Proteínas Química de Alimentos

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QUÍMICA DE ALIMENTOS
	PROTEINAS
UNIVERSIDAD NACIONAL DE ASUNCIÓN
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS
INTRODUCCIÓN
El término proteína deriva del griego proteios, que significa primera clase.
Son polímeros de elevado peso molecular.
Compuestos principales C, O, H, N, P, S.
Están constituidos por aminoácidos.
INTRODUCCIÓN
Las proteínas que no son enzimáticamente modificadas HOMOPROTEÍNAS.
Las que forman complejos, proteínas conjugadas o HETEROPROTEÍNAS.
	-Glicoproteínas (ovoalbúmina, К-caseína)
	-Fosfoproteínas (α y β-caseínas, quinasa, fosforilasa)
	-Lipoproteínas (proteínas dela yema de huevo)
	-Metaloproteínas (Hb, mioglobina)
	-Nucleoproteínas
CLASIFICACIÓN
Proteínas estructurales 
Proteínas con actividad 
 Biológica
Proteína con Valor Nutritivo
Función de las proteínas en el alimento.
	
 
INTRODUCCIÓN
De acuerdo a su estructura:
Proteínas globulares
	Enzimas
Proteínas Fibrosas 
	Tropomiosina, el colágeno, queratina y elastina
INTRODUCCIÓN
Funciones biológicas de las proteínas
Catalizadores enzimáticos
Proteínas estructurales
Proteínas contráctiles (miosina, actina y tubulina)
Hormonas (insulina, hormona del crecimiento)
Proteínas transpotadoras (sero albuminas, transferrina, Hb)
Anticuerpos, Proteínas de reserva y protectoras
INTRODUCCIÓN
Según su valor Biológico 
Proteína de Alto valor biológico
Proteínas de Bajo valor biológico
 
 
AMINOÁCIDOS
Son ácidos amino – carboxilícos 
Óptimamente activos: L aminoácidos
 D aminoácidos 
Los que forman parte de las proteínas son 20 aa. En conformación L.
La secuencia de aminoácidos determina las funciones y propiedades de las proteínas.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos en solución pueden formar iones
Algunas propiedades dependen de su distribución desigual de cargas 
En soluciones acuosas, los aminoácidos se comportan como moléculas anfóteras:
-El grupo amino con carga positiva
-El grupo carboxilo con carga negativa.
AMINOÁCIDOS - ESTRUCTURAS
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Hidrófobos: son los de bajo peso molecular
Aminoácidos de cadena ramificada: Leu, Ile, Val.
Aminoácidos Aromáticos: Phe, Tyr, Trp.
Aminoácidos azufrados: Cys, Met.
Aminoácidos Hidrófilos neutros: Ser, Thr.
Aminoácidos acídicos: Ácido glutámico y Ácido aspartico
Amidas de los aminoácidos Acídicos: glutamina y asparragina
Aminoácidos Básicos: Lys, Arg, His
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOACIDOS ESENCIALES
	Leucina 	Treonina
	Isoleucina 	Fenilalanina
	Valina 	Metionina 
	Lisina			Triptófano
	En niños: Arg y His
 En adultos: His.
 
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDO LIMITANTE: 
 	Es el que limita la utilización de la proteína y que se encuentra en menor cantidad dentro de la proteína. 
		 Cereales - Legumbres - Leche.
AMINOÁCIDO ESENCIAL:
Es aquel que no puede ser sintetizado por el
organismo y debe ser aportado por la dieta. 
AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOS
ANSERINA (Alanina – 1 Metil Histidina)
CARNOSINA ( Alanil – Histina)
GLUTATIÓN (Gamma glutamil cisteil Glicina) 
En papas, uvas y frutos secos. Permite la desintoxicación por medio de glutation transferasa.
Se adiciona en carnes y permite el curado nitritos nitroso mioglobina. ( da color a los embutidos).
AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOS
GLUTATION
AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOS
ASPARTAME: Asp – phe –Met. 
Posee poder edulcorante 200 veces más dulce que la sacarosa.
ALITAME: Aspartil – Alanina. 
2000 veces más que la sacarosa. Estable a T y pH.
PEPTIDO UMAMI: con residuos L glutamil en posición N Terminal. Y residuos de Ser. 
Preparados culinarios y suplemento del glutamato.
AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOS
Glicina: bactericida, antioxidante, potenciador del sabor y resaltador del aroma. 
Para queserías por ser bactericida.
Ácido Glutámico y sus sales: resaltador del sabor original. Sopas, salsas y chacinados. En salazones para retener agua.
Lisina: para alimentación animal para excedentes de cereales.
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
	Las proteínas se caracterizan por su secuencia de aminoácidos y su conformación
Estructura primaria:
	Esta dada por la secuencia de aminoácidos, es la estructura inicial y básica
	Es característica de cada proteína
Estructura secundaria:
	Es el plegamiento de las cadena polipeptídicas
	Son características: α Hélice y β Hoja plegada
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Estructura terciaria: 
	Plegamiento de la estructura secundaria. Forma una estructura compacta
Estructura cuaternaria:
	Interacción de las cadena polipeptídicas entre sí después de que se hayan enrollado en individualmente hasta sus estructuras secundarias y terciarias.
PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS
Las proteínas alimentarias son proteínas fácilmente digeribles, no tóxicas, nutricionalmente adecuadas, útiles en los alimentos y disponibles en abundancia.
Fuentes principales:
La leche, la carne (pescado y aves), los huevos, los cereales, las leguminosas y las semillas oleaginosas
DESNATURALIZACIÓN
Indica que la estructuración se aleja de la forma nativa;
Aumento en la entropía de las moléculas;
Pérdidas de las estructuras secundarias, terciarias o cuaternarias;
No implica una hidrólisis del enlace peptídico;
Pueden ser por cambios térmicos, por agentes que forman PH, la aplicación de detergentes, cambios de pH, etc.
DESNATURALIZACIÓN
Pueden perderse funciones fisiológicas, actividad enzimática;
Modificarse sus propiedades funcionales, agregación o insolubilización;
Deseable para la digestibilidad de las proteínas;
Desnaturalización de los inhibidores de Tripsina
Para aumentar sus propiedades de espumado y emulsificación;
DESNATURALIZACIÓN
Por cambios de temperatura
PH, las fuerzas de Van der Waals y las interacciones electrostáticas son impulsados por la ΔH;
Las interacciones hidrofóbicas, son producidas como consecuencia de la ΔS;
Termodesnaturalización, las interacciones hidrofobas se refuerzan y las otras interacciones no – covalentes se debilitan.
DESNATURALIZACIÓN
Por cambios de temperatura
Comportamiento a bajas temperatura;
Carboxipeptidasas: se inactiva;
Mioglobina: estable hasta 30°C;
Mayor interacciones hidrofóbicas, se conservan mejor a T° ambiente;
Las proteínas deshidratadas son más resistentes a tratamientos térmicos
DESNATURALIZACIÓN
Aplicación
Desactivación de lipoxidasa y lipoxigenasas;
Leche para degradar la fosfatasa alcalina;
DESNATURALIZACIÓN
Por cambios del pH
Cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadas;
DA, implica la neutralización de la carga positiva de cadenas laterales de:
Lys, His y Arg
3. D ácida implica la protonación de cargas
Asp y Glu
DESNATURALIZACIÓN
Por urea y cloruro de guanidinio
Formadores de puentes de hidrógenos en la ionización de las cadenas laterales cargadas;
Gran solubilidad en agua;
Se ven afectados los PH (interacciones hidrofóbicas);
Los puentes de disulfuro no se ven afectados
DESNATURALIZACIÓN
Con detergentes
Cuando el detergente sobrepasa la [ ] micelar crítica en el sistema;
Se estabiliza la forma desplegada del polipéptido;
Formación de micelas mezcladas alrededor de zonas hidrofóbicas.
DESNATURALIZACIÓN
Con disolventes orgánicos
Se usan solventes orgánicos cuando se desea solubilizar un sustrato y desplazar el equilibrio de algunas reacciones enzimáticas;
Unión directa del solvente orgánico a la molécula de proteína;
Cambio en la constante dieléctrica del medio.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
 Propiedades no nutricionales que afectan el comportamiento de los componentes de los alimentos y que influyen en características sensoriales o propiedades físicas durante el procesamiento o almacenamiento.
	
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Gelificación
Se refiere a la transformación de una proteína en el estado “Sol” a un estado “Gel”;
Desnaturalización “progel”;
Se exponen numerosos grupos funcionales, como los puentesde hidrógeno y los grupos hidrofóbicos;
Progel se enfría a T° ambiente;
Facilita uniones estables no covalentes. 
	
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Gelificación
Geles por interacciones no covalentes, son termodinámicamente reversibles;
Cuando se calientan de nuevo se funden en un estado progel (Gelatina);
Geles por interacciones hidrofóbicas, son resistentes a T° elevadas y son irreversibles (geles de clara de huevo)
Las proteínas que tienen cisteína y Cys;
Ovoalbúmina, β-lactoglobinas y geles de proteína de suero. 
	
TIPOS DE GELES
Geles opacos
Proteínas con aa no polares;
Forman agregados insolubles;
Se asocian al azar formando geles tipo coagulo;
Son irreversibles
Red desordenada y dispersa la luz
Geles translúcidos
Proteínas con pequeñas cantidades de aa no polares;
Forman complejos solubles;
La velocidad de asociación, facilita la formación de un gel ordenado
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Gelificación – Aplicaciones
	Geles viscoelásticos, mejorar la absorción de agua, espesantes, fijación de partículas y estabilización de emulsiones y espumas
Lácteos, quesos;
Embutidos, proteína de pescado triturada y calentada;
Proteínas vegetales texturizadas por extrusión o hilado;
Masas para panificación;
Tofu.
	
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Viscosidad
La viscosidad se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla;
El alto Pm de los polímeros solubles incrementa notablemente la viscosidad aun en bajas [ ]
Comportamiento pseudoplástico;
Al cesar el esfuerzo de cizalla o deternerse el flujo, las proteínas requieren un tiempo de relajación para perder la orientación.
	
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Viscosidad
Es una manifestación de interacciones
complejas:
Forma;
Tamaño;
Interacciones con el solvente;
Volumen hidrodinámico;
Flexibilidad molecular en el estado hidratado	
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Viscosidad - Aplicación
Alimentos líquidos y semi sólidos;
Salsas, sopas, bebidas;
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Propiedades interfaciales
 Varios alimentos son espuma o tipo emulsiones;
Estos sistemas son inestables;
Necesitan la presencia de moléculas anfifílicas;
Estabilizan al migrar espontáneamente a la interfase aire-agua o aceite-agua;
Forman películas altamente viscosas y confiere resistencia a la coalescencia 
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Propiedades emulsificantes
Aceite, agua, un emulsificante y energía;
Proteínas como surfactantes (aceite-agua);
Alimentos procesados y naturales:
	Leche, yema de huevo, leche de coco, leche de soja, mantequilla, margarina, mayonesa, productos untables, aderezos de ensaladas, helados, salchichas y pasteles
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Propiedades espumantes
Consisten en una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire):
Las propiedades de textura son únicas; 
Las proteínas ayudan en la formación y estabilización de la fase gaseosa dispersa;
Se forman por burbujeo, batido o agitación de una solución proteínica
Alimentos procesados: crema batida, helados de crema, pasteles, merengues, pan , soufflés, mousses y malvaviscos