TEMA 66

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© Antonio Abrisqueta García, 1999 Temario Específico – Tema 66
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TEMAS DE FÍSICA Y QUÍMICA
(Oposiciones de Enseñanza Secundaria)
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TEMA 66
COMPUESTOS QUÍMICOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA. COMPOSI-
CIÓN QUÍMICA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA. LOS ALIMENTOS Y LA SALUD.
Esquema
1. Aminoácidos y Péptidos.
1.1. Introducción a las proteínas.
1.2. Características y estructura de los aminoácidos.
1.3. Propiedades ácido-base.
1.4. Reacciones químicas de los aminoácidos.
1.5. Estructura y características de los péptidos.
1.6. Reacciones químicas de los péptidos.
2. Proteínas.
2.1. Composición y estructura.
2.2. Separación y purificación.
2.3. Cambios en la estructura. Desnaturalización.
2.4. Funciones de las proteínas.
2.4.1. Enzimas.
2.4.2. Proteínas de transporte.
2.4.3. Proteínas nutritivas y de reserva.
2.4.4. Proteínas contráctiles y motrices.
2.4.5. Proteínas estructurales.
2.4.6. Proteínas defensivas.
2.4.7. Proteínas reguladoras.
3. Carbohidratos.
3.1. Estructura y clasificación.
3.1.1. Monosacáridos.
3.1.2. Disacáridos.
3.1.3. Polisacáridos.
3.2. Otras estructuras polisacarídicas.
4. Lípidos.
4.1. Estructura y clasificación.
4.2. Ácidos grasos.
4.3. Triacilglicéridos.
4.4. Ceras.
4.5. Fosfoglicéridos.
4.6. Esfingolípidos.
4.7. Esteroides y Terpenos.
4.7.1. Esteroides.
4.7.2. Terpenos.
5. Vitaminas.
6. Ácidos nucleicos.
7. Los alimentos y la salud.
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TEMA 66
COMPUESTOS QUÍMICOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA. COMPOSI-
CIÓN QUÍMICA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA. LOS ALIMENTOS Y LA SALUD.
1. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS
1.1. Introducción a las Proteínas.
Las Proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células y constituyen
más del 50% del peso seco de las mismas. Se encuentran en todas las células y en todas
sus partes constituyentes. Aparecen en una gran variedad y desempeñan papeles bioló-
gicos diferentes ya que son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la
información genética. Resulta apropiado, por tanto, comenzar el estudio de las macro-
moléculas biológicas con las proteínas.
Todas las proteínas están constituidas a partir del mismo conjunto básico de 20
aminoácidos, unidos covalentemente, originando secuencias características. Como cada
uno de estos aminoácidos posee una cadena lateral diferente, que le confiere su indivi-
dualidad química, este grupo de 20 moléculas fundamentales, puede considerarse como
el alfabeto de la estructura proteica.
Los péptidos son cadenas cortas constituidas por dos o más aminoácidos, unidos
por enlace covalente. Así, los 20 aminoácidos existentes, originan combinaciones y se-
cuencias diferentes con lo que se forman péptidos y proteínas que están dotadas de pro-
piedades y actividades notablemente diferentes. A partir de estos sillares, los diversos
organismos vivos, pueden sintetizar productos tan diferentes como enzimas, hormonas,
vitaminas, nucleótidos, etc.
1.2. Características y estructura de los aminoácidos.
El primer aminoácido que se descubrió fue la asparagina en 1806, y el último de
los 20 aminoácidos de la naturaleza que se ha descubierto fue la treonina, que no fue
identificado hasta 1938. Todos los aminoácidos poseen nombre triviales o vulgares, que
se derivan, a veces, de la fuente de la que fueron extraídos o aislados. La asparagina se
encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten de trigo y la
glicina se llamó así por su sabor dulce.
Presentan en su estructura un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo
átomo de carbono. Se diferencian unos de otros por sus cadenas laterales, o grupos R,
que varían de estructura, tamaño, carga eléctrica y solubilidad en agua.
C H
R
COOH
H2N
Se agrupan en cuatro familias principales, según que posean:
1. Grupos -R no polares o hidrofóbicos.
2. Grupos -R polares, pero sin carga.
3. Grupos -R con carga negativa.
4. Grupos -R con carga positiva.
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1 Grupos –R no polares o hidrofóbicos.
C H
CH3
COO
H3N
Alanina
C H
CH
COO
H3N
CH3H3C
Valina
C H
CH2
COO
H3N
CH
CH3H3C
Leucina
COO
CH
H2N CH2
CH2H2C
Prolina
C H
CH2
COO
H3N
CH2
S
CH3
Metionina
C H
C
COO
H3N
CH2
CH3
CH3H
Isoleucina
C H
CH2
COO
H3N
Fenilalanina
C H
CH 2
COO
H3N
C C
C C
NH
HC
C C
CH
H H
H
Triptófano
 2 Grupos –R polares sin carga
C H
H
COO
H3N
Glicina
C H
CH 2
COO
H3N
HO
Serina
C H
CH
COO
H3N
HO
CH 3
Treonina
C H
CH 2
COO
H3N
SH
Cisteína
C H
CH2
COO
H3N
OH
Tirosina
C H
CH2
COO
H3N
C
OH2N
Asparagina
C H
CH 2
COO
H3N
CH 2
C
OH2N
Glutamina
3 Grupos –R con carga (–)
C H
CH 2
COO
H3N
COO
 Ácido
Aspártico
C H
CH2
COO
H3N
COO
 Ácido
Glutámico
CH2
4 Grupos –R con carga (+)
C H
CH2
COO
H3N
CH2
CH2
CH2
NH3
Lisina
C H
CH 2
COO
H3N
CH 2
CH 2
NH
C NH 2
NH 2
Arginina
C H
CH2
COO
H3N
C N
CH
C N
H
H
H
Histidina
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Además de estos aminoácidos llamados estándar, que son comunes a todas las
proteínas, se han encontrado otros aminoácidos llamados especiales, que son compo-
nentes solamente de ciertos tipos de proteínas. Entre los aminoácidos especiales se en-
cuentran el 4-hidroxiprolina, derivado de la prolina y el 5-hidroxilisina. Ambos se en-
cuentran en el colágeno, proteína fibrosa del tejido conjuntivo.
En la miosina, una proteína muscular que actúa en la contracción, se encuentra el
aminoácido llamado N-metil-lisina y en la proteína coagulante de la sangre, llamada
protrombina, se encuentra el aminoácido llamado ácido γ-carboxiglutámico.
De los 20 aminoácidos estándar, todos excepto la Glicina, poseen un átomo de
carbono asimétrico constituyendo éste un centro quiral presentando por ello, dos formas
isómeras diferentes, idénticas en todas las propiedades físicas y químicas, excepto en la
dirección en la que provoca el giro del plano de la luz polarizada en un polarímetro.
Estas dos formas isómeras se llaman isómeros ópticos, enantiómeros ó estereoisómeros
(sustancias ópticamente activas) siendo uno de ellos levorrotatorio y el otro dextrorro-
tatorio según que la disolución del aminoácido gire el plano de vibración de la luz pola-
rizada hacia la izquierda o la derecha respectivamente.
Una base más sistemática para la clasificación y designación de los estereoisóme-
ros que la que proporciona la dirección de giro del plano de vibración de la luz polariza-
da, es la configuración absoluta de los cuatro sustituyentes diferentes del tetraedro en
torno al carbono asimétrico. Para este fin se ha escogido como elemento de referencia el
gliceraldehído. Para la alanina, la clasificación sería la siguiente.
5
CHO
C
CH2OH
HHO
L-Gliceraldehído
CHO
C
CH2OH
OHH
D-Gliceraldehído
Relaciones espa-
ciales de los enan-
tiómeros de la Ala-
nina con la configu-
ración absoluta del
L- y D-gliceralde-
hído.
COOH
C
CH3
HH2N
L-Alanina
COOH
C
CH3
NH2H
D-Alanina
El átomo de referencia es el átomo de carbono más oxidado unido al carbono asi-
métrico. Por tanto, el carbono carboxílico de L-alanina y el carbono aldehídico del L-
gliceraldehído, con los átomos de referencia, que se consideran que ocupan la misma
posición en el espacio. Una vez tomados los átomos de referencia puede verse que el
grupo amino de la L-alanina se halla relacionado con el grupo hidroxilo del L-gliceral-
dehído y que el grupo metilo, o grupo -R, de la L-alanina se halla relacionado con el
grupo -CH2OH del L-gliceraldehído.
De esta forma, los estereoisómeros de todos los compuestos quirales que poseen
una configuración relacionada con la del L-gliceraldehído, se designan por L, y los rela-www.eltemario.com Oposiciones Secundaria – Física y Química
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cionados con el D-gliceraldehído se designan por D, independientemente de la dirección
en que hacen girar el plano de vibración de la luz polarizada. Los aminoácidos con acti-
vidad óptica que se hallan en las proteínas son L-estereoisómeros. En la materia viva
aparecen algunos D-aminoácidos, pero no se han encontrado nunca en las proteínas.
Cuando se sintetizan por vía química se obtiene una mezcla racémica la cual pue-
de resolverse o separarse en sus isómeros D y L por procedimientos de fraccionamiento
físicos muy laboriosos que al cabo del tiempo volverán a dar una mezcla racémica.
1.3. Propiedades ácido-base.
Los aminoácidos en disolución acuosa están ionizados y pueden actuar como áci-
dos y como bases. El conocimiento de las propiedades ácido-base de éstos, es extraordi-
nariamente importante en la comprensión de muchas propiedades de las proteínas.
Además, el arte de separar, identificar y valorar cuantitativamente los diferentes ami-
noácidos, que son etapas necesarias en la determinación de la composición aminoácida
y la secuencia de las moléculas de proteína, está basada en su comportamiento caracte-
rístico ácido-base.
Cuando un aminoácido cristalizado, por ejemplo, alanina, se disuelve en agua, se
encuentra en forma de ion dipolar, que puede actuar como un ácido:
R C COO
NH3
H
R C COO
NH2
H
+ H
o como una base:
R C COO
NH3
H
R C COO
NH2
H
+ H
Así, se obtienen curvas de valoración ca-
racterísticas para cada aminoácido. En la fig.l se
muestra la curva de valoración de la forma di-
prótica de la alanina. La representación muestra
dos fases diferentes, cada una de las cuales co-
rresponde a separación de un protón.
De la curva de valoración de la alanina
pueden deducirse algunas informaciones im-
portantes. En primer lugar proporciona la medi-
da cuantitativa del pK de cada uno de los gru-
pos que se ionizan y en segundo lugar se deduce
que el aminoácido posee dos regiones con capa-
cidad de tamponamiento (pH próximo a 2'34 y 9'69). Además se observa que la alanina
no es un buen tampón al pH del fluido intracelular o de la sangre (alrededor de 7'4).
Otra información que se deduce de la curva de valoración es la relación entre su
carga eléctrica neta y el pH de la disolución. En el punto de inflexión entre las dos fases
se halla presente en forma de su ion dipolar, que está totalmente ionizado pero no posee
carga eléctrica neta. En este pH la molécula es neutra eléctricamente y no se desplazará
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al aplicar un campo eléctrico y se denomina pH isoeléctrico o punto isoeléctrico. El
punto isoeléctrico equivale a la media aritmética de los valores de los dos pK:
( )212
1
pKpKpH +=
A cualquier valor de pH superior al punto isoeléctrico, la alanina posee carga ne-
gativa neta y se desplazará, por ello, hacia el ánodo cuando se halle en un campo eléc-
trico. Si el pH es inferior al punto isoeléctrico, poseerá carga positiva neta y se despla-
zará hacia el cátodo cuando se encuentre en un campo eléctrico. Esta información tiene
aplicación práctica, ya que pueden separarse los diferentes aminoácidos, unos de otros,
basándose en la dirección y en la velocidad relativa de emigración de cada uno de ellos
cuando se coloca una mezcla en un campo eléctrico a un pH conocido. Las técnicas ele-
gidas para la separación de aminoácidos son electroforesis y cromatografía de inter-
cambio iónico.
Todos los aminoácidos que poseen un grupo α-amino y un solo grupo carboxilo y
un grupo R que no se ioniza, poseen curvas de valoración que se parecen a las de la ala-
nina. Aquellos aminoácidos que presentan un grupo R ionizable, exhiben curvas de va-
loración más complejas, con tres fases.
1.4. Reacciones químicas de los aminoácidos.
Como en todos los compuestos orgánicos, las reacciones químicas de los aminoá-
cidos son las características de sus grupos funcionales (amino y carboxilo). Existen dos
importantes reacciones que se utilizan profusamente para detectar, identificar y medir
aminoácidos.
Reacción de la Ninhidrina. Se emplea para detectar y valorar cuantitativamente
los aminoácidos en cantidades pequeñas. La calefacción con exceso de ninhidrina origi-
na un producto purpúreo con todos los aminoácidos que poseen un grupo α-amino libre,
mientras que se forma un producto amarillo cuando se trata de prolina (grupo amino
sustituido). En condiciones apropiadas la intensidad del color producido puede emplear-
se para medir colorimétricamente la concentración del aminoácido. Constituye un mé-
todo muy sensible para la determinación de la concentración.
Reacción del 1-fluoro-2.4-dinitrobenceno (FDNB). En disolución alcalina diluida,
el FDNB reacciona con los aminoácidos y rinde 2,4-dinitrofenilderivados. Permite de-
terminar la secuencia de aminoácidos en los péptidos.
1.5. Estructura y características de los péptidos.
Los péptidos son cadenas constituidas por aminoácidos. Dos moléculas de ami-
noácido pueden unirse covalentemente mediante un enlace amida sustituido llamado
enlace peptídico y formar un dipéptido. El enlace se forma por eliminación de una mo-
lécula de agua entre el grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo α-amino
del otro, mediante la acción de agentes de condensación enérgicos.
H2N CH C OH
O
R1
+ H2N CH
R2
COOH
-H2O
H2N CH C NH
O
R1
CH
R2
COOH
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Tres aminoácidos pueden unirse de modo semejante, mediante dos enlaces peptí-
dicos y formar un tripéptido, o bien, tetrapéptido, pentapéptido, etc. Cuando se reúne un
número elevado, la estructura recibe el nombre de polipéptido.
Las unidades de aminoácido de un péptido se llaman habitualmente residuos. El
residuo que se halla en el extremo de un péptido y tiene un grupo α-amino libre es el
residuo amino-terminal (N-terminal). El situado en el extremo opuesto, que tiene un
grupo carboxilo libre, es el residuo carboxilo-terminal (C-terminal).
Los grupos N-terminal y C-terminal se ionizan lo mismo que lo hacen los ami-
noácidos aislados. Todos los demás grupos están formando el enlace peptídico que no
se ioniza y no contribuye, por tanto, al comportamiento ácido-base total de los péptidos.
Sin embargo los grupos R de algunos aminoácidos pueden ionizarse. Cuando éstos se
hallan presentes en un péptido, contribuyen a las propiedades ácido-base de éste.
Al igual que los aminoácidos libres, los péptidos poseen curvas de valoración ca-
racterísticas y un pH isoeléctrico característico en el cual, éstos no sufren desplaza-
miento en un campo eléctrico.
A pesar del gran número de péptidos diferentes que pueden formarse en la hidróli-
sis incompleta de las proteínas, las mezclas complejas de péptidos pueden separarse
mediante cromatografía de cambio iónico o por electroforesis, y también mediante la
combinación de ambos procedimientos, basándose en la diferencia de comportamiento
ácido-base y de la polaridad a diferentes valores de pH.
1.6. Reacciones químicas de los péptidos.
Al igual que otras moléculas orgánicas, los péptidos experimentan reacciones
químicas que son características, no sólo de sus grupos funcionales (por ejemplo, amino
y carboxilo libre), sino también de sus grupos R. Dos reacciones características de estas
moléculas, son las siguientes:
a) Hidrólisis del enlace peptídico por ebullición con ácido o base fuerte, rindiendo
los aminoácidos constituyentes en su forma libre. Otra forma de hidrolizarlas es me-
diante la acción de determinados enzimas tales como tripsina y quimotripsina que son
secretadas al intestino para ayudar a la digestión de los alimentos.
b) Reacción con l-fluoro-2,4-dinitrobenceno (FDNB). El reactivo reacciona con el
grupo α-amino de un aminoácido libre. Reacciona también con elgrupo α-amino ter-
minal de los péptidos, cualquiera que sea su longitud.
2. PROTEÍNAS
2.1. Composición y estructura.
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células y constituyen
casi la mitad del peso seco de la mayor parte de los organismos vivos animales y vege-
tales y están formadas por polipéptidos. Todas las proteínas de todas las especies vivas
están constituidas por el mismo conjunto básico de los 20 aminoácidos, que por sí mis-
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mos, no tienen actividad biológica intrínseca. Difieren unas de otras en la secuencia de
aminoácidos. Estos son el alfabeto de la estructura proteica ya que pueden disponerse en
un número casi infinito de secuencias.
Las proteínas pueden dividirse en dos grandes grupos o clases, sobre la base de su
forma y de ciertas características físicas:
a) Globulares. En éstas, la cadena o las cadenas polipeptídicas se encuentran ple-
gadas de modo muy compacto, adoptando formas esféricas o globulares. Son habitual-
mente solubles en los sistemas acuosos. Casi todos los enzimas son proteínas globula-
res, así como las proteínas de la sangre, los anticuerpos y las proteínas nutritivas de re-
serva. Desempeñan una función móvil.
b) Fibrosas. Presentan cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje,
constituyendo moléculas finas y alargadas. Son insolubles en agua y la mayor parte de
ellas desempeñan un papel protector o estructural. Las proteínas fibrosas típicas son la
α-queratina del cabello y la lana, la fibroína de la seda y el colágeno de los tendones.
Se pueden incluir en esta clase, las proteínas filamentosas que participan en los procesos
de contracción tanto en las células musculares como en las que no lo son, tales como la
actina y la miosina, así como los protofilamentos con los que se constituyen los micro-
túbulos de las células.
Muchas proteínas contienen solamente aminoácidos y no existen en ellas grupos
de otra naturaleza. Reciben el nombre de proteínas simples. Sin embargo, otras clases de
proteínas sometidas a hidrólisis, rinden otros compuestos químicos además de aminoá-
cidos y reciben el nombre de proteínas conjugadas. La porción diferente a los aminoáci-
dos que se halla en una proteína conjugada recibe, habitualmente, el nombre de grupo
prostético.
Las proteínas conjugadas se clasifican basándose en la naturaleza química de su
grupo prostético:
- Lipoproteínas, que contienen lípidos.
- Glucoproteínas, que contienen azúcares.
- Metaloproteínas, que contienen uno u otro metal específico tal como Fe, Cu y Zn.
El grupo prostético de una proteína, habitualmente desempeña un importante pa-
pel en la función biológica que desarrolla.
Todas las moléculas de un tipo determinado de proteína son idénticas en su com-
posición aminoácida, secuencia y longitud de la cadena polipeptídica. Ciertas proteínas
sólo contienen una cadena polipeptídica, pero otras, llamadas proteínas oligoméricas,
poseen dos o más cadenas. Por ejemplo, el enzima ribonucleasa sólo posee una cadena,
mientras que la hemoglobina posee cuatro.
Las masas moleculares de las proteínas, que pueden determinarse por diversos
métodos físico-químicos, pueden oscilar alrededor de 12.000 para proteínas pequeñas
como el citocromo c, que solamente contiene 104 residuos aminoácidos, hasta masas
moleculares tan elevados como 106 o mayores en proteínas de cadenas polipeptídicas
muy largas o en las que poseen varias cadenas polipeptídicas.
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2.2. Separación y purificación.
Las proteínas pueden separarse de las sustancias de baja masa molecular presentes
en una célula o en el extracto de un tejido, mediante el proceso de diálisis. Las molécu-
las de tamaño grande quedan retenidas dentro de un saco construido con un material
cuyos poros son ultramicroscópicos, como por ejemplo, la cefalona. Cuando el saco se
suspende en agua, las moléculas pequeñas existentes en el extracto, tales como las sales,
atravesarán los poros quedando separadas.
Una vez que se ha producido la diálisis, pueden clasificarse las proteínas basándo-
se en su tamaño, mediante filtración en gel. En este procedimiento, que es una forma de
cromatografía (cromatografía en columna), la disolución que contiene la mezcla de
proteínas se hace fluir, en sentido descendente, por una columna que contiene perlas
porosas muy pequeñas de un polímero con un grado de hidratación muy elevado. Las
moléculas más pequeñas, pueden penetrar en los poros de las perlas y experimentan, por
tanto, un retraso en su flujo descendente en la columna mientras que las otras moléculas
descienden con más rapidez.
Las proteínas pueden también separarse unas de otras por electroforesis, que se
basa en el signo y en el número de las cargas eléctricas aportadas por sus grupos R y por
los grupos cargados amino-terminal y carboxilo-terminal. Lo mismo que los péptidos
sencillos, las cadenas polipeptídicas de las proteínas poseen puntos isoeléctricos carac-
terísticos, que reflejan el número relativo de los grupos R ácidos y básicos. A un pH
determinado, una mezcla de proteínas contendrá alguna que poseerá carga negativa ne-
ta, alguna con carga positiva neta y alguna sin carga. Cuando una mezcla se somete a un
campo eléctrico cada una emigrará hacia un electrodo distinto y a una velocidad que
dependerá de la densidad de carga.
2.3. Cambios en la estructura. Desnaturalización.
El término estructura primaria de una proteína va referido a la estructura del es-
queleto covalente y a la secuencia de aminoácidos. El calor produce en las proteínas
cambios que llamamos desnaturalización. En su estado natural, reciben el nombre de
proteínas nativas y después del cambio son proteínas desnaturalizadas. Con la desnatu-
ralización, la proteína pierde casi siempre su actividad biológica característica. La des-
naturalización puede también producirse al someter a la proteína a pH extremos, por la
acción de algunos disolventes orgánicos tales como alcohol o la acetona, por algunos
solutos tales como la urea, por la exposición de la proteína a la acción de detergentes, o
simplemente, por agitación vigorosa de la disolución. Los experimentos demuestran que
cuando se produce la desnaturalización no se rompen enlaces covalentes del esqueleto
peptídico, en cambio si pierde su actividad biológica, lo que demuestra que la actividad
biológica de las proteínas depende de algo más que la secuencia aminoácida, exclus i-
vamente.
La respuesta está en que las proteínas poseen órdenes de estructura superiores, por
encima y más allá de la estructura primaria de su esqueleto. Las cadenas polipeptídicas
de las moléculas nativas unidas por covalencia se hallan plegadas en tres dimensiones,
de un modo que es característico para cada proteína. El modo específico de plegamiento
es lo que confiere a la proteína su actividad biológica característica.
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2.4. Funciones de las proteínas.
Las proteínas desempeñan muchas funciones biológicas diferentes. Se pueden
identificar diversas clases principales de proteínas de acuerdo con los papeles biológicos
que desempeñan.
2.4.1. Enzimas.
Es el grupo más variado y diversificado de proteínas y con un mayor grado de es-
pecialización. Poseen actividad catalítica. Se han descubierto alrededor de 2000 enzimas
diferentes, cada uno de los cuales es capaz de catalizar una clase diferente de reacción
bioquímica.
2.4.2. Proteínas de transporte.
Las proteínas de transporte del plasma sanguíneo se unen a moléculas o iones es-
pecíficos, a los que transportan de un órgano a otro. La hemoglobina de las células rojas
de la sangre (hematíes) capta oxigeno a medida que la sangre circula por los pulmones y
lo transporta a los tejidos periféricos en los que el oxígenose libera para efectuar la oxi-
dación de los elementos nutritivos que producen energía. Las lipoproteínas transportan
lípidos desde el hígado a otros órganos. Otras clases de proteínas se encuentran en
membranas de células y se adaptan para unirse y transportar glucosa, aminoácidos y
otros elementos nutritivos a través de la membrana hacia el interior de las células.
2.4.3. Proteínas nutritivas y de reserva.
Las semillas de muchas plantas almacenan proteínas nutritivas, necesarias para el
crecimiento del embrión. Son ejemplos, la ovoalbúnina de la clara del huevo y la caseí-
na de la leche. La ferritina de los tejidos animales, almacena hierro.
2.4.4. Proteínas contráctiles y motrices.
Confieren a los organismos capacidad para contraerse, cambiar de forma o de
desplazarse a su alrededor. La actina y la miosina son ejemplos, así como la tubulina,
constituyente esta última de los microtúbulos existentes en flagelos y cilios, órganos
locomotores de diversas células.
2.4.5. Proteínas estructurales.
Confieren a las estructuras biológicas fuerza o protección. El colágeno, proteína
fibrosa, tiene una resistencia a la tensión muy elevada y forma parte de los tendones y
del cartílago. El cuero es casi colágeno puro. Los ligamentos contienen elastina, proteí-
na estructural capaz de extenderse en dos dimensiones. El pelo, las uñas y las plumas
están constituidos en su mayor parte por la queratina, proteína insoluble y dura.
2.4.6. Proteínas defensivas.
Muchas proteínas defienden a los organismos frente a la invasión de otras espe-
cies o los protegen de acciones dañinas. Las inmunoglobulinas o anticuerpos de los
vertebrados son proteínas especializadas producidas por los linfocitos, que pueden reco-
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nocer y precipitar o neutralizar a las bacterias invasoras, a los virus o a proteínas extra-
ñas de otras especies. El fibrinógeno y la trombina son proteínas que intervienen en la
coagulación de la sangre e impiden su pérdida cuando resulta dañado el sistema vascu-
lar. El veneno de serpiente, las toxinas bacterianas y las proteínas tóxicas de las plantas
tales como la ricina, actúan también en funciones de defensa.
2.4.7. Proteínas reguladoras.
Algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad celular o la fisiológi-
ca. Entre ellas se encuentran muchas hormonas tales como la insulina, que regula el
metabolismo del azúcar y cuya deficiencia es una causa de la diabetes; la hormona del
crecimiento de la pituitaria, la hormona paratiroides que regula el transporte del calcio y
del fosfato, etc. Otras proteínas reguladoras, llamadas represores, regulan la biosíntesis
de los enzimas.
3. CARBOHIDRATOS
3.1. Estructura y clasificación.
Los carbohidratos son polihidroxialdehídos o cetonas o sustancias que rinden tales
compuestos por hidrólisis. El nombre de carbohidratos se debe originalmente al hecho
de que la mayor parte de las sustancias de esta clase poseen fórmulas empíricas que
sugieren que son hidratos de carbono, en los que la relación de los átomos de carbono,
hidrógeno y oxígeno es de 1:2:1. Por consiguiente, la fórmula empírica de la D-glucosa
es C6H12O6 que puede escribirse también (CH2O)6 o C6(H2O)6. Otros no muestran esta
relación y algunos contienen también nitrógeno, fósforo o azufre.
Existen tres clases principales de carbohidratos: monosacáridos, oligosacáridos y
polisacáridos.
Los monosacáridos o azúcares simples, están constituidos por una sola unidad de
polihidroxialdehído o cetona. El monosacárido más abundante es la D-glucosa.
Los oligosacáridos están constituidos por cadenas cortas de unidades de monosa-
cárido, unidas mediante enlaces covalentes. Los más abundantes de éstos son los disacá-
ridos, que poseen dos unidades de monosacárido. Es típica la sacarosa o azúcar de caña
constituida por la unión de D-glucosa y D-fructosa. La mayor parte de los oligosacári-
dos que poseen tres o más unidades no se hallan en forma libre sino que se hallan uni-
dos como cadenas laterales a polipéptidos en las glucoproteínas y en los proteoglucanos.
Los polisacáridos están constituidos por cadenas largas que poseen centenares o
millares de unidades de monosacárido. Algunos como la celulosa, poseen cadenas li-
neales, mientras que otros como el glucógeno poseen cadenas ramificadas. Los polisa-
cáridos más abundantes, el almidón y la celulosa del mundo vegetal, están constituidos
por unidades de D-glucosa que se repiten, pero se diferencian en el modo como están
unidas las unidades de D-glucosa entre sí.
Los monosacáridos y disacáridos corrientes tienen todos, nombre terminados con
el sufijo -asa.
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3.1.1. Monosacáridos.
Los monosacáridos son sólidos incoloros, cristalinos, muy solubles en agua pero
insolubles en disolventes no polares. La mayor parte de ellos tienen sabor dulce.
Su fórmula empírica es (CH2O)n, en donde n=3 o superior. El esqueleto es una
cadena carbonada sencilla con enlaces simples y sin ramificaciones. Posee un grupo
carbonilo y. el resto de los carbonos unidos cada uno a un grupo hidroxilo. Si el grupo
carbonilo está en el extremo de la cadena carbonada, el monosacárido es una aldosa, y
si está en cualquier otra posición no extrema, el monosacárido es una cetosa. Los mono-
sacáridos más frecuentes e importantes son la D-glucosa, la D-fructosa, la D-ribosa y la
2-desoxi-D-ribosa, estos dos últimos son componentes de los ácidos nucleicos.
 6
 
H
C
C
C
H
O
OHH
OHH
H
C
C
C
H
OH
O
OHH
H
Dihidroxi-
acetona
(cetosa)
Glicer-
aldehído
(aldosa)
H
C
C
C
C
O
OHH
HHO
C
CH2OH
OHH
OHH
D-glucosa
 (aldosa)
H
C
C
C
C
O
HHO
C
CH2OH
OHH
OHH
D-fructosa
 (cetosa)
OHH
H
C
C
C
C
O
OHH
OHH
OHH
 D-ribosa
(aldosa del ARN)
CH2OH
H
C
CH2
C
C
O
OHH
OHH
2-desoxi-D-ribosa
(aldosa del ADN)
CH2OH
Todos los monosacáridos excepto la dihidroxiacetona contienen uno o más áto-
mos de carbono asimétricos o quirales y aparecen por tanto, en formas isómeras óptica-
mente activas. Las aldohexosas poseen 4 centros quirales y pueden existir en 2n=24=16
estereoisómeros diferentes.
Existen tres formas para la representación de los monosacáridos:
a) Fórmulas de proyección.
b) Proyecciones de Haworth.
c) Fórmulas de conformación.
Las fórmulas de proyección
son aquellas en las que los enlaces
horizontales se supone que se pro-
yectan fuera del plano del papel,
hacia adelante, y los enlaces verti-
cales se extienden hacia la parte
posterior del plano del papel.
 7
C OHH
CH2OH
CHO
C HHO
CH2OH
CHO
D-Glicer-
aldehido
L-Glicer-
aldehido
Fórmulas de proyec-
ción: los enlaces hori-
zontales se proyectan
hacia delante del
plano.
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Como ejemplos de fórmulas de proyección se ilustran las fórmulas de los dos es-
tereoisómeros del gliceraldehído. Las formas de representación (b) y (c) se estudiarán
más adelante.
Al igual que las formas estereoisómeras de los aminoácidos, las formas estereoi-
sómeras de los monosacáridos pueden relacionarse todos con un compuesto de referen-
cia estándar, el gliceraldehído, que tiene una forma D y una forma L. Sin embargo como
muchas de las aldosas poseen dos o más centros quirales, los prefijos D y L se emplean
para referirse a la configuración del carbono quiral más distante del átomo de carbono
carbonílico. Cuando el grupo hidroxilo del carbono quiral más distante se proyecta ha-
cia la derecha de la fórmula de proyección, se designa a un azúcar como D y cuando se
proyecta hacia la izquierda, se designa como L.
Cuando dos azúcares difieren solamente en la configuración en torno a un átomo
de carbono específico, recibe el nombre de epímeros entre sí.
Los monosacáridos con 5 o más átomos de carbonoen su esqueleto, aparecen ha-
bitualmente en disolución en forma de estructuras cíclicas o anulares, en las que el gru-
po carbonilo no se halla en forma libre, como en las estructuras citadas, sino que ha
formado un enlace covalente con uno de los grupos hidroxilo situados a lo largo de la
cadena. Una indicación de que la D-glucosa posee una estructura anular es que posee
dos formas cristalinas cuyas propiedades son ligeramente diferentes.
Las formas cíclicas reciben el nombre de piranosas. La formación de anillos de pi-
ranosa en la D-glucosa es el resultado de una reacción general entre aldehídos y alco-
holes para formar derivados llamados hemiacetales, los cuales contienen un átomo de
carbono asimétrico. El caso de la Glucosa se recoge en el cuadro 8.
 8
H
C
C
C
C
O
OHH
HHO
C
CH2OH
OHH
OHH
D-glucosa
1
2
3
4
5
6
C C
C
OHC
C
CH 2OH
H
OH H
OHH
H
OH
H
O
1
23
4
5
6 C C
C
OC
C
CH 2OH
H
OH H
OHH
H
OH
H
OH
1
23
4
5
6
α-D-glucopiranosa
C C
C
OC
C
CH2OH
H
OH H
OHH
H
OH
OH
H
1
23
4
5
6
β-D-glucopiranosa
HC
HC
H2C CH
CH
O
Pirano,
Compuesto
progenitor de
las piranosas.
Las formas isoméricas de los monosacáridos que difieren entre sí solamente en su
configuración alrededor del átomo de carbono hemiacetálico, tal como en la α-D-gluco-
sa y en la β-D-glucosa, se llaman anómeros. Las aldohexosas pueden existir también en
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formas cíclicas que poseen anillos de cinco términos llamados furanosas. Sin embargo,
el anillo de la aldopiranosa de 6 eslabones es mucho más estable que el anillo de la al-
dofuranosa de 5 eslabones y por ello, aquel predomina en las disoluciones de las al-
dohexosas.
Las cetohexosas aparecen también en la forma α y β anoméricas. En estos com-
puestos, el grupo hidroxilo del átomo de carbono 5 reacciona con el grupo carbonilo
situado en el átomo de carbono 2 y forma un anillo de furanosa de cinco eslabones con-
teniendo un enlace hemiacetal.
Las fórmulas de proyección de Haworth se emplean frecuentemente para mostrar
la forma cíclica de los monosacáridos.
 9 Fórmulas de proyección de Haworth
HC
HC
H2C CH
CH
OO
CH2OH
H
OH H
OHH
H
OH
H
OH
1
23
4
5
6
O
CH2OH
H
OH H
OHH
H
OH
OH
H
1
23
4
5
6
α-D-Glucopiranosa β-D-Glucopiranosa
Pirano
CH2OH
H OH
HOH
H OH
2
34
5
α-D-Fructofuranosa
CH2OHO
16
CH2OH
H OH
HOH
H CH2OH
2
34
5
β-D-Fructofuranosa
OHO
1
6
HC CH
CH
O
HC
Furano
Aunque el perfil de abajo del anillo se representa por línea gruesa indicando que
es más próximo a la vista, el anillo de piranosa de 6 términos no es plano, como sugie-
ren las proyecciones de Haworth. En la mayor parte de los azúcares aparece la confor-
mación de silla, pero en algunos adopta la configuración de nave o bañera. Estas formas
están representadas por las fórmulas de conformación.
10 Fórmulas de Conformación
O
O
Silla Nave
H
O
C
C
C
OH
HO
H
H
HO
OH
H
H2C
H
CC
OH
α-D-glucopiranosa
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Los monosacáridos reducen con facilidad a agentes oxidantes como el ferricianu-
ro, el peróxido de hidrógeno o el ion cúprico. En estas reacciones, el azúcar se oxida en
el grupo carbonilo y el agente oxidante se reduce. La glucosa y otros azúcares capaces
de reducir a los oxidantes se llaman azúcares reductores. Esta propiedad es útil en el
análisis de los azúcares. Midiendo la cantidad de agente oxidante que es reducido por
una disolución de azúcar, resulta posible valorar la concentración de azúcar. Puede ana-
lizarse de este modo el contenido de glucosa en sangre y orina.
3.1.2. Disacáridos.
Están constituidos por dos monosacáridos unidos entre sí por covalencia (enlace
glucosídico) entre un grupo hidroxilo de uno de los azúcares y un carbono del otro azú-
car. Los enlaces glucosídicos se hidrolizan con facilidad por los ácidos diluidos pero
resisten la acción de las bases. Son también muy abundantes en la naturaleza y los más
corrientes son la sacarosa, la lactosa y la maltosa.
El más sencillo, la Maltosa, contiene dos residuos de D-glucosa, unidos por enlace
glucosídico entre los átomos de carbono 1 del primer residuo de glucosa y el átomo de
carbono 4 del segundo residuo.
11 Disacárido
O
CH2OH
H
OH H
OHH
H
HO
H
1
23
4
5
6
O
CH2OH
H
OH H
OHH
H
OH
H
1
23
4
5
6
α β
O
Maltosa (forma β) O-α-D-glucopiranosil-(1-4)-β-D-glucopiranosa
La configuración del átomo de carbono anomérico en el enlace glucosídico entre
los dos residuos de D-glucosa es α y el enlace se representa por α (1→4). La unidad
monosacárida portadora del átomo de carbono anomérico se designa por el primer nú-
mero o localizante de este símbolo. Los dos residuos de glucosa de la maltosa se hallan
en forma de piranosa. La maltosa es un azúcar reductor. Se hidroliza rindiendo dos mo-
léculas de D-glucosa por acción de la maltasa, enzima intestinal, enzima específico para
el enlace α (1→4).
 12 Disacárido
O
CH 2OH
HO
OH H
OHH
H
H H
1
23
4
5
6
O
CH2OH
H
OH H
OHH
H
OH
H
1
23
4
5
6
β β
Lactosa (forma β) O-β-D-galactopiranosil-(1-4)-β-D-glucopiranosa
O
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El disacárido lactosa (cuadro 12) que rinde D-galactosa y D-glucosa por hidróli-
sis, aparece solamente en la leche. Es un disacárido reductor. Durante la digestión, la
lactosa experimenta la hidrólisis por la lactasa de las células de la mucosa intestinal.
Este enzima es muy activo en los lactantes.
La sacarosa o azúcar de caña, es un disacárido constituido por glucosa y fructosa.
La forman muchas plantas pero no aparece en los animales superiores. No es un azúcar
reductor. En muchas plantas es la forma principal de transporte del azúcar desde las
hojas a otras porciones de la planta a través de sus sistemas vasculares. En el intestino,
la sacarosa se hidroliza en sus unidades monosacáridas, glucosa y fructosa, siendo éstas
absorbidas fácilmente por el intestino.
3.1.3. Polisacáridos.
La mayor parte de los carbohidratos que se encuentran en la naturaleza aparecen
como polisacáridos de masa molecular elevada. Algunos polisacáridos desempeñan
biológicamente el papel almacenes de reserva de los monosacáridos, mientras que otros
actúan como elementos estructurales de las paredes celulares y de los tejidos conectivos.
Los polisacáridos, llamados también glucanos, difieren en la naturaleza de sus
unidades monosacáridas, en la longitud de sus cadenas y en el grado de ramificación.
Existen dos clases:
a) Homopolisacáridos. Contienen un solo tipo de unidad monomérica. El almidón
constituye un ejemplo, formado por moléculas de glucosa.
b) Heteropolisacáridos. Contienen dos clases diferentes de monosacáridos. El ácido
hialurónico del tejido conectivo, contiene residuos alternantes de dos unidades de
diferente azúcar.
Polisacáridos con función de reserva de energía son el glucógeno y el almidón. El
primero característico de las células animales y el segundo de las células vegetales. Las
moléculas de glucógeno y almidón se encuentran muy hidratadas ya que poseen muchos
grupos hidroxilo expuestos.
El almidón abunda especialmente en tubérculos. Contiene dos clases de polímeros
de glucosa, la α-amilosa y la amilopectina. El primero está constituido por cadenas de
unidades de D-glucosa, largas y sin ramificar, con enlaces α(1→4). La amilopectina
tiene más ramificaciones.
El glucógeno es un polisacárido ramificado de la D-glucosa con enlace α(1→4)
pero mucho más ramificado y compacto que la amilopectina. Los enlaces ramificados
son α(1→6). Es especialmente abundante en el hígado, en donde puede alcanzar hasta
el 7% del peso húmedo. Se halla presente también en el músculo esquelético.
La celulosa es el polisacárido estructural más abundante.Es una sustancia fibrosa,
resistente e insoluble en agua. Se encuentra en las paredes celulares protectoras de las
plantas, particularmente tallos, troncos y en todas las porciones leñosas de los tejidos de
las plantas. La madera está constituida, en su mayor parte, por celulosa. El algodón es
celulosa casi pura.
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Como la celulosa es un homopolisacárido lineal, no ramificado constituido por
l0000 o más unidades de D-glucosa unidas por enlace 1→4 glucosídicos, podría parecer
que es semejante a la amilosa y a las cadenas principales del glucógeno. Existe una dife-
rencia muy importante. En la celulosa los enlaces 1→4 se hallan en configuración β ,
mientras que en la amilosa, amilopectina y glucógeno presentan enlaces α(1→4). Esta
diferencia, aparentemente trivial, da como resultado el origen de estructuras poliméricas
muy diferentes. Debido a los enlaces β , las cadenas de D-glucosa de la célula adoptan
una conformación extendida y experimentan una agregación lateral constituyendo fibri-
llas insolubles.
3.2. Otras estructuras polisacaridicas.
Las paredes celulares bacterianas forman capas porosas y rígidas, exteriores a la
membrana celular que proporcionan protección física a la delicada membrana celular y
al citoplasma que se halla en su interior. Las paredes celulares de la mayor parte de las
bacterias están constituidas por un entramado estructural unido covalentemente que ro-
dea completamente a la célula y está constituido por cadenas de polisacárido, largas y
paralelas que se unen unas a otras transversalmente a ciertos intervalos, mediante cade-
nas polipeptídicas. Las cadenas polisacáridas están constituidas por unidades monosacá-
ridas alternantes de N-acetil-D-glucosamina y de ácido N-acetilmurámico, azúcar com-
plejo de 9 átomos de carbono. A cada unidad de ácido N-acetilmurámico se halla unida
una cadena lateral de un tetrapéptido.
13
O
CH2OH
H
OH H
NHH
H
H
O
CH 2OH
H
H
NHH
H
H
β βOO O
C O
CH3
O
HC CH3
C O
C O
CH 3
a
b
c
d
N-acetil-
glucosamina
Ácido N-acetil-
murámico
Cadena lateral
de tetrapéptidos;
su composición
varía con la especie
La estructura entrecruzada se denomina péptidoglucano. Éste, puede considerarse
como una sola molécula enorme.
Otras moléculas con carbohidratos en su constitución son las glucoproteínas. La
porción de carbohidrato puede llegar a representar desde el 1% hasta el 30%. La proteí-
na anticongelante presente en la sangre de peces árticos y antárticos, es un ejemplo.
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Provoca el descenso del punto de congelación del agua, inhibiendo la formación de
cristales de hielo. La mejor conocida de estas proteínas anticongelantes está constituida
por un esqueleto polipeptídico de la unidad tripeptídica Ala-Ala-Thr, que se repite hasta
500 veces. A cada residuo de Treonina, se halla unido el disacárido D-galactosil-N-
acetil-D- galactosamina.
4. LIPIDOS
4.1. Estructura y clasificación.
Los lípidos son sustancias orgánicas, insolubles en agua, de aspecto graso o acei-
toso, que pueden extraerse de los tejidos y de las células mediante disolventes no pola-
res, tales como cloroformo o éter. El grupo de lípidos más abundante es el de las grasas
o triglicéridos, que constituyen la forma de almacenamiento de energía más importante
de la mayor parte de los organismos vivos.
Los tipos principales de lípidos agrupados según su estructura química se presen-
tan en el cuadro 14. (Se conocen otros tipos de lípidos, pero son menos abundantes en
los tejidos animales):
 14 Clasificación de los Lípidos
























grasos ácidos sus de ésteresy Esteroles
osGangliósid
osCerebrósid
linaEsfingomie
 idosEsfingolíp
naCardiolipi
inositolFosfatidil
serinaFosfatidil
colinaFosfatidil
aetanolaminFosfatidil
 ridosFosfoglicé
Ceras
céridosTriacilgli
Lípidos
4.2. Ácidos grasos.
Constituyen los componentes característicos básicos de la mayor parte de los lípi-
dos. Son ácidos orgánicos de cadena larga que poseen desde 4 a 24 átomos de carbono.
Tienen un solo grupo carboxilo y una "cola" prolongada no polar hidrocarbonada que
confiere a la mayor parte de los lípidos, su característica de insolubles en el agua y su
aspecto y consistencia grasosa u oleaginosa. Casi todos poseen un número par de áto-
mos de carbono siendo los más abundantes los de 16 y 18 carbonos. Algunos presentan
insaturaciones (dobles enlaces) y también pueden presentar ramificaciones por grupos
metilo.
Los ácidos grasos corrientes son insolubles en el agua, pero pueden dispersarse
dando micelas en NaOH o KOH diluidos, quienes convierten a los ácidos grasos en ja-
bones (sales de los ácidos grasos).
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15 Ácidos grasos que aparecen en la Naturaleza 
----Ácidos Grasos saturados---- 
CH3(CH2)10COOH Ac. n-Dodecanoico Ac. Láurico
CH3(CH2)12COOH Ac. n-Tetradecanoico Ac. Mirístico
CH3(CH2)14COOH Ac. n-Hexadecanoico Ac. Palmítico
CH3(CH2)16COOH Ac. n-Octadecanoico Ac. Esteárico
CH3(CH2)18COOH Ac. n-Eicosanoico Ac. Araquídico
CH3(CH2)22COOH Ac. n-Tetracosanoico Ac. Lignocérico
----Ácidos Grasos insaturados---- 
CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH Ac. Palmitoleico
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH Ac. Oleico
CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Ac. Linoleico
CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Ac. Linolénico
CH3(CH2)4−[CH=CHCH2]4−(CH2)2COOH Ac. Araquidónico
4.3. Triacilglicéridos.
Son los lípidos más abundantes y sencillos que contienen ácidos grasos como si-
llares constituyentes. Son designados frecuentemente con los nombres de grasas, grasas
neutras o triglicéridas. Son ésteres del trialcohol glicerina, esterificada con tres molé-
culas de ácido graso. Constituyen los componentes principales del depósito graso o re-
serva de grasa en las células animales y vegetales, pero no se encuentran normalmente
en las membranas celulares.
16 Estructura de los triglicéridos
H C C C H
OH OH OH
H H H
H C C C H
O O O
H H H
CO CO CO
R1 R2 R3
Estructura general de
los triglicéridos:
R1, R2 y R3 son las colas
hidrocarbonadas de los 
tres ácidos grasos.Glicerina
Aparecen muchos tipos de triacilglicéridos, que dependen de la identidad y de la
posición de los tres ácidos grasos componentes que esterifican la glicerina. Los que
contienen una sola clase de ácido graso en las tres posiciones se llaman triacilglicéridos
simples, por ejemplo, la estearoilglicerina contiene ácido esteárico, la tripalmitoilglice-
rina contiene ácido palmítico. Los que contienen dos o más ácidos grasos diferentes
reciben el nombre de triacilglicéridos mixtos. La mayor parte de las grasas naturales,
tales como el aceite de oliva o la manteca, son mezclas complejas de triacilglicéridos
simples y mixtos.
Los triacilglicéridos desempeñan el papel de lípidos de reserva. En muchas células
animales y vegetales aparecen en forman de gotitas aceitosas microscópicas finamente
dispersadas en el citosol. Las células grasas se encuentran en gran número, debajo de la
piel, en la cavidad abdominal y en las glándulas mamarias. Los triacilglicéridos se ha-
llan mucho mejor adaptados que el glucógeno para desempeñar el papel de reserva de
energía. No sólo pueden almacenarse en cantidades muy grandes, sino que también rin-
den el doble de energía que los carbohidratos, a igualdad de peso.
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4.4. Ceras.
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, saturados y no saturados
(poseen desde 14 hasta 36 átomos de carbono), con alcoholes de cadena larga (16 a 22
átomos de carbono). En los vertebrados, las ceras son segregadas por las glándulas de la
piel como recubrimiento protector,para mantener la piel flexible, lubricada e imper-
meable. El pelo, la lana y el vello, están recubiertos también, con secreciones céreas.
Los pájaros y particularmente las aves acuáticas, segregan ceras por sus glándulas de
limpieza, para hacer que sus plumas repelan al agua.
Este tipo de lípidos es también componente de organismos marinos, quienes las
emplean en grandes cantidades, especialmente los organismos del plancton, en los que
constituyen la principal forma de reserva del combustible calórico. Como algunas balle-
nas, los arenques, el salmón y otras muchas especies marinas, consumen plancton en
gran cantidad. Las ceras son un alimento principal y constituye la reserva lipídica en las
cadenas de alimentación en el océano.
4.5. Fosfoglicéridos.
Los lípidos de membrana más abundantes son los fosfolípidos, cuyo papel pri-
mordial es el de elementos estructurales de las membranas y que nunca se acumulan en
cantidad grande. Como indica su nombre estos lípidos contienen en su molécula, grupos
de ácido fosfórico. Los principales fosfolípidos que se encuentran en las membranas son
los fosfoglicéridos que contienen dos moléculas de ácido graso esterificadas en el pri-
mero y segundo grupos de hidroxilo de la glicerina. El tercer grupo hidroxilo establece
un enlace éster con el ácido fosfórico. Además, los fosfoglicéridos contienen un segun-
do alcohol, que también está esterificado con ácido fosfórico. El segundo grupo alcohol,
por tanto, está localizado en la cabeza polar de la molécula del fosfoglicérido. Existen
varias clases diferentes de fosfoglicéridos que se diferencian en sus grupos alcoholes de
cabeza. Habitualmente uno de los ácidos grasos está saturado y el otro es no saturado.
Los diferentes tipos de fosfoglicéridos se designan de acuerdo con el alcohol si-
tuado en sus cabezas polares. Las especies más abundantes son la fosfatidiletanolamina
y la fosfatidilcolina, muy relacionadas, que contienen los alcoholes etanolamina y coli-
na, respectivamente, en sus cabezas polares. Cada uno de ellos puede contener combi-
naciones de ácidos grasos diferentes.
La fosfatidilserina contiene como grupo de cabeza al ácido hidroxilaminoserina.
El fosfatidilinositol, contiene inositol (alcohol cíclico). La cardiolipina se encuentra de
manera característica, en la membrana interna de la mitocondria y difiere del resto de
los fosfoglicéridos en que es un fosfoglicérido doble.
Todos los fosfoglicéridos poseen una carga negativa situada en el grupo fosfórico
a pH 7'0. Además, el grupo alcohol de cabeza puede aportar una o más cargas eléctricas
a pH próximo a 7. Estos fosfoglicéridos poseen, por tanto, dos clases de grupos muy
diferentes, un grupo de cabeza, hidrofílico, polar y las colas hidrofóbicas no polares
siendo por tanto, anfipáticos.
Experimentan hidrólisis cuando se calientan con ácidos o con bases y se descom-
ponen produciendo sus sillares componentes: ácido fosfórico, ácidos grasos, glicerina y
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el alcohol de cabeza. Pueden hidrolizarse también enzimáticamente por la acción de las
fosfolipasas de diferentes tipos, las cuales catalizan la hidrólisis de enlaces específicos
en la molécula del fosfoglicérido.
17 Fosfoglicéridos
CH 2
(CH 2)14
CH 2
C O
O
CH 2 CH
CH 2
O
P
O
OO
CH2
(CH2)14
CH2
C O
O
Glicerina
Fosfatidato,
compuesto
progenitor
CH2
(CH 2)14
CH2
C O
O
CH2 CH
CH2
O
P
O
OO
CH2
(CH2)1 4
CH2
C O
O
Fosfatidil-
etanolamina
CH2
CH2
NH3
CH 2
(CH 2)14
CH 2
C O
O
CH 2 CH
CH 2
O
P
O
OO
CH2
(CH 2)14
CH2
C O
O
Fosfatidil-
 colina
CH 2
CH 2
N(CH 3)3
CH 2
(CH 2)14
CH 2
C O
O
CH 2 CH
CH2
O
P
O
OO
CH2
(CH2)14
CH2
C O
O
Fosfatidil-
 serina
CH2
CH
COO
NH4
4.6. Esfingolípidos.
Son la segunda clase de lípidos de membrana. Contienen también una cabeza po-
lar y dos colas no polares, pero contienen glicerina. Están compuestos por una molécula
de un ácido graso de cadena larga, una molécula de esfingosina, aminoalcohol de cade-
na larga, o uno de sus derivados y un alcohol polar de cabeza.
Existen tres subclases de esfingolípidos: esfingomielinas, cerebrósidos y ganglió-
sidos.
Las esfingomielinas son los esfingolípidos más abundantes y sencillos. Es caracte-
rístico que contengan fosfocolina o fosfoetanolamina, como grupos polares de cabeza.
Se encuentran en la mayor parte de las membranas de las células animales. La cubierta
de mielina que rodea a algunas células nerviosas es muy rica en esfingomielinas.
Los cerebrósidos no contienen fósforo y no poseen carga eléctrica ya que sus gru-
pos polares de cabeza son neutros. Como el grupo de cabeza consiste, de manera carac-
terística, en una o más unidades de azúcar, a los cerebrósidos se les llama frecuente-
mente glucoesfingolípidos.
Los gangliósidos son los esfingolípidos más complejos y contienen cabezas pola-
res muy grandes constituidas por varias unidades de azúcar. Es característico que una o
más de las unidades de azúcar terminales de los gangliósidos sea el ácido N-acetilneura-
mínico. Los gangliósidos constituyen alrededor del 6% de los lípidos de membrana de
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la materia gris del cerebro. Se encuentran también en cantidad menor, en las membranas
de la mayor parte de los tejidos no neuronales.
4.7. Esteroides y Terpenos.
Los lípidos presentados hasta ahora son saponificables, es decir, se hidrolizan por
calefacción con un álcali para dar jabones de sus ácidos grasos componentes. Las célu-
las contienen también lípidos insaponificables, que no contienen ácidos grasos y, por
ello, no pueden formar jabones. Existen dos clases de lípidos insaponificables y son los
esteroides y los terpenos.
4.7.1. Esteroides.
Son moléculas liposolubles, complejas, con cuatro anillos condensados. Los este-
roides más abundantes son los esteroles que son alcaloides esteroides. El colesterol es el
esterol principal de los tejidos animales. El colesterol y sus ésteres con ácidos grasos de
cadena larga son componentes importantes de las lipoproteínas del plasma y de la mem-
brana celular externa. Las membranas de las células de las plantas contienen otras clases
de esteroles, particularmente estigmasterol que difiere del colesterol solamente en que
posee un enlace doble entre los carbonos 22 y 23.
18 Esteroides
H3C
HO
H3C
CH
H3C
H2
C
CH2
H2C CH
CH3
CH3
Colesterol
H3C
HO
H3C
CH
H3C
H
C
CH
HC CH
CH3
CH3
Estigmasterol
CH2 CH3
4.7.2. Terpenos.
Su estructura se basa en la polimerización del isopreno (2,metil-l 3-butadieno):
H2C C CH CH2
CH 3
Las uniones de isopreno polimerizan mediante uniones cabeza-cola, dando lugar a
largas cadenas hidrocarbonadas. Los dobles enlaces suelen ser de tipo trans. Aparecen
mayoritariamente en el mundo vegetal aunque también existen en animales.
Se clasifican sobre la base del número de átomos de carbono que contienen y se
llaman Monoterpenos (10), Sesquiterpenos (15), Diterpenos (20), Sesterpenos (25),
Triterpenos (30), Tetraterpenos (40) y Politerpenos (más de 40). Desempeñan misiones
fisiológicas importantes como la formación de esteroides, hormonas y vitaminas, pero la
mayoría son productos metabólicos secundarios, es decir, compuestos que no parecen
afectar a ninguna función fundamental de la vida de un organismo. Entre los derivados
terpénicos se pueden citar los siguientes: vitamina A, vitamina E y vitamina K.
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5. VITAMINAS
Las vitaminas son sustancias orgánicas, presentes en trazas, que son esenciales en
las reacciones metabólicas de la mayor parte de las formas de vida, pero que algunos
organismos son incapaces de sintetizar y deben de obtenerse de fuentes exógenas. La
mayor parte de las vitaminas hidrosolubles actúan como componentesde diferentes
coenzimas o grupos prostéticos de enzimas importantes en el metabolismo celular. La
tiamina (vitamina B1) es el componente activo del pirofosfato de tiamina, coenzima que
se precisa como transportador transitorio en la degradación de la glucosa en las células.
Otros tipos de vitaminas hidrosolubles son: riboflavina (vitamina B2), ácido pantoténi-
co, ácido nicotínico y ácido ascórbico (vitamina C).
 19 Vitaminas
N
HC
N
CH
C
H
C
CH2 N
H
C S
CC CH2
CH3
CH2
OH
Tiamina (Vitamiba B1)
C
C
H
C
C
H
C
N
C
C
N
N
C
NH
C
CH2
CH
HC
HC
H2C
H3C
H3C
O
O
OH
OH
OH
OHRiboflavina
Las vitaminas liposolubles desempeñan otros papeles importantes. La vitamina A
es un precursor del pigmento sensible a la luz en el ciclo vital de los bastoncillos en la
retina de los vertebrados. Otras son la D3 o colecalciferol y la vitamina K.
6. ÁCIDOS NUCLEICOS
Constituyen otro componente de las células. Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ácido desoxirribonucleico (DNA) y ácido ribonucleico (RNA). Ambos efectúan las
mismas funciones en todas las células, participan en la conservación, transmisión, tra-
ducción y ejecución de la información gen ética. El DNA actúa como depositario de la
información genética mientras que las diferentes clases de RNA colaboran en la traduc-
ción de esta información para que se exprese como estructura de una proteína.
Las unidades estructurales que se repiten en todos los ácidos nucleicos son ocho
nucleótidos diferentes, cuatro son los sillares del ácido desoxirribonucleico (ADN) y
otros cuatro son los sillares del ácido ribonucleico (ARN). Cada nucleótido contiene, a
su vez, tres unidades menores:
- Una base nitrogenada.
- Un azúcar de 5 carbonos y
- Acido fosfórico.
La base nitrogenada está unida de forma covalente, mediante enlace N-glucosilo,
al átomo de carbono 1 de la pentosa y el ácido fosfórico está esterificado al carbono 5
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de dicha pentosa. Las bases nitrogenadas derivan de dos compuestos heterociclos origi-
narios: pirimidina y purina.
El ADN contiene dos bases pirimidínicas principales: citosina (C) y timina (T) y
dos bases purínicas principales: adenina (A) y guanina (G). Los ARN's contienen dos
bases pirimidínicas principales: citosina (C) y uracilo (U) y las mismas dos bases pur í-
nicas anteriores: adenina (A) y guanina (G).
20 Bases purínicas y pirimidínicas
N
N
H
NH2
Citosina
 (C)
O N
H
HN
O
Timina
 (T)
CH3
O
HN
N
H
O
Uracilo
 (U)
O
N
N NH
N
NH2
Adenina
 (A)
H2N
HN
N NH
N
O
Guanina
 (G)
Las unidades de desoxirribonucleótidos que se repiten en el ADN contienen β-D-
desoxirribosa y las unidades de ribonucleótidos que se repiten en el ARN contienen β-
D-ribosa. Ambas pentosas se encuentran en los nucleótidos en forma de β-furanosa.
21
CH2
H
OH
H
OH H
H H
OHO
β-D-Desoxirribosa
CH2
H
H
H
OH OH
H H
OHO
β-D-Ribosa
La estructura de los nucleótidos se completa con el ácido fosfórico que esterifica a
la ribosa (o a la desoxirribosa).
En el cuadro 22 se muestran las estructuras de los ácidos nucleicos, ADN y ARN,
donde se destacan recuadradas las estructuras de las unidades básicas: los nucleótidos.
7. LOS ALIMENTOS Y LA SALUD
El mantenimiento de la vida exige suministrar al organismo distintas sustancias
que se conocen como alimentos, las cuales sirven para la formación o renovación de los
tejidos, para proporcionar la energía en mantener la temperatura del cuerpo, normal-
mente superior a la del ambiente, así como en el trabajo muscular, y en suministrar las
sustancias esenciales que regulan el funcionamiento normal del organismo, mantenido
dentro de condiciones muy restringidas.
Aunque los alimentos característicos son de naturaleza orgánica, se consideran
como inorgánicos el agua y los distintos elementos minerales que existen normalmente
en aquéllos, no incluyéndose como tal el aire que proporciona el oxígeno necesario para
la oxidación de las sustancias alimenticias.
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22 Ácidos nucleicos
CH2
HH
H
H H
O
O
P O
O
O
A
CH2
HH
H
H H
O
O
P O
O
O
T
CH 2
HH
H
H H
O
O
P OO
G
O
CH 2
HH
H
H H
O
O
P OO
C
O
CH2
HH
O H
H H
O
O
P OO
A
O
A.D.N.
CH2
HH
OH
H H
O
O
P O
O
O
U
CH2
HH
OH
H H
O
O
P O
O
O
G
CH 2
HH
OH
H H
O
O
P OO
C
O
CH 2
HH
OH
H H
O
O
P OO
A
O
CH2
HH
O OH
H H
O
O
P OO
C
O
A.R.N.
El agua es, realmente el alimento más indispensable, pues el organismo puede pa-
sar varias semanas sin comer, pero muere al cabo de 5-10 días privado de agua. Las
necesidades humanas son de 2-5 litros de agua al día, contenida en su mayor parte en
los alimentos característicos, pues las frutas y vegetales contienen hasta un 80% de agua
y la leche hasta un 87%. Además del agua ingerida en la bebida y la contenida en los
alimentos, hay que tener presente la que se forma en la oxidación de éstos y que se co-
noce como agua metabólica.
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Los elementos más importantes son el sodio, el potasio, el magnesio, el calcio, el
hierro, el cloro (cloruros), el azufre (sulfatos), y el fósforo (fosfatos). Estos elementos
forman cerca del 4% de cuerpo humano, constituyendo fundamentalmente los huesos y
dientes y en menor proporción, otros tejidos y sustancias. Regulan las funciones de la
sangre, jugos digestivos y otros líquidos del organismo.
La sal suministra la mayor parte del sodio y cloro precisados por el organismo,
contribuyendo el ion cloruro a la formación de ácido clorhídrico del jugo gástrico. El
ion sodio, como bicarbonato o como fosfato, constituye un regulador de la alcalinidad
de la sangre, contribuyendo a la alcalinidad de la saliva y de los jugos intestinal y pan-
creático. Aunque el consumo de sal es de unos 10 gramos diarios por persona, las nece-
sidades son realmente menores. El exceso se elimina en la orina y en la transpiración.
El calcio y el fósforo se encuentran principalmente en los huesos. El calcio en la
sangre es esencial para la coagulación de ésta. Al añadir un oxalato, precipita oxalato
cálcico impidiéndose así la coagulación. Los citratos previenen también la coagulación
por retrogradar la ionización de las sales cálcicas, disminuyendo así la concentración del
ion calcio.
El hierro es un constituyente esencial de la hemoglobina y su déficit en la dieta
determina una anemia nutricional que se combate, administrando compuestos de hierro,
mejor en sales inorgánicas ferrosas. Las necesidades diarias son de 12-15 mg. La yema
del huevo, la carne y las verduras son los alimentos más ricos en hierro.
El azufre es un constituyente de algunos aminoácidos y de muchos compuestos
importantes. El magnesio está asociado con ciertos enzimas que intervienen en el meta-
bolismo de los hidratos de carbono. El cobre y el cobalto son esenciales en la formación
de la hemoglobina, aunque no son constituyentes de ella. El manganeso es fundamental
en la formación de los huesos. El zinc es un constituyente del enzima responsable de la
descomposición del ácido carbónico en CO2 y H2O y también de la insulina, la hormona
esencial en el metabolismo de los carbohidratos. El iodo es un constituyente de la tiro-
xina, hormona del tiroides y el flúor se encuentra en los dientes y en los huesos, contri-
buyendo a su dureza.
Sería peligroso para el organismo que toda la energía requerida fuese suministrada
por una sola clase de alimentos y mucho más aún en una forma concentrada, tal como,
por ejemplo, mantequilla o azúcar. Aunque el organismo se adapta a dietas alimenticias
muy variadas, numerosísimas investigaciones han puesto de manifiesto las necesidades
convenientes de cada tipo de alimento, en esencial las proteínas.
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BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA
J.David. RAWN. Bioquímica. Interamericana. McGraw-Hill. 1989. MADRID.
ALLINGER y Otros. Química Orgánica. Editorial Reverté. BARCELONA.
LEHNINGER. Principios de Bioquímica. Ediciones Omega. BARCELONA.
P.KARLSON. Manual de Bioquímica. Editorial Marín. 1962. BARCELONA.
Louis F.FIESER y Mary FIESER. Química Orgánica. Editorial Grijalbo. 1960.
MÉJICO.
K.Peter C.VOLLHARDT. Química Orgánica. Editorial Omega. 1990. BARCE-
LONA.
Robert T.MORRISON y Robert N.BOYD. Química Orgánica. Fondo Educativo
Interamericano. 1983. MÉJICO.
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Tratamiento Didáctico
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OBJETIVOS
Sentar las bases del estudio químico de las sustancias orgánicas que intervienen di-
rectamente en la vida, en el metabolismo celular.
Hacer una clasificación de los principios inmediatos que constituyen los pilares de la
alimentación del ser vivo.
Motivar al alumno al conocimiento de su propio cuerpo, sus necesidades alimentarias
y la necesidad de un régimen equilibrado de alimentación.
UBICACION
Este tema se ubicará en el 2°curso de Bachillerato, dentro del núcleo temático de
Aplicaciones de la Química Orgánica, con especial hincapié en los temas transversales
de la educación para la salud.
TEMPORALIZACION
De dedicará a la exposición del tema completo, un total de 6 horas de clase, que pue-
de completarse con 2 horas para formulación y nomenclatura.
METODOLOGIA
Por ser un tema descriptivo de los compuestos biológicos requiere una exposición
sistemática y ordenada, basada en cuadros sinópticos de los principios inmediatos, y sus
derivados.
Se debe acompañar la explicación con algunos experimentos básicos de laboratorio
sobre las reacciones más elementales de carbohidratos, grasas y proteínas que permitan
su identificación.
Deberá utilizarse obligatoriamente la nomenclatura oficial de IUPAC y exigir esta
nomenclatura en todas las actividades del alumnado.
CONTENIDOS MINIMOS
Aminoácidos. Estructuras. Propiedades. Aminoácidos naturales.
Proteínas. Estructuras. Desnaturalización.
Principales funciones de las proteínas. Enzimas.
Carbohidratos. Clasificación y estructuras.
Principales estructuras polisacáridas de la naturaleza.
Lípidos. Clasificación y estructuras.
Acidos grasos. Ceras.
Ideas básicas sobre las vitaminas.
Acidos nucleicos. Estructuras básicas. Misión en las células.
Características de los alimentos en su relación con la salud.
MATERIALES Y RECURSOS DIDACTICOS
Material general de laboratorio para prácticas: material vidrio, balanzas, productos
químicos, buretas, indicadores, y en general, un laboratorio bien equipado.
Transparencias sobre las principales estructuras estudiadas, en especial, las de pro-
teínas, carbohidratos y ácidos nucleicos.
Hojas de ejercicios de formulación y nomenclatura de compuestos estudiados.
EVALUACION
Se evaluará el tema mediante ejercicios escritos que comprendan preguntas sobre
cuestiones básicas del tema.
Ejercicios de nomenclatura y formulación y sus estructuras espaciales.
Evaluación de las prácticas de laboratorio realizadas.