Código genético 2

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ARN polimerasa en eucariotas
⮚Tipos de ARN polimerasa en eucariotas
• I Nucléolo 18S, 5,8S, 28S, ARNr
• II Nucleoplasma ARNm, snARN 
• II Nucleoplasma ARNt , 5S 
Antibiótico y Transcripción
• Rinfampicina
Inhibe la subunidad β de la ARN polimerasa,
inhibe la iniciación de la síntesis d ARN
• Actinomiocina D
Se une fuertemente a la doble hélice del ADN 
ARN polimerasa en eucariotas
⮚No tiene actividad nucleasa, no corrige errores (104105 
)
⮚Contiene entre 8-12 subunidades
⮚Contiene dos subunidades grandes (β β’):RPB1 y RPB2
⮚Secuencia de inicio Sitios de inicio de la transcripción.
-25 TATA box (-10 TATAAT/ CCCATNT/TTGCA)
-40 GC
-100 CAAT
⮚TF: TFII TFIID, TFIIA TFIIB TFIIE
ARNm modificaciones 
postranscripcional
⮚Cap 0 ,1 ,2
Carbono α GTP ataca el pppG o pppA 5’5’ Trifosfato Cap
⮚Poliadenilato vs UUUU en el extremo 3’, cuyo 
donador es ATP. Protege contra la digestión de 
nucleasas
⮚Remoción de intrones
ARNm modificaciones 
postranscripcional
⮚Remoción de intrones
✔ La secuencia a nivel del extremo 5´ comienza con GU y termina 
con AG AGGUAAGU
✔ La secuencia en el extremo 3’ 10 pirimidinas (U o C) seguida de 
cualquier base y luego C y termina en AG
✔ Sitio interno o brazo interno (Branch site) entre el nucleótido 20-
50 del extremo 3’ . En vertebrados la secuencia nucleotídica es 
variable
✔ Los sitios de corte de exón-intrón en EUCARIOTAS son reconocidos 
por snRNP (U1,2,4,5,6). Lupus eritematoso sistémico (bloqueo de 
sitios de corte de los intrones)
✔ Formación del intermediario Lariat: 2’OH de un residuo de 
Adenilato en el brazo del intrón se une con el P del extremo 5’ del 
intrón 1: enlace 2’5’ fosfodiester
✔ El 3’ OH libre del exón 1 ataca el enlace fosfodiester entre el 
intrón 1 ( extremo 3’) y el exón 2 ( extremo 5’)
Proteína ƥ o Proteína Rho
Proteína ƥ o Proteína Rho
⮚ Ayuda a la ARN polimerasa a reconocer el sitio
de terminación: AUAAAA/UUUU
⮚ Proteína ƥ hidroliza ATP en presencia de una hebra 
simple de ARN naciente de la burbuja de transcripción 
⮚ Ausencia de Proteína ƥ en M13 fago filamentosos: 10 S vs 23S
⮚ En E coli: 10S, 13S, 17S, no p 23S
⮚ En E coli Proteína nusA modula terminación
⮚ ƛphago sintetiza proteínas anti-terminación
⮚ E coli sintetiza atenuadores regulados por necesidades 
nutricionales 
ARNt: modificaciones postranscripcional
En E coli
⮚Ribonucleasa P modifica el extremo 5´ de todos los
ARNt
⮚Ribonucleasa III procesa los ARN ribosómicos: 5S,
16S y 23S
⮚Adición de nucleótidos al extremo 3´ de las ARNt:
sustitución de UU por CCA
⮚Modificación de bases y ribosa de los ARNs:
En procariotas algunas bases son metiladas o
modificadas
(ribotimidilato y seudouridina)
ARNt: modificaciones postranscripcional
En eucariotas 
⮚ Se metila los 2´OH de la
ribosa (1/100)
⮚Modificación del extremo 5´:
eliminación del segmento
guía
⮚Modificación del extremo 3´
sustitución de UU por CCA
⮚ Remoción del intrón por
endonucleasa: el 14- intrón
cerca del anticodón
ARNt
⮚ Simples cadenas de 73-93
nucleótidos (25 kd)
⮚ El extremo 5’ es fosforilado: pG
⮚ El extremo 3’ tiene un OH libre
donde se unirá el AA al residuo
de Adenosilo (ACC)
⮚ Contiene inusuales bases (7-
15/molécula): I, seudouridina (ψ),
dihidrouridina (UH2),
ribotimidina, I y G metiladas.
Prevé contra apareamiento de
bases y carácter hidrofóbico
importante para interacción con
sintetasa y proteínas ribosomales
ARNt
⮚Secuencia especifica (Alanina: IGC) en la mitad de 
la molécula, es el anticodón
⮚El anticodon contiene 7 bases: Pirimidina-
pirimidina-X-Y-Z- base modificada- base variable
⮚La mitad de los nucleótidos están emparejados 
formado doble hélice. Cinco segmentos no lo 
son. Secuencia CCA, bucle TψC, el brazo extra 
(secuencia variable), bucle DHU y secuencia 
anticodón
ARN ribosómico
⮚Procariotas 
50S 23S,5S, 34 proteínas(L1-34): L7 L12
70S 
30S 16S, 21 proteínas (S1-21)
ARN ribosómico en procariota
⮚ La modificaciones de 16S inhibe la síntesis proteica
⮚ La eliminación de alguna proteína ribosomal enlentece a
síntesis
⮚ La 16 S detecta el sitio de inicio de la traducción proteica
⮚El extremo 3’ de los ARNt interactúan con ARNr 23S
⮚ Los antibióticos que inhibe síntesis proteica no
interactúan con ARNr sino con proteínas ribosomales
⮚El complejo ARNr posee tres sitios: P (peptidilo),
A (aminoacilo) y E (exit ó salida)
ARN ribosómico en eucariotas
ARN ribosómico en eucariotas
Ribosomas
⮚ Ribosomas: 60S , 40S 80S (4200 kd)
⮚ Ribosoma 40S: 18S (16S)
⮚Ribosoma 60S: 28S(23S),5S,5.8S
Activación de los Aminoácidos
• Formación de intermediarios
aminoácidos esteres.
Aminoacil-adenilatos
(Aminoacil-AMP)
• El carboxílico grupo de un
aminoácido es enlazado con el
OH grupo(2-3) de la ribosa de
la adenosina del extremo 3’
del ARNt formándose el
Aminoacil ARNt
• Reacción catalizada por
Aminoacil ARNt sintetasa
En procariotas la aminoacil ARNt sintetasa 
• Al menos hay una aminoacil ARNt sintetasa 
para cada AA
• En E coli, Aminoacil ARNt sintetasa clase I y II
• Aminoacil ARNt sintetasa II: Ala, Asn, Asp, Gly, 
His, Lys, Phe, Ser, Pro, Thr (AA peqeños)
Aminoacil ARNt sintetasa
⮚ Aminoacil ARNt sintetasa es
altamente selectiva tanto para
seleccionar el AA como el ARNt
⮚ La enzima debe distinguir entre AA
similares
⮚ Ile vs Val: Ile contiene un grupo
metileno (-3Kcal/mol ~ 200 veces
favorable). [Val] 5 veces mayor. Error
1/3000.
⮚ La sintetasa corrige sus propios
errores, promoviendo la hidrólisis de
Val-AMP
⮚ El sitio hidrolítico de la sintetasa es
grande para acomodar a Val-AMP
pero muy pequeño para permitir la
entrada de Ile
Valina
Isoleucina
Aminoacil ARNt sintetasa
⮚ Como la sintetasa distingue
entre Val y Tre
(parecidos en el tamaño)
⮚ Tre difiere de Val en un OH en
vez de un grupo CH3
⮚ La aminoacil ARNt sintetasa
para Val tiene 2 sitios
catalíticos: acilación de ARNt
(hidrofóbico) y hidrolisis del
incorrecto ARNt acilado
(hidrofílico)
⮚ ARNt-Tre es hidrolizado mucho
mas rápido porque el hidrolítico
sitio es hidrofílico
Valin
a
Treonin
a
Aminoacil ARNt sintetasa en 
procariotas
⮚ Como las sintetasa escogen su
ARNt
⮚ Las sintetasa tiene alta fidelidad
en reconocer el anticodón del
ARNt
⮚ El AA unido al ARNt no
reconoce el codón del ARNm
⮚ Algunos ARNt pueden
reconocer mas de un codón :
Ala-ARNt reconoce
5’ GCU, GCC,GCA 3´ (codón)
3’CGI, CGI, CGI 5’ (anticodón)
Primera base del 
Anticodón 
Tercera base del 
codón
C G
A U
U A ó G
G U ó C
I U, C, ó A
Como comienza la síntesis proteica en 
procariotas…
⮚El primer codón traducido esta alejado 25 nucleótidos del
extremo 5’
⮚En procariotas el ARNm puede ser policistrónico: 7000
nucleótidos , 5 enzimas para síntesis de Trip en E coli
⮚En bacterias el inicio de la traducción proteica es una N-
formil-metionina (fARNt): N10 formil THF (Acil-ARNt
sintetasa)
⮚El codón de iniciación es AUG (GUG) que codifica para fMet
⮚El codón AUG es antecedido por una región rica en bases
púricas (10). Esta secuencia se complementa con secuencia
del extremo 3’ del ARNr 16S
Como comienza la síntesis proteica en 
procariotas
Complejo de iniciación
⮚ La 30S forma un complejo con IF1, 2, 3
⮚GTP esta unido a IF2
⮚ Formil-Met-ARNt es reconocido por IF2 y libera IF3
⮚Hidrólisis de GTP permite la unión de la 50S (60S) y
liberación de IF1-2
⮚ Las proteínas L7/L12 (50S) participan en la hidrólisis del
GTP, esencial para la formación del complejo de
iniciación
⮚ Formil-Met-ARNt se une al sitio P del ARNr. No
interactúa con los Factores de elongación
Etapa de iniciación de la síntesis 
proteica en eucariotas
1. Ribosomas
⮚ Ribosomas: 60S , 40S 80S (4200 kd)
⮚ Ribosoma 40S: 18S (16S)
⮚ Ribosoma 60S: 5S,28S(23S), 5.8S
2. Iniciador: Met-ARNti
3. Señal de inicio 
⮚ El codón de iniciación es AUG, sin la secuencia rica en bases púricas 
en el extremo 5’
⮚ 40S ataca el 5’cap del ARNm para seleccionar el codón iniciador 
⮚ El ARNm en eucariota tiene un solo codón de inicio, para solo una 
cadenapolipeptídica
3. Complejo iniciador 
⮚ 9 factores de incitación
Etapa de iniciación de la síntesis 
proteica en eucariotas
3. Complejo iniciador
⮚9 factores de incitación
IF1
IF2: GTP forma de IF2 (1000 kd) une ARNti con el 40S
IF3: Une las proteínas unidoras del Cap (CBPs) con el
Cap del ARNm y localiza a AUG en el extremo 5’
IF4: Es el ATP
IF5: Induce la liberación de IF2 y IF3, al unirse ARNti con
el codón AUG, por hidrolisis de un GTP-IF2
60S se une al complejo (ARNt, mARN, 40S)
Etapa de elongación de la síntesis 
proteica en procariotas
⮚ Se inicia con la incorporación de un Aminoacil ARNt en el
sitio A del ribosoma que sea complementario al codón del
ARNm( Se lee 5´ 3´ )
⮚Esto lo permite la acción de un EF-Tu
⮚ Luego que EF-Tu posiciona al ARNt al sitio A se hidroliza un
GTP. El enlace pepitico no se forma hasta que el EF-Tu es
liberado del aminoacil ARNt. Esto requiere EF-Tu-GDP, para
luego abandonar el ribosoma
⮚EF-Ts se une al complejo EF-Tu-GDP e induce su disociación
⮚Un nuevo GTP se une al EF-Tu y EF-Ts se libera y puede
iniciar un nuevo ciclo
Etapa de elongación de la síntesis 
proteica en eucariotas
⮚El ciclo GTP-GDP del factor de elongación (1α/EF-Tu) es clave
para la fidelidad de la síntesis proteica
⮚Depende de tener el correcto ARNt en el sitio A cuando se
forma el enlace peptídico
⮚En el sitio GTPasa- EF 1α (EF-Tu), el enlace no es formado
hasta que el EF-Tu sea liberado, lo cual requiere que se
hidrolice GTP a GDP
⮚Le permite a la secuencia codón-anticodón ser re-
chequeada dos veces p:(1-ɛ)2 10 -4 por residuo de AA
⮚EF1βγ (EF-Ts) cataliza el cambio de GTP por GDP
⮚EF2 en eucariota(EFG) media la traslocación-GTP
dependiente del péptido creciente, desde el sitio A al sitio P
⮚La terminación se realiza por eRF, una proteína-GTP
⮚eIF3 previene la re-asociación de los ribosomas
Etapa de elongación de la síntesis 
proteica en procariotas
⮚ Ya se ha formado el complejo fmet ARNti en el sitio P y un
aminoacil ARNt en el sitio A y el EF-Tu ha abandonado el
ribosoma
⮚ Se forma el enlace peptídico
⮚ Esta reacción es catalizada por la enzima peptidil transferasa
una enzima ribososmica de la 50S
⮚ La fmet de fmet ARNti es transferido al amino grupo del primer
aminoacil ARNt , formando un dipeptidil ARNt (50S)
⮚ Se da la traslocación : tres movimientos deacilado ARNti sale del
sitio P, el dipéptido abandona el sitio A y un nuevo Aminoacil
ARNt entra al sitio A y el ARNm se mueve tres nucleótidos
⮚ El deacilado ARNti pasa al sitio E
⮚ Esta traslocación es realizada por EFG(EF2) unido a un GTP
⮚ Proteínas del 50S (L11, L7/L12) y 23S ARNr ayudan a mover el
péptido y ARNm
Fase de terminación de la síntesis proteica
⮚Normalmente no hay ARNt complementario con los
codones UAG,UGA, UAA
⮚Estos codones son reconocidos por factores o
proteínas de liberación
⮚RF1 reconoce UAG UAA
⮚RF2 reconoce UAA y UGA
⮚ARNr 16S también ayuda al terminación de la síntesis
proteica
⮚La presencia de RF en el codón terminador en el sitio
A activa la peptidil transferasa para que hidrolice el
enlace pepitico entre el péptido y el ARNt en el sitio P
y se libera el péptido
Prematura finalización de la síntesis 
proteica
⮚ El antibiótico puromicina libera el péptido naciente
prematuramente antes de finalizar la síntesis proteica
⮚ Este es un análogo terminal aminoacil-adenosina de ARNt. Se
une al sitio A e inhibe la entrada de otro aminoacil ARNt
⮚ Contiene un grupo amino que es capaz de formar un enlace
pepitico con el carboxílico grupo del péptido naciente mediante
la acción de la peptidil transfersa
⮚ El peptidil-puromicina se disocia del ribosoma y la síntesis
proteica finaliza prematuramente
⮚ El nombre de los sitios P-A viene de los estudios con puromicina
⮚ Cuando el péptido esta en el sitio A no es capaz de reaccionar
con la puromicina
ANTIBIÓTICO ACCIÓN
Estreptomicina y otros 
antibióticos aminoglicósidos 
En procariotas inhibe la fase de 
indicación y lectura errada de los 
ARNm
Tetraciclinas En procariotas se une con la 
subunidad 30S e inhiben la unión 
de los ARNt
Cloranfenicol En procariotas Inhibe la actividad 
peptidil transferasa de la 
subunidad 50S
Eritromicina En procariotas se une a la 
subunidad 50S e inhibe la 
traslocación
Puromicina En eucariotas y procariotas causa 
prematura terminación de la 
síntesis proteica
Bloqueo de la síntesis proteica
⮚ Corynebacterium difteriae produce una proteína toxica
⮚Microgramos de la toxina difterica es letal en pacientes no
inmunizados
⮚ Inhibe síntesis proteína
⮚ La toxina es fraccionada en 2 segmentos pequeños (fragmento A:
21kd y fragmento B: 40 kd), una vez entra a las células
hospedadoras
⮚ Fragmento A cataliza covalentemente la modificación de EF2,
que cataliza la traslocación e eucariotas de la síntesis proteica
⮚ EF2 ahora tiene diftamide, en vez de His
⮚ El fragmento A cataliza la transferencia de una unidad de
adenosina difosfato ribosa del NAD a un átomo de N del anillo de
diftamide
⮚ Esta ADP-ribosilación de una cadena simple de EF2 bloquea su
capacidad de traslocar la cadena pepitica creciente y cesa la
síntesis proteica
Destino de los proteínas recién 
sintetizadas en eucariotas
⮚Los polipéptidos nacientes son traslocados a la membrana
del Retículo endoplásmico (RE) a través de una señal
(secuencia).
⮚RE que esta unido a ribosomas se llama RE rugoso
⮚REE sintetiza proteínas lisosomales, proteínas secretoras y
proteínas de membrana plasmática
⮚En el lumen del RE los polipéptidos son modificados:
cortados, glicosilados
⮚Luego son trasportados al Complejo aparato de Golgi
donde son modificados para ser liberadas en gránulos de
secreción, formación de membranas o enzimas lisosómicas
Destino de los proteínas recién 
sintetizadas en eucariotas
⮚Diferencia estrategias usa la célula eucariota para
enviar las proteínas al núcleo, mitocondria,
peroxisomas y cloroplastos. Receptores
mediadores de endocitosis de membrana
plasmática
⮚La vida media de una proteína esta relacionada
con el AA terminal
⮚Las proteínas mitocondriales y cloroplasto no se 
movilizan hacia RER
⮚El péptido con su segmento señal penetra a 
través de la membrana del RER
Destino de los proteínas recién 
sintetizadas en eucariotas
⮚ Que hace que el péptido recién sintetizado se mueva hacia el ER
rugoso.
⮚ Una secuencia de residuos de AA cerca del extremo amino terminal
del polipéptido naciente, es cortada por una peptidasa en el lumen
del RE
⮚ Cientos de proteínas se le conoce la secuencia de este segmento:
hGH, hproinsulina, bproalbumina, hvirus A influenza, clisosima
. Su longitud va 13-36 AA
. El amino terminal contiene AA cargados
positivamente
. Una porción hidrofobica:10-15 AA. Ala, Leu, Val, Ile, Phe
. El ultimo residuo antes del corte es un AA pequeño y
neutro: Ala
⮚ No todas las proteínas de membrana y secretora tienen este
segmento señal. Algunas proteínas contienen una secuencia señal
interna como la Ovoalbúmina (AA 22-41)
Destino de los proteínas recién 
sintetizadas en eucariotas
⮚ Como se reconoce esta secuencia o
segmento señal por las membranas
del RER: Ribonucleoproteinas
llamadas partículas reconocedoras de
señal (SRP)
⮚ SRP: (7SL) molécula de ARN de 300
nucleótidos y seis cadenas diferentes
de polipéptidos
⮚ SRP se une fuertemente a los
ribosomas que tiene polipéptidos
nacientes con péptidos señal
⮚ SRP se une a los receptores -SRP (α y
β subunidad)
⮚ Un GTP-receptor SRP (subunidad α)
⮚ GTP GDP, liberando SRP del
péptido
⮚ Durante este evento, el péptido
penetra a través de la membrana del
RER
Destino de los proteínas recién 
sintetizadas en eucariotas
⮚La membrana del RER posee canales proteicos
conductores
⮚El segmento señal abre canales , solo cuando la
naciente péptido esta listo para traslocarse a
través de las membranas del RE
⮚Ocurre un enlentecimiento de la elongación
mientras el péptido naciente este unido al SRP,
previniendo contra prematuro plegamiento del
péptido naciente
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚A nivel de la transcripciónmas que de traslación
⮚Muchos genes forman asociaciones llamadas
Operón
⮚Una transcripción coordinada de genes en el
Operón son bloqueados por proteínas represores y
activadas por proteínas estimulatorias
⮚ E coli: Operón de Lactosa y Triptófano
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚ E coli usa lactosa como fuente de
carbono
⮚ β-galactosidasa hidroliza lactosa en
glucosa y galactosa
⮚ Si E coli crece en medios de cultivo
con lactosa, hay cientos de
moléculas de β-galactosidasa, pero
si crece en glicerol o glucosa, solo
expresa unas pocas moléculas de β-
galactosidasa
⮚ β-galactosidasa es una enzima
inducible
⮚ Se requiere: Galactoside-permeasa
(transporte de lactosa a través de la
membrana de la bacteria) y
tiogalactoside transacetilasa
(transfiere un grupo acetilo desde la
Acetil-CoA al grupo OH-C6 de
tiogalactoside)
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚El inductor es Alolactosa, cuya síntesis es catalizada
por la β-galactosidasa, formada de lactosa por
transglicosilación
⮚La cantidad de permeasa y trasacetilasa crece
proporcional al numero de β-galactosidasa
⮚El Operón de Lactosa son codificados por tres genes
contiguos, genes estructurales: z, y, a
⮚El Operón de Lactosa posee un gene regulatorio
(Represor: o) y sitio operador (Operador: i)
⮚La unión del represor con el operador prevé la
transcripción de los genes estructurales
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚ La asociación de los genes estructurales y el operador recibe el
nombre de Operón Lac
⮚ El Operón también tiene sitio para unir el promotor: p, para unir
la ARN polimerasa
⮚ Beta-galactosidasa es una enzima inducible
⮚ En ausencia de un inductor para la galactosa, una proteína,
represor-Lac se une al operador y bloquea la transcripción de los
genes β-galactosidasa y las otras dos enzima
⮚ Hay inductores como isopropiltiogalactoside (IPTG), se une al
Represor, previniendo su interacción con el operador y
permitiendo la transcripción
⮚ Lac-Represor, en ausencia del Inductor, se une al operador y
bloque la transcripción
⮚ Los genes estructurales pueden ser transcritos para producir un
ARNm que producirá mas de una proteína galactosidasa
(policistrónico transcrito)
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚AMPc, estimula la transcripción de muchos
catabólicos operones
⮚AMPc se une a la proteína CAP (proteína
activadora de genes catabólicos)
⮚Al unirse AMPc-CAP al sitio especifico de región
promotora del Operón estimula la unión de la ARN
polimerasa y se inicia la transcripción
⮚La expresión del Lac Operón necesita ambos AMPc
e inductor galactoside, cuando la glucosa es escasa
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚ El triptófano también posee un Operón (p, o, a, E, D, C, B,
A)
⮚En E coli Trp Operón formado por cinco enzimas (E, D, C,
B, A), el cual convierte el Chorismato en Trp
⮚Estas enzimas están sintetizadas secuencialmente,
coordinadamente, y en equimolares cantidades para
traslocar una ARNm policistrónico (vida media:3 min)
⮚El trp Operón posee un Represor, unido fuertemente con
Operador (o) y un promotor(p)
⮚El Trp Represor prevé la unión de la ARN polimerasa al
promotor-Trp, por lo que los genes de las cinco enzimas
no se pueden transcribir
⮚El Trp Represor es una dímero de 107 residuos/subunidad,
codificado por el gen TrpR, el cual esta alejado del Trp
Operón
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚ El Operón de Trp posee una
sitio terminal de control, el
atenuador (a)
⮚ El sitio atenuador esta
ubicado entre el operador y
el gen de la primera enzima
⮚ El sitio atenuador contiene
secuencia rica en GC,
seguido de una secuencia
rica en AT
⮚ El sitio atenuador
complementa al sitio
operador a regular la
transcripción de los genes de
las enzimas del Trp
Control de expresión genética en 
procariotas
⮚Cuando se ha sintetizado suficiente Trp la
transcripción es bloqueada a través de la unión
del complejo represor al operador
⮚La atenuación mecanismo basado en acoplar la
transcripción y traslación. La transcripción
termina en el sitio atenuador precedente al
primer gen estructural , si el AA sintetizado es
abundante
⮚La atenuación es mediada por la traslación de un
ARNm líder
Expresión genética en cromosomas 
eucariotas
Como el ADN eucariota se empaca y replica
⮚Participan básicas proteínas, las Histonas,
representan la mitad del peso y de los cromosomas
eucariotas. Juegan un papel importante en la
compactación del ADN, plegándose sobre si mismo,
formando un material nucleoprotéico/ complejo
ADN-proteína conocido también como Cromatina
⮚Las Histonas se disocia del ADN con tratamiento de
acido o bases diluidas
⮚Histonas 1-4, con alto contenido de cargas positivas,
1:4 residuos son Lis o Arg en su cadena lateral
Expresión genética en cromosomas 
eucariotas
Como esta controlado la expresión genética en
eucariotas
⮚En Eucariotas muchos genes están silentes
menos que ellos son activados por proteínas-factores
de transcripción (TF) al unirse a sitios múltiples de control
sobre el ADN
⮚TF actúan cooperativamente con el promotor para
ensamblar el apartado transcripcional en el sitio de iniciación
⮚ La estructura tridimensional de varios módulos de unión del
ADN : dedos zing, receptores nucleares, zipper de leucina y
Homo-dominios