Actividad 3 3

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3-5-2022 
 
 
3.3 
INVESTIGACIÓN 
BIOQUIMICA U3 
Kevin Jared Amaya Amaya 
 
LOS PASOS DE LA DEGRADACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN 
LOS COMPUESTOS QUE SON PRECURSORES PARA EL CICLO DE LA 
GLUCONEOGÉNESIS Y SON CONVERTIDOS EN GLUCOSA. 
La biosíntesis de aminoácidos desde precursores más simples es primordial para 
cada una de las células vivas, debido a que aquéllos son los sillares de que 
permanecen construidas las proteínas. No obstante, los seres vivos difieren de 
manera considerable en las diversas maneras de sintetizarlos. A medida que las 
plantas sintetizan "de novo" todos sus aminoácidos, la mayor parte de los animales 
no poseen la función de sintetizar el 50 % de los aminoácidos que necesitan. Para 
dichos últimos organismos, los aminoácidos tienen la posibilidad de ser clasificados 
como " fundamentales " o " no fundamentales ". 
Referente a las fuentes de nitrógeno elementales para terminar la síntesis del 
aminoácido, cuando está sintetizada la cadena carbonada, además hay notables - 
diferencias entre los organismos vivos. 
FIJACION DEL NITROGENO MOLECULAR 
La fuente última de formación de compuestos nitrogenados orgánicos es el 
nitrógeno atmosférico. En el reino vegetal y entre los microorganismos existen una 
serie de especies, "los organismos fijadores de nitrógeno", con capacidad para fijar 
el nitrógeno molecular y reducirlo amoniaco. 
El nitrógeno molecular es una molécula extraordinariamente estable. La energía de 
su triple enlace N = N es de 225 k calorí as/mol, valor mu y superior al del triple 
enlace del acetileno ( H - C = C - H ) que es de 11 O kcal/mol; por tanto, se requieren 
condiciones muy drásticas para su reducción a NH 3 en el laboratorio. Sin embargo, 
millones de toneladas de nitrógeno son convertidos a amoniaco cada año, por los 
organismos ya mencionados, en condiciones relativamente suaves. 
La fijación de nitrógeno requiere un gran aporte de energía, porque la reducción de 
N2 para formar NH3 implica la rotura del triple enlace apolar del gas dinitrógeno 
atmosférico. 
Ciclo del nitrógeno 
 
El ciclo del nitrógeno es un 
periodo biogeoquímico que 
suministra nitrógeno a los 
organismos y lo preserva 
circulando en la biosfera. 
Ni los animales ni las 
plantas tienen la 
posibilidad de usar el 
nitrógeno atmosférico a 
modo de N2, por lo cual es 
necesario un mecanismo 
para transformar el N2 en 
maneras útiles. Varias 
bacterias son causantes de este mecanismo. Como tal, el ciclo del 
nitrógeno incluye 
procesos bióticos y abióticos. El amonio (NH4) y el nitrato (NO3–) se encuentran 
entre las formas más importantes de este elemento (utilizable por animales y 
plantas) en el ciclo, al igual que el nitrógeno diatómico (N2). 
El nitrógeno existe en la atmósfera como N2 gaseoso. Durante la fijación del 
nitrógeno, las bacterias convierten el N2, en amoníaco, una forma de nitrógeno que 
puede ser utilizada por las plantas. Cuando los animales comen plantas, adquieren 
compuestos nitrogenados que pueden utilizar. El nitrógeno es un componente 
esencial de los cuerpos de los seres vivos. Los átomos de nitrógeno se encuentran 
en todas las proteínas y en el ADN. 
El nitrógeno ingresa al mundo de lo vivo mediante las bacterias y otros procariontes 
unicelulares que transforman el nitrógeno atmosférico, N2, en maneras 
biológicamente utilizables por medio de un proceso denominado fijación del 
nitrógeno. Varias especies de bacterias fijadoras de nitrógeno viven libremente en 
el suelo o el agua, mientras tanto que otras son simbiontes benéficos que viven en 
las plantas. 
Los microorganismos fijadores de nitrógeno capturan el nitrógeno atmosférico al 
convertirlo en amoníaco, NH3, el cual podría ser absorbido y usado por las plantas 
para generar moléculas orgánicas. Las moléculas nitrogenadas pasan a los 
animales una vez que dichos consumen plantas, y una vez dentro corporal, tienen 
la posibilidad de ser incorporadas al mismo o tienen la posibilidad de ser degradadas 
y excretadas como desecho, como la urea de la orina. 
Es fundamental ya que es un circuito primordial para la realidad de la misma forma 
que la conocemos, debido a que las maneras de vida como los animales, las plantas 
e inclusive los humanos no tienen la posibilidad de juntar el nitrógeno de su forma 
gaseosa (N2), aunque lo requerimos para formar aminoácidos y proteínas, ácidos 
nucleicos y ADN. Por esta razón, dependemos de la manipulación de gases de otras 
maneras de vida, que son por igual relevantes pues se hallan en forma 
microscópica. Por consiguiente, el nitrógeno nos llega por medio de una extensa 
cadena de transmisión. 
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS EN LA GENERACIÓN DE BIOMASA 
CELULAR 
Los seres vivos se diferencian en cuanto a su capacidad de sintetizar los 
aminoácidos que se requieren para la síntesis de proteínas. Aunque los vegetales y 
muchos microorganismos pueden producir todos sus aminoácidos a partir de 
precursores de fácil disposición, otros organismos deben obtener de su entorno 
algunos aminoácidos ya formados. Los aminoácidos no esenciales (NAA, 
nonessential amino acids) se sintetizan a partir de los metabolitos disponibles. Los 
aminoácidos que deben obtenerse de la dieta se conocen como aminoácidos 
esenciales (EAA, essential amino acids). Los tejidos de los mamíferos pueden 
sintetizar aminoácidos no esenciales mediante vías de reacción relativamente 
sencillas. 
Los aminoácidos desempeñan distintas funcionalidades, la más relevante es la 
síntesis de proteínas, además son la fuente primordial de los átomos de nitrógeno 
que se necesitan en distintas vías sintéticas. Además, los elementos no 
nitrogenados de los aminoácidos (que se llaman esqueletos carbonados) son una 
fuente de energía y precursores de numerosas vías de actitud. Por consiguiente, 
para el incremento el desarrollo correcto de un organismo animal es importante una 
ingestión conveniente de aminoácidos a modo de proteína dietética. 
La proporción de nitrógeno en cada persona se encuentra regulada a niveles 
fundamentalmente constantes, excepto a lo largo del incremento en que la porción 
debería incrementar en proporción al mismo. No existe ni una forma de guardar las 
reservas de nitrógeno; únicamente una pequeña parte de este nitrógeno se 
encuentra a modo de aminoácidos libres u otros compuestos que tienen la 
posibilidad de utilizarse para la síntesis de aminoácidos. De manera, tienen que 
ingerirse muchas veces las porciones idóneas de aminoácidos. 
 
 El metabolismo de los aminoácidos es una serie compleja de actitudes en las que 
las moléculas de aminoácidos necesarios para la síntesis de proteínas y metabolitos 
están compuestas y degradan de forma continua. Según las necesidades 
metabólicas del instante, se sintetizan o Inter transforman ciertos aminoácidos y 
después se transportan al tejido donde se aplican. Las moléculas de aminoácido 
accesibles rápido para su uso en los procesos metabólicos son conocidos como 
reserva de aminoácidos. La degradación de los aminoácidos se puede dividir en 3 
etapas: 
Transaminación y desaminación oxidativa. 
Síntesis de urea (ciclo de la urea). 
Degradación del esqueleto carbonado α-oxoácido. 
 Las reacciones de transaminación dominan el metabolismo de aminoácidos. En 
estas reacciones, catalizadas por un grupo de enzimas llamadas aminotransferasas 
o transaminasas, los grupos α amino se transfieren de un α aminoácido a un α 
cetoácido. 
 
En la segunda fase, es necesario un aceptor de agua externo. De esta manera, el 
oxígeno desplazará al grupo amonio formando un doble enlace con el carbono 2 y 
los hidrógenos formaran junto al NH2+, el ion amonio NH4+. El amonio es muy 
tóxico y por eso, antes de ser liberado de la mitocondria, será reconvertido por el 
ciclo de la urea en urea, un compuesto mucho menos tóxico. El producto 
αcetoglutarato ha sido regenerado mediante la desaminaciónoxidativa para volver 
a ser producto de la transaminación. Según las necesidades de la célula, también 
puede ser utilizado en el ciclo de Krebs.2 
El glutamato deshidrogenasa tiene moduladores alostéricos: el ADP actúa como 
activador y el GTP lo hace como inhibidor. Esto hace que la vía sea regulada según 
las necesidades energéticas de la célula, pues si la presencia de ADP activa la vía, 
el α-oxoglutarato será utilizado en el ciclo de Krebs para obtener más energía y lo 
contrario pasará con el GTP.3 
LA GLUCONEOGÉNESIS. 
La gluconeogénesis La gluconeogénesis es el proceso de síntesis de glucosa desde 
precursores que no son carbohidratos. Los precursores de la glucosa, no 
carbohidratos, se transforman primero en piruvato o acceden en la vía en 
intermediarios posteriores, como el oxalacetato y la dihidroxiacetona fosfato. 
Conversión de piruvato a fosfoenolpiruvato: la conversión de piruvato a 
fosfoenolpiruvato se lleva a cabo en dos pasos. La primera reacción de la 
gluconeogénesis es la conversión de piruvato a oxalacetato, con el gasto de una 
molécula de ATP, esta reacción es catalizada por el piruvato carboxilasa y ocurre 
en la mitocondria. Esta reacción involucra a la biotina (coenzima) como portador de 
CO2 activado. 
Los aminoácidos son sustratos de multitud de procesos biosintéticos esenciales. Sin 
embargo, las 
dietas normales 
contienen un 
exceso de 
aminoácidos 
respecto a las 
necesidades de 
síntesis proteica o 
 de otros 
constituyentes 
celulares, con lo 
que la mayor parte de este exceso se degrada a productos que, o bien se oxidan 
para obtener energía, o se almacenan en forma de grasa o glucógeno. Sea cul fuere 
la situación, el nitrógeno se libera como amoniaco. Parte del amoniaco se reutiliza 
en la síntesis de aminoácidos, parte se destina a otras reacciones biosintéticas, algo 
se excreta a través de la orina, pero la mayor parte se convierte en urea, la cual se 
excreta por los riñones. 
La síntesis de urea tiene lugar principalmente en el hígado, lugar donde también se 
lleva a cabo la mayor parte de la biosíntesis de los aminoácidos no esenciales y una 
gran parte de la degradación de todos los aminoácidos. 
Reacciones generales de los aminoácidos. 
1. Transaminación: Entre las reacciones de transferencia de grupos amino, las 
transaminaciones son especialmente importantes. Ellas son catalizadas por las 
transaminasas (que están implicadas tanto en las rutas catabólicas y anabólicas del 
metabolismo de aminoácidos). Durante la transaminación, el grupo amino de un 
aminoácido se transfiere a un 2-oxoácido ( -cetoácido). Se forma un 2-oxoácido ( -
cetoácido) del aminoácido original y un aminoácido del 2-oxoácido original. 
 
Con pocas excepciones, el primer paso de la degradación de los Laminoácidos 
consiste en la eliminación del grupo -amino para producir el correspondiente -
cetoácido. Esta modificación, conocida por transaminación, está catalizada por las 
enzimas denominadas aminotransferasas o transaminasas. En estas reacciones de 
transaminación el grupo -amino de un aminoácido es transferido al átomo de carbono 
del -cetoglutarato. No hay desaminación neta sino una transferencia del grupo -amino 
desde un aminoácido hasta un cetoácido. El objetivo de las reacciones de 
transaminación es recoger los grupos aminos de muchos aminoácidos diferentes en 
forma de uno solo, el glutamato, que los canalizará hacia rutas biosintéticas o hacia 
vías que generan productos nitrogenados de excreción. 
2. Desaminación oxidativa:Cuando el grupo amino de un aminoácido se libera 
como amoníaco, recibe el nombre de desaminación. De particular importancia es la 
desaminación oxidativa. En esta reacción, el grupo amino es liberado en forma de 
amoníaco y se genera un 2-oxoácido. Un ejemplo de desaminación oxidativa es la 
catalizada por el enzima glutamato deshidrogenasa. 
 Glutamato + NAD+(P) -cetoglutarato + amoníaco + NAD(P)H + H+ 
El glutamato generado en el citosol de las células hepáticas por las reacciones de 
transaminación es transportado hasta la matriz mitocondrial donde por acción del 
glutamato deshidrogenasa sufre desaminación oxidativa, liberándose iones amonio. 
Este enzima únicamente se encuentra en la matriz mitocondrial y es capaz de utilizar 
como aceptores de los equivalentes de reducción NAD+ y NADP+. Sus activadores 
alostéricos son el GDP y el ADP y los efectores alostéricos negativos son el GTP 
(generado en el ciclo de Krebs) y el ATP. Si un hepatocito necesita combustible para 
el ciclo de Krebs aumenta la actividad del glutamato deshidrogenasa, suministrando 
-cetoglutarato para el ciclo de Krebs y liberando NH4+ para la excreción. Por el 
contrario, es inhibida si se acumula GTP como consecuencia de una alta actividad 
- 
del ciclo de Krebs. Por lo tanto, la disminución de la carga energética (disminución 
de GTP y ATP) acelera la oxidación de los aminoácidos. 
Transporte de NH4+ a través de la sangre 
Los iones amonio que se generan durante el metabolismo celular o bacteriano 
mayoritariamente no circulan libremente disueltos en la sangre, sino que lo hacen 
en forma de aminoácidos y que son glutamina y alanina. 
Glutamina: El amonio, derivado principalmente de la desaminación de los grupos 
amino de los aminoácidos es muy tóxico para todos los animales, especialmente 
para el sistema nervioso. En la mayoría de los animales el exceso NH4+ producido 
en los diferentes tejidos es convertido en glutamina antes de ser transportado, a 
través de la sangre, hasta el riñón, intestino (mucosa intestinal) y en menor medida 
al hígado. 
El glutamato, que es tan importante para el metabolismo de los grupos aminos 
intracelulares, es sustituido por glutamina para dicha función de transporte. Ello se 
debe a que la glutamina es un compuesto neutro y no tóxico, que puede atravesar 
fácilmente las membranas celulares, lo cual no podría hacer el glutamato porque 
posee una carga neta negativa. 
En muchos tejidos, incluido el cerebro, el amonio se combina con el glutamato y 
genera glutamina, reacción catalizada por la glutamina sintetasa mitocondrial. Este 
proceso necesita ATP y transcurre en dos etapas. El enzima se denomina 
específicamente sintetasa, en lugar de sintasa, porque la reacción está acoplada 
con la hidrólisis del ATP. Ambas enzimas pertenecen a la clase ligasas, pero las 
sintasas no requieren ATP. 
Como ocurre con el grupo amino del glutamato, el nitrógeno amídico de la glutamina 
se libera en forma de iones amonio, en las mitocondrias de los tejidos que captan 
glutamina (riñón, intestino, y en menor medida hígado). La reacción, catalizada por 
el enzima glutaminasa, convierte la glutamina en glutamato y NH4+. 
Alanina: Desempeña un papel especial en el transporte de amonio hasta el hígado 
en una forma no tóxica y eléctricamente neutra, mediante el ciclo de la 
glucosaalanina. En el músculo y en algunos otros tejidos que degradan aminoácidos 
como combustible metabólico, los grupos aminos se canalizan hacia el glutamato 
mediante transaminación. El glutamato puede convertirse en glutamina para su 
transporte a los tejidos capaces de captarla (fundamentalmente riñón e intestino), o 
puede transferir su grupo amino al piruvato, producto fácilmente asequible de la 
glucólisis muscular, por acción del enzima alanina aminotrasferasa. La alanina es 
neutra a pH fisiológico, por lo que pasa a la sangre y finalmente al hígado. En el 
hígado, el exceso de nitrógeno es descargado en las mitocondrias de los 
hepatocitos en forma de NH4+. Para ello, se invierten las reacciones que tuvieron 
lugar en el músculo. En el citosol, la alanina aminotransferasa hepática transfiere el 
grupo amino de la alanina al -cetoglutarato para formar glutamato. Parte del 
glutamato formado se transporta a las mitocondrias donde, por acción del glutamato 
deshidrogenasa, se libera NH4+ que es utilizado para la síntesisde urea. 
Alternativamente, en el citosol también puede transferirse el grupo amino del 
glutamato al oxalacetato para formar aspartato, catalizado por el aspartato 
aminotransferasa. El aspartato es el otro dador de nitrógeno para la formación de 
urea. 
Transporte del amoníaco al hígado para la síntesis de urea 
La utilización de la alanina para transportar amonio desde los músculos esqueléticos 
muy activos al hígado es un ejemplo de la economía intrínseca de los organismos 
vivos. Los músculos esqueléticos sometidos a contracción vigorosa operan en 
anaerobiosis y producen, no sólo amonio a partir de la degradación de las proteínas 
sino grandes cantidades de piruvato a partir de la glucólisis. Los dos productos van 
al hígado: el amonio para ser convertido en urea que será excretada y el piruvato 
para formar glucosa y volver a los músculos. Mediante el ciclo se resuelven dos 
problemas, transportar los átomos de carbono del piruvato y los iones amonio desde 
el músculo al hígado en forma de alanina. En el hígado, la alanina forma piruvato 
que entra en la gluconeogénesis y libera NH4+ para la síntesis de urea. 
Excreción del NH4+ 
Aunque el amonio es un participante universal en la síntesis y degradación de los 
aminoácidos, su acumulación en concentraciones anormales tiene consecuencias 
tóxicas. Por lo tanto, las células con un catabolismo de aminoácidos muy activo 
deben ser capaces de realizar la desactivación tóxica y/o excreción del amonio con 
la misma rapidez con que éste se genera. Existen varias estrategias para la 
eliminación del amonio y en base a las mismas, los animales pueden clasificarse 
en: 
Amonotélicos: Excretan amonio y entre ellos están la mayoría de los animales 
acuáticos que, al ser capaces de captar y expulsar agua continuamente, el amonio 
se elimina a través del líquido expulsado. En el agua del hábitat el amonio se diluye. 
Uricotélicos: Excretan el amonio en forma de ácido úrico y entre ellos se encuentran 
aves, reptiles e insectos. El ácido úrico es bastante insoluble de modo que se 
excreta sin una pérdida importante de agua que haga variar la presión osmótica. La 
biosíntesis de ácido úrico tiene lugar a través de la ruta de la biosíntesis de 
nucleótidos de purina. 
Ureotélicos: Excretan el amonio en forma de urea y en este grupo se encuentran la 
mayor parte de los mamíferos y anfibios adultos. La urea es muy soluble en agua, 
pero al carecer de cargas su acumulación no afecta al pH como ocurre con el NH4+. 
Ciclo de la Urea 
El periodo de la urea y el de los ácidos tricarboxílicos (TCA) fueron descubiertos por 
Sir Hans Krebs y ayudantes. En los mamíferos de tierra el periodo de la urea es el 
mecanismo de elección para la excreción del nitrógeno y se desarrolla 
exclusivamente en el hígado. A diferencia del periodo TCA, en donde los carbonos 
del oxalacetato al inicio son diferentes de los del final, los carbonos de la ornitina 
final son los mismos que tenía la molécula al principio. 
1. Inicio de la biosíntesis: Carbomoil fosfato sintetasa I. La biosíntesis de urea 
comienza con la condenación de bióxido de carbono, amoníaco y 2 ATP, para 
formar carbamoil fosfato, reacción catalizada por el carbamoil fosfato 
sintetasa I (CPSI). En los 
tejidos humanos existen 
dos formas de CPS. El 
carbamoil fosfato 
sintetasa I, de la síntesis 
de la urea, es una enzima 
mitocondrial hepática. El 
carbamoil fosfato 
sintetasa II (CPSII), una 
enzima citosólica que 
emplea glutamina en vez 
de amoníaco como 
donador de nitrógeno, 
participa en la biosíntesis 
de pirimidinas. La CPSI es 
la enzima limitante de la velocidad, o marcapaso, del ciclo de la urea. Esta 
enzima reguladora es activa sólo en presencia del activador alostérico 
Nacetilglutamato, cuya unión induce un cambio conformacional que aumenta 
la afinidad de la sintetasa por el ATP. 
2. Formación de citrulina. La L-ornitina transcarbamoilasa cataliza la 
transferencia de la porción carbamoil del carbamoil fosfato a un aminoácido 
ornitna, formando citrulina y ortofosfato. Esta reacción se lleva a cabo en la 
matriz mitocondrial; la formación del sustrato ornitina y la metabolización 
subsecuente del producto, citrulina, se lleva a cabo en el citosol. 
3. Formación de argininosuccinato. La reacción de la argininosuccinato 
sintetasa une aspartato y citrulina a través del grupo amino del aspartato, y 
suministra el segundo nitrógeno de la urea. La reacción requiere ATP para 
formar un intermediario citrulina-AMP y luego, desplazando el AMP por 
aspartato forma citrulina. 
4. Formación de arginina y fumarato. La escisión del argininosuccinato, 
catalizado por la argininosuccinasa o arginino succinato liasa, retiene 
nitrógeno en el producto arginina y libera el esqueleto del aspartato como 
fumarato. La adición de agua al fumarato genera malato, y la oxidación de 
éste, dependiente de NAD+ , forma oxalacetato. Estas dos reacciones, 
correspondientes a ciclo TCA, se catalizan por la fumarasa y el malato 
deshidrogenasa citosólicas. La transaminación del oxalacetato con el 
glutamato forma de nuevo aspartato. El esqueleto carbonado del 
aspartato/fumarato, actúa como un transportador para el paso del nitrógeno 
del glutamato a un precursor de la urea. 
5. Formación de ornitina y urea. La reacción final del ciclo de la urea, la ruptura 
hidrolítica de la arginina caltalizada por la arginasa hepática, libera urea. El 
otro producto, ornitina, reingresa a la mitocondria hepática para ser utilizada 
nuevamente en el ciclo de la urea. Cantidades menores de arginasa también 
se encuentran en los tejidos renal, cerebral, mamario, testicular y en la piel. 
La ornitina y la lisina son inhibidores potentes de la arginasa, y por tanto, 
compiten con la arginina. 
La actividad del periodo de la urea estará condicionada por la estructura de la dieta. 
En los dos casos los aminoácidos (esqueletos hidrocarbonados) van a ser usados 
como primordial fuente de energía y se producirá exuberante urea desde los equipos 
aminos excedentes. 
Concentración de los enzimas: los enzimas del ciclo de la urea (incluido 
carbamilfosfato sintetasa I) son sintetizadas a una velocidad superior cuando se 
ingiere una dieta rica en proteínas que cuando se consume una dieta equilibrada 
(abundan glúcidos y lípidos). Lo mismo es aplicable cuando se trata de inanición ya 
que las proteínas musculares van a actuar como principal fuente de energía 
metabólica. Y, al contrario, cuando no se consumen proteínas la velocidad de 
síntesis disminuye. Se trata de un mecanismo de regulación que funciona a largo 
plazo. 
Regulación alostérica: es ejercida sobre el enzima carbamilfostato sintetasa I. Su 
activador alostérico es el N-acetilglutamato que, a su vez, se sintetiza a partir de 
acetil-CoA y glutamato por acción del enzima N-acetilglutamato sintetasa 
mitocondrial. El enzima N-acetilglutamato sintetasa es activada por arginina, 
intermediario del ciclo de la urea, que se acumula cuando la síntesis de urea va muy 
lenta en comparación con la producción de amonio a partir del catabolismo de 
aminoácidos. Este mecanismo de regulación es el primero que se ejerce para 
intentar controlar el flujo de nitrógeno a través del ciclo y por lo tanto se trata de una 
regulación. 
Destinos metabólicos del esqueleto hidrocarbonado 
Una vez se ha separado el grupo NH4+, el catabolismo del esqueleto 
hidrocarbonado resultante va a generar dos tipos de moléculas: aquellas cuyo 
destino final es la oxidación en el ciclo de Krebs (acetil-CoA o acetacetil-CoA) o 
moléculas de naturaleza anfibólica (algunos intermediarios del ciclo de Krebs) 
capaces de generar glucosa. Aunque cada uno de los veinte aminoácidos tiene su 
propia ruta para ser catabolizado, sus esqueletos hidrocarbonados se canalizan 
únicamente hacia siete moléculas que son piruvato, acetil-CoA, acetacetil-CoA, 
cetoglutarato, succinil-CoA, fumaratoy oxalacetato. 
Desde el punto de vista del tipo de molécula que se obtiene tras la degradación del 
esqueleto hidrocarbonado, los aminoácidos pueden clasificarse en: 
Glucogénicos: los que se degradan a piruvato, -cetoglutarato, succinil-CoA, 
fumarato y oxalacetato y se denominan así porque la síntesis de glucosa a partir de 
dichas moléculas es factible. Tanto el piruvato como los intermediarios del ciclo de 
Krebs señalados pueden convertirse en fosfoenolpiruvato y posteriormente en 
glucosa a través de la gluconeogénesis. 
Cetogénicos: los que generan acetil-CoA o acetacetil-CoA y reciben este nombre 
porque pueden originar cuerpos cetónicos. Puesto que los mamíferos carecen del 
sistema enzimático adecuado, estos compuestos nunca podrán ser utilizados como 
precursores para la biosíntesis de glucosa. 
 De los veinte aminoácidos universales, catorce son puramente glucogénicos y dos 
puramente cetogénicos (leucina y lisina). Los cuatro restantes (isoleucina, 
fenilalanina, triptófano y tirosina) son glucogénicos y cetogénicos simultaneamente 
ya que una parte del esqueleto hidrocarbonado origina precursores para la 
biosíntesis de la glucosa (piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs) y la otra parte 
acetil-CoA o acetacetil-CoA.. 
El producto final del metabolismo de los aminoácidos es la urea, esta es 
transportada por la circulación hasta el riñón para su excreción. Un maduro usual, 
con una dieta balanceada quita cerca de 25 a 35g de urea cotidianos por orina, lo 
que corresponde al 90% del nitrógeno total excretado por esta vía. La urea es una 
sustancia soluble, de forma fácil difusible por medio de las membranas celulares. 
Usualmente se habla de uremia en las situaciones en las cuales la fracasa de la 
funcionalidad renal impide la excreción del metabolito. 
 
 
REFERENCIAS 
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https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
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https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/plasma-membranes/a/structure-of-the-plasma-membrane
https://labtestsonline.es/tests/urea
https://labtestsonline.es/tests/urea
 
COMPETENCIA 
GENERICA 
 INDICADOR DE DESEMPEÑO 
Insuficiente 
0 
Suficiente 
2 
Bueno 
4 
Notable 6 Excelente 
8 
Capacidad de 
comunicación 
escrita. 
Menos del 70 % de 
la investigación se 
redacta en un 
orden lógico y 
cronológico 
El 70% de la 
investigación se 
redacta en un orden 
lógico y cronológico 
El 80% de la 
investigación se 
redacta en un orden 
lógico y cronológico 
El 90% de la 
investigación se 
redacta en un orden 
lógico y cronológico 
El 100% de la 
investigación se 
redacta en un orden 
lógico y cronológico 
Habilidad en el 
uso de las 
tecnologías de la 
información y 
comunicación. 
 
Menos del 70% del 
reporte se 
estructura con un 
formato 
establecido 
EL 70 % del reporte 
se estructura con un 
formato establecido 
EL 80% del reporte se 
estructura con un 
formato establecido 
EL 90% del reporte se 
estructura con un 
formato establecido 
EL 100 % del reporte 
se estructura con un 
formato establecido 
Capacidad de 
planificar y 
organizar 
 
El contenido de la 
investigación y los 
objetivos definidos 
son congruentes en 
un 70 % 
El contenido de la 
investigación se 
relaciona al 70 % con 
los objetivos 
definidos 
El contenido de la 
investigación se 
relacionaal 80 % con 
los objetivos 
definidos 
El contenido de la 
investigación se 
relaciona al 90 % con 
los objetivos 
definidos 
El contenido de la 
investigación se 
relaciona al 100 % 
con los objetivos 
definidos 
Habilidad para 
buscar, procesar 
y analizar 
información 
procedente de 
fuentes diversas 
No se utiliza ningún 
autor en el 
desarrollo del 
documento 
En el contenido de la 
investigación se 
considera el punto de 
vista de por lo menos 
dos autores 
En el contenido de la 
investigación se 
contrastan los puntos 
de vista de por lo 
menos tres autores 
En el contenido de la 
investigación se 
contrastan los puntos 
de vista de por lo 
menos cuatro 
autores 
En el contenido de la 
investigación se 
contrastan los puntos 
de vista más de 
cuatro autores 
Capacidad de 
análisis y síntesis. 
 
Es posible 
identificar la 
opinión del autor 
en menos del 60 % 
del contenido del 
reporte 
Es posible identificar 
la opinión del autor 
en el 70% del 
contenido del 
reporte y en las 
conclusiones 
Es posible identificar 
la opinión del autor 
en el 80% del 
contenido del 
reporte y en las 
conclusiones 
Es posible identificar 
la opinión del autor 
en el 90% del 
contenido del 
reporte y en las 
conclusiones 
Es posible identificar 
la opinión del autor 
en el 100% del 
contenido del 
reporte 
Capacidad crítica 
y autocritica 
 
Las conclusiones se 
apoyan en menos 
del 70 % de los 
objetivos de 
investigación 
definidos 
Las conclusiones se 
apoyan en el 70 % de 
los objetivos de 
investigación 
definidos 
Las conclusiones se 
apoyan en el 80 % de 
los objetivos de 
investigación 
definidos 
Las conclusiones se 
apoyan en el 90 % de 
los objetivos de 
investigación 
definidos 
Las conclusiones se 
apoyan en el 100 % 
de los objetivos de 
investigación 
definidos 
Habilidades de 
investigación. 
 
En el reporte es 
posible identificar 
menos de tres 
referencias 
bibliográficas 
En el reporte es 
posible identificar 
tres referencias 
bibliográficas 
En el reporte es 
posible identificar 
cuatro referencias 
bibliográficas 
En el reporte es 
posible identificar 
cinco referencias 
bibliográficas 
En el reporte es 
posible identificar 
cinco referencias 
bibliográficas de 
menos de 10 años 
Rubrica para Análisis crítico. 
COMPETENCIA 
GENERICA 
 INDICADOR DE DESEMPEÑO 
Insuficiente 0 Suficiente 2 Bueno 
4 
Notable 6 Excelente 8 
Capacidad de 
comunicación oral y 
escrita. 
Menos del 70 % del 
documento se 
redacta en un 
orden lógico y 
cronológico 
El 70% del 
documento se 
redacta en un 
orden lógico y 
cronológico 
El 80% del 
documento se 
redacta en un 
orden lógico y 
cronológico 
El 90% del 
documento se 
redacta en un 
orden lógico y 
cronológico 
El 100% del documento 
se redacta 
en un orden lógico y 
cronológico 
Habilidad para 
buscar, procesar y 
analizar 
información 
procedente de 
fuentes diversas 
No se utiliza ningún 
autor en el 
desarrollo del 
documento 
En el documento se 
considera el punto 
de vista de por lo 
menos dos autores 
En el documento se 
contrastan los 
puntos de vista de 
por lo menos tres 
autores 
En el documento se 
contrastan los 
puntos de vista de 
por lo menos cuatro 
autores 
En el documento se 
contrastan los puntos 
de vista de más de 
cuatro autores 
Capacidad 
 de análisis 
y síntesis. 
Es posible 
identificar la 
opinión del autor 
en menos del 60 % 
del contenido del 
reporte 
Es posible 
identificar la 
opinión del autor 
en el 70% del 
contenido del 
reporte y en las 
conclusiones 
Es posible 
identificar la 
opinión del autor en 
el 80% del 
contenido del 
reporte y en las 
conclusiones 
Es posible 
identificar la 
opinión del autor 
en el 90% del 
contenido del 
reporte y en las 
conclusiones 
Es posible identificar la 
opinión del autor en el 
100% del contenido del 
reporte 
 
Capacidad 
 de aplicar 
 los 
conocimientos en la 
práctica. 
El análisis crítico no 
hace referencia a 
ningún contexto. 
El análisis crítico 
hace referencia al 
contexto local 
El análisis crítico 
hace referencia al 
contexto local y 
regional 
El análisis crítico 
hace referencia al 
contexto local, 
regional y nacional 
El análisis crítico hace 
referencia al contexto 
local, regional, 
nacional y mundial 
 
Capacidad 
planificar 
organizar 
 
de 
y 
Menos del 70 % de 
las conclusiones son 
resultado del 
contenido del 
documento 
El 70 % de las 
conclusiones son 
resultado del 
contenido del 
documento 
El 80 % de las 
conclusiones son 
resultado del 
contenido del 
documento 
El 90 % de las 
conclusiones son 
resultado del 
contenido del 
documento 
El 100 % de las 
conclusiones son 
resultado del 
contenido del 
documento