9 proteinas

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PROTEÍNAS
Proteínas
Cumplen diferentes funciones dependiendo del tejido y de la ubicación celular, por ejemplo: 
estructurales (colágeno o elastina) 
funcionales (Miosina del músculo, hemoglobina) 
protectoras (queratina del pelo y uñas) 
catalíticas (enzimas) 
Defensa (anticuerpos)
Estructura primaria
Consiste en el número y el orden de todos los aminoácidos que constituyen a la proteína en un polipéptido
Relación entre la estructura primaria y la forma tridimensional de las proteínas
La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica determina el tipo de interacciones electrónicas que se producirán (tanto entre la misma proteína como con su entorno) y el grado de libertad de adoptar diferentes conformaciones estables a una temperatura fisiológica.
Aminoácidos hidrófobos
 Alifáticos 
Alanina, Valina, Isoleucina, Leucina
Se encuentran en la región interna de las proteínas
 En el caso de las proteínas de membrana, interaccionando con las colas hidrofóbicas de los ácidos grasos. 
Algunas estructuras proteicas formadas por aminoácidos hidrófobos son las cremalleras de leucina, bolsillos hidrófobos, alfa hélices hidrófobas.
Aromáticos 
Fenilalanina, Tirosina, Triptófano 
 Al igual que los aminoácidos hidrófobos alifáticos suelen encontrarse en la proteína en regiones donde no se encuentran en contacto con el agua. 
En el caso de la tirosina y el triptófano, como tienen un grupo polar en su cadena lateral, podrían presentar cierta interacción con sustancias polares.
Aminoácidos polares sin carga neta
 Treonina, Serina, Asparagina, Glutamina, ácidos (Aspartato, Glutamato) y básicos (Histidina, Lisina, Arginina)
Están ubicados en la superficie proteica en contacto con el agua, iones y otras moléculas polares. 
Se encuentran en la superficie de los orificios en las proteínas de membrana formando canales iónicos y de otras moléculas polares. 
Posibilitan la solubilidad de la proteína en el medio acuoso.
Cisteína
Es un aminoácido azufrado que puede oxidarse para formar puentes disulfuro (-S-S-) con una segunda cisteína ubicada en la misma cadena polipepídica o en una cadena diferente. 
Esto le da a la estructura de la proteína una mayor estabilidad limitando su deformación
Glicina 
Por el pequeño tamaño de su residuo lateral (H) puede ubicarse en lugares muy estrechos dentro de la proteína, permitiéndole una forma más compacta. 
En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factor desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento.
Prolina 
Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. 
Se encuentra en estructuras como los giros beta y giros gamma
Modificaciones postraduccionales
Algunos residuos laterales de aminoácidos en ciertas proteínas son modificados luego de la traducción por:
 Acetilación
Metilación
Carboxilación
Hidroxilación
Glucosilación 
Fosforilación
entre otros
Cambiándose las propiedades electrónicas de los mismos. 
Algunos ejemplos son:
Fosfoserina
4-hidroxiprolina
γ-hidroxilisina
Ácido γ-caboxiglutámico
Acetil lisina
3-metilhistidina
Por qué conocer la estructura primaria de las proteínas?
Para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte)
También en el estudio de enfermedades genéticas. 
Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, que no se ejecute en lo absoluto
Efecto de las mutaciones genéticas sobre la estructura primaria de las proteínas
Las mutaciones genéticas pueden alterar la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. 
Cambios conservadores: 
en los cuales la naturaleza de la cadena lateral es mantenida 
Ej: si es reemplazado un residuo de Asparagina por uno de Glutamina; en este caso, los cambios en la estructura y función proteica no son tan significativos.
Cambios no conservadores: 
donde la mutación reemplaza el aminoácido por otro de propiedades diferentes 
Ej: se reemplaza un residuo de Arginina por otro de Prolina. 
Este último tipo de cambios en la cadena peptídica puede llegar a alterar la función de la proteína 
Si ocurren en células sexuales pueden llegar a perpetuarse en futuras generaciones, siendo un factor muy importante en los procesos evolutivos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que adopta espacialmente una parte del polipéptido
La rotación alrededor del enlace peptídico y el volumen de las cadenas laterales de los aminoácidos permiten la formación de estructuras ordenadas o no de las cadenas polipeptídicas
Las ordenadas pueden ser:
Helicoidal: α-Hélice (Hélice de colágeno)
Láminar: β-Plegada
Alfa-hélice
Es la estructura ordenada más abundante y la mas estable.
En cada rotación participan 3.6 residuos
Las cadenas laterales se extienden perpendicularmente a la hélice.
Las hélices están estabilizadas por puentes de hidrógeno entre el N-H del enlace peptídico y el C=O que se encuentra a 4 enlaces en la cadena.
La hélice mas estable gira hacia la derecha.
Hélice de colágeno
Deriva de la α-hélice pero es más alargada y contiene mayores proporciones de glicina, prolina e hidroxiprolina.
Se encuentra en el tejido conectivo.
Normalmente se encuentra asociada en conjuntos de tres cadenas (estructura cuaternaria).
Lámina beta-plegada
Los segmentos ricos en aminoácidos hidrofóbos y voluminosos tienden a formar estructuras β-plegada.
Los grupos C=O y N-H del enlace peptídico se encuentran orientados en forma perpendicular a la dirección de la cadena, por lo que sólo pueden formar puentes de hidrógeno entre diferentes cadenas o segmentos de la misma, con 5-15 aminoácidos.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran en forma perpendicular a la cadena, hacia arriba o hacia abajo del plano.
Estructura terciaria
En la estructura terciaria, aparecen varios tipos de interacciones que permiten estabilizar la forma en el espacio, como:
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno.
Interacciones electrostáticas
Interacciones hidrofóbicas
Tipos de estructura terciaria
Fibrosa
En general son mas largas que anchas. 
Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello y la fibroína de la seda. 
Las estructuras secundarias pueden mantener su ordenamiento sin grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. 
Globular
Son las más frecuentes, no existe una dimensión que predomine y su forma es cercana a la de una esfera. 
Hay regiones con estructuras al azar, hélice y lámina y estructuras supersecundarias. 
Ejemplos: mioglobina y albúminas.
Las cadenas apolares se orientan hacia el interior y forman un núcleo hidrofóbico.
Las cadenas polares se localizan en la superficie y permitien que la proteína permanezca en disolución.
Estructura cuaternaria
Está formada de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. 
Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero y la proteína completa oligómero.
Los protómeros pueden ser idénticos y el oligomero será homogéneo o pueden ser distintos y será heterogéneo. 
La hemoglobina es un tetrámero formado por dos cadenas distintas (α y β).
Desnaturalización de las proteínas
Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína:
Aumenta la viscosidad 
Disminuye el coeficiente de difusión
Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.
Pérdida de las propiedades biológicas
Los agentes que provocan la desnaturalizaciónde una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
 Se distinguen agentes físicos (calor) 
Y agentes químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
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