Proteínas - José Alejandro Del Campo Vázquez

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M.C. Anayelli Demeneghi Rivero
Dra. Maritza Alonzo Macías
Proteínas
Protein
Contenido:
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
2
01
DESNATURALIZACIÓN02
PROPIEDADES FUNCIONALES03
PROTEÍNAS DE ALGUNOS ALIMENTOS04
Ver VIDEO:
https://youtu.be/HSCUAjZQhXI 
Introducción
https://youtu.be/HSCUAjZQhXI
Organización 
estructural
01
5
Niveles Estructurales
Garrett, R. H., & Grisham, C. M. (2013). 
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Estructura 
primaria
Estructura 
secundaria
Estructura 
terciaria
Estructura 
cuaternaria
Estructura 
quinaria
7
Enlace 
Peptídico
8
Estructura Primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína
Garrett, R. H., & Grisham, C. M. (2013). 
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Tipos de 
conformaciones 
secundaria
Conformación al azar
Hélices α
Hoja β
Giros β
Conformación de colágeno
Estructuras supersecundarias
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a 
la formación de puentes de hidrógeno entre los C=O y NH que forman los enlaces 
peptídicos. 
Estructura Secundaria
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Esta estructura se forma cuando se enrolla helicoidalmente la estructura primaria. Se debe a la 
formación de puentes de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido 
que le sigue.
Una vuelta completa de la hélice a 
representa una distancia de 0,54 nm y 
contiene 3,6 residuos de AA
Residuos: Nombre de los aminoácidos que forman a 
una proteína cuando ya han sido unidos a otros 
aminoácidos a través de enlaces peptídicos 
El peso molecular de un residuo de aminoácido es 
de 110 g mol-1.
La hélice alfa
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La hélice alfa
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Prácticamente todas las 
alfa-hélices
 que se encuentran en las
proteínas son dextrógiras
El 25% de las proteínas
solubles están formadas por
hélices alfa
La hélice alfa
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La estabilidad de una hélice alfa depende de: 
❖ Los aminoácidos que la componen 
❖ Las interacciones de empaquetamiento con 
el resto de la proteína. Ej. Puentes de 
hidrógeno
❖ El número de residuos 
La alanina, glutamina, leucina y metionina 
se encuentran frecuentemente formando 
parte de hélices α
La hélice alfa
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En esta disposición los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag, denominada 
disposición en lámina plegada. Las hebras β se sitúan a lado de la otra y forman puentes de 
hidrógeno se forma la lámina β.
Todos los grupos C=O y NH, forman puentes de hidrógeno con las hebras adyacentes
Conformación Beta
Cada lámina tiene un promedio de
5 hebras y cada hebra tiene un 
promedio de 5 residuos de 
aminoácidos
Hebra β
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Las láminas beta pueden ser 
paralelas, antiparalelas o mixtas
paralelasantiparalelas
Conformación Beta
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Las láminas beta se estabilizan en función de: 
● Los aminoácidos que las componen
● Las interacciones que se puedan establecer entre cadenas 
laterales de aminoácidos en hebras adyacentes
● El empaquetamiento con el resto de la proteína. 
Conformación Beta
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Forma en la que se organizan en el espacio 
los diferentes tramos de la cadena 
polipeptídica, que pueden o no tener una 
estructura secundaria definida.
Están representadas por los enrollamientos o 
super-plegamientos de la estructura 
secundaria, constituyendo formas 
tridimensionales geométricas muy 
complicadas que se mantienen por fuerzas 
covalentes y no covalentes.
En esta estructura la mayoría de las 
proteínas adquieren su función
Estructura Terciaria
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a) Proteínas fibrosas
● Son proteínas alargadas, que desempeñan 
funciones estructurales
● Suelen presentar composiciones peculiares de 
aminoácidos relacionadas con su estructura secundaria.
● Cristalizan mal, por lo que se sabe poco de su 
estructura tridimensional.
Estructura Terciaria
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Estructura Terciaria
La estructura es plegada, resultando en 
globular, forma tridimensional
b) Proteínas globulares
Ejemplos:
● Porina
● Citocromo C
● Microtúbulos.
(Microtúbulos: son proteínas estructurales que forman 
centriolos, cílios, flagelos y citoesqueletos)
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Se presenta gracias a la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura 
terciaria mediante enlaces débiles (no covalentes) formando un complejo proteico.
Ejemplo: Piruvato deshidrogenasa contiene 72 cadenas polipeptídicas 
Estructura Cuaternaria
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Estructura Cuaternaria
Fuerzas que mantienen 
la estructura cuaternaria:
I. No covalentes
- Contactos hidrofóbicos
- Enlaces de hidrógeno
- Interacciones iónicas o salinas
II. Covalentes
- Enlace disulfuro
- Enlace amida: enlace peptídico
Tipos de estructuras:
 Homomultímeros
Formados por subunidades 
idénticas
Heteromultímeros
Formados por subunidades diferentes
Ej. Insulina que está formada por 
una cadena alfa y una cadena beta 
enlazadas por puentes disulfuro
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Hemoglobina
α2β2
Consta de cuatro subunidades
Estructura Cuaternaria
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https://www.hidden-nature.com/el-enlace-peptidico/
El enlace peptídico puede ser 
cis o trans
Predomina la configuración trans por ser 
termodinámicamente más estable
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¿Cuál es la importancia del pI de las proteínas? 
Proteína se insolubiliza -> PRECIPITA
Mismo número de cargas 
positivas y negativas
Carga neta = 0
pH < pI pH > pI
Desnaturalización 
de las proteínas
02
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• Cambio en la estructura: pérdida de la estructura ordenada 
nativa (activa)
• Pérdida de las estructuras 2ª, 3ª y 4ª 
• No afecta la estructura 1ª 
 (No afecta enlace peptídico)
Desnaturalización de las Proteínas
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Desnaturalización de las Proteínas
Puede ser reversible e irreversible
(Badui Dergal, 2013)
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Desnaturalización de las Proteínas
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Depende de las estructuras 2ª, 3ª y 4ª 
Interacciones no-covalentes son afectadas:
● Puentes de H -> Sensibles a la T⁰ y presión
● Enlaces iónicos -> Sensibles a cambios de pH
● Interacciones hidrofóbicas -> sensibles a detergentes y solventes 
orgánicos
Interacciones covalentes -> enlaces disulfuro poco afectados
Desnaturalización de las Proteínas
Estabilidad de las proteínas
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Desnaturalización de las Proteínas
Proteína nativa Desnaturalización
 Agregación
 Coagulación
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• Disminución de la solubilidad
• Disminución de la actividad enzimática
• Disminuye actividad biológica
• Aumento de reacciones químicas por apertura de cadenas 
• CRA* puede aumentar o disminuir
Desnaturalización de las Proteínas
Efectos de la desnaturalización
*CRA: Capacidad de Retención de Agua
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Desnaturalización de las Proteínas
Física
• Calor: Valor Q10 = 600
– Aumenta la digestibilidad
• Presión: APH
• Fuerza mecánica:
– Espumado de clara de huevo (forma interfase líquido-aire que 
estabiliza las burbujas)
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Desnaturalización de las Proteínas
Química
• Cambios de pH
Dependen de otros factores como: T°, presión, [sales] y solventes
• Solventes orgánicos
Desdoblamiento por ataque a interacciones hidrofóbicas
• Detergentes sintéticos
Abre la molécula de proteína
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Desnaturalización de las Proteínas
Sales
• Salting in 
– Solubilización a baja concentración de sales
• Salting out
– Insolubilización por salado a concentraciones mayores a 
1M
– Precipitación de las proteínas
Propiedades 
funcionales
03
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Propiedades funcionales de la proteína
• Propiedad de un ingrediente que tiene utilidad funcionalidad 
en el alimento
Además de nutritivo
• Está en función de:
– Condiciones de proceso
– Interacción con otros ingredientes
SU FUNCIONALIDAD NO SIEMPRE ES PREDECIBLE
Ejemplo: 
Sensoriales como textura, 
sabor, apariencia, color.
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Propiedades funcionales de la proteína
Clasificación de la Funcionalidad
✓ Propiedades de hidratación (Interacción proteína –agua)
● Absorción de agua
● Higroscopicidad
● Capacidad de hinchamiento
● CRA*
● Solubilidad
● Viscosidad
● Humectación
● Adhesividad
*CRA: Capacidad de Retención de Agua
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Propiedades funcionales de la proteína
Clasificación de la Funcionalidad
✓ Interacciones proteína – proteína
a. Precipitación y Gelación:
i. Formación de la miga por el gluten en pan
ii. Gelatinización en queso, flanes, gelatinas
✓ Propiedades superficialesa. Emulsificantes y surfactantes
b. Espumas
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Ejemplos:
• Clara y yema de huevo
– Gelificación
– Espumado
– Coagulación por calor
• Gluten de trigo
– Viscosidad
– Capacidad para formar pastas
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Ejemplos:
• Proteínas musculares
– Textura
– Sabor
– CRA
• Proteínas de leche
– Textura
– Cuajado
• Aislados de soya
– Extendedores
– Gelación
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(Badui Dergal, 2013)
Papel de las proteínas 
en sistemas 
alimentarios.
BYE!
¿Dudas?
http://bit.ly/2X9RQ9U