Biología, la vida en la tierra con fisiología Tomo 01-páginas-30

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I lujo de encrgU rn U «da de la célula 1 0 5
¿Te has preguntado...
*
por qué brilla una luciérnaga?
B brillo casi mágico 
de las luciérnagas 
proviene de células 
especializadas del 
abdomen que son 
blolumlnlscentes, es 
decir, que producen 
•luz biológica'.
Estas células tienen 
abundante ATP y el 
compuesto quím ico 
fluorescente ludforina (del latín, ‘ portador de luz '), l a ludfcrtna 
y el ATP sirven como sustratos para la enzima ludferasa. En 
presencia d e oxigeno, la ludferasa cataliza una reacción que 
modifica la ludferina y usa la energía del ATP para Impulsar 
brevemente los electrones a una capa de mayor energía. A 
medida que vuelven a su capa original, los electrones emiten el 
exceso d e energia en forma de luz. Se produce tan poco calor 
que se dice que estos Insectos emiten "luz fría".
v . ' ' ' " 7
Las velocidades de reacción aum entan 
con el increm ento de las concentraciones 
de sustratos o enzimas
En un tu b o de ensayo q ue con tenga un a e n z im a y su sustrato 
(en co n d id o n es ideales constantes), la v e lo r id a d d e la reaedón 
depende d e cuántas m o lécu las d e l sustrato encuen tren los sitios 
activos d e las m oléculas d e las enzim as e n r ie rto tiem p o . C o m o 
es fá c il im aginar, s i s e agregan m ás enz im as o m ás m o lécu las del 
sustrato, la ve loc idad d e la reaedón se increm enta. Para un a can­
tid ad dete rm inada d e enzim as, a m ed id a q ue se increm en tan los 
niveles d e l sustrato se acelera la ve lo r id ad d e la reaed ó n hasta que 
los sitios activos d e todas las m o lécu las d e la e n z im a están o cu ­
pados de fo rm a co n tin u a por nuevas m oléculas del sustrato. Para 
au m entar d e n u e vo la ve loc idad , se necesitarían m ás m oléculas.
Pero considera las necesidades d e un a célu la. C u an d o entran 
m oléculas d e glucosa después de com er, n o sería deseable metabo- 
lizarlas todas y form ar m oléculas m u cho m ás inestables d e A T P de 
las q ue puede usar la cé lu la . Po r m otivos de e fid en d a , las reacrio- 
nes m etabólicas de las células deben regularse con exactitud; d e ­
ben ocurrir e n e l m o m e n to adecuado y a la ve lo rid ad correcta. la ta 
precisión d e las reacriones m etabólicas se logra d e varias maneras.
6 .5 ¿C Ó M O R E G U L A N LA S C ÉLU LA S 
SU S R E A C C IO N E S M E T A B Ó L IC A S ?
Las célu las son fábricas qu ím icas incre íb lem en te com p le jas. E l 
m e ta b o lism o d e un a cé lu la es la sum a d e todas las reacriones 
q u ím icas q ue se rea lizan e n ella. M u ch as de estas reacriones están 
enlazadas e n secuencias llam adas ru ta * m e ta b ó lica s (F IG U R A
6-12). E n una ruta m etabólica , un a m o lécu la reactante in ic ia l es 
m o d ificada por un a enz im a y fo rm a un a m o lécu la in te rm ed ia 
ligeram ente d iferente, q ue es m o d ificada p o r o tra e n z im a para 
form ar un a segunda interm ediaria, y a s í sucesivam ente, hasta lle ­
g ar a i p rod ucto fin a l. E n las rutas m etabólicas, las m oléculas se 
s in te tizan y se degradan, d e m o d o q ue e l p rod ucto f in a l puede ser 
u n a m o lécu la d e desecho (co m o e l d ió x id o d e ca rb o n o fo rm ado 
cuando se degrada la g lu co sa ) o b ien e l p roducto f in a l p uede ser 
u n a m olécula, co m o u n am in o ác id o (tóase la figura 6-14). l a fo ­
tosín tesis (ca p ítu lo 7 ) es u n a ru ta m e tab ó lica q ue d a p o r resulta­
d o la síntesis d e m oléculas energéticas, en tre e lla s la g lucosa. O tra 
ru ta m etab ó lica , l a g lucó lisis , com ienza con la degradación de 
la g lucosa (ca p ítu lo 8 ). D iferentes n itas m etabó licas u tilizan las 
m ism as m o lécu las; p o r consiguiente, las m iles d e rutas m etabó li­
cas d e un a cé lu la están ¡nterconectadas, y a sea d e m anera d irecta 
o ind irecta (tóase la figura 6 -1 2 ).
E s tu d io de ca so c o n t i n u a c i ó n
Energía liberada
S i un corredor que se prepara para una m aratón se com e un 
plato enorm e d e espagueti unas horas antes, las enzim as 
intestinales q ue dig ieren e l alm idón encontrarán una gran 
cantidad de carbohidratos. Fn v irtud de su abundancia, estas 
rro lécu las sustrato llegarán con m ayor frecuencia a los sitios 
activos d e la enzim a am ilasa que antes de haber ingerido 
la com ida y la velocidad a la que la am ilasa degrade los 
carbohidratos aum entará drásticam ente.
Las célu las regulan la síntesis de enzimas
los células ejercen un co n tro l estrecho sobre los tipos d e p ro te í­
nas q u e p roducen. Los genes q ue co d ifican determ inadas p ro ­
teínas se activan o desactivan, d ep end iendo d e q ue se necesiten 
d ichas p rote ínas, co m o se verá deta lladam ente e n el cap ítu lo 1 2 . 
la s proteínas enzim áticas rigen todas las actividades m etabólicas 
celulares, y debe ser posib le cam b ia r estas actividades para cubrir 
las necesidades d e las célu las. P o r consigu iente, algunas enzim as 
se s in te tizan e n grandes cantidades cuando h a y m ás sustrato. Así, 
grandes cantidades de un a e n z im a aceleran la ve lo r id ad a la que
R ooctan to In icia l fo term orta rio s FVodoctos fina les
RUTA 1
enzima t
RUTA 2
enzima 5 enzim a 6
« F IG U R A 6-12 R u ta s m e ta b ó lic a s 
s im p lif ic a d a s la molécula reactante 
inicial (A ) sufre una serle d e reacciones, 
cada una catalizada por una enzima 
especifica. El producto de cada reacción le 
sirve al reactante para la siguiente reacción 
de la ruta. Las ru tas metabólicas están 
conectadas de manera tal que e l producto 
de una etapa e n una reacción puede servir 
como reactante para la siguiente reacción o 
para una reacción en otra ruta.
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1 0 6 u vkIa de la céluU
se m e t ab o liza un a sustancia, porque se unen m ás m oléculas del 
sustrato a las m o lécu las de la e n z im a e n d e rto tiem p o . Po r e jem ­
p lo , el h ígado de los bebedores p roduce m ás deshidrogenasa, una 
enz im a que degrada e l a lcoh o l. Po r desgrada, esta e n z im a y otras 
convierten el a lco h o l e n sustandas tóxicas, y por e so es frecuente 
q ue los a lcohó licos su fran d añ o hepático .
la s m u tad o n es (ca m b ias acdd en ta les ) de los genes pue­
den a lte rar la p ro d u ed ó n de enz im as, co m o se verá e n el apartado 
'G u a rd iá n de la salud: La fa lta de un a e n z im a puede causar in to ­
lerancia a la lactosa o fen ilcetonuria*.
Las célu las regulan la actividad enzim ática 
la s enz im as son p rote ínas com p le jas y m uchas tienen prop ieda­
des tales, q ue las con tro la su en to rn o q u ím ico , d e m o d o q ue se 
activan d o n d e y cuando se necesita.
Algunas enzimas son sintetizadas en form as inactivas 
A lgunas enz im as son sin tetizadas e n un a fo rm a inactiva q u e se 
ac tiva cu an d o se encuen tran las co n d ic io nes e n q u e d ichas enzi­
G uard ián de la salud
m as so n necesarias. En tre los e jem p los se encuentran las enzim as 
q ue d ig ieren proteínas pepsina y tripsina, q ue ya m en d o n am o s. 
la s cé lu las s in te tizan y lib eran estas enzim as e n fo rm a inactiva 
para ev ita r que la e n z im a d ig ie ra y m ate a la cé lu la que la sin te ­
tizó. E n e l estóm ago, e l ác id o m odifica la fo rm a d e la pepsina y 
expone su s it io ac tivo para q ue em p iece a degradar las proteínas 
ingeridas co n la co m id a . 1 .a tripsina, q ue co m p le ta la d igestión 
d e las proteínas, fo n d o n a m ejo r e n las cond iciones m ás básicas 
(m a y o r p H ) d e l in testino de lg ad o (véase la figura 6-15a). E l in tes­
t in o delgado p roduce un a e n z im a q ue actúa e n la tr ip s in a y altera 
su co n fig u rad ó n para q ue em piece afu n d o n a r.
La actividad enzimática puede inhibirse de forma 
competitiva o no competitiva
N o es lo m e jo r para las células q ue sus enz im as e labo ren produc­
tos to d o e l tiem p o . M uchas enz im as necesitan quedar inh ib idas 
para q ue la célu la n o consum a todos sus sustratos n i se quede 
ab rum ada c o n d em asiados productos. C o m o recordarás, para 
q ue un a e n z im a ca ta lice un a reacción, su sustrato debe unirse al
La falta de una enzim a puede ca u sa r intolerancia 
a la lactosa o fenilcetonuria
¿Te parecería difícil Imaginarte la vida sin leche, helados o. 
Incluso, p izza ( F I G U R A E 6 - 1 J ? Aunque a lgunas personas 
consideran que estos alim entos son básicos en la d icta de los 
estadounidenses, no los disfruta la mayoría de la población 
mundial. ¿Po r qué? En promedio, 7 5 * d e los habitantes del 
planeta —Incluyendo 2 5 * d e los estadounidenses— pierden en 
la primera Infancia la capacidad d e d igerir la lactosa, el azúcar 
de la leche. Aproximadamente 7 5 * de los estadounidenses con 
ascendencia negra, hispana c Indígena, asi como 9 0 * d e los de 
origen asiático, sufren in to le ra n c ia a la la c to sa .
Desde el punto de v ista evolutivo, es totalmente lógico, 
ta enzima de la lactosa (lactasa) se encuentra e n e l Intestino 
delgado d e todos los n iños sanos. Después del destete en 
b primera Infancia, nuestros m ás lejanos antepasados ya 
re tom aban leche, que es la principal fuente d e la lactosa. 
G im o se necesita energía para sintetizar las enzim as, perder 
la capacidad d e sintetizar una enzima Innecesaria es un 
resultado de la adaptación. S in embargo, algunas poblaciones 
sufrieron mutaciones que les confirieron la capacidad de 
seguir digiriendo la lactosa en la edad adulta, com o e s el 
caso d e las poblaciones del norte de Europa, q ue a lab an 
rpnado para obtener leche y q ue tomaban productos lácteos 
como parte de su d ieta. Sus descendientes disfrutan todavía 
de esos alimentos.
En com paración con o tras consecuencias d e la falta de 
enzimas, la intolerancia a la leche e s un inconveniente menor. 
G im o las enzim as son cruciales para todos los aspectos d e la 
vida de la célu la, las mutaciones q ue arruinan sus funciones 
pueden causar trastornos que ponen en peligro la v id a o que 
impiden que siquiera se desarrolle un embrión. Un resultado 
grave de una enzima defectuosa es la fe n ilc e to n u ria , 
i r trastorno que afecta principalmente a blancos (aqueja 
aproximadamente a uno d e cada 10 m il). Esta mutación 
inutiliza la enzima q ue oxida el am inoácido com ún fenilalanina 
y produce un a acumulación de la fenilalanina e n la sangre. SI 
na se trata, la fenilcetonuria produce retraso mental grave. En 
b actualidad, en Estados Unidos se exam ina d e rutina a los 
neonatos para saber si son fenllcetonúrlcos y los ind ividuos 
afectados se desarrollan norm alm ente con una d ieta que 
Im ita estrictamente el consumo de fenilcetonuria durante 
b s prim eros 10 años de vida. Por es ta necesidad en la d ieta, 
M jtraSweet1" (el endulzante artificial aspartame sintetizado a 
partir de ácido aspártlco y fenilalanina) lleva una advertencia 
en la etiqueta. S I una mq|er con fenilcetonuria se embaraza, 
debe repetir esa d ieta estricta para no causar daño a su hijo.
a F IG U R A E6-1 ¿ C o n d u c ta a r r ie s g a d a ? Para la mayoría de 
los adultos del mundo, beber un vaso d e leche puede term inar 
en consecuencias desagradables.
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I lu jo d c encrgú en L« d e lacé lu la 1 0 7
s illo ac tivo d e la e n z im a (F IG U R A 6-1 Ja ) . H a y dos m aneras gene­
rales d e in h ib ir un a cé lu la co m o se verá a con tinuac ión .
En la in h ib ic ió n c o m p e tit iv a , un a sustancia que n o es el 
sustrato no rm a l d e la e n z im a se un e a l s it io activo d e ésta y c o m ­
pite con el sustrato p o r d ich o s it io activo (R G U R A 6-13 b ). Por 
e jem p lo , ju n to con la ru ta m etab ó lica q ue degrada la glucosa, una 
enz im a d e la secuencia de reacciones queda in h ib id a d e m anera 
com petitiva p o r la m o lécu la fo rm ada a dos pasos d e distancia. 
Esta m o lécu la en tra y sa le por d ifusión del s it io activo, d e m odo 
q ue e l en lace es reversible. Esto s ign ifica que e l sustrato no rm a l 
y el in h ib id o r pueden desplazarse u n o al o tro s i s u concentración 
a su fic ien te , lo q ue s irve para co n tro la r la ve loc idad a la q ue se 
degrada la glucosa.
E n la In h ib ic ió n n o c o m p e tit iv a , un a m o lécu la se enlaza 
a un s it io in h ib id o r n o com p etitivo e n la e n z im a q u e es d istinto 
d e l s it io activo . C o m o resu ltado, el s it io ac tivo d e la enz im a se 
d isto rs iona y lo hace m enos capaz d e catalizar la reacción (F IG U ­
RA 6-13c). M u ch as m oléculas inh ib id o ras n o com petitivas son 
venenos, co m o se verá m ás adelante.
Algunas enzimas están controladas 
por regulación alostérica
Algunas enzim as, llam adas alostéricas, cam b ian d e m anera fác il y 
espontánea e n tre dos configuraciones ( 'a lo s té r ic a ' significa 'o t ro 
s it io ') , u n a configu rac ión es activa , m ientras q ue la otra es in ac ­
tiva. Estas enz im as están controladas p o r re g u la c ió n a lo s té r ica , 
que ocurre cu an d o Lis m o lécu las 'activadoras a lo sté ricas ' o ' i n ­
h ib idoras a lo sté ricas ' se unen reversiblem ente e n los sitios d e re­
gu lación d e la enz im a, d iferentes del s it io activo de ésta. E l enlace 
reversible d e las m oléculas activadora e in h ib ito r ia s ign ifica q ue se 
unen de m anera tem poral, así q ue el n ilm ero de enz im as activadas 
(o inh ib id as ) es p roporcional a l nú m ero de las m oléculas del ac­
tivador ( o in h ib id o r ) que están presentes e n u n m o m en to dado.
la s m o lécu las activadoras alostéricas estab ilizan la enz im a 
e n su fo rm a activa ; cuando h a y m uchas m o lécu las activadoras 
alostéricas, la activ idad enzim ática es elevada, la s m o lécu las in- 
hibidoras alostéricas se en lazan a u n s it io regu lador diferente que 
estab iliza la e n z im a e n su fo rm a inactiva. A s í, e l n iv e l general de 
la a c tiv id ad d e la e n z im a alostérica está regulado p o r las ca n ti­
dades re lativas de activadoras e inh ib idoras, l ln e je m p lo de una 
m o lécu la ac iivad o ra alostérica es el A D P a partir del cu a l se s in te ­
tiza e l A T P . U n a ab un danc ia d e A D P e n un a cé lu la s ign ifica que 
se co n su m ió m u c h o A T P y q ue se necesita m ás. E l A D P activa las 
enzim as alostéricas d e las n itas m etabó licas q ue p roducen el ATP, 
co n lo q u e quedan estab ilizadas e n e l s it io activo.
U n a fo rm a im po rtan te d e regulación alostérica es la in h ib i­
c ió n p o r re tro a lim e n tad ó n . M ed ian te la in h ib ic ió n p o r rc tro a- 
H m c n ta d ó n (R G U R A 6-14), u n a ru ta m etab ó lica deja d e e lab o ­
ra r u n producto cu an d o la co n cen trad ó n d e éste llega a su n ivel 
óptim o , de fo rm a p a re ad a a l term ostato que apaga e l ca len tador 
cuando e l agua se calienta. En la in h ib id ó n p o r retroalim enta- 
d ó n , la activ idad d e la e n z im a que está h a c ia c l co m ien z o d e la 
n ita m etab ó lica queda in h ib id a por el p rod ucto f in a l d e la ruta, 
la te p rod ucto f in a l actúa co m o m o lécu la in h ib id o ra alostérica.
E n la m ía m etab ó lica ilustrada e n la figura 6-14, un a serie 
d e reacciones, cada un a catalizada p o r un a enz im a d iferente, co n ­
vierte un a m in o ád d o e n o tro . A m ed id a q ue se in c rem en tan los 
n iveles del am inoác ido fina l, d icharuta encuentra y se un e m ás 
al s it io d e reg u lad ó n alostérica d e una enz im a que está h a d a el
sustrato
sitio activo
enzima
sitio Inhibidor 
i d competitivo 
(a) Sustrato q ue se enlaza a una enzima
Uva molécula inhibidora 
compotíWvn ocupa oi 
sitio activo y bloquea la 
entrada deJ sustrato
t>) bvhbtdón com petitiva
Uva molécula Inhibidora 
ro competitiva hace que 
el sitio activo cam bie de 
forma, a s i que el 
sustrato y a no embona.
(c) Inh feidón no com petitiva
molécula Inhibidora 
no competitiva
» F IG U R A 6-13 In h ib id ó n e n z im á t ic a c o m p e tit iv a y no 
c o m p e tit iv a (a ) El sustrato normal embona fácilmente e n el sitio 
activo d e la enzima cuando no está inhibida, (b ) En la inhibición 
competitiva, una molécula inhibidora competitiva q ue se asemeja al 
sustrato bloquea el sitio activo. (c> ín la inhibición no competitiva, 
uva molécula se enlaza a otro sitio de la enzima y d istorsiona el sitio 
activo, d e modo que ya no embona en c l sustrato.
p r in c ip io d e la ru ta y la in h ib e . A s í, cu an d o h a y su fid en te p ro d u c ­
to fina l, la ru ta se len tifica o s e detiene. O tro in h ib id o r alostérico 
es el A T P , q ue in h ib e las enz im as e n las rutas m etabó licas que 
llevan a la síntesis d e l ATP. C u an d o un a cé lu la tien e to d o el ATP 
q ue necesita, h a y su fid en te para b lo q u e a r su p rod ued ón . C u a n ­
d o se gasta el A T P , las rutas q u e lo p roducen vu e lven a activarse.
Venenos, fárm acos y condiciones am bientales 
influyen en la actividad de las enzimas
Los venen os y fárm acos q ue actúan e n las enz im as no rm a lm en ­
te las in h ib en , sea d e form a co m p e tit iva o n o com petitiva. Las 
co n d id o n es am b ien ta les pueden desnatu ra lizar a las enz im as y 
d isto rs ionar la estructura trid im ensio na l q ue es crucial para su 
íu n d o n am ien to .
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