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Enzimas
Catalizadores biológicos que disminuyen la energía de activación de una reacción, es decir, la energía mínima requerida para que la reacción se lleve a cabo. Generalmente son proteínas globulares (hay también moléculas de ARN que desempeñan en ocasiones papeles catalíticos). Son altamente especificas (sustrato particular) y muy eficientes en pequeñas cantidades. Además se recuperan después de la reacción. 
Su actividad catabólica depende de la forma estructural. Son termolábiles y sensibles al pH. Al aumentar la temperatura la molécula se despliega y no puede cumplir con su función. Al alterar el pH, se cambian las atracciones electrostáticas presentes, lo que afecta tanto a la estructura como a la función. 
Cuando varias reacciones acopladas degradan nutrientes orgánicos transformándolos en productos finales simples con el fin de extraer de ellos energía química y convertirla en una forma útil para la célula se denomina catabolismo.
Cofactores
Las enzimas a veces requieren de cofactores (como un pH óptimo) o coenzimas para desarrollar su estructura o función. Por ejemplo algunas requieren de una fosforilacion o una glicosilacion.
Sitio activo
Se denomina así a la región de la enzima que reacciona con el sustrato. Es el responsable de la especificidad de la enzima (solo entra un determinado tipo de sustrato). En él se encuentran:
· Residuos de unión: aminoácidos que intervienen en la unión.
· Residuos catalíticos: aminoácidos que participan en la transformación química del sustrato.
Unión enzima – sustrato
Las uniones son débiles y reversibles. Modelos de esta unión son el de llave – cerradura y el de ajuste inducido. Hay cuatro eventos de la reacción enzimática:
· Reducción de la entropía: correcta alineación del sustrato con la enzima y restricción del movimiento (Formación de uniones débiles):
· La formación de dichas uniones desolvatan al sustrato (reemplazan las uniones hidrogeno).
· Estas uniones del estado de transición ayudan a compensar termodinámicamente cualquier redistribución electrónica y deformación para que el sustrato pueda reaccionar.
· Ajuste inducido. La enzima sufre un cambio conformacional que induce muchas interacciones débiles con el sustrato. Cesión de electrones. Los grupos funcionales se reacomodan para que ocurra la reacción.