Tarea-6-BIO266-2023-10 - daniela carolina muñoz encalada

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Universidad Andrés Bello 
Facultad de Ciencias de la Vida
Departamento de Ciencias Biológicas
BIO266: Bioquímica 2023_10
 
Tarea N°6
 
**La tarea será evaluada el jueves 11 de mayo.
 
Responda las siguientes preguntas:
 
1.- Explique cómo actúan y el efecto que tienen sobre los valores de Km y Vmax los siguientes tipos de inhibidores
reversibles:
a) Inhibidor competitivo
b) Inhibidor acompetitivo
c) Inhibidor mixto
 
 
2.- Explique cómo funciona un inhibidor irreversible del tipo inhibidor suicida. ¿Qué diferencias tiene con un
inhibidor de tipo reversible?
 
 
3.- Nombre los mecanismos que existen en la célula para regular la actividad de las enzimas regulatorias y explique
brevemente en qué consiste cada uno de ellos.
 
 
4.- Explique cómo funcionan y qué características estructurales tienen las enzimas alostéricas.
 
 
5.- Señale las características que debe tener una enzima para ser utilizada en el diagnóstico de alguna patología.
 
 
6.- Nombre enzimas que son de utilidad clínica en el diagnóstico de las siguientes patologías:
a) Pancreatitis aguda
b) Enfermedades hepáticas
c) Carcinoma prostático
d) Anemia hemolítica
 
 
Son poco reactivos hasta que se unen al centro activo del enzima, donde se transforman en un compuesto muy reactivo, inactivando 
irreversiblemente al enzima. al abandonar el inhibidor el enzima, éste mantiene su actividad metabólica, interacción débiles. En la 
inhibición irreversible, el inhibidor inactiva el enzima y se impiden posteriores uniones. Unión covalente
tipo de enzimas con la capacidad de cambiar de conformación al unirse un efector o modulador alostérico, que muchas veces corresponde al producto final de 
una vía metabólica en la que la enzima está implicada. constituidas por más de una cadena polipeptídica, y tienen estructura cuaternaria. Unas unidades son las 
que llevan a cabo el acto de catálisis y son las que portan el sitio activo; por lo tanto, son las que reconocen al sustrato.
Alosterica, modificación covalente y por corte. Covalente degradación y síntesis de glicogeno 
Especificidad, estabilidad, reproducibilidad …
Ldh 
 ntes
T N
.
Se unen al sitio de unión (se parean). Umáx:He y km:
Hace que
el sustrato no calce con el sitio. Umax:by km it
. Se puede unir a la enzima o al complejo eng/suct. Umaxby
km.A
:Lipasa y amilaba
↑ : AST
PAP. CK
piruvatocinasa d
7.- Nombre las enzimas y proteínas que se pueden utilizar en el diagnóstico de un infarto al miocardio.
 Creatina fosfokinasa total (CK o CPK) que regula la disponibilidad de energía en las células musculares.
Lactato deshidrogenasa (LDH) que interviene en el metabolismo anaeróbico de la glucosa. 
Aspartato transaminasa (GOT o AST) que participa en el metabolismo de algunos aminoácidos.
La determinación de isoenzimas localizados principalmente en células cardíacas (como la CK-MB, la LDH1 y la LDH2) mejora la especificidad 
de las pruebas para el diagnóstico de IAM.