOH 
Clase 6. Ligasas: 
Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas 
de sustrato. La energía para estas reacciones es aportada 
por la hidrólisis del ATP. 
Clasificación de las enzimas 
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas. 
Nomenclatura de las enzimas 
Sustrato + acción catalítica + Sufijo “asa” 
Ejemplo: Alcohol deshidrogenasa 
Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) 
Cada enzima es designada con un número 
De acuerdo al tipo de reacción que catalizan 
Clasificación IUBMB 
Clase Sub clase Sub sub clase 
Cada enzima recibe un número de clasificación 
EC 3.4.21.4 
N° específico 
Nombre sistemático Número de 
clasificación 
Malato deshidrogenasa EC 1.1.5.4 
Dimetil amino deshidrogenasa EC 1.5.8.1 
Inositol 3 metil transferasa EC 2.1.1.39 
Alanina transaminasa EC 2.6.1.2 
Inositol polifosfato fosfatasa EC 3.1.3.56 
Alfa amilasa EC 3.2.1.1 
Arginino succinato liasa EC 4.3.2.1 
Celobiosa epimerasa EC 5.1.3.11 
Piruvato carboxilasa EC 6.4.1.1 
Ejemplos de enzimas 
1) ENZIMAS PURAS 
La porción no proteica 
se encuentra débilmente 
unida a la enzima 
La porción no proteica 
se encuentra unida 
covalentemente a la 
enzima 
 Una parte no proteica (Coenzima)Una parte proteica (Apoenzima) 
Grupo prostético Cofactor o Cosustrato 
Enzimas de Naturaleza Proteica 
+ 
2) HOLOENZIMAS 
Apoenzima 
(porción proteica) 
Inactiva 
 
Cofactor 
(porción no proteica) 
Activador 
 
 
Holoenzima 
(enzima completa) 
Activa 
 
 Coenzima 
 
 Sustrato 
Moléculas que pueden asociarse a ciertas 
enzimas para permitir la catálisis enzimática, 
específicamente en reacciones de : 
Coenzimas 
Oxidoreducción 
Transferencia de grupos 
Isomerización 
Formación de enlaces covalentes 
Iones metálicos : Cu2+, Fe3+, Zn2+ 
Moléculas orgánicas: 
Asociadas de forma transitoria a la enzima 
(cosustratos) 
Asociadas de forma permanente a la enzima 
(grupo prostético) 
(cofactores) 
Las Coenzimas pueden ser 
 1. Según su origen 
 2. Según su estructura 
 3. Según su función 
Clasificación de las coenzimas orgánicas 
 Vitamínicas 
 No Vitamínicas 
 Nucleotídicas 
 No Nucleotídicas 
 Transferencias de hidrógenos 
(Coenzimas de oxido-reducción) 
 Transferencias de grupos 
 diferentes al hidrógeno 
Vitaminas 
Son nutrientes orgánicos imprescindibles en 
la dieta en cantidades muy pequeñas, para el 
mantenimiento de la integridad metabólica 
normal. 
“No pueden ser sintetizadas 
 por lo que se requieren en la dieta” 
Clasificación de las vitaminas 
Solubles en solventes orgánicos, los 
excesos se acumulan en el tejido adiposo, 
produciendo intoxicación. 
Solubles en agua, no se acumulan, se 
eliminan por la orina 
• Liposolubles: 
• Hidrosolubles: 
Vitamina C, biotina, ácido fólico, 
complejo B: B1 ,B2, B3, B5, B6, B12 
Vitaminas A, D, E, K. 
La carencia de una vitamina se traduce en la 
inhibición de la reacción en la que está 
implicada, con las consecuencias biológicas 
previsibles. 
Vitaminas hidrosolubles 
Todas las vitaminas hidrosolubles son 
precursores de COENZIMAS 
Coenzimas según su origen 
Pirofosfato de tiamina B1 
FMN y FAD B2 
NAD+ y NADP+ 
Coenzima A 
Fosfato de Piridoxal 
Ácido Tetrahidrofólico 
Metilcobalamina 
Biotina 
Ácido ascórbico 
B3 
B5 
B6 
B9 
B12 
B8 
C 
Coenzima Vitamina 
Coenzimas de origen vitamínico 
Tiamina 
Riboflavina 
Niacina 
Ácido pantoténico 
Piridoxina 
Ácido fólico 
Cobalamina 
Biotina 
Vitamina C 
Coenzimas de origen no vitamínico 
Coenzima Q 
Tetrahidrobiopterina 
Ácido Lipoico o lipoamida 
Nucleótidos 
S-adenosilmetionina 
Grupo Hemo 
Coenzimas según su estructura 
Coenzimas de estructura nucleotídica 
 FMN y FAD 
NAD+ y NADP+ 
Coenzima A 
Metilcobalamina 
S-adenosilmetionina 
Nucleótidos 
Coenzimas de estructura no nucleotídica 
Pirofosfato de tiamina 
Fosfato de piridoxal 
Biotina 
Ácido fólico 
Ácido ascórbico 
Coenzima Q 
Grupo Hemo 
Tetrahidrobiopterina 
Ácido lipoico 
Coenzimas según su función 
Coenzimas que transfieren hidrógenos 
FMN y FAD 
NAD+ y NADP+ 
Ácido ascórbico 
Coenzima Q 
Tetrahidrobiopterina 
Ácido lipoico o lipoamida 
Grupo Hemo 
(Participan en reacciones de oxido-reducción) 
Coenzimas que transfieren otros grupos 
Aldehído Pirofosfato de Tiamina 
Acilo Coenzima A y Ácido lipoico 
De un carbono Ácido fólico 
Metilo Metilcobalamina y S-adenosilmetionina 
Fosfato 
ATP, ADP,GTP, GDP, UTP, UDP, 
CTP, CDP, TTP, TDP 
Amino Fosfato de piridoxal 
Carboxilo Fosfato de piridoxal 
Grupo Coenzima 
Características de las coenzimas 
PIROFOSFATO DE TIAMINA 
Precursor vitamínico: Tiamina (Vitamina B1) 
Fuentes: germen de trigo, levadura, verduras, 
vísceras, huevos, leche. 
Transferencia de grupos aldehído 
Sitio activo: C2 del anillo de tiazol 
Origen: Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: 
Clasificación: 
Tiamina Pirofosfato 
PIROFOSFATO DE TIAMINA 
(difosfato de tiamina) 
Anillo de 
Tiazol 
 Pirofosfato de tiamina (PPT) 
PIROFOSFATO DE TIAMINA 
(difosfato de tiamina) 
Forma cargada 
Forma libre 
Vitamina: TIAMINA (Vitamina B1) 
COENZIMA: Pirofosfato de Tiamina 
Ejemplo de reacciones donde interviene: 
Descarboxilación del piruvato 
Descarboxilación del α-cetoglutarato 
Poliencefalomalacia, 
deficiencia de vitamina B1, tiamina 
Afecta las neuronas de la corteza cerebral 
Animales domésticos que reciben alimento comercial bajo en tiamina 
o alimentados con pescado crudo que contienen tiaminasa. 
Puede ocurrir deficiencia de tiamina en: 
Deficiencia de tiamina 
Anorexia: Falta de apetito 
 
Ataxia: Pérdida de coordinación motora 
 
Paresia: Parálisis parcial o suave (pérdida leve de motricidad) 
 
Ventroflexión: Posición de la cabeza hacia el vientre 
 
Signos vestibulares:Inclinar la cabeza,caer el cuerpo hacia un lado 
 
 
Deficiencia de tiamina 
Beriberi en humanos: 
 
Neuropatía periférica, fatiga, anorexia, 
Degeneración muscular, neurológica y cardiovascular 
Deficiencia de tiamina 
FLAVIN MONONUCLEÓTIDO (FMN) 
Precursor vitamínico: Riboflavina (Vitamina B2) 
Fuentes: vísceras, carne, leche, huevos, levaduras,verduras 
Sitio activo: Anillo Isoaloxacina 
Es un grupo prostético de enzimas oxidoreductasas 
Origen: Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
Fosfato 
Ribitol 
Anillo de isoaloxacina 
Riboflavina 
FLAVIN MONONUCLEÓTIDO (FMN) 
Ribitol 
Fosfato 
Forma reducida Forma oxidada 
FMN FMNH2 
FLAVIN ADENIN DINUCLEÓTIDO (FAD) 
Riboflavina (Vitamina B2) 
Fuentes: vísceras, carne, leche, huevos, levaduras, verduras 
Sitio activo: Anillo Isoaloxacina 
Precursor vitamínico: 
Es un grupo prostético de enzimas oxidoreductasas 
Origen: Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
FLAVIN ADENIN DINUCLEÓTIDO (FAD) 
AMP 
FMN 
Ribitol 
Fosfato 
AMP 
Forma reducida 
Forma oxidada 
FAD 
FADH2 
AMP 
FMN y FAD Coenzimas: 
Vitamina: Riboflavina (Vitamina B2) 
Ejemplos de reacciones o rutas donde intervienen: 
Ciclo de Krebs, oxidación de AG, cadena de electrones 
Deficiencia de Riboflavina 
Pollito de 2 semanas de edad con 
síntomas de deficiencia de vitamina B2: dedos cerrados, 
Parálisis de las extremidades 
 
NICOTINAMINA ADENINA DINUCLEÓTIDO (NAD+) 
vísceras, carne, levaduras, verduras, 
cereales 
Precursor vitamínico: Niacina (Vitamina B3) 
Fuentes: 
Anillo de nicotinamida Sitio activo: 
Es una coenzima de enzimas deshidrogenasas 
Origen: Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
D-Ribosa 
Adenina 
D-Ribosa 
NICOTINAMIDA ADENINA DINUCLEÓTIDO (NAD+) 
Nicotinamida 
Ribosa 
Pirofosfato 
Ribosa 
Adenina 
Forma reducida 
Forma oxidada NAD+ 
NADH+H+ 
 
NICOTINAMIDA ADENINA DINUCLEÓTIDO FOSFATO (NADP+) 
Precursor vitamínico: 
 Anillo de nicotinamida Sitio activo: 
vísceras, carne, levaduras, verduras, cereales Fuentes: 
Niacina (Vitamina B3) 
Es una coenzima de enzimas deshidrogenasas o reductasas 
Origen: Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
 
NICOTINAMIDA ADENINA DINUCLEÓTIDO FOSFATO (NADP+) 
Ribosa 
Pirofosfato 
Ribosa 
Adenina 
Fosfato 
Forma reducida 
Forma oxidada NADP+ 
NADPH+H+ 
NAD+ y NADP+ Coenzimas: 
Vitamina: Niacina (Vitamina B3) 
Ejemplos de reacciones o rutas donde intervienen: 
Ciclo de Krebs, oxidación de AG, e-, sintesis de AG 
Deficiencia de Niacina 
Pelagra: perdida de peso, dermatitis, depresión, demencia 
COENZIMA A 
SH (grupo sulfidrilo) Sitio activo: 
Precursor vitamínico: Ácido pantoténico (B5) 
vísceras, carne, huevos, leche, 
levaduras, cereales, leguminosas 
Fuentes: 
Origen: Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de transferenciade grupos acilo 
Clasificación: 
SH 
Ácido pantoténico 
2-m
ercap
to
etilam
in
a 
4-
F
o
sf
o
p
an
te
te
ín
a 
ADP 3’fosfato 
COENZIMA A (CoA-SH) 
Vitamina: Ácido pantoténico (Vitamina B5) 
Ejemplos de reacciones o rutas donde intervienen: 
Ciclo de Krebs, oxidación y síntesis de Acidos Grasos, síntesis 
colesterol, síntesis de cuerpos cetónicos 
FOSFATO DE PIRIDOXAL 
grupo formaldehído en el C4 Sitio activo: 
vísceras, carne, huevos, leche, levaduras, 
cereales, aguacate, plátano 
Fuentes: 
Piridoxina (vitamina B6) Precursor vitamínico: 
Origen: Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de transferencia 
de grupos amino o carboxilo 
Clasificación: 
FOSFATO DE PIRIDOXAL 
Fosfato de piridoxamina Fosfato de piridoxal 
Coenzima: fosfato de piridoxal 
Vitamina: Piridoxina (vitamina B6) 
Ejemplos de reacciones o rutas donde intervienen: 
Transaminación en el metabolismo de aminoácidos, 
Sintesis de anticuerpos 
BIOTINA 
N1 del anillo imidazol Sitio activo: 
yema de huevo, vísceras, leche, carne, 
levaduras, cereales, verduras 
Fuentes: 
Precursor vitamínico: Biotina (vitamina B8) 
Origen: Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de transferencia 
de grupos CO2 
Clasificación: 
Forma cargada 
Forma libre 
BIOTINA 
CARBOXIBIOTINA 
 Coenzima: Biotina 
vitamina B8 
Ejemplo de reacciones donde intervienen: 
Carboxilación del piruvato a oxalacetato 
La clara de huevo cruda contiene avidina, 
Interfiere con la absorción de biotina 
Deficiencia de Biotina: 
Dermatitis, pèrdida de pelo, crecimiento lento 
TETRAHIDROFOLATO 
(ácido tetrahidrofólico) 
Precursor vitamínico: Ácido fólico (B9) 
Fuentes: vísceras, leche, carne, levaduras, cereales, 
verduras (hojas verdes) 
Sitio activo: N5, N10 
Origen: Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de transferencia 
de grupos de 1 carbono 
Clasificación: 
Tetrahidrofolato (THF) 
5 
Pteridina 
Ácido p-amino 
benzoico (PABA) 
Ácido 
 glutámico 
Folato sustituido 
5-Formil THF 
Folato sustituido 
10-Formil THF 
Folato sustituido 
5-Formimino THF 
Folato sustituido 
5,10-Metilen THF 
Folato sustituido 
5-Metil THF 
Folato sustituido 
5,10-Metenil THF 
Coenzima: Tetrahidrofolato (THF) 
Vitamina: Ácido fólico (Vitamina B9) 
Ejemplo de rutas donde intervienen: 
Síntesis de bases nitrogenadas 
Deficiencia de ácido fólico 
ANEMIA MEGALOBLASTICA 
Deficiencia de ácido fólico 
METILCOBALAMINA 
desoxiadenosina, metilo Sitio activo: 
vísceras, huevos, microorganismos intestinales Fuentes: 
Cobalamina (Vitamina B12) Precursor vitamínico: 
Origen: Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de transferencia 
de grupos metilo (CH3) 
Clasificación: 
R puede variar para dar las 
 diversas formas de la vitamina: 
R=CN- en cianocobalamina 
R=OH en hidroxicobalamina 
R= CH3 en metilcobalamina 
R= 5’desoxiadenosil en 
5’desoxiadenosilcobalamina 
R 
COBALAMINA 
Coenzima: Metilcobalamina 
Cobalamina (Vitamina B12) 
Ejemplos de reacciones donde intervienen: 
Conversión de propionato a succinil CoA en la 
gluconeogenesis 
ANEMIA PERNICIOSA 
ÁCIDO ASCÓRBICO 
Sitio activo: C2 y C3 
frutas (cítricos), hortalizas Fuentes: 
Precursor vitamínico: Vitamina C 
Origen: Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
ÁCIDO ASCÓRBICO 
Forma reducida Forma oxidada 
Ácido ascórbico 
(Ascorbato) 
Ácido deshidroascórbico 
(Deshidroascorbato) 
Forma reducida Forma oxidada 
ÁCIDO ASCÓRBICO 
Coenzima: ácido ascórbico 
Vitamina C 
Ejemplo de ruta metabólica donde interviene: 
Síntesis de: colágeno, adrenalina, ácidos biliares 
Ejemplos de especies animales que no pueden sintetizar la vitamina C 
Ejemplos de especies animales que si pueden sintetizar la vitamina C 
Deficiencia de vitamina C: 
Escorbuto: 
 inflamación, hemorragia y ulceración de las encías 
 pérdida de los dientes, debilidad de los huesos, 
 fragilidad de los vasos capilares 
Composición: anillo de benzoquinona + radical isoprenoide 
Sitio activo: C1 y C4 (carbonilo) 
Coenzima Q 
(Ubiquinona) 
Origen: NO Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
Coenzima Q 
(Ubiquinona) 
 
(n= 4 a 8) 
 
 
Forma reducida 
Forma oxidada 
Composición: anillo de pteridina 
Sitio activo: N5 y N6 
Tetrahidrobiopterina 
Origen: NO Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
Tetrahidrobiopterina 
5 
6 
7 
8 
Composición: 
Sitio activo: 
Ácido 6,8 tio-octanoico 
“S” de los C6 y C8 
Ácido lipoico (lipoamida) 
Origen: NO Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: 
Participa en transferencia de grupos acilo 
Clasificación: 
Participa en reacciones de oxido-reducción 
Forma reducida 
Forma oxidada Lipoamida 
 
 
 
 
 
 
 
Sitio activo: 
Composición: Anillo tetrapirrólico + Fe2+ (HEMO) 
Fe 2+ del grupo prostético HEMO 
Grupo prostético Hemo 
Origen: NO Vitamínica 
Estructura: NO Nucleotídica 
Función: Participan en reacciones de oxido-reducción 
Clasificación: 
Grupo prostético Hemo 
Forma reducida Forma oxidada 
Grupo prostético Hemo 
Origen: NO Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participa en reacciones de transferencia 
de grupos metilo 
Clasificación: 
S-adenosilmetionina 
Metionina Adenosina 
S-adenosilmetionina 
NUCLEÓTIDOS y NUCLEÓSIDOS 
Origen: NO Vitamínica 
Estructura: Nucleotídica 
Función: Participan en reacciones de transferencia 
de grupos fosfato 
Clasificación: 
Enlaces fosfato Sitio activo: 
Adenina 
Ribosa 
Adenosin 5’ monofosfato (AMP) 
Adenosin 5’ difosfato (ADP) 
Adenosin 5’ trifosfato (ATP) 
Guanina 
Ribosa 
Guanosin 5’ monofosfato (GMP) 
Guanosin 5’ difosfato (GDP) 
Guanosin 5’ trifosfato (GTP) 
Uracilo 
Ribosa 
Uridin 5’ monofosfato (UMP) 
Uridin 5’ difosfato (UDP) 
Uridin 5’ trifosfato (UTP) 
Citosina 
Ribosa 
Citidin 5’ monofosfato (CMP) 
Citidin 5’ difosfato (CDP) 
Citidin 5’ trifosfato (CTP) 
Mecanismos de la catálisis enzimática 
Sin cat. 
Cat 
Estado de transición 
1 
2 
3 
4 
5 
Mecanismo general de la catálisis enzimática 
Transcurso de la reacción 
E
n
e
rg
ía
 l
ib
re
 (
G
) 
La reacción más simple catalizada por una enzima se puede 
denotar como: 
E + S ES E + P 
Aspartato Glutamato 
Asparagina Glutamina 
Cisteina 
Tirosina 
Lisina 
Mecanismos químicos de catálisis 
Catálisis ácido-básica 
Mecanismos químicos de catálisis 
Catálisis covalente 
Serina Histidina Aspartato Cisteina 
Mecanismos químicos de catálisis 
Catálisis por iones metálicos 
Aproximadamente el 30 % de las enzimas requieren la presencia de 
iones metálicos para su actividad. De acuerdo a la fuerza de unión con 
la enzima se distinguen dos tipos : 
Ión metálico fuertemente unido a la apoenzima, estas enzimas 
requieren metales de transición como Fe+2, Fe+3, Cu+2, Zn+2, Mn+2 ó 
Co+3 
 Metaloenzimas: 
 Enzimas activadas por metal 
para estas enzimas basta con la presencia del metal en solución o 
que se encuentre débilmente unido a la enzima. Emplean metales 
alcalinos o alcalinotérreos (Na+, K+, Mg+2, Ca+2) 
Participación de los iones metálicos en la catálisis 
• En la unión con el sustrato, para su orientación en 
el sitio activo. 
• Mediando en las reacciones de oxidoreducción. 
• Por estabilización electrostática o protección de cargas 
negativas 
Mecanismos químicos de catálisis 
Efectos de proximidad y orientación 
Las enzimas ejercen estas acciones sobre el sustrato: 
 
Orientaciónadecuada para la reacción 
 
Estabiliza el estado de transición 
 
Disminuye los movimientos de rotación relativos 
 
Contacto con sus grupos catalíticos 
Cinética Enzimática 
Velocidad de una reacción 
Es el cambio de la concentración de un sustrato o del 
producto de la reacción, por unidad de tiempo. 
Cinética enzimática: 
Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática, 
proporciona información sobre las velocidades de 
reacción, los factores que la afectan y la afinidad de las 
enzimas por los sustratos e inhibidores. 
Unidades de medida de la actividad enzimática 
Micromoles de sustrato transformado por minuto por 
miligramo de enzima (μmol/min/mg enzima) 
Unidad Internacional (UI) 
Micromoles de sustrato transformado por minuto por 
miligramo de proteína (μmol/min/mg proteina) 
 
Actividad Específica 
Katal 
Moles de sustrato transformado por segundo (mol/seg) 
Factores que afectan la velocidad de la 
reacción enzimática 
pH 
Temperatura 
Concentración del sustrato 
Concentración de la enzima 
Efecto de la concentración de enzima 
sobre la velocidad de la reacción 
V
e
lo
c
id
a
d
 ,
 V
 (
n
m
o
le
s
/m
in
) 
Concentración de la enzima [E] (mM) 
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
0 1 3 5 10 15
Efecto de la concentración de sustrato 
sobre la velocidad de la reacción 
Cinética de primer orden 
Cinética de orden cero 
V
e
lo
c
id
a
d
, 
V
 
Temp. óptima 
Temp. ºC 
Vmáx 
0 10 20 30 40 50 
Efecto de la Temperatura sobre la 
velocidad de la reacción 
V
e
lo
c
id
a
d
, 
V
 
pH 
Vmáx 
pH óptimo 
0 
pH óptimo 
2 4 6 8 10 12 
Enzimas: Pepsina Quimotripsina 
Efecto del pH sobre la velocidad de la 
reacción 
Cinética de Michaelis - Menten 
¿ Quienes fueron Michaelis y Menten ?? 
https://scientiablog.com/2011/06/14/%C2%BFquien-era-michaelis-menten/ 
Cinética de Michaelis - Menten 
 En cinética enzimática la velocidad de las reacciones se 
expresa en función de la variación de la concentración de 
sustrato, por ello la ecuación que defina una reacción 
enzimática debe relacionar estos dos parámetros, siguiendo 
este principio Michaelis-Menten formularon una ecuación 
basada en cuatro supuestos: 
1. La enzima tiene un único sustrato. 
2. El complejo ES se encuentra en estado estacionario. 
3. Bajo condiciones de saturación, todas las moléculas de 
enzima intervienen en la formación del complejo ES. 
4. Cuando toda la enzima se encuentra en forma del complejo 
ES, la velocidad de la reacción es máxima. 
En 1913, Michaelis y Menten propusieron un modelo donde las 
reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: 
 En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato (ES) 
 En la segunda etapa, el complejo enzima - sustrato da lugar a la 
 formación del producto (P), liberando la enzima libre (E). 
 El sustrato (S) se habrá transformado en producto (P). 
Equilibrio 
rápido 
E + S ES E + P 
k1 kcat 
Paso lento 
irreversible k-1 
Concentración de sustrato [S ] (mM) 
V
e
lo
c
id
a
d
 i
n
ic
ia
l,
 V
o
 (

M
/m
in
) 
Concentración de sustrato [S ] (mM) 
V
e
lo
c
id
a
d
 i
n
ic
ia
l,
 V
o
 (

M
/m
in
) 
Cinética enzimática de Michaelis - Menten 
Pendiente 
Representación de Lineweaver - Burk 
Hans Lineweaver Dean Burk 
Inhibición de las enzimas 
se unen covalentemente a la enzima. 
se unen no covalentemente a la enzima. 
Competitivos: 
Poseen una estructura semejante a la del sustrato, siendo 
reconocidos por el centro activo de la enzima. Su efecto 
puede ser contrarrestado al incrementar la concentración del 
sustrato. Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato. 
Mixtos: 
Se unen a la enzima por un sitio diferente al que lo hace el 
sustrato, por lo que puede unirse tanto a la enzima libre, 
como al complejo ES. No afecta la afinidad de la enzima por 
el sustrato. 
Acompetitivos: 
Se unen al complejo ES formando un complejo ternario ESI 
catalíticamente inactivo. Aumentan la afinidad de la enzima 
por el sustrato. 
 Inhibidores irreversibles: 
 Inhibidores reversibles: 
Productos 
Sustrato e inhibidor 
pueden unirse al 
lugar activo 
Inhibidor impide la 
unión del sustrato 
Sitio activo de la 
enzima 
Inhibidor 
Sustrato 
Inhibidor competitivo 
Sin inhibidor 
Con inhibidor 
competitivo 
Kmi S (mM) 
Sin inhibidor 
Con inhibidor 
competitivo 
1/S (1/mM) -1/Km 
1/Vmax 
1/V V 
Vmax 
Vmax/2 
Inhibidor competitivo 
ES 
+ 
I 
EI 
E + S P + E 
Km -1/Kmi 
V 
S (mM) 
Sin inhibidor 
Con inhibidor 
acompetitivo 
Kmi 
Sin inhibidor 
Con inhibidor 
 acompetitivo 
-1/Kmi 
1/Vmax 
Vmax 
V
m
a
x
/2
 
Inhibidor Acompetitivo 
P + E 
EIS 
+ 
I 
1/Vmaxi 
Vmaxi 
Vmaxi /2 
-1/Km 
E + S ES 
Km 1/S (1/mM) 
1/V 
Productos 
Sustrato unido al 
lugar activo 
 El Inhibidor no 
impide la unión 
del sustrato 
Sitio activo de 
la enzima 
Inhibidor 
Sustrato 
Inhibidor acompetitivo 
En ausencia del 
inhibidor se forman 
los productos 
Sitio alostérico 
de la enzima 
Sin inhibidor 
Con inhibidor 
mixto 
Km S (mM) 
Sin inhibidor 
Con inhibidor 
mixto 
1/S (1/mM) -1/Km 
1/Vmax 
1/V V 
Vmax 
Vmax/2 
Inhibidor Mixto (no competitivo) 
E + S 
+ 
I 
EI 
+ 
I 
1/Vmaxi 
Vmaxi 
Vmaxi /2 
ES P + E 
+ S ESI 
Características 
1. Son proteínas con múltiples subunidades y con múltiples sitios 
 activos (oligoméricas) 
4. Presentan cooperatividad de unión del sustrato. 
3. Su actividad está regulada por metabolitos activadores o 
 inhibidores. 
2. Presentan en su superficie un sitio catalítico y un sitio alostérico. 
5. Presentan una ubicación específica dentro de una ruta metabólica 
6. No cumplen con la cinética de Michaelis - Menten, la gráfica 
 Vo vs [ S ] tiene forma sigmoidea. 
Enzimas alostéricas 
a) Modelo concertado 
Estado T Estado R 
b) Modelo secuencial 
Estado T Estado R 
Modelos de interacción alostérica 
Cinética de las enzimas alostéricas 
Control enzimático 
Los seres vivos poseen mecanismos sofisticados para regular 
las rutas bioquímicas a través del control enzimático. 
La regulación permite: 
1. Mantenimiento de un estado ordenado: 
Producción de metabolitos requeridos para el 
mantenimiento de la estructura y el funcionamiento celular 
sin desperdicio de recursos 
2. Conservación de la energía: 
Las reacciones que generan energía solo son activadas 
para satisfacer los requerimientos energéticos de las 
células. 
Control enzimático 
1. Regulando el número de moléculas de enzimas 
a) Inducción - Represión de la síntesis enzimática 
b) Degradación de las enzimas. 
2. Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas 
a) Disponibilidad de sustratos y cofactores. 
- Asociaciones multienzimáticas. 
b) Regulación alostérica. 
c) Modificación covalente. 
- Compartimentación. 
- Homoalosterismo. 
- Heteroalosterismo. 
- Zimógenos o proenzimas 
- Fosforilación y desfosforilación 
Control enzimático 
1. Regulando el número de moléculas de enzimas 
a) Inducción - Represión de la síntesis enzimática. 
 Inducción Represión 
Control enzimático 
1. Regulando el número de moléculas de enzimas 
b) Degradación de las enzimas. 
Proteasa 
Enzima 
desnaturalizada 
Productos de la 
 degradación (péptidos y aminoácidos) 
Enzima 
nativa 
2. Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas 
a) Disponibilidad de sustratos y cofactores. 
- Compartimentación. 
Control enzimático 
2. Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas 
a) Disponibilidad de sustratos y cofactores. 
- Asociaciones multienzimáticas. 
Control enzimático 
2. Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas 
b) Regulación alostérica. 
Control enzimático 
Inhibición alostérica Activación alostérica 
Enzima Enzima 
Sustrato Sustrato 
Regulador 
ReguladorSitio 
alostérico Sitio 
activo 
Sitio activo 
Sitio 
Activo 
Sitio activo 
2. Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas 
c) Modificación covalente. 
- Zimógenos o proenzimas 
Control enzimático 
Zimógeno (enzima inactiva) Enzima activa 
2. Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas 
c) Modificación covalente. 
- Fosforilación y desfosforilación 
(Modificación covalente reversible) 
Control enzimático 
Cinasa 
Fosfatasa 
1. Actúan en secuencias organizadas, catalizando miles de 
reacciones, permitiendo que la velocidad de estas sean 
compatibles con la vida 
Importancia de las Enzimas 
2. Permiten un control coordinado de las rutas metabólicas 
3. Tienen gran importancia en la medicina: 
• Algunas enfermedades pueden ser consecuencia de la 
ausencia parcial o total de una o más enzimas. 
• Algunas enfermedades pueden producirse por actividad 
 excesiva de una enzima. 
• La medición de las concentraciones en plasma de enzimas 
 pueden ser utilizadas en el diagnóstico clínico. 
• Muchas drogas o medicamentos ejercen su efecto biológico a 
través de la interacción con alguna enzima en particular. 
 4. Tienen utilidad en la industria química, procesamiento de 
 alimentos, en la agricultura y, en general, en la biotecnología 
Enzimas en el diagnóstico clínico 
Alanina aminotransferasa (ALT) ó transaminasa glutámico-pirúvica (TGP), 
se distribuye en orden decreciente en hígado, riñón, corazón, músculo 
esquelético 
Marcadores hepáticos 
Aspartato aminotransferasa (AST) ó transaminasa glutámico-oxaloacética 
(TGO), se distribuye en orden decreciente en corazón, hígado, músculo 
esquelético y riñón. 
Ornitina carbamiltransferasa (OCT), se encuentra en hígado, su concentración 
en suero aumenta en pacientes con lesión hepatocelular. 
Fosfatasa alcalina hepática. Su concentración en suero se encuentra 
aumentada en obstrucciones de conductos biliares. 
5-nucleotidasa (5-NT) Su concentración en suero aumenta en las alteraciones 
hepatobiliares. 
Leucina amidopeptidasa (LAP) se distribuye en hígado, riñón e intestino 
delgado. Su concentración en suero aumenta en las alteraciones hepatobiliares. 
Marcadores pancreáticos 
Amilasa Su concentración en suero aumenta en la pancreatitis aguda, en 
pacientes con insuficiencia renal. 
Lipasa Su concentración en suero aumenta en la pancreatitis aguda, también 
en pacientes con insuficiencia renal, o con trastornos inflamatorios biliares. 
Tripsina Se detectan altas concentraciones en suero en la pancreatitis aguda, y 
en el 50 % de los casos de carcinoma pancreático. 
Marcadores cardíacos 
Creatinfosfocinasa (CK-MB) muy específica para el diagnóstico de daño al 
miocardio. 
Deshidrogenasa láctica (LDH) se encuentra en hígado, músculo esquelético, 
músculo cardíaco, eritrocitos, suero, riñón y cerebro, se emplea en el 
diagnóstico de daño al miocardio y meningitis. 
Marcadores musculares 
Creatinfosfocinasa (CK-MM) Su concentración en suero aumenta en la 
poliomielitis, distrofias musculares, y algunos trastornos metabólicos 
(hipotiroidismo, acromegalia, miopatía relacionada con alcoholismo e 
hipertermia maligna. 
Aldolasa (ALS) se distribuye en orden decreciente de frecuencia, en músculo 
esquelético, hígado y cerebro. 
Fosfatasa alcalina (ALP) Su concentración en suero aumenta en la 
osteoporósis, raquitismo y osteomalacia por deficiencia de vit D y en la 
mestátasis ósea por cáncer de próstata, pulmonar o glándula mamaria, también 
se encuentra elevada en las fracturas . 
Marcadores diversos 
Fosfatasa ácida (ACP) Se distribuye en próstata, plaquetas, eritrocitos, hígado, 
bazo, riñón y médula ósea. Su concentración en suero aumenta en los estadios 
finales de cáncer próstatico metatastásico. 
Enzima Específica de la próstata (PSA) Su concentración en suero aumenta en 
la hipertrofia prostática y en el adenocarcinoma de próstata.