Proteínas Equipo 1 - Nani Grodis (2)

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Materia: Bases de Bioquímica y Biología molecular
Maestra: Elizabeth Carmona Diaz
Grupo: J1
Equipo: 1
Fecha: 09/12/20
PROTEÍNAS
P R O T E Í N A S
Niveles estructurales de las proteínas 
La estructura o nivel de organización primario, se define como el orden o secuencia de los
aminoácidos en la cadena peptídica. Constituye la estructura básica de las proteínas, está
codificada genéticamente y es única para cada proteína. Es el nivel más importante, ya que
determina el resto de los niveles de organización y por tanto la estructura tridimensional y la
función de las proteínas. 
En la imagen se muestra la estructura secundaria en
alfa hélice. Las cadenas laterales se disponen hacia el
exterior de la molécula. La conformación β u hoja
plegada, se estabiliza también por puentes de
hidrógeno que se establecen entre los elementos del
enlace peptídico, pero en este caso son
intercatenarios, es decir entre cadenas diferentes o
de la misma cadena que se pliega. Las cadenas
laterales de los aminoácidos se disponen por encima
y por debajo del plano de la estructura.
Estructura primaria 
Estructura secundaria
Nivel secundario es el ordenamiento regular que adoptan sectores de la cadena peptídica a
lo largo de un eje, debido a la interacción entre los grupos carbonílicos y amídicos de los
enlaces peptídicos con formación de puentes de hidrógeno. Los tipos fundamentales de
esta estructura son alfa hélice, hoja plegada y triple hélice del colágeno.
En la imagen se muestra la estructura primaria
de la ribonucleasa.Son 20 los aminoácidos que
pueden formar las proteínas y estos varían de
acuerdo a la estructura de su cadena lateral R,
lo cual le confiere propiedades físico-químicas
específica
Dos ejemplos de proteínas con nivel
cuaternario de organización. La
hemoglobina está formada por 4
cadenas polipeptídicas, 2 alfa y 2 beta,
unidas por interacciones débiles, cada
cadena tiene unido un grupo prostético
hemo que le permite la unión con el
oxígeno.
.
Estructura terciaria
La estructura terciaria es la disposición tridimensional de las cadenas polipeptídicas;
estabilizada por interacciones débiles y enlaces covalentes por puente disulfuro que se
establecen entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
las interacciones débiles son: uniones salinas o iónicas, fuerzas de Van der Waals, puentes
de hidrógeno y uniones hidrofóbicas.
la estructura tridimensional de la mioglobina,
esta proteína tiene la función de almacenar
oxígeno en el músculo para la contracción.
Estructura cuaternaria
 La estructura cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas para formar una
unidad biológicamente activa.
Generalmente está constituida por un número par de cadenas polipeptídicas, idénticas o
diferentes en su estructura que se unen por interacciones débiles y algunas por puente
disulfuro. 
Por su parte la insulina posee dos cadenas
polipeptídicas que se unen por interacciones
débiles y puentes disulfuro.
Existe una estrecha relación entre la
estructura y la función de las proteínas, lo que
se puede ejemplificar con el proceso de
desnaturalización.
La estructura primaria es la más básica de todas. Se define como la cadena de aminoácidos
que forman la proteína nada más salir del RE
Las estructuras primarias son lineales, no tienen ramificaciones, detrás de cada aminoácido
se uno solo cada vez, no siempre son lineales y alguno tienen cola que sobresalen de la
cadena lineal.
En el RE se sintetizan las cadenas peptídicas en dirección desde el extremo amino hacia el
carboxilo y por lo tanto es la dirección de lectura de la cadena de aminoácidos por convenio
La mayoría de las proteínas están formadas por cadenas de entre 50 y 300 aminoácidos,
aunque hay proteínas que superan los mil aminoácidos 
Es el plegamiento regular local entre residuos aminoácidos cercanos de la cadena cercanos
de la cadena polipeptídica.
Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de
hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados
en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena
Estos también se los encuentra en forma de espiral aplanada 
Existen diferentes modelos de estructuras secundarias, los más frecuentes sonla hélice
alfa y conformación o beta o lámina plegada
Características de los niveles estructurales
de las proteínas
Primaria
Secundaria
Terciaria
Se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación globular.
Se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre radicales R de los aminoácidos
, aparecen los puentes de disulfuro entre radicales de aminoácidos que tienen azufre
(Cisteína).
Las dos posibles estructuras terciarias son la estructura globular y la estructura fibrilar. 
La estructura globular tiene forma de "ovillo", es soluble, y es típica de las hormonas o los
enzimas 
La estructura fibrosa se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y ser
insoluble ; algunos ejemplos de proteínas con esta estructura son la alfa o la beta-queratina
y el colágeno 
En la estructura terciaria generalmente aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de
la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua
circundante
Cuaternaria
Las proteínas pueden estar formadas por uno (monoméricas), dos (diméricas),
varios (oligoméricas) o muchos protómeros (poliméricas).
 Estos protómeros pueden poseer una estructura molecular similar o muy diferente
entre ellos. En el primer caso se dice que son proteínas homotípicas y en el segundo
caso, heterotípicas.
La capacidad de la hemoglobina de ser el transportador de oxígeno a través de la
sangre viene determinada por su estructura cuaternaria.
Las hemoglobinas de los eritrocitos de los vertebrados tienen dos funciones
biológicas principales: Transportar de 02 del aparato respiratorio a los tejidos
periféricos. Transportar desde tejidos periféricos el CO2 y los protones hasta los
pulmones para ser excretados 
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares
Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores 
o facilitan el trasporte de sustancias 
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos, como el colágeno
del tejido fibroso, la queratina de la epidermis y la elastina del tejido conjuntivo elástico 
Función Enzimática
Funciones de la proteínas 
Función Estructural 
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular 
Función Hormonal 
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan
los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio) 
Función Reguladora
Regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina)
Función Homeostática
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y
actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el
pH del medio interno
Función Defensiva
La inmunoglogulinas actúan como anticuerpo frente a posibles antígenos
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados 
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados
La mioglobina transporta oxígeno a los músculos
La lipoproteínas transportan lípidos por la sangre
Los citocromos transportan electrones 
Función de trasporte
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción
muscular
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y hordeina de
cebada, constituyen a la reserva de aminoácidos para eldesarrollo del embrión
La lactoabúlmina de la leche 
Función de Reserva
Función Contractil
Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína 
 (cebada
Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz)
Albúminas: seroabúlmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
Hormonas: insulina, hormona del creccimiento,
prolactina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas
Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera , lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. algunos tipos son:
Clasificación de las proteínas 
Las proteínas pueden clasificarse atendiendo a diversos criterios: su composición
química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad, una clasificación que engloba dichos
criterios es:
Holoproteínas o proteínas
simples
Son proteínas formadas únicamente por
aminoácidos. Pueden se globulares o
fibrosas 
Fibrosas: 
las proteínas fibrosas tienen
una estructura alargada,
formada por largos
filamentos de proteínas, de
forma cilíndrica. No son
solubles en agua. Un ejemplo
de proteína fibrosa es el
colágeno.
Heteroproteínas o proteínas
conjugadas 
Están formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no
proteínico , que se denomina grupo
prostético. 
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica
(del 5 al 40 %) y una fracción proteica unidas por
enlaces covalentes.
La principales son las mucinas de secreción como las
salivales, glucoproteínas e la sangre, y glucoproteínas
de las membranas celulares. Algunas de ellas son
Lipoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un
ácido nucleico( puede sr ARN o ADN. El ejemplo
prototípico sería cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros
ejemplos serían la telomerasa, una ribonucleoproteína
(complejo de ARN/proteína) y la Promatina. 
Cromoproteínas 
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético
una sustancia coloread, por lo que reciben el nombre
de pigmentos. Según su naturaleza del grupo 
 prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como
la hemoglobina encargada de transportar el oxígeno
en la sangre