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Importancia biomedica
Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista físico y funcional, que desempeñan múltiples funciones de importancia crucial. por ejemplo, 
1. una red de proteína interna, el citoesqueleto , mantiene la forma y la integridad física celulares. 
2. filamentos de actina y miosina forman la maquinaria contráctil del músculo .
3. la hemoglobina transporta oxígeno
 4. mientras que los anticuerpos circulantes defienden contra invasores extraños . 
5. las enzimas catalizan reacciones que generan energía, sintetizan biomoléculas y las degradan, replican genes y los transcriben, procesan mrna (ácido ribonucleico mensajero), entre otras funciones . los receptores permiten a las células detectar hormonas 
las proteínas están sujetas a cambios físicos y funcionales que reflejan el ciclo de vida de los organismos en los cuales residen. 
LA PROTEINA
Una proteína típica NACE EN EL MOMENTO DE LA TRADUCCIÓN , 
Madura a través de EVENTOS DE PROCESAMIENTO POSTRADUCCIONAL, COMO PROTEÓLISIS SELECTIVA, alterna entre estados de trabajo y de reposo por medio de la intervención de factores reguladores 
Envejece por OXIDACIÓN, DESAMIDACIÓN,
MUERE CUANDO SE DEGRADA HACIA LOS AMINOÁCIDOS QUE LA COMPONEN . 
Un objetivo importante de la medicina molecular es la identificación de biomarcadores como proteínas y la modificación de proteínas cuya presencia, ausencia o deficiencia se relaciona con estados fisiológicos o enfermedades específicos.
Aminoacidos.
Además de proporcionar las unidades monómero a partir de las cuales se sintetizan las cadenas polipeptídicas largas de proteínas, los aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. 
Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos desempeñan funciones importantes en el SISTEMA NEUROENDOCRINO COMO HORMONAS, FACTORES LIBERADORES DE HORMONA, NEUROMODULADORES O NEUROTRANSMISORES
Proteínas
 Los seres humanos y otros animales superiores carecen de la capacidad para sintetizar 10 de los 20 l-α aminoácidos comunes en cantidades adecuadas para apoyar el crecimiento de lactantes o para mantener la salud en adultos.
 En consecuencia, la dieta del ser humano debe contener cantidades adecuadas de estos aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional.
Constituye nuestro mas abundante polímero biológico.
Existe varios millones de diferentes tipos de proteína, y cada una desempeña una función especial.
Las funciones de las proteínas son mucho mas diversificadas que la de los carbohidratos y los lípidos.
Ellas proveen estructura, realizan reacciones, protegen el organismo, actúan como reguladores, transportan sustancias y realizan otras funciones.
PROTEINAS
Los grupos α-R determinan las propiedades de aminoácidos 
Es un Polimero formado por aminoácidos
TIPOS DE AMINOACIDOS
Naturales: cuerpo produce
Esenciales: alimentación
Semi esenciales: son producidos por el cuerpo pero en pequeñas cantidades, por lo tanto también se necesitan en la alimentación.
EJ. Histidina esencial en la infancia / fase adulta semi esencial
AMINOÁCIDOS
Son como bloques de construcción de las proteínas 
Cada aminoácido posee por lo menos un grupo funcional amino ( básico) y un grupo funcional carboxilo (ácido) y difiere de otros aminoácidos por la composición de su grupo R 
Los aminoácidos de las proteínas son por lo tanto conocidos como alfa-aminoácidos.
A parte de un átomo de hidrogeno, otro átomo u otro grupo de átomos se une al carbono alfa. 
Este cuarto grupo, la cadera lateral es lo que hace un aminoácido diferente del otro.
Clasificacion de los Aminoacidos según la cadena lateral
Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R es hidrofóbico o hidrofílico.
Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas
Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H.
Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso.
Están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.
Clasificación según sean esenciales o no esenciales
“La Histidina es considerado un aminoacido esencial durante la infancia”.
PROTEINAS
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. 
Pueden además contener S y en algunos tipos de proteínas, P, Fe, Mg y Cu entre otros elementos. 
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. 
Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el nº de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el nro es superior a 50 aa. se habla ya de proteína. 
La proteína puede ser diferenciada por la cantidad, tipo, orden de los aa.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: 
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria. 
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura primaria
Es la estructura básica de las proteínas. Esta estructura nos va a señalar qué aa compone parte de la cadena polipeptídica y además el orden en el cual se van a encontrar en dicha cadena. Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Esta definida por los tipos y la secuencia de aminoácidos que contiene una proteína.
 La secuencia de la proteína está determinada por el ADN del gen que la codifica. Un cambio en la secuencia de ADN del gen puede modificar la secuencia de aa de la proteína.
Anemia Falciforme
 Anemia Genética
Anemia no Nutricional
Hematíes normal a nucleada – pierde su núcleo para transportar oxigeno.
Cambio acido glutámico /valina forma de los hematíes varían.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La alfa-hélice
2. La lámina beta
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
La conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. 
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. Los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. Las interacciones hidrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas
Proteínas - Funciones
Queratina - impermeable 
Actina – Miosina - contracción muscular
Colágeno – resistencia
Albumina – viscosidad– presión arterial 
Carencia de proteína disminuye la cantidad de albumina
Insulina- Hormonal
Enzimas - Catalizador 
Anticuerpos - Defensa 
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICION QUIMICA
 1. HOLOPROTEÍNAS - SIMPLES
Formadas solamente por aminoácidos,Ej albúmina,globulina,histonas
2. HETEROPROTEÍNAS - CONJUGADAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
HETEROPROTEÍNAS
	Glucoproteínas	Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
	Lipoproteínas	De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la
sangre.
	Nucleoproteínas
	Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
	Cromoproteínas	Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno 
Citocromos, que transportan electrones
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA MOLECULAR
Es según las formas que pueden adoptar las moléculas de proteínas al disponerse estructuralmente en su conformación biológica.
Globulares: Albúminas, Hormonas, Enzimas, ect.
Fibrosas: Colágenos, Queratinas, Elastinas, Fibroínas, etc.
 
Clasificacion según su Funcion biologica:
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
	Estructural	Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
	Enzimatica
	Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.
	 Hormonal	Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
	 Defensiva	Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
	 Transporte	Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
	 Reserva	Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche
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