Clase-semana-4-BIO266_2022 - daniela carolina muñoz encalada

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UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
UNIVERSIDAD ANDRÉS BELLO
Facultad de Ciencias de la Vida
Departamento de Ciencias
Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
UNIVERSIDAD ANDRÉS BELLO
Facultad de Ciencias de la Vida
Departamento de Ciencias
Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Biológicas Carrera de Medicina
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1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica.El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Biológicas Carrera de Medicina
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1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm;dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
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Semana 4 : Proteínas.
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Biológicas Carrera de Medicina
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1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
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- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Departamento de Ciencias
Biológicas Carrera de Medicina
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1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
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- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
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9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
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PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
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HELIX
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O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
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FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
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NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
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PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
UNIVERSIDAD ANDRÉS BELLO
Facultad de Ciencias de la Vida
Departamento de Ciencias
Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipode
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
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2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
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Clasificación de las proteínas según su forma
sube
⑤
Dextrogiro
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¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
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Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
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Clasificación de las proteínas según su forma
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¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria:secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
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HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
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15
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Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
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UNIDAD I: Biomoléculas.
 
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SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
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ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
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Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
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Semana 4 : Proteínas.
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1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
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Clasificación de las proteínas según su forma
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
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Clasificación de las proteínas según su forma
relich
-
UNIDAD I: Biomoléculas.
 
Semana 4 : Proteínas.
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Departamentode Ciencias
Biológicas Carrera de Medicina
Curso: Bioquímica / BIO266
1
2
¿QUE INFORMACION PUEDE OBTENERSE DE LA
SECUENCIA
DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA?
 
- Homologías de secuencia (relaciones filogenéticas)
- Mutaciones
EL
CITOCROMO
C
- Presente en muchas especies
(aerobias)
 
- Cerca de 100 aminoácidos
 
-28 posiciones invariantes detectadas
al comparar las secuencias de más de
40 citocromos c
 
(Marcadas en colores según el tipo de
aminoácido)
HOMOLOGÍAS DE
SECUENCIA
3
Número de aminoácidos
diferentes en la secuencia del
citocromo c de distintas especies
ARBOL
FILOGENETICO
La numeración en las
ramas indica los cambios
de aminoácidos entre una
especie y un progenitor
hipotético
4
Comparación de secuencias: mioglobina y hemoglobina
Proteínas con funciones similares a menudo muestran similitud en su
secuencia aminoacídica. El caso de la hemoglobina y la mioglobina
5
Este árbol evolutivo se deduce de la
homología entre la secuencia
aminoacídica de la mioglobina y de
las cadenas de hemoglobina. La
duplicación de un gen ancestral de
globina permitió la divergencia entre
los genes de la mioglobina y una
hemoglobina ancestral. Un evento
similar dio lugar a las cadenas alfa y
beta de la hemoglobina.
6
Las mutaciones pueden ser neutras, patológicas o
letales 7
8
9
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
(Linderstrøm-Lang)
 
 
 
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos
- Estructura secundaria: primer nivel de plegamiento
- Estructura terciaria: plegamiento nativo de una proteína
- Estructura cuaternaria: presencia de sub-unidades
10
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
PROTEÍNAS
• α Hélix
• Hojas beta
• Vueltas o arcos beta
• Ovillo estadístico (estructura secundaria no
definida)
11
DIFERENTES REPRESENTACIONES
GRAFICAS DEL ALFA
HELIX
3,6 aminoácidos/vuelta; avance: 0,54 nm; dextrógiro
Grupos R hacia afuera; puentes de H entre enlaces peptídicos
O :
rojoN:
azul
38
13
HOJAS BETA
HEBRAS
PARALEL
AS
HEBRAS
ANTIPARALE
LAS
14
HOJA BETA
ANTIPARALELA
15
VUELTAS O ARCOS
BETA
16
Epítopes: sitios de reconocimiento inmunológico
ESTRUCTURA DE ALGUNAS PROTEINAS
FIBROSAS
 
ALFA QUERATINAS
 
Pelos Uñas
Cuernos
 Pezuñas Lana
17
Clasificación de las proteínas según su forma
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
28
Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
propiedades de la elastina 24
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA RIBONUCLEASA
 
Estabilizada por 4 puentes
disulfuro (en amarillo)
31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
 
GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
DESHIDROGENASA
 
DOMINIOS
32
Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
33
PROTEINAS GLOBULARES – TODO ALFA
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
34
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
28
Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
propiedades de la elastina 24
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA RIBONUCLEASA
 
Estabilizada por 4 puentes
disulfuro(en amarillo)
31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
 
GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
DESHIDROGENASA
 
DOMINIOS
32
Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
33
PROTEINAS GLOBULARES – TODO ALFA
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
34
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
28
Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
propiedades de la elastina 24
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA RIBONUCLEASA
 
Estabilizada por 4 puentes
disulfuro (en amarillo)
31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
 
GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
DESHIDROGENASA
 
DOMINIOS
32
Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
33
PROTEINAS GLOBULARES – TODO ALFA
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
34
·
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
28
Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
propiedades de la elastina 24
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
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Estabilizada por 4 puentes
disulfuro (en amarillo)
31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
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GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
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DOMINIOS
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Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
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PROTEINAS GLOBULARES – TODO ALFA
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ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes deH entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
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FIBROSAS
Tarea: averigüe
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245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
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Estabilizada por 4 puentes
disulfuro (en amarillo)
31
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globulares
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ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
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EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
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COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
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Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
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Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
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27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
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FIBROSAS
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30
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31
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ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
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Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
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ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA RIBONUCLEASA
 
Estabilizada por 4 puentes
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31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
 
GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
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DOMINIOS
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Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
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Estructura tridimensional de proteínas globulares.
34
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
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Clasificaciónde las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
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EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
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Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
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ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
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Clasificación de las proteínas según su forma
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FIBROSAS
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Estructura tridimensional de proteínas globulares.
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Estructura tridimensional de proteínas globulares.
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ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
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LA “PERMANENTE”
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FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
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Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
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EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
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SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
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La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
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Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
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traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
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26
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Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
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Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
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forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
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EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causadilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
28
Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
propiedades de la elastina 24
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA RIBONUCLEASA
 
Estabilizada por 4 puentes
disulfuro (en amarillo)
31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
 
GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
DESHIDROGENASA
 
DOMINIOS
32
Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
33
PROTEINAS GLOBULARES – TODO ALFA
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
34
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
28
Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
propiedades de la elastina 24
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA RIBONUCLEASA
 
Estabilizada por 4 puentes
disulfuro (en amarillo)
31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
 
GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
DESHIDROGENASA
 
DOMINIOS
32
Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
33
PROTEINAS GLOBULARES – TODO ALFA
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
34
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos no naturales presentes en el colágeno
24
Estos aminoácidos se generan por modificaciones post-
traduccionales.
Participan las enzimas prolil hidroxilasa y lisis hidroxilasa
Clasificación de las proteínas según su forma
HIDROXILACION DE LA PROLINA
Acido ascórbico = Vitamina C
Carencia de Vit. C: escorbuto
La hidoxilación de la lisina tiene un mecanismo similar (lisina
hidroxilasa)
20
EL TRIPLE HELIX
- 3,3 residuos por vuelta
- Avance: 0,96 nm por vuelta
- Puentes de H entre cadenas
- Cada cadena es levógira pero
el triple hélix es dextrógiro
¿Por qué una glicina cada
tres residuos?
 
 
El colágeno no puede formar
alfa hélices. ¿Por qué?
Estructura básica
del colágeno:
tropocolágeno
Clasificación de las proteínas según su forma
26
ENTRECRUZAMIENTO DE CADENAS DE COLAGENO
Clasificación de las proteínas según su forma
27
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL COLAGENO
LATIRISMO: ingestión de β-aminopropionitrilo, inactivador de la lisina
oxidasa; afecta entrecruzamiento intramolecular.
ESCORBUTO: carencia de vitamina C. Antiguos navegantes.
ENFERMEDADES GENETICAS:
Síndrome de Marfan (afecta la fibrilina – fibras elásticas)
Altera válvulas cardíacas, causa dilatación de la aorta.
Síndrome de Ehlers-Danlos (afecta síntesis del colágeno), daños en las
articulaciones, piel y vasos
sanguíneos
28
Clasificación de las proteínas según su forma
COMPOSICION AMINOACIDICA DE PROTEINAS
FIBROSAS
Tarea: averigüe
propiedades de la elastina 24
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA QUIMOTRIPSINA
245 aminoácidos
30
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA RIBONUCLEASA
 
Estabilizada por 4 puentes
disulfuro (en amarillo)
31
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
 
GLICERALDEHIDO 3-FOSFATO
DESHIDROGENASA
 
DOMINIOS
32
Representación de la estructura tridimensional de proteínas
globulares
33
PROTEINAS GLOBULARES – TODO ALFA
Estructura tridimensional de proteínas globulares.
34
ALFA QUERATINA
 
- Alfa hélices
- Puentes disulfuro (11 % Cys)
Clasificación de las proteínas según su forma
18
Clasificación de las proteínas según su forma
LA “PERMANENTE”
19
FIBROINA DE LA SEDA
 
Secuencia aminoacídica: (50% glicina; el resto
mayoritariamente serinas y alaninas)
Producida por el gusano de seda (Bombix mori)
20
Clasificación de las proteínas según su forma
Clasificación de las proteínas según su
forma LA FIBROINA DE LA
SEDA
Hojas β antiparalelas; no hay cys 16
22
EL COLAGENO
 
• La proteína más abundante en mamíferos (̴ 30%).
 
• Presente en piel, tendones, huesos, cartílago, tejido
conjuntivo.
 
• Rico en glicina (33%), prolina e hidroxiprolina.
 
• Carece de alfa hélices.
 
• Gelatina: producto de desnaturación del colágeno. Pobre
como nutriente
Clasificación de las proteínas según su forma
SECUENCIA AMINOACIDICA DEL
COLAGENO
23
La hidroxiprolina no está representada en el código
genético. ¿Cómo se incorpora a la estructura del
colágeno?
Clasificación de las proteínas según su forma.
Aminoácidos