TEMA-4-PROTEÍNAS

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TEMA IV. PROTEÍNAS 
 
1. PROTEÍNAS 
2. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS 
3. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS 
4. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS 
5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. 
 
1.PROTEINAS 
Las proteínas son las macromoléculas orgánicas más abundantes en una célula, suponen el 
50% del peso celular seco, y son capaces de realizar una gran variedad de funciones. 
 Son principios inmediatos orgánicos compuestos básicamente por C, O, H y N, aunque 
también pueden contener S, y en menor proporción P, Fe, Cu... En ellas se expresa la 
información contenida en los genes. 
 Debido a la gran variabilidad genética, existe una gran variedad de proteínas, que permiten 
la formación de muchas estructuras tridimensionales dotadas de funciones distintas; de ahí su 
nombre alusivo al dios griego Proteo, que tenía el don de cambiar de forma a voluntad. 
Las proteínas son polímeros formados por un conjunto básico de 20 aminoácidos (aa), y cada 
uno de éstos presenta características particulares. 
Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los 
organismos. 
 
1.1 AMINOÁCIDOS 
 
Los aminoácidos son compuestos orgánicos, que se caracterizan por poseer un grupo 
carboxilo o ácido (-COOH) y un grupo amino (-NH2), unidos covalentemente a un carbono central 
que se llama “carbono α”, al cual también se unen un átomo de H y una cadena lateral (-R) 
diferente, para cada uno de los 20 α-aminoácidos que existen. 
A estos 20 aa, se les llama aminoácidos proteicos porque son los que se han encontrado 
en las proteínas de animales, vegetales y microorganismos, sin embargo, en la naturaleza hay 
gran variedad de aa, pero no todos forman parte de las proteínas; tienen funciones propias como: 
neurotransmisores (dopamina y noradrenalina proceden de la tirosina), hormonas (la tiroxina 
procede de la tirosina), mediadores locales (la histamina procede de la histidina) precursores 
vitamínicos, … 
De estos 20 aminoácidos que existen, los humanos solo podemos sintetizar 12, los 8 restantes 
los ingerimos en la dieta por lo que reciben el nombre de aminoácidos esenciales. 
 
1.2 PROPIEDADES 
 
Los aminoácidos son compuestos orgánicos sólidos, cristalinos, de alto punto de fusión, 
solubles en agua, con actividad óptica y comportamiento anfótero. 
 
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen un carbono asimétrico (C) enlazado a 
cuatro radicales distintos: el grupo amino, el grupo carboxilo, el H y el radical R. Por eso, 
presentan estereoisomería. Pueden tener una configuración –D- si el -NH2 está a la derecha o 
configuración –L- si el -NH2 está a la izquierda. En las proteinas solo existe la forma L. La D solo 
aparece en componentes de la pared bacteriana y en antibióticos. Al morir los organismos, si los 
aa no son degradados, empieza un proceso de racemización, por el cual los isómeros L se van 
transformando lentamente en isómeros D. 
También, son capaces de desviar la luz polarizada, es decir, son ópticamente activos; si es 
a la derecha son dextrógiros (+) y si es a la izquierda, levógiros (-). 
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En cuanto a su comportamiento químico, los aa en disolución, tienen un comportamiento 
anfótero, es decir que, dependiendo del pH, pueden ionizarse como un ácido (el – COOH pierde 
el protón) (ocurre en un medio básico), o como una base (el -NH2 gana protones) (ocurre en un 
medio ácido), o como ácido y base a la vez dando lugar a una forma dipolar iónica o iones dobles 
(ocurre en el punto isoeléctrico), llamadas formas zwitteriónicas (zwitter en alemán, 
hermafrodita). Algunos aminoácidos poseen en sus radicales –R grupos amino o carboxilo, que 
también se pueden ionizar. 
 
 
 
Punto isoeléctrico Pi de un aminoácido: es el pH al cual el aminoácido adquiere una carga 
neta 0, es decir, igual número de cargas positivas y negativas. 
Como cada aa tiene un Pl diferente, ya que posee cadenas laterales distintas, se puede utilizar 
un método de separación de aa denominado electroforesis, basado en este concepto. Consiste 
en situar una disolución de los aa que se quieren separar en un campo eléctrico; los que tengan 
carga neta negativa, se desplazarán hacia el ánodo y los de carga positiva lo harán hacia el 
cátodo y los que estén en su punto isoeléctrico, no se moverán. Al modificar el pH de la 
disolución, las cargas de los aa irán variando y se podrán separar en el campo eléctrico. 
La curva de valoración de un aa: es la representación gráfica de la variación de pH de una 
solución, por la adición de ácidos o bases. 
 
 
 
 pK2 
Punto 
isoeléctri
co de la 
Alanina 
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La existencia de grupos polares amino y carboxilo, permite a los aa formar enlaces de H, lo 
que hace que su punto de fusión y ebullición, así como su solubilidad, sean mayores de lo 
esperado. 
 
1.3 CLASIFICACIÓN 
 
Según el radical R que se una al carbono , los aminoácidos pueden clasificarse en: 
 Aminoácidos apolares: la cadena R posee grupos hidrófobos, que interaccionan con 
otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden ser: 
 Apolares alifáticos: R es de naturaleza alifática. Son glicina, alanina, valina, 
leucina, isoleucina, metionina y prolina. 
 Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos. Son fenilalanina y triptófano. 
 Aminoácidos polares sin carga: R contiene grupos polares, capaces de formar puentes 
de hidrógeno con otros grupos polares. Son serina, treonina, tirosina, cisteína, glutamina, 
asparagina. 
 Aminoácidos polares con carga: R contiene grupos polares cargados. Pueden ser: 
 Ácidos: R aporta grupos carboxilo cargados negativamente como ac. aspártico y 
ac. glutámico. 
 Básicos: R aporta grupos amino cargados positivamente. Son lisina, arginina e 
histidina. 
Para nombrar a los aa se usan las 3 primeras letras de su nombre; sin embargo, cuando es 
necesario nombrar la secuencia de largas cadenas, se nombra cada uno con una sola letra, que 
no tiene por qué coincidir con la inicial de su nombre. 
 
1.4 ENLACE PEPTÍDICO 
 
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. La 
unión de dos aminoácidos es un dipéptido, la de tres es un tripéptido, ... así hasta 10 aminoácidos 
es lo que consideraríamos un oligopéptido. Cuando un péptido tiene más de 10 aminoácidos, 
decimos que es un polipéptido. Sin embargo, a un polipéptido formado por más de 100 
aminoácidos ya lo vamos a llamar proteína. 
El enlace peptídico o amida, es un enlace covalente, que se establece entre el grupo amino 
de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, desprendiéndose una molécula de agua. Los 
átomos del grupo amino y del grupo carboxilo se disponen en el mismo plano, con distancias y 
ángulos fijos. 
Además de los péptidos proteicos que se obtienen por hidrólisis parcial de las proteínas, 
existen péptidos no proteicos que realizan funciones muy variadas: 
 Hormonal: oxitocina, vasopresina, insulina. 
 Estructural: componentes de envolturas celulares. 
 Metabólica: transportadores de hidrógeno 
 Antibiótica: valinomicina, gramicidina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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2.NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS 
 
 Cada proteína posee una estructura tridimensional única que le confiere una actividad 
biológica específica. La estructura tridimensional de la proteína, es decir, su conformación en el 
espacio es el resultado de cuatro niveles distintos de organización, de complejidad creciente. 
Cada uno de los cuales se puede construir a partir del anterior. 
 
2.1 ESTRUCTURA PRIMARIA 
 
 Se trata de la disposición lineal de los aminoácidos. Nos indicará qué aminoácidos componen 
la cadena, es decir, cuál es la secuencia de aminoácidos de la proteína y en qué orden se sitúan 
unos con respecto a otros. Cada aminoácido se unirá al siguiente mediante un enlace peptídico. 
En toda proteína va a existir un extremo N-terminal, que corresponderá al aminoácido con el -
NH2 libre, situado a la izda., y el extremo C-terminal, que corresponderáal aminoácido con el – 
COOH libre, situado a la dcha. La secuencia de aminoácidos de una proteína y la ordenación de 
los mismos, determinarán la función de dicha proteína. 
 
El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, (debido a que presenta una 
resonancia estabilizada entre dos formas, que hace que sus N, C, O compartan electrones), 
impone ciertas restricciones en el plegamiento de una cadena de proteína, así, aunque los 
péptidos son estructuras flexibles capaces de efectuar rotaciones alrededor de los enlaces N-C 
y C-C no pueden, sin embargo, efectuar torsiones alrededor de los enlaces peptídicos. 
 Esta circunstancia, determina que los átomos de cada enlace peptídico se encuentren en el 
mismo plano, por lo que el esqueleto de la cadena polipeptídica, se asemeja más a una sucesión 
de placas planas articuladas, que a un rosario de cuentas. 
 
 2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA 
 
 Muestra cómo se dispone la estructura primaria en el espacio. En la síntesis de proteínas, 
según se van enlazando los aminoácidos (gracias a la capacidad de giro de los enlaces), se va 
adquiriendo la disposición espacial más estable: la estructura secundaria. 
 Consiste en el plegamiento de la estructura 1ª, debido a los puentes de H que se establecen 
entre los grupos amino y carboxilo de aa próximos, de manera que las cadenas-R no intervienen 
en el enlace. La estructura1ª se estabiliza, cuando adopta alguna de las siguientes estructuras 
2ª posibles: 
 
2.2.1CONFORMACIÓN  HÉLICE 
Se forma al enrollarse sobre sí misma (en espiral), la estructura primaria en sentido dextrógiro. 
Cada vuelta de la - hélice contiene 3,6 aminoácidos, es decir, 3aa y parte de otro. En la - hélice 
los átomos de oxígeno quedan orientados en la misma dirección, mientras que los de hidrógeno 
quedan en la dirección contraria. Esto permite la formación de puentes de hidrógeno, entre los 
grupos –NH- de un aa y el –CO- del cuarto aa que le sigue en la cadena lineal, debido a la 
existencia de cargas parciales opuestas entre N, C, O. Los grupos R se sitúan en la parte externa 
de la hélice y no participan. Si estos enlaces se rompen, la estructura 2ª se pierde. Su nombre 
alude a la α-queratina (proteína de la epidermis) que posee esta estructura helicoidal. 
 
2.2.2 CONFORMACIÓN  LAMINAR O DE HOJA PLEGADA 
 
 En esta disposición, la cadena de aa, queda extendida y se pliega sucesivamente sobre sí 
misma hacia delante y atrás formando una estructura parecida a un zigzag o fuelle. Diferentes 
tramos de la cadena, que transcurren en el mismo sentido (paralelos) o en sentidos contrarios 
(antiparalelos), quedan enfrentados y se unen por puentes de hidrógeno intracatenarios (entre 
los grupos –NH- y-CO-) que estabilizan la molécula. En otros casos los puentes de H son 
intercatenarios, entre distintas cadenas adyacentes. Los grupos –R de los aminoácidos se 
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dispondrán por encima o por debajo del plano de la lámina. 
 Las cadenas β interaccionan con otras cadenas, que pueden pertenecer al mismo polipéptido 
o a un polipéptido distinto, mientras que en las α hélice, los puentes de H se establecen siempre 
dentro del mismo polipéptido. La proteína característica es la β queratina, presente en uñas, pelo, 
plumas, 
 
 2.2.3 LA HÉLICE DE COLÁGENO. 
Puede considerarse como otra variedad de estructura 2ª. Cada una de las tres cadenas de la 
superhélice de colágeno, compuesta de tropocolágeno, presenta un plegamiento secundario en 
forma de hélice enroscada hacia la izquierda, algo más extendida que las hélices ., al asociarse 
entre sí las tres, el resultado está girado a la dcha. o dextrógiro. La estructura se estabiliza con 
puentes de hidrógeno intercatenarios. Se encuentra en tendones, ligamentos, cartílago, hueso 
 
2.2.4 ZONA IRREGULAR: Sin estructura secundaria concreta. 
 
2.2.5 ESTRUCTURAS SUPRASECUNDARIAS 
 
Se encuentran en zonas de la cadena peptídica que se ven obligadas a cambiar bruscamente 
de dirección, porque conectan extremos de segmentos próximos y antiparalelos. 
Giros o codos β; unidad βαβ; meandros β; αα antiparalelas; estructura en barril β; grecas, … 
 
2.3 ESTRUCTURA TERCIARIA 
 
Es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena 
polipeptídica (cada una con su correspondiente estructura 2ª), como consecuencia de las 
interacciones establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena. 
 
La proteína, según las condiciones fisicoquímicas del medio, se pliega en el espacio 
adoptando una forma característica. Esta disposición tridimensional de los átomos de una 
proteína en el espacio, es su estructura terciaria y de ella depende su función. 
 
 Esta estructura se mantiene por los enlaces establecidos entre los grupos –R de los 
aminoácidos: 
 Enlaces por puentes de hidrógeno (hidrófilos), entre cadenas de aa polares sin carga 
 Enlaces electrostáticos entre grupos –COO y –NH3 de aa ácidos y básicos (polares 
con carga opuesta) 
 Enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van del Waals entre aa apolares 
 Enlaces disulfuro, más fuertes que los anteriores (covalentes), entre dos grupos tiol 
del aa Cys. 
 
El resultado es diferente según el tipo de proteína: 
 
 Conformación fibrosa o filamentosa 
Mantienen su estructura secundaria alargada, retorciéndose ligeramente. Tienen cadenas 
polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas. Son insolubles. Constan mayoritariamente 
de un único tipo de estructura secundaria. 
Forman parte de las estructuras que dan soporte, forma y protección externa a los 
vertebrados. Son claros ejemplos de la relación entre estructura y función. Algunos ejemplos son 
la queratina, colágeno, fibroina, elastina. 
 
 Conformación globular 
 En esta conformación, la estructura secundaria se pliega adoptando formas que parecen 
esféricas. Son solubles, realizan funciones de transporte, enzimáticas, hormonales... Tienen 
varios tipos de estructura secundaria. Los tramos rectos son α- hélice y los cambios de dirección, 
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son β laminar. Algunos ejemplos son: mioglobina, hemoglobina, albúmina sérica, 
bacterioferritina, … 
 
DOMINIOS ESTRUCTURALES 
Están formados por determinadas combinaciones de hélices-α y láminas-β, plegadas de 
manera estable e independiente, para formar estructuras compactas y estables que desempeñan 
funciones concretas, hasta el punto de aparecer los mismos dominios en proteinas diferentes. 
Hay proteinas con un solo dominio y otras con varios, que suelen corresponder a funciones 
diferentes dentro de la misma proteína. 
Evolutivamente se considera que ciertas secuencias de aa fueron tan útiles para las 
estructuras y funciones que desempeñan, que han tendido a repetirse como clichés en diferentes 
proteinas. Ej. enzima NAD, FAD, o el AMP, que, teniendo estructuras y funciones distintas, tienen 
el mismo dominio. 
 
2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA 
 
Solo se manifiesta en proteinas formadas por la asociación de varias cadenas peptídicas 
iguales o diferentes. La unión entre las cadenas con estructura terciaria, es por los mismos tipos 
de enlaces que en dicha estructura. 
La estructura cuaternaria de las proteinas fibrosas, suele desempeñar funciones estructurales 
como la queratina del pelo. Y la de las globulares, como la hemoglobina, está formada por la 
asociación de dos o más cadenas iguales o diferentes. Por tanto, las proteinas formadas por un 
único polipéptido, como la mioglobina, no pueden tener estructura 4ª. Cada subunidad se llama 
protómero. Ej.: citocromo C, actina y miosina, microtúbulos, ribosomas, cápsida de virus, …. 
La estructura 3ª o 4ª es la responsable de su función biológica. La 4ª depende de la 3ª, esta 
de la 2ª, que a su vez depende de la 1ª. Por esto cualquier variación de la secuencia de aa puede 
afectar a los distintos niveles de plegamiento y a su funcionalidad. 
Para realizar el plegamiento cuaternario, ayudan un tipo de proteinas llamadas chaperonas, 
que aseguran un plegamiento correcto. 
 
PROTEINAS ALOSTÉRICASLos enlaces covalentes que mantienen la estructura 1ª son fuertes, pero los enlaces débiles 
que pliegan a la proteína en los demás niveles conformacionales pueden abrirse y volverse a 
cerrar, permitiendo pequeñas deformaciones. Las proteinas no son inmutables, modifican 
ligeramente su estructura, en respuesta a las condiciones ambientales y a su función. 
En algunas se producen cambios conformacionales entre dos estados, uno activo y otro 
inactivo, en respuesta a cambios fisicoquímicos del ambiente, pH, temperatura, … Pero existen 
un grupo de proteinas llamadas alostéricas, en las que los cambios conformacionales son 
inducidos por la unión de ciertas moléculas llamadas ligandos, que provocan modificaciones de 
la estructura 3ª, 4ª o ambas. Entre estas enzimas están: proteinas canal, histonas, sistema del 
complemento, factores de transcripción, … 
El alosterismo es uno de los mecanismos más importantes que permiten regular la actividad 
de una proteína y por tanto su función biológica. El ligando, activador o inhibidor, se une en un 
lugar distinto al sitio activo de la proteína y activa o reprime su función, respectivamente. 
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3.PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS 
Las propiedades físicas y químicas de una proteína dependen, sobre todo, de los radicales 
libres de sus aminoácidos que quedan expuestos en su superficie, teniendo así la capacidad de 
reaccionar con otras moléculas. 
 
3.1 SOLUBILIDAD 
 Las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la 
conformación globular (las filamentosas son insolubles). Dicha solubilidad se basa esencialmente 
en la interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la 
proteína, con las moléculas de agua de su entorno, lo cual da lugar a la llamada capa de 
solvatación. 
Dependiendo del pH o de la concentración de sales en el medio acuoso, puede variar el estado 
iónico de los radicales –R y la distribución de las moléculas de agua, precipitando las proteínas 
al verse reducida su solubilidad. 
 
3.2 ESPECIFICIDAD 
 
La evolución ha dado lugar a una gran variabilidad de proteinas, lo que ha hecho que cada 
especie tenga sus proteínas específicas y a su vez, algunas diferentes para cada uno de los 
individuos de una especie. 
Las cadenas –R de los aa, son capaces de interaccionar con otras moléculas mediante 
enlaces débiles; el resto de la cadena peptídica solo es necesario para mantener la forma. La 
actividad de una proteína se basa en su unión selectiva a otra molécula, cuya complementariedad 
le permite adaptarse a ella. Esta unión es altamente específica. 
 La especificidad de la unión del sitio activo de las proteinas con otras moléculas, se basa en 
el plegamiento particular de cada proteína, que depende de la secuencia de aa. Así pues, 
cualquier cambio en dicha secuencia, puede modificar las estructuras 2ª, 3ª, 4ª y por tanto la 
pérdida de su función biológica. 
A pesar de la inmensa variedad de proteínas que existen, los dominios estructurales que antes 
hemos mencionado, se repiten en diversas proteínas, aunque éstas tengan diferentes funciones 
o pertenezcan a especies diferentes. Por eso se dice que tienen una gran eficacia biológica. 
Ejemplos: antígeno-anticuerpo, hemoglobina-oxígeno, enzima-sustrato, receptor de 
membrana-mensajero. 
Este hecho es importante para realizar estudios filogenéticos y establecer el parentesco 
evolutivo entre especies. 
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3.3 DESNATURALIZACIÓN 
 
La desnaturalización de una proteína es la pérdida de su conformación espacial característica 
cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables (cambios bruscos de pH, 
alteraciones en su concentración, variaciones bruscas de temperatura, presión, electricidad, …) 
y, como consecuencia de ello, se anula su funcionalidad biológica. La estructura tridimensional 
de la proteína, cuando está intacta, se llama conformación nativa. 
Debido a esas condiciones ambientales desfavorables, los enlaces que mantienen la 
conformación espacial de la proteína (2ª, 3ª, 4ª) se rompen y ésta queda en su conformación 
primaria (los enlaces peptídicos no se alteran). La proteína es ahora un filamento lineal que 
precipita y sus propiedades desaparecen al alterarse el centro activo. 
 Si las condiciones desfavorables duran poco tiempo o son poco intensas, la proteína se 
plegará de nuevo adoptando su conformación original. Es lo que llamamos renaturalización o 
desnaturalización reversible. Si la alteración de una proteína es duradera e intensa, estaremos 
hablando de una desnaturalización irreversible y la proteína no podrá renaturalizarse. Ej. Al 
cocer la clara de un huevo, la albúmina precipita y se vuelve fibrosa e insoluble. 
 
3.4 CAPACIDAD AMORTIGUADORA 
 
 Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. 
Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un 
ácido o una base y, por tanto, liberar o captar H+ del medio. 
 
4.CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS 
 
 HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES: Están formadas únicamente por aminoácidos. 
 
 Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Son insolubles en agua y desempeñan funciones 
estructurales como el colágeno (en tejido conjuntivo, óseo y cartilaginoso), la elastina (en 
tendones, vasos sanguíneos, pulmones, dermis), la queratina (cabello, uñas, cuero, plumas, 
escamas, piel), la fibroína, la miosina (contracción muscular), etc. 
 
 Proteínas globulares o esferoproteínas. Tienen forma esférica y son solubles en 
disoluciones acuosas. Comprenden los siguientes tipos: 
 Albúminas. Tienen funciones de reserva y transportadoras. Ej.: ovoalbúminas, 
lactoalbúminas y seroalbúminas. 
 Globulinas. Son la proteinas mas grandes: la parte proteica de la hemoglobina, y las 
inmunoglobulinas. 
 Protaminas e Histonas. Asociadas al ADN en eucariotas, forma parte de la cromatina. 
Las protaminas se encuentran en el núcleo de los espermatozoides. 
 
 HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS: Están formadas por cadenas 
peptídicas (grupo proteico) y por sustancias no proteicas (grupo prostético). Según el grupo 
prostético, se distinguen: 
 
 Cromoproteínas o pigmentos: En ellas el grupo prostético es una sustancia coloreada, por 
lo que se las llama pigmentos. 
 Porfirínicas: formados por una molécula con 4 anillos de pirrol: la hemoglobina que 
contiene Fe en sangre, la mioglobina (Fe) en musculo estriado, los citocromos que 
intervienen en procesos redox, las peroxidasas y catalasas (Fe), las clorofilas (Mg), 
cianocobalamina o vit. B12 (Co). 
 Compuestos no porfirínicos: el grupo prostético también es coloreado, pero no 
posee anillos tetrapirrólicos como: hemocianina, contiene Cu y es azul, transporta O2 en 
invertebrados, hemeritrina con Fe e igual función, rodopsina en la retina. 
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 Glucoproteínas: (glucoconjugados) su grupo prostético está constituido por glúcidos Ej. 
hormonas como FSH, LH, algunas proteínas de membrana, liquido sinovial de articulaciones, 
mucus del aparato respiratorio y digestivo. 
 Lipoproteínas: su grupo prostético está constituido por ácidos grasos. Aparecen en las 
membranas. Son importantes las lipoproteínas sanguíneas, pues son hidrosolubles y 
transportan lípidos y colesterol por el torrente circulatorio: LDL, HDL, …. 
 Nucleoproteínas: su grupo prostético es un ácido nucleico. Hay quien considera las histonas 
como nucleoproteínas por estar asociadas al DNA en el núcleo celular. 
 Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej. La caseína del queso, 
caseinógeno de la leche, la vitelina de la yema de huevo. 
 
5.FUNCIONES DE LAS PROTEINAS 
 
 Función enzimática: Algunas proteínas pueden ser enzimas, teniendo una acción 
biocatalizadora e interviniendo en el metabolismo celular. Tienen gran especif icidad. Ej. Tripsina 
(rompe proteínas). 
 Función homeostática: Las proteínas son sustancias anfóteras, ya que ayudan a 
neutralizar las variaciones del pH del medio y,por tanto, actúan como un sistema amortiguador 
o tampón, haciendo que el medio interno sea más estable. 
 Función de reserva: actúan como carburantes metabólicos para ser utilizados como 
elementos nutritivos como son la caseína de la leche y la ovoalbúmina de la clara de huevo, la 
gliadina del trigo. 
 Función de transporte: transporte a través de membrana (proteínas canal), o transporte 
de sustancias como la hemoglobina (transporta O2 por la sangre), mioglobina, lipoproteínas 
(transportan lípidos por la sangre como: quilomicrones desde el intestino al hígado, las VLDL 
transportan del hígado a tejidos, las HDL de los tejidos al hígado), citocromos transportan 
electrones... 
 Función estructural: pueden ser elementos plásticos que forman parte de la mayoría de 
estructuras celulares. Ej., queratina en la dermis, colágeno, histonas en el DNA, glucoproteínas 
en la membrana celular... 
 Función contráctil: El movimiento y la locomoción dependen de proteínas contráctiles 
como la actina y la miosina que son filamentos proteicos que constituyen las miofibrillas 
responsables de la contracción muscular, la dineina que interviene en el movimiento de cilios y 
flagelos. 
 Función hormonal: la insulina y el glucagón del páncreas, la tiroxina del tiroides, y 
muchas hormonas de la hipófisis como la hormona de crecimiento, oxitocina, vasopresina, y 
neurotransmisores como endorfinas y encefalinas. 
 Función defensiva o inmunológica: las inmunoglobulinas o anticuerpos, las mucinas 
con acción germicida en mucosas, el fibrinógeno y trombina que forman los coágulos 
sanguíneos.