B.2.- Referente a las biomoléculas: a) Indique las biomoléculas con las que relacionaría los siguientes tipos de enlace: éster, glucosídico, fosfod...

B.2.-

a)

Los enlaces éster, glucosídico, fosfodiéster y peptídico son enlaces covalentes que se encuentran en diferentes biomoléculas.

• Enlace éster: Se encuentra en los lípidos, como los triglicéridos, los fosfolípidos y los esteroles.
• Enlace glucosídico: Se encuentra en los carbohidratos, como los monosacáridos, los disacáridos y los polisacáridos.
• Enlace fosfodiéster: Se encuentra en los ácidos nucleicos, como el ADN y el ARN.
• Enlace peptídico: Se encuentra en las proteínas.

Explicación:

• Enlace éster: El enlace éster se forma entre un grupo hidroxilo (-OH) de un alcohol y un grupo carboxilo (-COOH) de un ácido carboxílico. Este enlace es el que une los ácidos grasos al glicerol en los triglicéridos. También se encuentra en los fosfolípidos, donde une el grupo fosfato al glicerol. En los esteroles, el enlace éster une el grupo hidroxilo del colesterol a un grupo carboxilo de un ácido graso.
• Enlace glucosídico: El enlace glucosídico se forma entre dos grupos hidroxilo (-OH) de dos monosacáridos. Este enlace es el que une los monosacáridos para formar disacáridos y polisacáridos.
• Enlace fosfodiéster: El enlace fosfodiéster se forma entre un grupo fosfato y dos grupos hidroxilo (-OH). Este enlace es el que une los nucleótidos para formar el ADN y el ARN.
• Enlace peptídico: El enlace peptídico se forma entre el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido. Este enlace es el que une los aminoácidos para formar proteínas.

b)

La estructura terciaria de una proteína es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica. Esta estructura está determinada por la interacción de los grupos funcionales de los aminoácidos de la cadena.

Los tres tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria de una proteína son:

• Enlaces covalentes: Los enlaces disulfuro son enlaces covalentes que se forman entre dos residuos de cisteína. Estos enlaces ayudan a estabilizar la estructura terciaria de la proteína.
• Enlaces no covalentes: Las fuerzas de Van der Waals, las fuerzas de London y los puentes de hidrógeno son enlaces no covalentes que ayudan a estabilizar la estructura terciaria de la proteína.
• Interacciones hidrofóbicas: Las interacciones hidrofóbicas son interacciones entre grupos no polares que se repelen entre sí por el agua. Estas interacciones ayudan a mantener la estructura terciaria de la proteína, ya que los grupos no polares de la proteína se agrupan entre sí para evitar el contacto con el agua.

Explicación:

• Enlaces covalentes: Los enlaces disulfuro son enlaces covalentes que se forman entre dos residuos de cisteína. Estos enlaces se forman cuando el grupo sulfhidrilo (-SH) de un residuo de cisteína reacciona con el grupo sulfhidrilo de otro residuo de cisteína. Los enlaces disulfuro ayudan a estabilizar la estructura terciaria de la proteína, ya que mantienen unidos dos segmentos de la cadena polipeptídica.
• Enlaces no covalentes: Las fuerzas de Van der Waals, las fuerzas de London y los puentes de hidrógeno son enlaces no covalentes que ayudan a estabilizar la estructura terciaria de la proteína.
• Las fuerzas de Van der Waals son fuerzas atractivas entre moléculas no polares. Estas fuerzas son débiles, pero se suman para proporcionar una fuerza significativa.
• Las fuerzas de London son fuerzas atractivas entre moléculas polares. Estas fuerzas son aún más débiles que las fuerzas de Van der Waals, pero también se suman para proporcionar una fuerza significativa.
• Los puentes de hidrógeno son enlaces covalentes parciales que se forman entre un átomo de hidrógeno y un átomo de oxígeno, nitrógeno o flúor. Los puentes de hidrógeno son fuertes y pueden ayudar a estabilizar la estructura terciaria de la proteína.
• Interacciones hidrofóbicas: Las interacciones hidrofóbicas son interacciones entre grupos no polares que se repelen entre sí por el agua. Estas interacciones ayudan a mantener la estructura terciaria de la proteína, ya que los grupos no polares de la proteína se agrupan entre sí para evitar el contacto con el agua.