5 Seminario aa Proteínas 2018

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SEMINARIO DE BIOQUÍMICA 
MEDICINA 
Aminoácidos y PROTEÍNAS 
Docente: Bqco. Yoelys Gómez Rodríguez 
CUESTIONARIO 
AMINOÁCIDOS: PRECURSORES DE PROTEÍNAS. 
1. De los siguientes aminoácidos (aa), ¿cuáles son aa proteicos y cuáles no? 
Argumente su respuesta. 
 
2. De las siguientes estructuras de los α-L-aa, ¿cuál es la más correcta? Explique. ¿Qué 
nombre reciben? 
 
3. Analice la fórmula química de los siguientes α-L-aa: 
 
a) Señale y nombre los grupos funcionales presentes en todos los aminoácidos. 
b) Identifique los grupos en los radicales. 
c) ¿Cuáles son las interacciones débiles que pueden formarse entre componentes 
del mismo grupo? 
4. Observe los aminoácidos 
 
a) Clasifíquelos según su cadena –R. 
b) ¿Cuáles son las interacciones débiles que pueden formarse entre los 
radicales (puentes de H, puente salino, interacciones hidrofóbicas, puente 
disulfuro)? 
5. Cite las funciones de los aa en el organismo humano. ¿cuál de ellas es la más 
importante? 
 
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PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO 
6. En cuanto al enlace peptídico, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera? 
a) Se forma entre el grupo –NH3
+
 de un aa y la cadena lateral R de otro aa. 
b) No puede ser hidrolizado por peptidasas. 
c) Cuando se forma el enlace también se forma H2O. 
d) Formado por el grupo –NH3
+ 
 de un aa y el grupo –CO2
-
 de otro aa. 
 
7. ¿Cuál es la diferencia entre Oligopéptido, Polipéptido y proteína? 
8. ¿Cómo se llama el enlace polimerizante presente en las cadenas polipeptídicas? 
9. De la siguiente cadena polipeptídica, indica: 
H3N
+
-Glu-Ala-Phe-Ile-His-His-Cys-Gln-Lys-Asp- … -Trp-Cys-Phe-COO- 
a) extremos amino terminal y carboxilo terminal 
b) el primer aminoácido. 
c) aa que puede formar puentes disulfuro (-S-S-). 
10. Clasifica las siguientes sustancias en: aa proteico, aa no proteico, oligopéptido, 
polipéptido, proteína, complejo multimolecular. 
a) Glucagón (29 aa) 
b) Histidina 
c) Hemoglobina (Hb: 4 cadenas 
polipeptídicas) 
d) Hormona antidiurética (ADH) 
o Vasopresina (9 aa) 
e) GABA 
f) Proteosoma 
g) Histamina 
h) Alanina 
i) Insulina (51 aa) 
j) Hormona ACTH (39aa) 
 
 
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS 
11. Explica por qué a las proteínas se les puede clasificar como “macromolécula / 
biopolímero”. 
12. Relacione mediante los números el nivel de estructura proteínica con las 
descripciones correctas. 
1. Estructura primaria 
2. Estructura secundaria 
3. Estructura terciaria 
4. Estructura cuaternaria 
 
 
 
 
 
 
 
____ enlaces por puente de hidrógeno que 
se producen entre secciones de un 
péptido para formar una hélice α o 
una hoja plegada β. 
____asociación de 15 cadenas 
polipeptídicas. 
____interacciones entre grupos R polares 
en un solo polipéptido. 
____ Una secuencia de aminoácidos 
unidos mediante enlaces peptídicos 
13. ¿Cuál de las siguientes interacciones contribuye al mantenimiento de la estructura 
primaria de las proteínas? 
a) Interacciones de Van der 
Waals. 
b) Interacciones hidrofóbicas. 
c) Interacciones 
electrostáticas. 
d) Puentes de H. 
e) Enlaces covalentes 
 
14. ¿Qué es lo que determina la estructura 1ª de las proteínas? 
a) Secuencia aminoacídica en la cadena polipeptídica. 
b) Información genética en los genes del ADN nuclear. 
c) Puentes de H entre diferentes subunidades proteicas en una proteína con estructura 
cuaternaria. 
d) Estructura tridimensional de una proteína. 
 
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15. Indique si los enunciados siguientes describen una estructura proteínica primaria, secundaria, 
terciaria o cuaternaria: 
a) ____ Los grupos –R de los residuos de α-L-aa en la cadena polipeptídica interaccionan 
para formar enlaces por puente disulfuro (-S-S-) o enlaces iónicos. 
b) ____ Los enlaces peptídicos unen los α-L-aa en una cadena polipeptídica. 
c) ____ Varios polipéptidos en una hoja plegada β se mantienen unidos mediante enlaces 
por puente de H entre cadenas adyacentes. 
d) ____ Los enlaces por puente de H entre α-L-aa en el mismo polipéptido otorgan una 
forma enrollada a la proteína. 
e) ____ Grupos –R hidrofóbicos de los residuos de α-L-aa buscan un ambiente no polar al 
moverse hacia el interior de la proteína plegada. 
f) ____ Una proteína activa contiene tres subunidades terciarias. 
g) ____ En anemia drepanocítica, la valina sustituye al glutamato en la subunidad β de la 
proteína hemoglobina dentro de los eritrocitos. 
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
16. Define y esquematice el proceso de desnaturalización de las proteínas. ¿Cómo es afectada la 
función de las proteínas? 
17. En cada una de las siguientes situaciones, identifique el factor (agente) desnaturalizante de 
proteínas. Clasifíquelo en factor físico o factor químico. Cita las fuerzas de interacción 
químicas dentro de la proteína que se afectan en cada caso. 
a) ___ Cetosis (acidosis por cuerpos cetónicos) en paciente diabético descompensado 
b) ___ Esterilización de material de quirófano mediante autoclave. 
c) ___ Tomografía TAC y exceso de radiografía en la misma estructura anatómica. 
d) ___ Fiebre alta sostenida por encima de 38 ºC. 
e) ___ Insolación severa. 
f) ___ Intoxicación por metales pesados (Pb2+, Hg2+,Ag+) 
g) ___ Etanol o Yodopovidona como desinfectante y antiséptico. 
18. Explica la diferencia entre desnaturalización reversible e desnaturalización irreversible. ¿Cuál 
nivel estructural de proteínas: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria debe ser afectado para 
que la desnaturalización sea irreversible? ¿Cuál de los factores desnaturalizantes de proteínas 
puede provocar desnaturalización irreversible? 
19. ¿Qué plantea el “Dogma central de la Biología Molecular”? ¿Qué relación tiene con las 
proteínas? ¿Qué tipo de enfermedades están relacionadas con este dogma? ¿Cuál es la 
especialidad médica relacionada con este dogma? 
PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS Y FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS 
20. Comenta qué es la electroforesis. Cita 2 enfermedades que pueden ser diagnosticadas mediante 
la Electroforesis de proteínas. 
21. Durante la hemodiálisis de pacientes renales, los solutos pequeños como los electrolitos Na+, 
K
+
, HCO3
-
, lactato-, etc.; y no electrolitos pequeños como glucosa, urea, etc.; son filtrados pero 
las proteínas quedan en el plasma del paciente. ¿Cuál propiedad de las proteínas explica esto? 
22. Las proteínas pueden funcionar como buffers proteicos. Al pH de los fluidos corporales ¿cuál es 
el aminoácido más involucrado en esta función? Clasifique este aa según la polaridad de su 
cadena lateral –R. 
23. Según la estructura tridimensional, las proteínas se clasifican como globulares o fibrosas. 
¿Cumplen las mismas funciones? Argumenta basado en la relación estructura-función 
biológica. 
24. De las siguientes proteínas, clasifíquelas en globulares y fibrosas: 
a) Colágeno. 
b) Insulina. 
c) Hemoglobina (Hb) 
d) α-queratina 
e) Albúmina 
f) Ig 
g) Actina 
h) Miosina 
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25. Cite las funciones de las proteínas y, en cada caso, una proteína que realice esa función. 
26. De las siguientes proteínas, ¿cuál es al mismo tiempo fibrosa y simple? 
a) Albúmina 
b) Colágeno 
c) Insulina 
d) Ig 
27. De las siguientes proteínas, ¿cuál es al mismo tiempo globular y compleja? 
a) Albúmina 
b) Colágeno 
c) Hemoglobina (Hb) 
d) Miosina 
 
 
 
 
28. ¿Cuál de las siguientes proteínas se clasifica como simple, fibrosa y con función 
estructural? 
a) Albúmina. 
b) Ig 
c) Colágeno. 
d) Hemoglobina. 
e) Insulina. 
29. ¿Qué función tienen los proteosomas en las células? 
30. Compara unaproteína simple y una proteína conjugada. Cita 1 ejemplo de cada 
una. ¿Qué nombres reciben la parte proteica y la parte no proteica en una proteína 
conjugada? 
31. ¿Qué es un prión o proteína priónica (PrP)? Cita 2 enfermedades priónicas en 
humanos. 
 
BIBLIOGRAFÍA 
 Química Biológica. Blanco, A. y Blanco, G. 9a Ed. (renovada y revisada) 2013. 
Editorial El Ateneo. Cap. 3 Proteínas. 
 Bioquímica Humana. Cardellá-Hernández, L. 2007. Cap. 5 Proteínas. 
 Harper Bioquímica Ilustrada. Murray, R. et al. 29 ed. 2012. Cap. 3; 4; 5