3 Cuestionario Enzimas

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CATEDRA DE BIOQUIMICA II 
ENZIMAS 
CUAL ES LA DEFINICION DE ENZIMAS ? 
- Son macromoléculas que catalizan las reacciones 
químicas. Pueden ser Proteínas o Ribozimas (ARN). 
QUE ES UN CATALIZADOR ? 
-Son sustancias que disminuyen la “energía de activación”, 
 acelerando la velocidad de las reacciones Químicas y 
conservándose inalteradas al final (calidad y cantidad). 
QUE ES LA “ENERGIA DE ACTIVACIÓN” ? 
- Es la cantidad de energía necesaria para llevar un 
 determinado sustrato a su estado de transición. 
CUALES SON LAS CARACTERÍSTICAS ESPECIFICAS 
DE LAS ENZIMAS ? 
- Especificidad. 
- Eficiencia (No tienen relación estequiometrica). 
- Termolabilidad. 
- Regulables (Ph/Temp./Alosterismo/Cant. de Sustrato y Enzimas). 
CUALES SON LAS 6 PRINCIPALES CLASES ENZIMATICAS ? 
- Grupo I – Oxidorreductasas. 
- Grupo II – Transferasas. 
- Grupo III – Hidrolasas. 
- Grupo IV – Liasas. 
- Grupo V – Isomerasas. 
- Grupo VI – Ligasas. 
CUALES SON SUS FUNCIONES ? EJEMPLOS ? 
-Oxidorreductasas. 
-Transferasas. 
-Hidrolasas. 
-Liasas. 
-Isomerasas. 
-Ligasas. 
- Reacciones de oxirreducción con transporte de electrones. 
- DESIDROGENASAS / ENZIMAS DEL OXIGENO 
- Transferencia de Grupos Funcionales entre 2 moleculas. 
- AMINOTRANSFERASA / QUINASA (Transferen grupo Fosfato). 
- Ruptura de uniones entre “C” y otros átomos por adición de H2O. 
- AMILASA / LIPASA / PEPTIDASA (Todas las enzimas digestivas). 
- Ruptura de uniones sin utilización de energia: C-C / C-N / C-S. 
- SINTASA / DESCARBOXILASA (No actúa en uniones peptídicas ). 
- Interconvierten Isomeros de cualquier tipo. 
- (Opticos / Geométricos / De Posición). 
- Formación de uniones con gasto de energia: C-O / C-N / C-S. 
QUE SON LOS COFACTORES ENZIMATICOS ? 
- Son grupos no proteicos que algunas Enzimas necesitan 
 para realizar adecuadamente sus funciones. 
EN QUE ESTADO FUNCIONAL SE ENCONTRA LA 
ENZIMA CUANDO SEPARADA DE SU COFACTOR ? 
- Inactiva catalíticamente. 
QUE NOMBRE RECIBE ? 
- Apoenzima. 
EN QUE ESTADO FUNCIONAL SE ENCONTRA LA 
ENZIMA CUANDO UNIDA A SU COFACTOR ? 
- activa catalíticamente. 
QUE NOMBRE RECIBE ? 
- Holoenzima. 
QUE PASA CON LOS COFACTORES EN LA REACION ? 
- pueden modificarse, pero siempre se regeneran en una 
 reacción acoplada. 
DONDE SE UNE EL COFACTOR EN LA ENZIMA? 
- En un sitio reservado para el, generalmente cerca del 
Sitio Activo, as veces forma parte de el. 
QUE NOMBRE RECIBEN LOS COFACTORES QUE 
PRESENTAN FUERTE UNION A LA PROTEINA ? 
- Grupo Prostético. 
CUALES SON LOS TIPOS DE COFACTORES ? 
- Iones Metálicos. 
- Coenzimas (Contienen Vitaminas / unión débil con la Enzima). 
- Grupos Prostéticos (Cofactores unidos fuertemente a la Enzimas). 
QUE OTRA FUNCIÓN TIENEN LOS IONES METALICOS ? 
- Actúan como catalizadores de reacciones por si propios. 
QUE CARACTERÍSTICAS TIENEN COMO CATALIZADORES? 
- No son controlables. 
- No son térmolabiles. 
- No tienen especificidad. 
QUE FUNCIONES PUEDE CUMPLIR EL ION METALICO 
COMO COFACTOR EN LAS METALOENZIMAS ? 
- Centro catalítico primario. 
- Puente de unión Enzima-Sustrato. 
- Estabilizador de la Enzima en su forma activa. 
QUE FUNCIONES CUMPLEN LAS COENZIMAS COMO 
COFACTOR EN LAS ENZIMAS ? 
- Portadores intermediarios de: 
• Grupos Funcionales 
• Átomos específicos 
• Electrones. 
QUE CLASES ENZIMATICAS REQUIEREN COENZIMAS ? 
* Oxirreductasas. * Transferasas. 
* Isomerasas. * Ligasas. 
CON QUE VITAMINAS SE RELACIONAN LOS COFACTORES ? 
-NAD y NADP. 
-FAD y FMN. 
-CoA. 
-PAL. 
-BIOTINA. 
- NICOTINAMIDA (B3). 
- RIBOFLAVINA (B2). 
- ACIDO PANTOTENICO (B5). 
- FOSFATO DE PIRIDOXAL (B6). 
- BIOTINA (B8). 
LAS ENZIMAS PUEDEN INICIAR UNA REACCIÓN ? 
- No...Apenas acelera una reacción ya iniciada. 
LAS ENZIMA PUEDEN DESPLAZAR EL EQUILIBRIO 
DE UNA REACCIÓN REVERSIBLE EN UNO DE LOS 
SENTIDOS ? 
- No...Las enzimas no alteran la Constante de Equilibrio (Ke) 
de una reacción reversible. 
LAS ENZIMA PUEDEN ALTERAR LA ENERGIA NETA 
DEL SISTEMA EN QUE OCURRE LA REACCIÓN ? 
- No...Las enzimas reducen la energía de activación pero no 
cambian la energía neta del sistema. 
QUE ES LA “VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN” ? 
- Se define como la cantidad de sustrato que la reacción 
 convierte en producto en una unidad de tiempo. 
QUE CARACTERÍSTICAS TIENE LA VELOCIDAD UNA 
REACCION ENZIMATICA, CON CONCENTRACIONES 
CONSTANTES DE SUSTRATO ? 
- La velocidad es constante. 
- La formación de producto es proporcional al tiempo. 
QUE CARACTERÍSTICAS TIENE LA VELOCIDAD UNA 
REACCION ENZIMATICA, CON CONCENTRACIONES 
PROGESIVAS DE SUSTRATO ? 
- Velocidad aumenta proporcionalmente a la concentración 
 del sustrato, pero el aumento de velocidad disminuye con 
 la saturación progresiva de las enzimas en concentración 
 constante. 
QUE PASA CUANDO LAS ENZIMAS ESTÁN SATURADAS ? 
- Cuando las enzimas están completamente saturadas, la 
 reacción atinge su velocidad máxima. 
QUE MOSTRA LA EQUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN ? 
- Expresa la curva de saturación de una determinada enzima 
 para un sustrato específico. 
CUAL ES LA EQUACIÓN ? 
V= Vmax . [S] 
 Km + [S] 
V 
[S] 
Km 
Vmax 
QUE ES LA “CONSTANTE DE MICHAELIS (KM)” ? 
- Se define como la concentración de un determinado 
sustrato, necesaria para que la reacción con una 
determinada enzima alcance mitad de su velocidad máxima. 
CUAL SU SIGNIFICADO ? 
- Determina la afinidad entre una Enzima y un Sustrato. 
- Esta afinidad es inversamente proporcional a la KM. 
QUE MOSTRA LA EQUACIÓN DE LINEWEAVER-BURK ? 
- Determina con mayor precisión la Vmax de una reacción en 
 relación a concentración de los elementos. 
CUAL ES LA EQUACIÓN ? 
1 = _Km_ . 1 + 1__ 
V Vmax [S] Vmax 
y = A . x + B 
_1_ 
 [S] 
- 1_ 
Km 
_ 1__ 
Vmax 
_1_ 
 V 
_ Km_ 
Vmax 
QUE FACTORES INFLUYEN SOBRE LA VELOCIDAD ? 
- PH (cada enzima posee un PH optimo de acción). 
- TEMPERATURA (cada enzima posee una TEMPERATURA optima de acción). 
- CONC. SUSTRATO x CONC. ENZIMA (directamente proporcional). 
EN QUE UNIDAD SE MIDEN LAS ENZIAMAS ? 
- UI (Unidad Internacional). 
COMO SE DEFINE UNA UI ? 
- 1 UI es la cantidad de enzima necesaria para transformar 
1 micromol (µMol) de sustrato en 1 minuto de reacción. 
QUE SON ENZIMAS MULTIFUNCIONALES ? 
- Son enzimas que presentan varios Sitios Catalíticos. 
QUE ES EL “CENTRO ACTIVO” DE UNA ENZIMA ? 
- Es el sector de la molecular responsable por el reconocimiento, 
unión (especificidad) y acción catalítica de la enzima con el sustrato. 
COMO SE LLAMAN LAS 2 PARTES DE CENTRO ACTIVO ? 
- Centro de Unión. 
- Centro Catalítico. 
COMO SE LLAMA ESTE MODELO DE UNION ? 
- Modelo del Encaje Inducido. 
PORQUE RECIBE ESTE NOMBRE ? 
- Porque el “Centro Activo” de la enzima sufre cambios 
conformacionales para unirse de forma “NO COVALENTE” a la 
molécula de sustrato. 
QUE TIPO DE UNIÓN OCURRE ENTRE ENZIAM Y SUST. ? 
- Uniones NO COVALENTES (Puentes de H, Enlaces Ionicos, Interacciones Hidrofóbicas). 
 * Pueden formarse uniones Covalentes Transitórias. 
QUE ES EL “CENTRO ALOSTÉRICO” DE UNA ENZIMA ? 
- Es el sector de la molecular responsable por la unión con 
sustancias moduladoras. 
COMO SE LLAMAM ESTAS SUSTANCIAS ? 
- Moduladores Alostéricos. 
QUE EFECTOS PUEDEN TENER ESTOS MODULADORES ? 
- Favorable (aumenta la afinidad por el sustrato). 
- Desfavorable (actúa como Inhibidor Enzimático). 
COMO SON SUS CARACTERÍSTICAS CINETICAS ? 
- Tienen características cinéticas propias que no siguen las 
mismas reglas de las Enzimas Michaelianas. 
QUE CARACTERISTICAS DEL SUSTRATO SE RELACIONAN 
 A LA ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS ? 
- Enlaces químicosespecíficos.(interaccionan con los enlaces enzimáticos). 
- Grupo funcional orientador.(orienta los enlaces con el centro activo). 
CUALES SON LOS TIPOS DE ESPECIFICIDAD ? 
- Especificidad Óptica. (afinidad por determinados isómeros ópticos). 
- Especificidad de Grupo. (grupos químicos en particular). 
- Especificidad de Reacción. (determinadas reacciones). 
- Especificidad de Sustrato. (actúan sobre un único sustrato). 
- Especificidad de Unión. (actúan sobre un tipo de unión determinada). 
QUE ES UN INHIBIDOR ENZIMÁTICO ? 
- Sustancia con capacidad de disminuir en algún grado la 
actividad de una enzima. 
COMO SE CLASIFICAN LAS INHIBICIONES ? 
- Reversibles (Siempre uniones No Covalentes). 
- Irreversibles (Siempre uniones Covalentes). 
COMO SE DIVIDEN LAS INHIBICIONES REVERSIBLES ? 
- Competitiva (compite con el sustrato por el Centro Activo de la Enzima). 
- No Competitiva (se une a la enzima afuera del Centro Activo). 
CARACTERISTICA DE LA INHIBICIÓN COMPETITIVA ? 
- Inhibidor tiene semejanza estructural con el sustrato. 
- Compite con el sustrato por el Centro Activo. 
- Depende de la afinidad de la enzima el Sust. ó por el Inhib. 
- Depende de las concentraciones del Sust. Y del Inhib. 
COMO SE QUEDA LA (KM)? 
- El Inhibidor su une al Centro Activo disminuyendo la 
afinidad de la enzima por el sustrato (KM - aumentada). 
COMO SE QUEDA LA (Velocidad Máxima)? 
- La velocidad Máxima no se altera, pero es necesaria una 
mayor concentración de sustrato para alcanzarla. 
- La concentración de sustrato tiene que ser grande lo 
suficiente para desplazar el Inhibidor y saturar las enzimas. 
CARACTERISTICA DE LA INHIBICIÓN COMPETITIVA ? 
- Inhibidor no tiene semejanza estructural con el sustrato. 
- Se une a la enzima en sitio distinto del Centro Activo. 
COMO SE QUEDA LA (KM)? 
- El Inhibidor no se une al Centro Activo, no disminuyendo la 
afinidad de la enzima por el sustrato (KM - normal). 
COMO SE QUEDA LA (Velocidad Máxima)? 
- La velocidad Máxima disminuye, pero el aumento de la 
concentración de sustrato no aumenta la velocidad. 
- La unión E-I impide la liberación de los productos en su 
velocidad normal. Es como se existiera una menor 
concentración de enzima activas. 
QUE ES UNA ENZIMA REGULADORA ? 
- Es la enzima que cataliza la primera etapa de una vía 
metabólica y por lo tanto las demás son sus dependientes. 
CUALES SON LOS 6 MECANISMOS DE REGULACIÓN ? 
- Alosterismo. 
- Modificación Covalente. 
- Genético (Expresión Génica). 
- Compartimentación. 
- Isoenzimas. 
- Zimogenos. 
COMO ACTUA EL MECANISMO ALOSTERICO ? 
- Una sustancia alostérica se une al centro alostérico de la 
enzima (que es un sitio fuera del centro activo) y actúa como activador o 
inhibidor reversible. 
- Es el mecanismo mas rápido de control. 
COMO ACTUA LA MODIFICACIÓN COVALENTE ? 
- Agrega o elimina un grupo funcional en la enzima, 
modificando su estructura para desactívala ó actívala. 
- Ni todas las enzimas se activan cuando reciben un grupo 
funcional. El echo de se activaren o desactivaren cuando 
reciben el grupo funcional es una característica individual 
de cada enzima. 
-Ej: Unión de un grupo Fosfato ó Metilo. 
• Fosforilación de una proteína (enzima Protein-Kinasa). 
• Desfosforilación (enzima Protein-Fosfatasa). 
COMO ACTUA EL MECANISMO GENÉTICO ? 
- Actúa induciendo o inhibiendo la expresión génica de una 
determinada enzima. 
- Controla la cantidad de enzima disponible. 
COMO ACTUA LA COMPARTIMENTACIÓN ? 
- Actúa controlando la pasaje de una enzima especifica y/o 
sus precursores de un compartimiento celular hacia otro. 
- Ejemplo : Pasaje de una enzima de la Matriz Mitocondrial 
hacia el Citoplasma celular. 
QUE SON LAS ISOENZIMAS ? 
- Son enzimas que difieren entre si en su codificación 
genética, secuencia de amino ácidos y propiedades, pero 
catalizan la misma reacción. 
- Tienen funciones independientes. 
QUE SON LOS ZIMOGENOS ? 
- Son proteínas sintetizadas en formas inactiva (Proenzimas), 
pero por proteólisis liberan péptidos inhibidores y pasan a 
una forma de enzima activa. 
- Ej: Fibrinogeno ---> Fibrina