Bioquímica - Proteínas

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PROTEÍNASPROTEÍNAS
Br. Yojan Monserrat
Hablemos de…
Generalidades
Son polímeros o complejos macromoleculares
formados por cadenas de aminoácidos.
Características Generales
a) Son macromoléculas, es decir, que tienen un alto peso
molecular.
b) Son largos polímeros de aminoácidos.
c) Dependiendo de su secuencia de aminoácidos es el
tipo de proteínas.
Funciones en el Organismo
❑ Catálisis Enzimática. catalizadoras de las reacciones
metabólicas, denominadas enzimas.
❑ Transporte. transportan iones o metabolitos a través de
las membranas celulares o a distancias mayores a través
de los líquidos biológicos.
❑ Reserva. almacenes energéticos. Además, pueden actuar
como almacén de otras sustancias.
❑ Movimiento o trabajo mecánico. transforman la energía
química en trabajo mecánico.
❑ Estructurales o de soporte mecánico. Mantienen la
morfología de los organismos superiores.
Funciones en el Organismo
❑ Cromosómicas. interaccionan con el ADN.
❑ Protección inmune o de defensa. defienden de las
infecciones microbianas y moléculas patógenas.
❑ Toxinas. sustancias creadas por plantas y animales
que son venenosas o tóxicas.
❑ Hormonales. Actúan como mensajeros químicos.
❑ Receptoras. Proteínas a las que se unen
específicamente las hormonas o los factores tróficos,
para recibir y traducir las señales desde el exterior al
interior celular.
Clasificaciones
Según su composición:
❖ Simples u holoproteínas: contienen solo L-aa estándar y
ningún otro grupo químico adicional.
❖ Conjugadas o heteroproteínas: contienen componentes
químicos diferentes a los aa asociados permanentemente
(L-aa + grupo prostético).
Según su forma molecular
❖ Globulares: aquellas cuya molécula se pliega sobre sí misma.
❖ Fibrosas o Fibrilares: las cadenas polipeptídicas se ordenan
paralelamente, formando fibras o láminas extendidas
❖ Fibroglobulares: características de las dos anteriormente
mencionadas.
Clasificaciones
Monoméricas Oligoméricas
Formada por una sola
cadena polipeptidica
[unidas covalentemente].
formada por varias cadenas de polipéptidos
[no se encuentran unidas covalentemente].
Cada cadena se le denomina subunidad.
Por ejemplo: citocromo C,
mioglobina y albumina
sérica.
Por ejemplo: la hemoglobina (2 cadenas α y 2
cadenas β).
NIVELES 
ESTRUCTURALES
Estructura Primaria
Constituida por la secuencia de los residuos de aa unidos por
enlaces covalentes (de tipo enlace peptídico únicamente). La
estructura primaria de una proteína determinará la forma en que
se pliega en una estructura tridimensional única y esta, a su vez,
determinará la función de la proteína.
Fuerzas Estabilizadoras
❑ E. disulfuro: Enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH/
sulfihidrilo) de dos cisteínas.
❑ Interacciones hidrofóbicas: Estas suelen predominar como
fuerzas estabilizadoras débiles.
❑ Interacciones iónicas: Se establecen entre iones de igual o
distinta carga.
Estructura Secundaria
Distribución espacial local de los átomos de un péptido, que dan
lugar a patrones repetitivos. La conformación en el espacio está
definida por tres ángulos diedros, que describen la rotación
alrededor de cada uno de los tres enlaces repetidos en la
cadena principal.
• Hélice α: en esta disposición, la cadena polipeptídica se pliega en
forma helicoidal, como la rosca de un sacacorchos con rotación
sobre su eje central.
• Lamina β plegada: la cadena polipeptídica se encuentra extendida,
pueden establecerse entre ellas puentes de H entre grupos =NH de
una con grupos =CO.
• Giros β: compuesta por cuatro residuos que se disponen de tal
forma que permiten que se produzca un cambio de dirección de la
cadena polipeptídica de 180°.
Estructura Terciaria
Distribución tridimensional de todos los átomos que
conforman la proteína. Se forma gracias a la disposición
de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma, originando una conformación global.
Estructura Cuaternaria
Se forma gracias a la unión de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria para formar
un complejo proteico. Cada una de las cadenas que
forman la estructura cuaternaria se denomina
protómeros o monómeros (subunidades).
Hemoglobina y Mioglobina
Grupo Hemo
Constituido por un anillo orgánico complejo denominado protoporfirina IX (estructura
tetrapirrólica) al cual se une un átomo de hierro en estado ferroso, este desempeña la
función de poder transportar los átomos de oxígenos a través del organismo.
Hemoglobina
Se encuentra contenida dentro de los eritrocitos y de esta
manera viaja por el torrente sanguíneo. Su función principal es el
transporte de oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos, pero
cumple otras funciones importantes, como el transporte de CO2
y de hidrogeniones desde los tejidos hacia los pulmones.
Presenta 4 grupos hemo 
Mioglobina
Proteína sarcoplásmica responsable del almacenamiento
y desplazamiento de oxígeno a nivel muscular. Está
formada por una única cadena polipeptídica (153
residuos de aminoácidos) y un grupo hemo asociado de
manera no covalente
Conformada por 8 hélices alfa (aproximadamente el
78% de la proteína) que se denominan con las letras
de la A hasta la H, y algunos giros que unen a las
hélices. Se encuentra en mayor concentración en el
músculo esquelético y músculo cardíaco. Contiene
muchas interacciones hidrofóbicas.
Afinidad por el O2
El oxígeno no se combina con los enlaces
positivos del hierro, sino que se une de forma
laxa a uno de los llamados enlaces de
coordinación del átomo de hierro (enlace débil),
transportando así oxígeno molecular.
❑Mioglobina curva hiperbólica.
❑Hemoglobina curva sigmoidea.
Alosterismo
Aquella en la cual la unión de un ligando a
un sitio afecta las propiedades de unión de otro
ligando a otro sitio de la misma proteína.
Es decir, las proteínas alostéricas son
aquellas que tienen “otras formas” u “otras
conformaciones” inducidas por la unión de un
ligando conocido como modulador. La unión de
los moduladores puede inhibir o activar una
proteína.
Efecto Bohr
• Con un pH bajo (ácido) y altas concentraciones de
CO2 en los tejidos, la afinidad de la Hb por el
oxígeno disminuye, lo cual permite una liberación
aún más eficaz de las últimas trazas de oxígeno
hacia los tejidos y la unión de los protones y el CO2
a la molécula.
• En los pulmones, donde la concentración de oxígeno es
alta, la afinidad de la Hb aumenta y se une al oxígeno.
La oxigenación de la sangre libera protones, y esto
tiende a su vez a liberar CO2 del bicarbonato disuelto
en la sangre (mediante la inversión de la reacción del
bicarbonato), permitiendo así la espiración del CO2.
2,3 – Bifosfoglicerato (BPG)
Actúa reduciendo la afinidad de la hemoglobina por el
oxígeno. El BPG se une a un punto alejado del sitio de
unión del oxígeno, específicamente en la cavidad existente
entre ambas cadenas β de la molécula, estableciendo
interacciones electrostáticas con los grupos de carga
positiva de esta cavidad.
En lugares con menor pO2, la liberación de O2 a los tejidos se reduce,
pero luego de unas horas, ocurre un proceso de aclimatación que
conduce al aumento de la concentración de BPG en la sangre, y este
efector provoca una disminución de la afinidad de la Hb por el oxígeno.
Desnaturalización y Renaturalización
• Desnaturalización: se pierde la estructura
natural y funcional de la proteína con la
mayoría de sus propiedades específicas. Se
despliega en forma de ovillo aleatorio con
libertad de rotación alrededor de los enlaces.
• Renaturalización: cuando se vuelve a las condiciones
fisiológicas adecuadas de temperatura y disolvente,
se plegará espontáneamente a su estructura original,
y le será conferida nuevamente su función.
pH, Urea, β-mercaptoetanol, temperatura. 
Gracias por su 
atención
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