Propiedades funcionales de las proteínas en el huevo - BRIANDA ESTEFAN AYALA RAMIREZ

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Propiedades funcionales de 
las proteínas en el huevo. 
● Brianda Ayala Ramírez
Química de Alimentos
Dra. María Estela Vázquez Barrios
Facultad de Química
2021-1
Introducción y 
estructura 01
03
02
04
Contenido
05
Proteínas del huevo. 
Propiedades 
gelificantes 
Composición 
del huevo.
Propiedades 
funcionales
Introducción
El huevo de gallina se compone 
por:
➢ 10.5% de cáscara 
➢ 58.5% de albumen o clara
➢ 31.0% de yema (cuyos 
componentes son proteínas 
y lípidos que les confieren 
alto valor nutritivo).
El huevo es un alimento proveniente 
de las aves de corral, y uno de los 
alimentos más rico en nutrientes. 
Brinda gran aporte proteico y está 
constituido por aminoácidos, 
vitaminas, minerales y ácidos grasos, 
lo que lo hace un alimento natural 
importante en la dieta humana. 
Estructura del huevo
Matriz cálcica con 
mínimas cantidades de 
proteínas las cuales 
rodean componentes 
minerales.
Ligamento torcido en 
espiral que sostiene la 
yema del huevo en medio 
de la clara
Compuesta por por el disco 
germinal y el vitelo. 
Contiene vitamina D de 
forma natural, y otras 
vitaminas como la A y la E.
Presentes más de la 
mitad de las proteínas 
del huevo como: 
● Ovoalbúmina 
● Conalbúmina 
● Ovomucoide
● Ovomucina 
Composición del huevo
M
I
C
R
O
N
U
T
R
I
E
N
T
E
S
M
A
C
R
O
N
U
T
R
I
E
N
T
E
S
% IR: Ingesta diaria de referencia del nutriente en adulto( 2000 kcal)
Composición química del huevo
Composición proteica del albumen del huevo
Fuente: Badui (2006). Química de los Alimentos. Pearson. Pag. 211 
Proteínas principales
Ovoalbúmina
1. Principal glicoproteína de la albúmina del huevo (60-65%)
2. Se desnaturaliza fácilmente al agitar la clara pero es 
resistente a tratamientos térmicos
3. Se desnaturaliza a 72-84 °C. 
4. Rica en cisteína, metionina y grupos sulfhidrilos.
5. Punto isoeléctrico cercano a 4.5
6. pH de desnaturalización alrededor de 6.6
7. Contiene ocho aminoácidos esenciales (poseen cerca de 
385 aminoácidos
8. Masa molecular relativa de 45 kDa
Usos:
● Suplementos alimenticios
● Médico: intoxicación por metales pesados
● Espumante y estabilizador en industria gastronómica, panadería y 
repostería
● Clarificación de vinos 
https://www.quimica.es/enciclopedia/Amino%C3%A1cido.html
https://www.quimica.es/enciclopedia/Amino%C3%A1cido.html
https://www.quimica.es/enciclopedia/Unidad_de_masa_at%C3%B3mica.html
https://www.quimica.es/enciclopedia/Metal_pesado.html
Proteínas
Conalbúmina u ovotransferrina
1. Segunda principal glicoproteína de la albúmina del 
huevo (13-14%)
2. Contiene manosa y glucosamina
3. Presenta numerosos enlaces disulfuro (13 por molécula) y 
puede ligar o quelar iones metálicos: Fe, Al Cu y Zn. 
4. Inhibe el crecimiento de microorganismos en particular 
el caso de los virus
5. Presenta una masa molecular de 78 kDa
Usos:
● Propiedades antivirales, antibacterianas, antioxidantes, 
antiinflamatorias
● Usada en el sector industrial y farmacéutico
● Presente en los suplementos de hierro
Proteínas
1. La lisozima es una proteína del albumen.
2. Concentración 1-3 g/L de clara de huevo
3. Presente en un 7% en la clara de huevo.
4. 19 aminoácidos, 4 puentes disulfuro que le 
confieren estabilidad térmica.
Lisozima (Globulina G1)
1. Aditivo alimentario E-1105.
2. Conservación y frena el crecimiento bacteriano
Usos 
● Vegetales frescos 
● Pescado 
● Carne
● Frutas
● Pepinillos 
● Sushi
Protección frente a 
bacterias dañinas como el 
Clostridium tyrobutyricum 
que provoca la hinchazón 
de los quesos.
Control de la 
fermentación maloláctica.
· Previene el aumento de las 
concentraciones de ácido 
acético y aminas 
biógenas.
-Ovomucina comprende aproximadamente 3.5% de 
la proteína en la clara
-La ovomucina presenta aproximadamente 30% de 
carbohidratos similares a los que se encuentran en el 
ovomucoide
-Junto con la lisozima confiere al albumen las 
características espesas y gelatinosas.
-Anticancerigena
-Confiere propiedades similares a las de un gel
Ovomucina 
Propiedades funcionales 
Adhesiva
Puede adherir granos y semillas en diversos 
productos como en barras dietéticas, panes y 
aperitivos. 
Espumante
Las proteínas de la clara forman espumas al ser 
aireados.
Propiedades funcionales 
Aglutinante
Puede dar estructura ligada a los componentes 
del alimento y entre sí misma.
Gelificante
Las proteínas de la clara y la yema cambian a 
un estado fluido y gelatinoso pos diversos 
tratamientos.
Propiedades funcionales 
Emulsionante
Las proteinas y lipidos crean zonas tensoactivas 
que estabilizan a las emulsiones de aceite y 
agua.
Clarificante
Puede inhibir enzimas, de esta forma evita la 
turbidez en bebidas.
Propiedades funcionales 
Colorante
Los pigmentos de la yema contribuyen al color 
anaranjado de algunos alimentos, como en la 
panadería, pastas, flanes y natillas. 
Espesante
Espesar las salsas y da cuerpo consiguiendo 
mejorar el producto de recubrimientos y 
alimentos preparados. 
Propiedades funcionales 
Aromatizante 
Aporta y realza algunos aromas, además 
incorpora el aroma del huevo como las natillas
Prolonga la durabilidad 
Conserva las moléculas de almidón húmedas y 
frescas que se pueden encontrar en 
formulaciones de pan.
Bibliografia
● Pieter Evenepoel, Benny Geypens, Anja Luypaerts, Martin Hiele, Yvo Ghoos, Paul Rutgeerts, 
Digestibility of Cooked and Raw Egg Protein in Humans as Assessed by Stable Isotope 
Techniques, The Journal of Nutrition, Volume 128, Issue 10, October 1998, Pages 
1716–1722, https://doi.org/10.1093/jn/128.10.1716 
● Solomon H. Katz; William Woys Weaver (2003). Encyclopedia of Food and Culture. Ed. 
Scribner, New York.
● Robert John Evans, Doris H. Bauer, Selma L. Bandemer, Simin B. Vaghefi, Cal J. Flegal. 
Structure of egg yolk very low density lipoprotein. Polydispersity of the very low density 
lipoprotein and the role of lipovitellin in the structure. Archives of Biochemistry and Biophysics 
1973, 154 (2) , 493-500. https://doi.org/10.1016/0003-9861(73)90001-5 
● Carrillo Wilman. Lysozyme: Antibacterial Activity and Allergenicity. Instituto de Investigación en 
Ciencias de la Alimentación (CIAL-CSIC-UAM). Diciembre 2013, 14 (4), 314-326 
http://www.revistasan.org.ar/pdf_files/trabajos/vol_14/num_4/RSAN_14_4_314.pdf
● 
https://doi.org/10.1093/jn/128.10.1716
https://doi.org/10.1016/0003-9861(73)90001-5
http://www.revistasan.org.ar/pdf_files/trabajos/vol_14/num_4/RSAN_14_4_314.pdf
http://www.revistasan.org.ar/pdf_files/trabajos/vol_14/num_4/RSAN_14_4_314.pdf
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