Tarea 3 BIO266 2023-10 - daniela carolina muñoz encalada

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Universidad Andrés Bello 
Facultad de Ciencias de la Vida
Departamento de Ciencias Biológicas
BIO266: Bioquímica 2023_10
	
Tarea N°3
**La tarea será evaluada el jueves 6 de abril.
Responda las siguientes preguntas:
1.- Defina que es y cómo se estabiliza:
a. Estructura primaria de las proteínas: Secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica.​ Se escribe desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal, de acuerdo con el orden en que se sintetizan las proteínas por el ribosoma. Se mantiene mediante enlaces peptídicos.
b. Estructura secundaria de las proteínas: Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -C=O. del aminoácido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro aminoácidos más adelante en la cadena).
A-hélice y B-plegada 
c. Estructura terciaria de las proteínas: Plegamiento global de la cadena polipeptídica completa, que da lugar a una forma tridimensional específica. Se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
d. Estructura cuaternaria de las proteínas: La proteína consta de varias cadenas polipeptídicas o subunidades. Las fuerzas estabilizadoras serán enlaces no covalentes, puentes disulfuro 
2.- Mencione 3 ejemplos de enfermedades que estén asociadas al mal plegamiento proteico y explique las posibles causas.
Alzheimer, Parkinson, Huntington, así como las enfermedades priónicas, son sólo algunos ejemplos de trastornos por plegamiento anómalo de proteínas. Ocurre cuando los polipéptidos no forman las estructuras tridimensionales originales que deberían adoptar. Esto conduce a la producción de proteínas que por lo general son tóxicas y que han sido relacionadas en estudios recientes al desarrollo de enfermedades neurodegenerativas.
3.- Respecto de la anemia falciforme
¿Qué es? La anemia de células falciformes forma parte de un grupo de trastornos hereditarios. Afecta la forma de los glóbulos rojos que llevan oxígeno a todo el cuerpo.
Normalmente, los glóbulos rojos son redondos y flexibles para desplazarse fácilmente por los vasos sanguíneos. En la anemia de células falciformes, algunos glóbulos rojos tienen forma de hoz o de media luna. Estos glóbulos también se vuelven rígidos y pegajosos, lo que puede retrasar o bloquear el flujo sanguíneo.
¿Cómo se produce? Mutación genética. Glutamato por valina. Ácido a polar. Cambio en la forma de la proteína.
¿Cuál es el daño genético? Y ¿qué causa? Es causada por una mutación genética que altera la forma de los glóbulos rojos que suelen ser redondos, dándoles una forma de C, como la herramienta agrícola llamada hoz.
¿Cómo afecta la anemia de células falciformes? Áreas de dolor: articulaciones
Tipos de dolor: repentino en el pecho
Todo el cuerpo: bajo oxígeno en el cuerpo, fatiga, malestar o mareos
Urinarios: incapacidad de producir orina concentrada o diluida o sangre en la orina
También comunes: descomposición anormal de los glóbulos rojos, desarrollo tardío, dificultad para respirar, inflamación en los dedos de la mano o el pie, palidez o piel y ojos amarillos
¿A qué edad se manifiesta la enfermedad y por qué? alrededor de los 6 meses de edad.
4.- ¿Qué es un dominio proteico? Un dominio proteico es la zona de la proteína donde se encuentra mayor densidad, es decir, donde hay más plegamientos. Una cadena polipeptídica puede tener uno o más dominios. Si una proteína está formada por más de una cadena polipeptídica, los dominios de cada cadena de polipéptidos son sus dominios.
5.- ¿Qué es una subunidad proteica? Es una única molécula proteica que se une permanentemente o de manera temporal, con otras moléculas proteicas para formar un complejo proteico: una proteína multimérica u oligomérica.
6.- Averigüe que es un gráfico de hidropatía de una proteína y cómo se relaciona esto con una proteína transmembrana versus una del citosol.
Medición de la hidrofobicidad de una proteína y por lo tanto se infiere la posibilidad que se asocie con la membrana. Citosólicas: Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En él se distinguen: las proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. Hidrofilicas
Transmembrana: Las proteínas transmembranales son un tipo de proteínas de membrana que abarcan la totalidad de la membrana biológica a la que están unidos de forma permanente, es decir, las proteínas transmembrana atraviesan de un lado al otro la membrana. Son proteínas anfipáticas y están divididas en tres partes. Hidrofobicos
7.- Indique diferencias y similitudes estructurales y funcionales del colágeno y tropocolágeno.
Proteína fibrilar: queratina.