10 METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

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METABOLISMO 
DE 
AMINOÁCIDOS 
 
 
 
Bioq. Viviana Acuña 
Que son? 
 Los aminoácidos son compuestos orgánicos que 
se combinan para formar proteínas, las cuales 
son indispensables para nuestro organismo. Están 
formadas de carbono, oxígeno, hidrógeno y 
nitrógeno. 
 Su papel principal es de servir de unidades 
estructurales de proteínas, también pueden ser 
utilizados como combustible, pero esta función es 
secundaria y reemplazable, por carbohidratos y 
grasas. 
 Su participación en componentes celulares, 
hormonas y otras sustancias funcionalmente 
importantes es una función irreemplazable. Los 
aminoácidos no se almacenan en el organismo. 
 
 Entre sus funciones: 
 Los aminoácidos ayudan a descomponer los 
alimentos 
 Ayudan al crecimiento 
 A reparar tejidos corporales 
 También pueden ser una fuente de energía. 
 también encargados de permitir la contracción 
muscular o mantener el equilibrio de ácidos y bases 
en los organismos. 
 Aparte, cada uno de los diferentes aminoácidos 
cuenta con una función independiente. 
 
COMPOSICIÓN 
 Los aminoácidos están compuestos por una molécula 
orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo. 
Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar 
en formas L y D. Las estructuras L son las naturales para 
los organismos, y por tanto, las más importantes. 
 
 De forma general, por tanto, un aminoácido se 
compone de carbono, carboxilo, un grupo amino, un 
hidrógeno y una cadena lateral. 
CLASIFICACIÓN 
De los cerca de 250 aminoácidos que existen, hay 20 
aminoácidos, denominados proteinogénicos, que se 
consideran importantes y esenciales para el correcto 
funcionamiento del organismo y que se clasifican de la 
siguiente forma: 
 
 Cadena lateral 
 Requerimiento 
 Polaridad. 
 
 
1. Cadena Lateral 
 Alifáticos: Sólo tienen C e H. Pueden ser ramificados 
como la Valina, Leucina e Isoleucina. 
 
 Hidroxilados: Tienen grupos –OH. 
 
 Azufrados: Tienen azufre –S 
 
 Aromáticos: Presentan anillos bencénicos. 
 
 Heterocíclicos: Con anillos de C y N integrados a la 
estructura cíclica. 
 
 
2. Requerimiento 
3. Polaridad 
Dependiendo del número de grupos ácidos o 
básicos en la molécula: 
 No polares 
 Polares y neutros 
 Ácidos 
 Básicos 
 Los aminoácidos liberados por degradación de 
proteínas endógenas se mezclan con los 
sintetizados en las células y los procedentes de 
alimentos. Todos ellos pasan a la sangre y se 
distribuyen en los tejidos, sin distinción, entre 
aminoácidos de diferente origen. Este conjunto de 
aminoácidos libres constituye un «fondo común» 
(pool de AA), al cual se acude para sintetizar 
nueva proteína o compuestos relacionados. 
 En el adulto normal, se degradan alrededor de 
400g de proteínas por día. Alrededor del 75% de los 
AA liberados son reutilizados en la síntesis de 
proteínas. El resto es destinado a gluconeogénesis, 
cetogénesis y síntesis de compuestos con diversas 
funciones. 
DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS 
1. La mayor parte de los aminoácidos del «fondo 
común» son utilizados sin modificar en la síntesis 
de proteínas. 
2. Vías metabólicas específicas producen, a partir 
de determinados aminoácidos, compuestos 
nitrogenados no proteínicos con importantes 
funciones. 
3. Aminoácidos no utilizados en síntesis de 
proteínas ni sustancias fisiológicamente activas 
son degradados y finalmente oxidados con 
producción de energía. Este proceso implica 
separación y eliminación del grupo amina. 
TRANSPORTE DE AA 
 Los AA atraviesan membranas celulares gracias a 
sistemas de transporte específicos para isómeros L. Se 
han descrito diversos transportadores, agrupados en 
2 categorías: 
 
a. Trasporte activo secundario: Son cotransportadores 
Na+/AA que acumulan aminoácidos en la célula 
aún contra gradiente. Utilizan el gradiente 
electroquímico utilizado por la Na+.k+/ATPasa. 
 
b. Difusión facilitada: Son uniporters independientes de 
Na+. Dejan pasar AA a favor del gradiente. 
- Transporte activo secundario: 
1. De aminoácidos neutros: En general presentan amplia 
especificidad. Algunos tienen preferencia por AA 
alifáticos pequeños. Otros, por aminoácidos hidrófobos, 
aromáticos y alifáticos. 
2. De aminoácidos básicos: Transportan lisina, arginina y 
ornitina. 
3. De aminoácidos acídicos: Selectivos para aspartato y 
glutamato. 
4. De iminoácidos y glicina: Encargados de trasnportar 
prolina, hidroxiprolina y glicina. 
5. De glutamina, asparragina, histidina: Estos 
transpprtadores se encuentran en varios tejidos, 
especialmente en células epiteliales de mucosa 
intestinal y túbulos renales. 
- Difusión facilitada: 
1. De aminoácidos neutros. 
2. De aminoácidos catiónicos. 
3. De glutamato. 
TRABAJO EN CLASE 
1. Dibujar la estructura de los 20 
aminoácidos. 
2. Clasificarlos según cadena lateral y 
requerimientos.