Las proteínas

Vista previa del material en texto

Las proteínas 
Conocidas también como polipéptidos o polímeros de aminoácidos, las proteínas son importantes biomoléculas celulares compuestas de Carbono, Hidrógeno, Nitrógeno, Oxígeno y Azufre. Pueden llegar a tener enorme número de roles dentro de la dinámica celular. 
Comenzaremos el análisis de las proteínas por sus constituyentes monoméricos: los aminoácidos. 
▪ Los aminoácidos 
Los aminoácidos son los las unidades monoméricas de las proteínas. En la naturaleza proteica existen veinte, de los cuales diez (Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalalina, Treonina, Triptófano, Valina, Tirosina* e Histidina) no son sintetizados por el organismo humano (y otros organismos) siendo necesaria su ingesta en la dieta (aminoácidos esenciales) 
Existen aminoácidos raros que no forman parte de las proteínas, pero son importantes intermediarios. Dos buenos ejemplos corresponden a la citrulina y la ornitina, dos aminoácidos presentes en el ciclo de la urea. 
Químicamente consisten en un carbono quiral (que posee cuatro sustituyentes diferentes) siendo tres de ellos altamente conservados entre los veinte aminoácidos. Estos sustituyentes corresponden a: 
 Un átomo de hidrógeno (H) 
 Un grupo amino (NH2) 
 Un grupo carboxilo (COOH) 
 Un radical [R] (el que otorga la identidad a cada aminoácido) 
Estructura básica de un aminoácido único en solución acuosa. Los grupos NH2 y COOH se muestran cargados por consecuencia de no estar unido a un polipéptido y estar disuelto en agua. 
Dentro de los aminoácidos, podemos distinguir diferentes familias: 
o Cargados (hidrofílicos) 
o Apolares (hidrofóbicos) 
La anterior clasificación cobra importancia en el hecho que las diferentes combinaciones de aminoácidos contribuyen a una conformación tridimensional propia (véase más adelante); cada proteína tiene su propia combinación. 
▪ Estructuras proteicas 
Las proteínas tienen la complejidad de poseer varias estructuras conformacionales, en relación al estado de síntesis en el que éstas se encuentran. 
Es conveniente señalar (aunque se verá en capítulos posteriores) que la síntesis de las proteínas se lleva a cabo en tres diferentes complejos celulares: los ribosomas, el Reticulo Endoplasmático (o ergastoplasma) Rugoso y el Aparato de Golgi. 
Las proteínas poseen cuatro estructuras, conforme a su grado de maduración (en estricta relación con su función futura): 
a. Estructura lineal (Primaria) 
b. Estructura Secundaria 
 Helice alfa 
 Hoja beta (pliegues) 
c. Estructura globular (terciaria) 
d. Estructura heterogenia (cuaternaria) 
Estructuras proteicas. 
La estructura lineal es la estructura que se obtiene apenas la cadena de aminoácidos ha sido producida en el ribosoma. En ese periodo la cadena es muy joven y no ha sufrido las modificaciones necesarias para ejercer su efecto definitivo. Las hormonas peptídicas (cuyo número de aminoácidos no supera los diez en general) son una gran excepción a esta regla. 
Para obtener la estructura lineal es necesario unir varios aminoácidos estrictamente seleccionados. Esta unión entre aminoácidos se conoce como enlace peptídico, y se forma de manera semejante al enlace O-glucosídico: por condensación. 
La estructura secundaria se obtiene cuando los aminoácidos de la cadena lineal comienzan a interaccionar unos con otros (p. ej. Aminoácidos positivos y negativos tienden a atraerse, y si están muy separados la cadena lineal tenderá a plegarse). La fuerza presente en dicha estructura corresponde a los puentes de hidrogeno. Dependiendo de esta interacción se pueden formar dos estructuras: Una hélice, α-hélice, o una estructura “quiebrada” o plegada, conocida como hoja beta o β-plegada. En un mismo polipéptido pueden coexistir ambas estructuras. 
La estructura terciaria aparece cuando la proteína ya ha sido modificada en el RER y ya cursa su modificación final en el aparato de Golgi. Los aminoácidos que poseen radicales sulfurados (cisteína) forman enlaces del tipo puentes disulfuros (cisteína-cisteína). La posición de dichos aminoácidos está determinada genéticamente para lograr establecer una estructura funcional acorde a la proteína. Una vez que se forman estos puentes, la proteína puede ejercer una función. 
La estructura cuaternaria no está presente en todas las proteínas. Consiste en la interacción covalente entre dos o más cadenas peptídicas diferentes en estructura terciaria (en general tienden a ser grandes proteínas). El exponente más conocido de esta estructura es la hemoglobina, la cual será estudiada en la guía dedicada al aparato respiratorio. 
En resumen, las estructuras proteicas poseen las siguientes características: 
	Estructura 
	Característica 
	Enlace responsable 
	Ejemplo 
	Primaria 
	Estructura lineal 
	Enlace peptídico 
	LH, FSH, GH. 
	Secundaria 
	α-Hélice; β-Plegada 
	Puentes de hidrógeno 
	Segmentos en diferentes proteínas. 
	Terciaria 
	Estructura globular potencialmente funcional 
	Puente disulfuro 
	RNA polimerasa II 
	Cuaternaria 
	Interacción entre diferentes péptidos grandes 
	Covalente entre proteínas diferentes 
	Hemoglobina