11 enzimas

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enzimas
catálisis
Es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan la catálisis son denominados inhibidores. 
Una característica importante es que la masa de catalizador no se modifica durante la reacción química, lo que lo diferencia de un reactivo, cuya masa va disminuyendo a lo largo de la reacción.
enzimas
Las ENZIMAS son los catalizadores de los sistemas biológicos.
Son proteínas
Propiedades de las enzimas
No se modifican : aceleran las reacciones químicas de los sistemas biológicos, participan en una reacción y experimentan cambios físicos durante ella, pero regresan a su estado original cuando la reacción termina. 
No se consumen ni se alteran durante el proceso químico que están catalizando, pudiendo actuar una y otra vez.
…Propiedades de las enzimas
Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato
La acción se una enzima se limita a un determinado tipo de compuesto
En concreto esto significa que las células producen diferentes enzimas para cada compuesto que metabolizan.
Además, cada enzima interviene en un solo tipo de reacción
…Propiedades de las enzimas
cofactores
Un cofactor es una molécula químicamente diferente a la enzima, que está unida a esta y es necesaria para que ésta pueda tener una actividad catalítica. 
Se necesita para que esté en una forma activa
Los cofactores pueden ser:
Coenzimas
Iones
No todas las enzimas necesitan cofactores.
A la parte proteica de la enzima se le llama
apoenzima, y a la unión de apoenzima y
coenzima se le conoce como holoenzima,
que ya es activa.
coenzimas
Una coenzima es una molécula pequeña, de naturaleza organica, que está químicamente unida a la enzima y es necesaria para su función catalítica.
Forma parte de su sitio (activo, el lugar de la enzima que realiza la reacción). 
Un ejemplo son las vitaminas del complejo B .
Iones metálicos como cofactores
Grupo prostético
Un grupo prostético es el fragmento de una proteína que no posee naturaleza aminoacídica. 
No se encuentra en el sitio activo
En estos casos, la proteína se denomina “heteroproteína” o proteína conjugada, en donde la porción proteica se denomina apoproteína.
Las proteínas pueden clasificarse según la naturaleza del grupo prostético: cuando el grupo es un glúcido, un lípido o un grupo hemo, las proteínas son glicoproteínas, lipoproteínas y hemoproteínas, respectivamente. 
Además, los grupos prostéticos pueden muy variados: desde metales (Zn, Cu, Mg, Fe) hasta ácidos nucleicos, ácido fosfórico, entre otros.
Mecanismo de acción enzimático
Aceleran la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación.
Energía de activación: es la energía mínima necesaria para iniciar una reacción química.
Mecanismo de acción enzimático
El sitio activo de la enzima es la región que está directamente involucrada en la reacción que se cataliza.
� La activación de la molécula de sustrato se produce debido a la gran afinidad química (electrica) del sustrato por ciertas áreas de la superficie de la enzima.
� El sitio activo posee la geometría (estereoespecificidad) entre el sitio activo y su sustrato y distribución de cargas (positivas y negativas) para unirse específicamente y en forma complementaria a un determinado sustrato.
El sustrato se une al sitio activo de la enzima por medio interacciones hidrofóbicas y electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de van der Waals.
Los residuos de aminoácidos de la enzima que participan en la interacción con el sustrato, se encuentran alejados unos de otros en la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína: pero como resultado del plegamiento de ésta, se agrupan para formar el sitio activo de la enzima.
� Algunos de estos residuos participan solamente en la unión de sustrato y definen una región del sitio activo que se llama sitio de fijación o de unión del sustrato.
� Otros residuos del sitio activo, los catalíticos, se encargan directamente de la transformación del sustrato en producto y forman el sitio catalítico.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Efecto de la temperatura:
A mayor temperatura, mayor Velocidad de reacción, debido a la mayor energía cinética de las moléculas reactantes
Pero esto ocurre sólo en un intervalo de temperatura, cuando se incremente mucho, se favorece la desnaturalización y consecuentemente esta proteína pierde su capacidad catalizadora.
� Cada enzima tiene un intervalo óptimo de temperatura de acción, la mayoría tiene
su temperatura óptima entre 30°C y 40°C, y se inactiva a más de 55 °C.
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible, por lo que la enzima en
ciertas condiciones, llega a recuperar su función.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Efecto del pH:
La actividad de las enzimas depende mucho de la concentración de iones de hidrógeno del medio, ya que esto afecta el grado de ionización de los aminoácidos del sitio activo, del sustrato, o del complejo enzima-sustrato
Todo eso llega a influir en la afinidad que tenga la enzima por el sustrato.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Concentración de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
Concepto de km
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato.
Cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Concentración del sustrato: 
A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. 
Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción. 
Cuando el sustrato se encuentra en exceso, toda la enzima se transforma en ES y la reacción se realiza a su máxima velocidad.
Inhibición reversible
Inhibición reversible acompetitiva (incompetitiva)
Cambios enzimaticos
Regulación enzimática
El control del metabolismo celular implica esencialmente la regulación de la actividad enzimática. 
La regulación de la actividad enzimática contribuye en gran parte a preservar la homeostasia que, mantiene un entorno intracelular e intraorgánico relativamente constante en presencia de fluctuaciones amplias en el medio ambiente externo, como cambios de temperatura, presencia o ausencia de agua, tipos específicos de alimentos, o necesidades puntuales de la celula.
Objetivos de la regulación
. Producir los metabolismos necesarios y en la cantidad adecuada cuando son requeridos. (máx. economía).
. Aprovechar la energía disponible en forma eficiente.
. Mantener un control de las fuentes energéticas.
. Mantener un nivel adecuado de ATP.
Regulación enzimática
Las reacciones enzimáticas están organizadas en rutas bioquímicas o metabólicas 
Procesos o conjunto de reacciones para llegar a un producto final).
Las vías metabólicas están interconectadas entre si.
� En cada ruta el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente
� Las rutas deben estar reguladas para:
� Conservar la energía
� Mantener un estado celular ordenado
� Responder a variaciones ambientales
� Las enzimas reguladoras catalizan las reacciones más lentas y fijan la velocidad de la ruta. (velocidad limitante, enzima limitante, reacción limitante)
Tipos de regulación
REGULACION A NIVEL SUSTRATO
� A mayor cantidad de sustrato o enzima, mas grande es la elaboración de producto ( reacción se desplaza hacia la formación de productos)
� Aumenta la cantidad de producto (P) y P inhibe la reacción ( inhibe a la enzima)
REGULACIÓN POR RETROALIMENTACION /
FEED BACK
Inhibición de la enzima reguladora por el producto final. Se impide:
�Utilización innecesaria del primer sustrato
�Acumulación del producto final
�Acumulación de intermediarios
Regulación cruzada
� Un producto de una vía activa o inhibeun enzima de los primeros pasos de otra ruta
REGULACIÓN ALOSTERICA
�Control alostérico: ENZIMAS ALOSTÉRICAS
�Regulador o modulador alostérico: pequeños metabolitos o cofactores que se unen a sitios distintos del centro activo y modifican la actividad enzimática
� 	Modulador propio sustrato: homoalosterismo. Enzimas homotrópicos el sitio modulador y el sitio activo son el mismo.
� 	Modulador molécula distinta a sustrato: heteroalosterismo. Enzimas heterotrópicos el sitio modulador y el sitio activo distintos.
� Enzimas alostéricas:
� 	Proteínas con estructura 4aria
� 	Más de un centro activo y catalítico
� 	Actividad regulada por moduladores alostéricos, unión no covalente
� 	Cinéticas sigmoidea
� 	Cooperatividad
� Modulador alosterico positivo o negativo.
Control alosterico + y -
La unión de una molécula moduladora en un sitio activo influye en la unión
de otra molécula de sustrato en un segundo sitio activo y asi
sucesivamente.
Alosterismo-cooperatividad
REGULACIÓN COVALENTE
Unión covalente de ligandos
. Ligando aporta grupo funcional que modifica las propiedades de la enzima
. Modificación reversible
. Metilación
. ADP-ribosilación
. Acetilación.
. Fosforilacion/desfosforilacion.
REGULACION COVALENTE
Por ruptura proteolitica: zimogenos
gracias
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